Proteine ​​naturale. Proprietățile proteinelor naturale

Proteinele, sau proteinele, sunt compuși organici complecși, cu molecul înalt, alcătuiți din aminoacizi. Ele reprezintă partea principală, cea mai importantă a tuturor celulelor și țesuturilor organismelor animale și vegetale, fără de care procesele fiziologice vitale nu pot avea loc. Proteinele sunt diferite prin compoziția și proprietățile lor în diferite organisme animale și vegetale și în diferite celule și țesuturi ale aceluiași organism. Proteinele de diferite compoziții moleculare se dizolvă diferit în și în soluții apoase de sare, nu se dizolvă în solvenți organici. Datorită prezenței grupărilor acide și bazice în molecula proteică, are o reacție neutră.

Proteinele formează numeroși compuși cu orice substanțe chimice, ceea ce determină importanța lor deosebită în reacțiile chimice care au loc în organism și reprezintă baza tuturor manifestărilor vieții și protecția acesteia de influențele nocive. Proteinele formează baza enzimelor, anticorpilor, hemoglobinei, mioglobinei, multor hormoni și formează complexe complexe cu vitamine.

Prin combinarea cu grăsimi și carbohidrați, proteinele pot fi transformate în grăsimi și carbohidrați în organism în timpul descompunerii lor. În organismul animal, ele sunt sintetizate numai din aminoacizi și complexele lor - polipeptide și nu pot fi formate din compuși anorganici, grăsimi și carbohidrați. Multe substanțe proteice active din punct de vedere biologic cu un nivel molecular scăzut, similare cu cele găsite în organism, cum ar fi unii hormoni, sunt sintetizate în afara corpului.

Informații generale despre proteine ​​și clasificarea lor

Proteinele sunt cei mai importanți compuși bioorganici, care, alături de acizii nucleici, ocupă un rol deosebit în materia vie - fără acești compuși viața este imposibilă, întrucât, conform definiției lui F. Engels, viața este existența specială a corpurilor proteice etc. .

„Proteinele sunt biopolimeri naturali care sunt produse ale reacției de policondensare a alfa aminoacizilor naturali.”

Există 18-23 de aminoacizi alfa naturali, combinația lor formează un număr infinit de soiuri de molecule de proteine, oferind o varietate de organisme diferite. Chiar și organismele individuale ale unei anumite specii sunt caracterizate de propriile proteine ​​și o serie de proteine ​​se găsesc în multe organisme.

Proteinele se caracterizează prin următoarea compoziție elementară: sunt formate din carbon, hidrogen, oxigen, azot, sulf și alte elemente chimice. Principala caracteristică a moleculelor de proteine ​​este prezența obligatorie a azotului în ele (în plus față de atomii C, H, O).

În moleculele proteice se realizează o legătură „peptidică”, adică o legătură între atomul de C al grupării carbonil și atomul de azot al grupării amino, ceea ce determină unele dintre caracteristicile moleculelor proteice. Lanțurile laterale ale unei molecule proteice conțin un număr mare de radicali și grupuri funcționale, ceea ce „face” molecula proteică polifuncțională, capabilă de o varietate semnificativă de proprietăți fizico-chimice și biochimice.

Datorită varietatii mari de molecule de proteine ​​și complexității compoziției și proprietăților lor, proteinele au mai multe clasificări diferite bazate pe caracteristici diferite. Să ne uităm la unele dintre ele.

I. Pe baza compoziției lor, se disting două grupe de proteine:

1. Proteine ​​(proteine ​​simple; molecula lor este formată doar din proteine, de exemplu albumina de ou).

2. Proteidele sunt proteine ​​complexe ale căror molecule constau din componente proteice și neproteice.

Proteidele sunt împărțite în mai multe grupuri, dintre care cele mai importante sunt:

1) glicoproteine ​​(o combinație complexă de proteine ​​și carbohidrați);

2) lipoproteine ​​(un complex de molecule proteice și grăsimi (lipide);

3) nucleoproteine ​​(un complex de molecule de proteine ​​și molecule de acid nucleic).

II. Pe baza formei moleculei, se disting două grupe de proteine:

1. Proteine ​​globulare - molecula proteică are formă sferică (forma globulară), de exemplu, molecule de albumină de ou; astfel de proteine ​​sunt fie solubile în apă, fie capabile să formeze soluții coloidale.

2. Proteine ​​fibrilare - moleculele acestor substante au forma de fire (fibrile), de exemplu, miozina musculara, fibroina de matase. Proteinele fibrilare sunt insolubile în apă; ele formează structuri care implementează funcții contractile, mecanice, de formare și de protecție, precum și capacitatea corpului de a se mișca în spațiu.

III. Pe baza solubilității lor în diverși solvenți, proteinele sunt împărțite în mai multe grupuri, dintre care cele mai importante sunt următoarele:

1. Solubil în apă.

2. Solubil în grăsimi.

Există și alte clasificări ale proteinelor.

Scurte caracteristici ale aminoacizilor alfa naturali

Aminoacizii alfa naturali sunt un tip de aminoacizi. Un aminoacid este o substanță organică polifuncțională care conține cel puțin două grupe funcționale - o grupă amino (-NH 2) și o grupă carboxil (carboxilic, acesta din urmă este mai corect) (-COOH).

Alfa aminoacizii sunt aminoacizi în care grupările amino și carboxil sunt situate pe același atom de carbon. Formula lor generală este NH2CH(R)COOH. Mai jos sunt formulele unor alfa aminoacizi naturali; sunt scrise într-o formă convenabilă pentru scrierea ecuațiilor de reacție de policondensare și sunt utilizate atunci când este necesar să se scrie ecuații de reacție (scheme) pentru producerea anumitor polipeptide:

1) glicină (acid aminoacetic) - MH2CH2COOH;

2) alanină - NH2CH (CH3)COOH;

3) fenilalanină - NH2CH (CH2C6H5) COOH;

4) serină - NH2CH(CH2OH)COOH;

5) acid aspartic - NH2CH (CH2COOH) COOH;

6) cisteină - NH 2 CH (CH 2 SH) COOH etc.

Unii alfa aminoacizi naturali conțin două grupe amino (de exemplu, lizină), două grupări carboxi (de exemplu, acizi aspartic și glutamic), grupări hidroxid (OH) (de exemplu, tirozină) și pot fi ciclice (de exemplu, prolină). ).

Pe baza naturii influenței aminoacizilor alfa naturali asupra metabolismului, aceștia sunt împărțiți în înlocuibili și de neînlocuit. Aminoacizii esențiali trebuie să fie furnizați organismului prin alimente.

Scurtă descriere a structurii moleculelor proteice

Pe lângă compoziția lor complexă, proteinele se caracterizează și prin structura complexă a moleculelor proteice. Există patru tipuri de structuri ale moleculelor de proteine.

1. Structura primară este caracterizată prin ordinea de aranjare a resturilor de aminoacizi alfa în lanțul polipeptidic. De exemplu, tetrapeptida (o polipeptidă formată prin policondensarea a patru molecule de aminoacizi) ala-fen-tiro-serină este o secvență de resturi de alanină, fenilalanină, tirozină și serină legate între ele printr-o legătură peptidică.

2. Structura secundară a unei molecule proteice este aranjarea spațială a lanțului polipeptidic. Poate fi diferit, dar cel mai comun este helixul alfa, caracterizat printr-o anumită „pasare” a helixului, dimensiunea și distanța dintre spirele individuale ale helixului.

Stabilitatea structurii secundare a moleculei proteice este asigurată de apariția diferitelor legături chimice între spirele individuale ale helixului. Rolul cel mai important dintre ele revine legăturii de hidrogen (realizată datorită retragerii nucleului atomic al grupelor - NH 2 sau =NH în învelișul electronic al atomilor de oxigen sau azot), legătura ionică (realizată datorită interacțiunii electrostatice). de -COO - și - NH + 3 sau =NH ion + 2) și alte tipuri de comunicare.

3. Structura terțiară a moleculelor proteice se caracterizează prin aranjarea spațială a helixului alfa sau a altei structuri. Stabilitatea unor astfel de structuri este determinată de aceleași tipuri de conexiuni ca și structura secundară. Ca urmare a implementării structurii terțiare, apare o „subunitate” a moleculei proteice, care este tipică pentru moleculele foarte complexe, iar pentru moleculele relativ simple structura terțiară este finală.

4. Structura cuaternară a unei molecule proteice este aranjarea spațială a subunităților moleculelor proteice. Este caracteristic proteinelor complexe, cum ar fi hemoglobina.

Când se ia în considerare structura moleculelor de proteine, este necesar să se facă distincția între structura unei proteine ​​vii - structura nativă și structura unei proteine ​​moarte. Proteina din materia vie (proteina nativă) este diferită de proteina care a fost supusă unei modificări în care poate pierde proprietățile unei proteine ​​vii. Expunerea superficială se numește denaturare, în timpul căreia proprietățile proteinei vii pot fi ulterior restaurate. Un tip de denaturare este coagularea reversibilă. Cu coagulare ireversibilă, proteina nativă se transformă în „proteină moartă”.

Scurtă descriere a proprietăților fizice, fizico-chimice și chimice ale proteinelor

Proprietățile moleculelor de proteine ​​sunt de mare importanță pentru realizarea proprietăților lor biologice și de mediu. Astfel, în funcție de starea lor de agregare, proteinele sunt clasificate ca substanțe solide care pot fi solubile sau insolubile în apă sau alți solvenți. O mare parte din rolul bioecologic al proteinelor este determinat de proprietățile fizice. Astfel, capacitatea moleculelor de proteine ​​de a forma sisteme coloidale determină construcția lor, funcțiile catalitice și alte funcții. Insolubilitatea proteinelor în apă și alți solvenți, fibrilaritatea lor determină funcțiile de protecție și de formare etc.

Proprietățile fizico-chimice ale proteinelor includ capacitatea lor de a se denatura și coagula. Coagularea se manifestă în sistemele coloidale, care stau la baza oricărei substanțe vii. În timpul coagulării, particulele devin mai mari datorită lipirii lor. Coagularea poate fi ascunsă (poate fi observată doar la microscop) și evident - semnul său este precipitarea proteinei. Coagularea este ireversibilă când, după încetarea acțiunii factorului de coagulare, structura sistemului coloidal nu este restabilită, și reversibilă când, după îndepărtarea factorului de coagulare, sistemul coloidal este restabilit.

Un exemplu de coagulare reversibilă este precipitarea proteinei albuminei de ou sub influența soluțiilor sărate, în timp ce precipitatul proteic se dizolvă atunci când soluția este diluată sau când precipitatul este transferat în apă distilată.

Un exemplu de coagulare ireversibilă este distrugerea structurii coloidale a albuminei proteice atunci când este încălzită până la punctul de fierbere al apei. În timpul morții (complete), materia vie se transformă în materie moartă din cauza coagulării ireversibile a întregului sistem.

Proprietățile chimice ale proteinelor sunt foarte diverse datorită prezenței unui număr mare de grupe funcționale în moleculele proteice, precum și datorită prezenței peptidelor și a altor legături în moleculele proteice. Din punct de vedere ecologic și biologic, cea mai mare importanță este capacitatea moleculelor de proteine ​​de a se hidroliza (aceasta rezultă în cele din urmă într-un amestec de alfa aminoacizi naturali care au participat la formarea acestei molecule; pot exista și alte substanțe în acest amestec dacă proteina a fost o proteină), la oxidare (produsele sale pot fi dioxid de carbon, apă, compuși cu azot, de exemplu, uree, compuși ai fosforului etc.).

Proteinele ard cu eliberarea mirosului de „corn ars” sau „pene arse”, ceea ce este necesar să știm atunci când se efectuează experimente de mediu. Sunt cunoscute diferite reacții de culoare la proteine ​​(biuret, xantoproteină etc.), mai multe detalii despre ele găsiți la cursul de chimie.

Scurtă descriere a funcțiilor ecologice și biologice ale proteinelor

Este necesar să se facă distincția între rolul ecologic și biologic al proteinelor în celule și în organism în ansamblu.

Rolul ecologic și biologic al proteinelor în celule

Datorită faptului că proteinele (împreună cu acizii nucleici) sunt substanțele vieții, funcțiile lor în celule sunt foarte diverse.

1. Funcția cea mai importantă a moleculelor proteice este funcția structurală, care constă în faptul că proteina este cea mai importantă componentă a tuturor structurilor care formează o celulă, în care este inclusă ca parte a unui complex de diferiți compuși chimici.

2. Proteina este cel mai important reactiv în cursul unei mari varietăți de reacții biochimice care asigură funcționarea normală a materiei vii, prin urmare se caracterizează printr-o funcție de reactiv.

3. În materia vie, reacțiile sunt posibile numai în prezența catalizatorilor biologici - enzime și, după cum s-a stabilit în urma studiilor biochimice, acestea sunt de natură proteică, prin urmare proteinele îndeplinesc și o funcție catalitică.

4. Dacă este necesar, proteinele sunt oxidate în organisme și în același timp sunt eliberate, datorită cărora este sintetizat ATP, adică. proteinele îndeplinesc și o funcție energetică, dar datorită faptului că aceste substanțe au o valoare deosebită pentru organisme (datorită compoziției lor complexe), funcția energetică a proteinelor este realizată de organisme doar în condiții critice.

5. Proteinele pot îndeplini și o funcție de stocare, deoarece sunt un fel de „conserve” de substanțe și energie pentru organisme (în special plante), asigurând dezvoltarea lor inițială (la animale - intrauterin, pentru plante - dezvoltarea embrionilor până la aspectul unui organism tânăr - un răsad).

O serie de funcții proteice sunt caracteristice atât pentru celule, cât și pentru organismul în ansamblu, de aceea sunt discutate mai jos.

Rolul ecologic și biologic al proteinelor în organisme (în general)

1. Proteinele formează structuri speciale în celule și organisme (în combinație cu alte substanțe) care sunt capabile să perceapă semnale din mediu sub formă de iritații, din cauza cărora apare o stare de „excitație”, la care organismul răspunde cu o o anumită reacție, adică Proteinele atât în ​​celulă, cât și în organism în ansamblu sunt caracterizate de o funcție perceptivă.

2. Proteinele se caracterizează și printr-o funcție conducătoare (atât în ​​celule, cât și în organism în ansamblu), care constă în faptul că excitația care apare în anumite structuri ale celulei (organismului) este transmisă centrului corespunzător (celula). sau organism), în care se formează o anumită reacție (răspuns) a unui organism sau a unei celule la un semnal primit.

3. Multe organisme sunt capabile să se miște în spațiu, ceea ce este posibil datorită capacității structurilor celulei sau organismului de a se contracta, iar acest lucru este posibil deoarece proteinele structurii fibrilare au o funcție contractilă.

4. Pentru organismele heterotrofe, proteinele, atât separat, cât și în amestec cu alte substanțe, sunt produse alimentare, adică se caracterizează printr-o funcție trofică.

Scurtă descriere a transformărilor proteinelor în organismele heterotrofe folosind exemplul oamenilor

Proteinele din alimente intră în cavitatea bucală, unde sunt umezite cu salivă, zdrobite de dinți și transformate într-o masă omogenă (cu mestecare temeinică), iar prin faringe și esofag intră în stomac (până nu intră în acesta din urmă nu se întâmplă nimic cu proteinele ca compuși).

În stomac, bolusul alimentar este saturat cu suc gastric, care este secreția glandelor gastrice. Sucul gastric este un sistem apos care conține acid clorhidric și enzime, dintre care cel mai important (pentru proteine) este pepsina. Pepsina într-un mediu acid determină hidroliza proteinelor în peptone. Moliul alimentar intră apoi în prima secțiune a intestinului subțire - duodenul, în care se deschide canalul pancreatic, secretând suc pancreatic, care are un mediu alcalin și un complex de enzime, dintre care tripsina accelerează procesul de hidroliză a proteinelor și îl conduce. până la sfârșit, adică până la apariția amestecurilor de alfa aminoacizi naturali (sunt solubili și pot fi absorbiți în sânge de vilozitățile intestinale).

Acest amestec de aminoacizi intră în lichidul interstițial, iar de acolo în celulele corpului, în care ei (aminoacizii) intră în diferite transformări. O parte din acești compuși este direct utilizată pentru sinteza proteinelor caracteristice unui organism dat, a doua este supusă transaminării sau dezaminării, dând noi compuși necesari organismului, a treia este oxidată și este o sursă de energie necesară organismului. pentru a-și realiza funcțiile vitale.

Este necesar să se noteze unele caracteristici ale transformărilor proteinelor intracelulare. Dacă organismul este heterotrof și unicelular, atunci proteinele din alimente intră în celule în citoplasmă sau în vacuole digestive speciale, unde sunt supuse hidrolizei sub acțiunea enzimelor și apoi totul se desfășoară așa cum este descris pentru aminoacizii din celule. Structurile celulare sunt reînnoite constant, astfel încât proteina „veche” este înlocuită cu una „nouă”, în timp ce prima este hidrolizată pentru a produce un amestec de aminoacizi.

Organismele autotrofe au propriile lor caracteristici în transformările proteinelor. Proteinele primare (în celulele meristeme) sunt sintetizate din aminoacizi, care sunt sintetizați din produsele transformărilor carbohidraților primari (au apărut în timpul fotosintezei) și substanțelor anorganice care conțin azot (nitrați sau săruri de amoniu). Înlocuirea structurilor proteice în celulele cu viață lungă ale organismelor autotrofe nu diferă de cea a organismelor heterotrofe.

Bilanțul de azot

Proteinele, formate din aminoacizi, sunt compușii de bază esențiali pentru procesele vieții. Prin urmare, este extrem de important să se țină cont de metabolismul proteinelor și de produsele lor de descompunere.

Există foarte puțin azot în transpirație, așa că analiza transpirației pentru conținutul de azot nu se face de obicei. Cantitatea de azot primită din alimente și cantitatea de azot conținută în urină și fecale se înmulțesc cu 6,25 (16%), iar a doua se scade din prima valoare. Ca urmare, se determină cantitatea de azot intrat și absorbit de organism.

Când cantitatea de azot care intră în organism cu alimente este egală cu cantitatea de azot din urină și fecale, adică, formată în timpul dezaminării, atunci există un echilibru de azot. Echilibrul de azot este caracteristic, de regulă, unui organism adult sănătos.

Când cantitatea de azot care intră în corp este mai mare decât cantitatea de azot excretată, atunci există un bilanţ pozitiv de azot, adică cantitatea de proteină inclusă în corp este mai mare decât cantitatea de proteină care a suferit descompunere. Un bilanţ pozitiv de azot este caracteristic unui organism sănătos în creştere.

Când aportul de proteine ​​din dietă crește, crește și cantitatea de azot excretată în urină.

Și, în sfârșit, când cantitatea de azot care intră în organism este mai mică decât cantitatea de azot excretată, atunci există un echilibru negativ de azot, în care descompunerea proteinelor depășește sinteza acesteia și proteina care alcătuiește organismul este distrusă. Acest lucru se întâmplă în timpul înfometării de proteine ​​și atunci când aminoacizii necesari organismului nu sunt furnizați. Un bilanţ negativ de azot a fost găsit, de asemenea, după expunerea la doze mari de radiaţii ionizante, care determină descompunerea crescută a proteinelor în organe şi ţesuturi.

Problema optimă a proteinelor

Cantitatea minimă de proteine ​​alimentare necesară pentru a reumple proteinele deteriorate ale corpului sau cantitatea de descompunere a proteinelor corpului cu o dietă exclusiv cu carbohidrați este desemnată ca coeficient de uzură. La un adult, cea mai mică valoare a acestui coeficient este de aproximativ 30 g de proteine ​​pe zi. Cu toate acestea, această cantitate nu este suficientă.

Grăsimile și carbohidrații influențează consumul de proteine ​​dincolo de minimul necesar pentru scopuri plastice, deoarece eliberează cantitatea de energie necesară pentru descompunerea proteinelor peste nivelul minim. Carbohidrații în timpul alimentației normale reduc descompunerea proteinelor de 3-3,5 ori mai mult decât în ​​timpul înfometării complete.

Pentru un adult cu alimente mixte care conțin o cantitate suficientă de carbohidrați și grăsimi și o greutate corporală de 70 kg, norma proteică pe zi este de 105 g.

Cantitatea de proteine ​​care asigură pe deplin creșterea și activitatea vitală a organismului este desemnată drept proteină optimă și este egală cu 100-125 g de proteine ​​pe zi pentru o persoană în timpul muncii ușoare, până la 165 g pe zi în timpul muncii grele, și 220-230 g în timpul muncii foarte grele.

Cantitatea de proteine ​​pe zi ar trebui să fie de cel puțin 17% din totalul alimentelor din greutate și 14% din energie.

Proteine ​​complete și incomplete

Proteinele care intră în organism cu alimente sunt împărțite în biologic complete și biologic incomplete.

Proteinele complete din punct de vedere biologic sunt cele care conțin în cantități suficiente toți aminoacizii necesari sintezei proteinelor în organismul unui animal. Proteinele complete necesare pentru creșterea organismului includ următorii aminoacizi esențiali: lizină, triptofan, treonină, leucină, izoleucină, histidină, arginină, valină, metionină, fenilalanină. Din acești aminoacizi se pot forma alți aminoacizi, hormoni, etc. din fenilalanină se formează, hormonii tiroxină și adrenalina se formează prin transformări, iar histamina se formează din histidină. Metionina este implicată în formarea hormonilor tiroidieni și este necesară pentru formarea colinei, cisteinei și glutationului. Este necesar pentru procesele redox, metabolismul azotului, absorbția grăsimilor și activitatea normală a creierului. Lizina este implicată în hematopoieza și promovează creșterea corpului. Triptofanul este, de asemenea, necesar pentru creștere, participă la formarea serotoninei, a vitaminei PP și la sinteza țesuturilor. Lizina, cistina și valina stimulează activitatea cardiacă. Un conținut scăzut de cistină în alimente întârzie creșterea părului și crește glicemia.

Proteinele deficitare din punct de vedere biologic sunt cele cărora le lipsește chiar și un aminoacid care nu poate fi sintetizat de organismele animale.

Valoarea biologică a proteinei este măsurată prin cantitatea de proteine ​​​​corp care se formează din 100 g de proteine ​​alimentare.

Proteinele de origine animală, găsite în carne, ouă și lapte, sunt cele mai complete (70-95%). Proteinele de origine vegetală au o valoare biologică mai mică, de exemplu proteinele din pâinea de secară, porumb (60%), cartofii, drojdia (67%).

Proteina animală - gelatina, care nu conține triptofan și tirozină, este inferioară. Grâul și orzul au un conținut scăzut de lizină, iar porumbul are un conținut scăzut de lizină și triptofan.

Unii aminoacizi se înlocuiesc între ei, de exemplu fenilalanina înlocuiește tirozina.

Două proteine ​​incomplete, cărora le lipsesc diverși aminoacizi, pot forma împreună o dietă proteică completă.

Rolul ficatului în sinteza proteinelor

Ficatul sintetizează proteinele conținute în plasma sanguină: albumine, globuline (cu excepția gama globulinelor), fibrinogen, acizi nucleici și numeroase enzime, dintre care unele sunt sintetizate doar în ficat, de exemplu enzime implicate în formarea ureei.

Proteinele sintetizate în organism fac parte din organe, țesuturi și celule, enzime și hormoni (sensul plastic al proteinelor), dar nu sunt stocate de organism sub formă de diverși compuși proteici. Prin urmare, acea parte a proteinelor care nu are semnificație plastică este dezaminată cu participarea enzimelor - se descompune cu eliberarea de energie în diverși produși azotați. Timpul de înjumătățire al proteinelor hepatice este de 10 zile.

Nutriția proteică în diferite condiții

Proteinele nedigerate nu pot fi absorbite de organism decât prin canalul digestiv. Proteinele introduse în afara canalului digestiv (parenteral) provoacă o reacție de protecție a organismului.

Aminoacizii proteinei descompuse și compușii acestora - polipeptide - sunt aduși în celulele corpului, în care, sub influența enzimelor, sinteza proteinelor are loc continuu pe tot parcursul vieții. Proteinele alimentare au o semnificație în principal plastică.

În perioada de creștere a organismului - în copilărie și adolescență - sinteza proteinelor este deosebit de ridicată. La bătrânețe, sinteza proteinelor scade. În consecință, în timpul procesului de creștere, apare reținerea sau reținerea în organism a substanțelor chimice care alcătuiesc proteinele.

Studiul metabolismului folosind izotopi a arătat că în unele organe, în decurs de 2-3 zile, aproximativ jumătate din toate proteinele suferă descompunere și aceeași cantitate de proteine ​​este nou sintetizată de organism (resinteză). În fiecare, în fiecare organism, se sintetizează proteine ​​specifice care diferă de proteinele altor țesuturi și ale altor organisme.

La fel ca și grăsimile și carbohidrații, aminoacizii care nu sunt folosiți pentru a construi organismul sunt descompuși pentru a elibera energie.

Aminoacizii, care sunt formați din proteinele celulelor moarte, în colaps ale corpului, suferă, de asemenea, transformări odată cu eliberarea de energie.

În condiții normale, cantitatea de proteine ​​necesară pe zi pentru un adult este de 1,5-2,0 g la 1 kg greutate corporală, în condiții de frig prelungit 3,0-3,5 g, cu muncă fizică foarte grea 3,0-3,5 G.

O creștere a cantității de proteine ​​la mai mult de 3,0-3,5 g la 1 kg de greutate corporală perturbă activitatea sistemului nervos, a ficatului și a rinichilor.

Lipidele, clasificarea lor și rolul fiziologic

Lipidele sunt substanțe care sunt insolubile în apă și solubile în compuși organici (alcool, cloroform etc.). Lipidele includ grăsimi neutre, substanțe asemănătoare grăsimilor (lipoide) și unele vitamine (A, D, E, K). Lipidele au o semnificație plastică și fac parte din toate celulele și hormonii sexuali.

Există în special multe lipide în celulele sistemului nervos și glandelor suprarenale. O parte semnificativă din ele este folosită de organism ca material energetic.

Aminoacizi Polipeptidele și proteinele naturale includ aminoacizi, în moleculele cărora grupările amino și carboxil sunt conectate la același atom de carbon. H 2 N–CH–COOH R În funcție de structura radicalului de hidrocarbură R, aminoacizii naturali se împart în alifatici, aromatici și heterociclici. Aminoacizii alifatici pot fi nepolari (hidrofobi), neîncărcați polari sau încărcați polar. În funcție de conținutul de grupe funcționale din radical, se disting aminoacizii care conțin grupări hidroxil, amidă, carboxil și amino. De obicei, se folosesc nume banale pentru aminoacizi, care sunt de obicei asociate cu sursele de izolare sau proprietățile lor.

Clasificarea -aminoacizilor după structura radicalului hidrocarbură Radical alifatic nepolar H –CH–COOH NH 2 CH 3 –CH–COOH glicină NH 2 CH 3 CH –CH–COOH CH 3 NH 2 alanină CH 3 CH CH 2– CH–COOH valină CH 3 CH 2 CH–CH–COOH H 3 C NH 2 izoleucină NH 2 leucină Radical polar alifatic CH 2 –CH–COOH OH NH 2 HS–CH 2 –CH–COOH CH 3 CH –CH–COOH serină OH NH 2 CH 2 – CH–COOH NH 2 cisteină treonină SCH 3 NH 2 metionină CH 2 CH 2 –CH–COOH CH 2 –– CH–COOH СONН 2 NH 2 glutamină COOH NH 2 acid aspartic NH 2 acid glutamic CH 2 –CH–COOH NH 2 NH 2 lizină CH 2 –– CH–COOH H 2 N–C–NH–CH 2 –CH–COOH NH СONН 2 NH 2 asparagină NH 2 arginină Radicali aromatici și heterociclici ––CH –CH– COOH Radical heterociclic –CH–COOH HO – –CH–COOH HN N NH COOH Radical carbociclic tirozină NH fenilalanină NH 2 2 2 histidină N–H prolină

Aminoacizi înlocuibili și esențiali Toți aminoacizii naturali se împart în esențiali, care intră în organism numai din mediul extern, și neesențiali, a căror sinteză are loc în organism. Aminoacizi esențiali: Aminoacizi esențiali: valină, leucină, izoleucină, glicină, alanină, prolină, lizină, metionină, treonină, serină, cisteină, arginină, histidină, triptofan, fenilalanină asparagină, glutamină, aspartic și acid glutamic inițial. biosinteza aminoacizilor pot acționa alți aminoacizi, precum și substanțe aparținând altor clase de compuși organici (de exemplu, cetoacizii sunt catalizatori și participanți la acest proces). Analiza compoziției de aminoacizi a diferitelor proteine ​​arată că ponderea acizilor dicarboxilici și a amidelor acestora în majoritatea proteinelor reprezintă 25-27% din toți aminoacizii. Acești aminoacizi, împreună cu leucina și lizina, reprezintă aproximativ 50% din toți aminoacizii proteici. În același timp, ponderea aminoacizilor precum cisteina, metionina, triptofanul, histidina nu depășește 1,5 - 3,5%.

Stereoizomeria -aminoacizilor Spațiali sau stereoizomerii sau compușii optic activi sunt compuși care pot exista în spațiu sub forma a doi izomeri care sunt imagini în oglindă unul cu celălalt (enantiomeri). Toți α-aminoacizii, cu excepția glicinei, sunt compuși optic activi și sunt capabili să rotească planul de polarizare al luminii polarizate în plan (toate undele vibrează în același plan) spre dreapta (+, dextrogire) sau stânga (-). , levogitor). Semne de activitate optică: - prezența în moleculă a unui atom de carbon asimetric (un atom asociat cu patru substituenți diferiți); - absenţa elementelor de simetrie în moleculă. Enantiomerii a-aminoacizilor sunt de obicei descriși ca configurații relative și denumiți prin nomenclatura D, L.

Configurații relative ale -aminoacizilor În molecula de alanină, cel de-al doilea atom de carbon este asimetric (are 4 substituenți diferiți: un atom de hidrogen, grupări carboxil, metil și amino. Lanțul hidrocarburic al moleculei este plasat vertical, doar atomii și grupările asociate cu atomul de carbon asimetric sunt reprezentați într-o imagine în oglindă. Pentru aminoacizii sunt de obicei un atom de hidrogen și o grupă amino. este o COOH H–C– NH 2 CH 3 D-alanina COOH H 2 N–C– H CH 3 L-alanina Proteinele naturale conţin numai L izomeri ai aminoacizilor Configuraţia relativă nu determină direcţia de rotaţie a planul de polarizare al luminii cu polarizare plană Puțin mai mult de jumătate din aminoacizii L sunt dextrogitori (alanina, izoleucina, acidul glutamic, lizina etc.);

Configurația aminoacizilor determină structura spațială și proprietățile biologice atât ale aminoacizilor înșiși, cât și ale biopolimerilor - proteine ​​care sunt construite din reziduuri de aminoacizi. Pentru unii aminoacizi, există o relație între configurația și gustul lor, de exemplu, L Trp, L Phen, L Tyr, L Leu au un gust amar, iar enantiomerii lor D sunt dulci. Gustul dulce al glicinei este cunoscut de mult timp. Izomerul L al treoninei are un gust dulce pentru unii oameni și amar pentru alții. Sarea monosodica a acidului glutamic, glutamatul monosodic este unul dintre cei mai importanti purtatori ai calitatilor gustative utilizate in industria alimentara. Este interesant de observat că derivatul dipeptidic al acidului aspartic și al fenilalaninei prezintă un gust intens dulce. Toți aminoacizii sunt substanțe cristaline albe cu temperaturi foarte ridicate (mai mult de 230 ° C). Majoritatea acizilor sunt foarte solubili în apă și practic insolubili în alcool și dietil eter. Acest lucru, precum și punctul de topire ridicat, indică natura asemănătoare sării a acestor substanțe. Solubilitatea specifică a aminoacizilor se datorează prezenței în moleculă atât a unei grupări amino (caracter de bază), cât și a unei grupări carboxil (proprietăți acide), datorită căreia aminoacizii aparțin electroliților amfoteri (amfoliți).

Proprietățile acido-bazice ale aminoacizilor Aminoacizii conțin atât o grupare carboxil acidă, cât și o grupare amino bazică. În soluții apoase și în stare solidă, aminoacizii există doar sub formă de săruri interne - ioni zwitter sau ioni bipolari. Echilibrul acido-bazic pentru un aminoacid poate fi descris: CH 3 –CH–COO - OH– NH 2 H+ anion CH 3 –CH–COO– H+ +NH 3 bipolar OH- ion CH 3 –CH–COOH +NH 3 cationul B Într-un mediu acid, moleculele de aminoacizi sunt un cation. Atunci când un curent electric trece printr-o astfel de soluție, cationii aminoacizilor se deplasează la catod și se reduc acolo. Într-un mediu alcalin, moleculele de aminoacizi sunt anioni. Când un curent electric este trecut printr-o astfel de soluție, anionii de aminoacizi se deplasează la anod și sunt oxidați acolo. valoarea p H, la care aproape toate moleculele de aminoacizi sunt un ion bipolar, se numește punct izoelectric (p. I). La această valoare p. O soluție de aminoacizi nu conduce curentul electric.

valorile p. I cei mai importanți α-aminoacizi Cisteină (Cys) Asparagină (Asp) Fenilalanină (Phe) Treonină (Thr) Glutamina (Gln) Serina (Ser) Tirozină (Tyr) Metionină (Met) Triptofan (Trp) Alanină (Ala) Valină (Val) Glicină (Gly) Leucină (Leu) Isoleucină (Ile) Prolină (Pro) 5, 0 5, 4 5, 5 5, 6 5, 7 5, 8 5, 9 6, 0 6, 1 6, 3 Aspartic acid (Asp) Acid glutamic (Glu) Histidină (His) Lizină (Lys) Arginină (Arg) 3,0 3,2 7,6 9,8 10,8

Proprietățile chimice ale -aminoacizilor Reacții care implică o grupă carboxil Reacții care implică o grupă amino Reacții care implică un radical hidrocarburic al unui acid Reacții care implică participarea simultană a unei grupe carboxil și amino

Reacții care implică grupa carboxil a -aminoacizilor Aminoacizii pot intra în aceleași reacții chimice și pot da aceiași derivați ca și alți acizi carboxilici. CH3 –CH–COOH Na. OH CH 3 –CH–COONa NH 2 CH 3 –CH–COOH NH 2 CH 3 OH NH 3 NH 2 t NH 2 CH 3 –CH–CONH 2 NH 2 alaninămida Una dintre cele mai importante reacții din organism este decarboxilarea de aminoacizi. Când CO 2 este îndepărtat sub acțiunea enzimelor speciale decarboxilază, aminoacizii sunt transformați în amine: CH 2 –CH–COOH NH 2 acid glutamic + H 2 O ester metilic al alaninei CH 3 –CH–COO– NH 4+ NH 2 CH 3 –CH–COOCH 3 H+ CH 3 –CH–COOH + H 2 O sare de sodiu a alaninei CH 2 –CH 2 NH 2 –CO 2 -acidul aminobutiric (GABA) acţionează ca neurotransmiţător COOH Reacţii la radicalul hidrocarburic: oxidare, sau mai bine zis hidroxilarea fenilalaninei: –CH 2 –CH–COOH NH 2 fenilalanina [O] HO– –CH 2 –CH–COOH NH 2 tirozină

Reacții care implică grupa amino a aminoacizilor Ca și alte amine alifatice, aminoacizii pot reacționa cu acizi, anhidride și cloruri acide și acid azotat. CH 3 –CH–COOH HCl CH 3 –CH–COOH NH 2 +NH CH 3 –CH–COOH NH 2 CH 3 COCl –HCl CH 33–CH–COOH CH –CH–COOH 3 Cl– clorură de alanină CH 3 –CH –COOH NH–CO–CH 3 HNO 22 HNO acid 2-acetilaminopropanoic CH 33–CH–COOH CH –CH–COOH + N 22+ H 22 O + N + HO OH 2 -acid hidroxipropanoic NH 22 NH Când aminoacizii sunt încălziți , are loc o reacție de deshidratare intermoleculară care implică atât grupări amino cât și carboxil. Rezultatul este formarea de dicetopiperazina ciclică. 2 CH 3 –CH–COOH NH 2 t – 2 H 2 O CH 3 –CH–CO–NH HN––CO–CH–CH 3 dicetopiperazina alanină

Reacții care implică grupe amino -aminoacizi Reacții de dezaminare. dezaminare oxidativă CH 3 –CH–COOH [O] NH 2 CH 3 –C – COOH + NH 3 piruvic O acid dezaminare reductivă CH 3 –CH–COOH [H] NH 2 CH 3 –CH 2 – COOH acid propanoic + NH 3 dezaminare hidrolitică CH 3 –CH–COOH NH 2 H 2 O CH 3 –CH–COOH acid HO lactic + NH 3 dezaminare intramoleculară CH 3 –CH–COOH NH 2 CH 2 = CH – COOH acid propenoic + NH 3 Reacția de transaminare. CH 3 –CH–COOH NH 2 HOOC–CH 2–C – COOH + acid cetoglutaric O CH 3 –C–COOH O HOOC–CH 2–CH– COOH NH 2

Formarea unei legături peptidice Grupările amino și carboxil ale aminoacizilor pot reacționa între ele fără a forma un ciclu: H 2 N –CH–COOH + H 2 N –CH–COOH CH 3 CH 2 OH H 2 N –CH–CO– NH –CH– COOH –H 2 O CH 3 CH 2 OH dipeptidă alanină serină alanilserina Legătura –CO–NH– rezultată se numește legătură peptidică, iar produsul interacțiunii aminoacizilor se numește peptidă. Dacă 2 aminoacizi reacţionează, se obţine o dipeptidă; 3 aminoacizi - tripeptide etc. Peptidele cu o greutate moleculară de cel mult 10.000 se numesc oligopeptide, cu o greutate moleculară mai mare de 10.000 - polipeptide sau proteine. Legăturile peptidice din compoziția peptidelor sunt de natură chimică amidă. Lanțul polipeptidic constă din secțiuni care se repetă în mod regulat care formează coloana vertebrală a moleculei și secțiuni variabile - radicali laterali ai reziduurilor de aminoacizi. Începutul lanțului polipeptidic este considerat a fi capătul care poartă o grupare amino liberă (capătul N), iar lanțul polipeptidic se termină cu o grupare carboxil liberă (capătul C). Peptida este denumită prin enumerarea secvenţială, începând de la capătul N, a denumirilor aminoacizilor incluşi în peptidă; în acest caz, sufixul „în” este înlocuit cu sufixul „il” pentru toți aminoacizii cu excepția celui C terminal. Pentru a descrie structura peptidelor, nu se folosesc formule structurale tradiționale, ci se folosesc abrevieri pentru a face notația mai compactă. H 2 N –CH–CONH –CH–CONH –CH 2–СONН –CH–COOH CH 2 SH CH 3 CH(CH 3)2 CH 2 OH Pentapeptidă: cisteilalanilglicilvalilserina sau Cis-Ala-Gly-Val-Ser

Proteine ​​În prezent, teoria polipeptidică a structurii moleculei proteice este în general acceptată. Proteinele pot fi clasificate: – după forma moleculelor (globulare și fibrilare); – după greutate moleculară (greutate moleculară mică și mare); – după compoziție sau structură chimică (simplu și complex); – în funcție de funcțiile îndeplinite; – prin localizare în celulă (nucleară, citoplasmatică etc.); – prin localizare în organism (proteine ​​din sânge, ficat etc.); – dacă este posibil, reglați adaptativ cantitatea acestor proteine: proteine ​​​​sintetizate într-un ritm constant (constitutive), și proteine ​​a căror sinteză poate crește atunci când sunt expuse factorilor de mediu (inductibile); – după durata de viață într-o celulă (de la proteine ​​reînnoite foarte rapid, cu un timp de înjumătățire mai mic de 1 oră, la proteine ​​reînnoite foarte lent, al căror timp de înjumătățire se calculează în săptămâni și luni); – după zone similare ale structurii primare și funcții înrudite (familii de proteine).

Funcțiile proteinelor Funcția proteinelor Catalitic (enzimatic) Transport Structural (plastic) Contractil Reglator (hormonal) Energie protectoare Esență Exemple Accelerarea reacțiilor chimice Pepsină, tripsină, catalază în organism, citocrom oxidază Transport (transport) Hemoglobină, albumină, compuși chimici în organism transferină organismului Asigurarea forței și a colagenului, elasticitatea țesuturilor keratina Scurtarea sarcomerelor musculare Actină, miozină (contracție) Reglarea metabolismului în insulină, somatotropină, celule și țesuturi glucagon, corticotranspin Protecția organismului de interferoni, factori nocivi imunoglobuline, fibrinogen, eliberare de trombină a energiei datorate proteinelor alimentare și descompunerii tisulare a aminoacizilor

Clasificarea proteinelor simple Albumina. Aproximativ 75–80% din presiunea osmotică a proteinelor serice este reprezentată de albumină; O altă funcție este transportul acizilor grași. Globulinele se găsesc în sânge în combinație cu bilirubina și lipoproteinele de înaltă densitate. Fracția de globulină β include protrombina, care este un precursor al trombinei, proteina responsabilă de transformarea fibrinogenului din sânge în fibrină în timpul coagulării sângelui. Globulinele îndeplinesc o funcție de protecție. Protaminele sunt proteine ​​cu greutate moleculară mică care au proprietăți de bază pronunțate datorită prezenței a 60 până la 85% arginină în compoziția lor. În nucleele celulare sunt asociate cu ADN. Histonele sunt, de asemenea, proteine ​​de bază mici. Conțin lizină și arginină (20-30%). Histonele joacă un rol important în reglarea expresiei genelor. Prolaminele sunt proteine ​​de origine vegetală, care se găsesc în principal în semințele de cereale. Toate proteinele din acest grup produc o cantitate semnificativă de prolină la hidroliză. Prolaminele contin 20-25% acid glutamic si 10-15% prolina. Cele mai studiate sunt oryzenina (din orez), glutenina (din grâu), zeina (din porumb) și altele. Glutelinele sunt proteine ​​simple care se găsesc în semințele de cereale și în părțile verzi ale plantelor. Glutelinele se caracterizează printr-un conținut relativ ridicat de acid glutamic și prezența lizinei. Glutelinele sunt proteine ​​de depozitare.

Clasificarea proteinelor complexe Denumirea clasei Nucleoproteine ​​Grupa protetică Compuși colorați (hemoproteine, flavoproteine) Acizi nucleici Fosfoproteine ​​Acid fosforic Cromoproteine ​​Metaloproteine ​​Ioni metalici Glicoproteine ​​Lipoproteine ​​Glucide și derivații lor Lipide și derivați ai lor Reprezentanți ai clasei Hemoglobină, cataboza, socromoza, riglobină, socromază , cromatină Cazeină din lapte, ovalbumină, vitelină, ictulină Feritină, transferină, ceruloplasmină, hemosiderin Glicoforin, interferon, imunoglobuline, mucină Chilomicroni, lipoproteine ​​plasmatice, lipovitelină

Structura primară a unei proteine ​​Structura primară a unei proteine ​​este secvența de aminoacizi din lanțul polipeptidic. Se determină prin eliminarea secvenţială a aminoacizilor din proteină prin hidroliză. Pentru a îndepărta aminoacidul N terminal, proteina este tratată cu 2, 4 dinitrofluorobenzen și după hidroliza acidă, doar un acid N terminal este legat de acest reactiv (metoda Sanger). Conform metodei Edman, acidul N-terminal este separat în timpul hidrolizei sub forma unui produs de reacție cu izotiocianat de fenil. Pentru a determina acidul C terminal, hidroliza este de obicei utilizată în prezența unei enzime speciale, carboxipeptidaza, care rupe legătura peptidică de la capătul peptidei care conține gruparea carboxil liberă. Există și metode chimice pentru îndepărtarea acidului C terminal, de exemplu folosind hidrazina (metoda Akabori).

Structura secundară a proteinei este o metodă de împachetare a unui lanț polipeptidic foarte lung într-o conformație elicoidală sau pliată. Rotirile unei helix sau pliuri sunt ținute împreună în principal prin legături intramoleculare care apar între atomul de hidrogen (în grupele –NH sau –COOH) al unei spire ale helixului sau pliului și atomul electronegativ (oxigen sau azot) al celui adiacent. întoarce sau pliază.

Structura terțiară a unei proteine ​​Structura terțiară a unei proteine ​​este orientarea spațială tridimensională a unei elice polipeptidice sau a structurii pliate într-un anumit volum. Există structuri terțiare globulare (sferice) și fibrilare (alungite, fibroase). Structura terțiară se formează automat, spontan și este complet determinată de structura primară a proteinei. În acest caz, radicalii laterali ai reziduurilor de aminoacizi interacționează. Stabilizarea structurii terțiare se realizează datorită formării legăturilor de hidrogen, ionice, disulfură între radicalii de aminoacizi, precum și datorită forțelor de atracție van der Waals între radicalii hidrocarburi nepolari.

Schema de formare a legăturilor dintre radicalii aminoacizi 1 – legături ionice, 2 – legături de hidrogen, 3 – interacțiuni hidrofobe, 4 – legături disulfură

Structura cuaternară a unei proteine ​​Structura cuaternară a unei proteine ​​este o modalitate de așezare a lanțurilor polipeptidice individuale în spațiu și de formare a unei formațiuni macromoleculare unificate structural și funcțional. Molecula rezultată se numește oligomer, iar lanțurile polipeptidice individuale din care constă se numesc protomeri, monomeri sau subunități (de obicei un număr par: 2, 4, mai rar 6 sau 8). De exemplu, molecula de hemoglobină este formată din două și două lanțuri polipeptidice. Fiecare lanț polipeptidic înconjoară un grup hem, un pigment non-proteic care dă sângelui culoarea roșie. În compoziția hemului există un cation de fier care poate atașa și transporta în tot corpul oxigenul necesar pentru funcționarea organismului. Tetramerul hemoglobinei Aproximativ 5% dintre proteine ​​au o structură cuaternară, incluzând hemoglobină, imunoglobuline, insulină, feritină și aproape toate ADN și ARN polimeraze. Hexamer de insulină

Reacții de culoare pentru detectarea proteinelor și aminoacizilor Pentru a identifica peptide, proteine ​​și aminoacizi individuali, se folosesc așa-numitele „reacții de culoare”. O reacție universală la o grupare peptidică este apariția unei culori roșu-violet atunci când ionii de cupru (II) sunt adăugați la o soluție proteică într-un mediu alcalin (reacție biuret). Reacția la reziduurile de aminoacizi aromatici - tirozină și fenilalanină - apariția unei culori galbene atunci când o soluție proteică este tratată cu acid azotic concentrat (reacție xantoproteină). Proteinele care conțin sulf dau o culoare neagră atunci când sunt încălzite cu o soluție de acetat de plumb(II) într-un mediu alcalin (reacția Fol). Reacția calitativă generală a aminoacizilor este formarea unei culori albastru-violet atunci când interacționează cu ninhidrina. Proteinele dau, de asemenea, o reacție cu ninhidrine.

Importanța proteinelor și a peptidelor Proteinele constituie baza materială a activității chimice a celulei. Funcțiile proteinelor în natură sunt universale. Printre acestea se numără enzime, hormoni, structurali (keratină, fibroină, colagen), transport (hemoglobină, mioglobină), motorii (actină, miozină), protectoare (imunoglobuline), proteine ​​de depozitare (cazeină, albumină de ou), toxine (veninuri de șarpe, toxina difterice). În termeni biologici, peptidele diferă de proteine ​​într-o gamă mai restrânsă de funcții. Cea mai tipică funcție de reglare a peptidelor (hormoni, antibiotice, toxine, inhibitori și activatori de enzime, transportatori de ioni prin membrane etc.). Un grup de peptide cerebrale - neuropeptide - a fost descoperit recent. Ele afectează procesele de învățare și memorie, reglează somnul și au o funcție analgezică; Există o legătură între unele boli neuropsihiatrice, cum ar fi schizofrenia, și conținutul anumitor peptide din creier. În prezent, s-au înregistrat progrese în studierea problemei relației dintre structura și funcțiile proteinelor, mecanismul participării lor la cele mai importante procese ale vieții organismului și înțelegerea bazei moleculare a patogenezei multor boli. Problemele actuale includ sinteza chimică a proteinelor. Producția sintetică de analogi ai peptidelor și proteinelor naturale are scopul de a ajuta la rezolvarea unor probleme precum elucidarea mecanismului de acțiune al acestor compuși în celule, stabilirea relației dintre activitatea lor și structura spațială, crearea de noi medicamente și produse alimentare și, de asemenea, ne permite pentru a aborda modelarea proceselor care au loc în organism .

Ceva interesant despre proteine ​​Proteinele stau la baza diferitelor tipuri de adezivi biologici. Astfel, pânzele de capcană ale păianjenilor constau în principal din fibroină, o proteină secretată de verucile arahnoide. Această substanță siropoasă și vâscoasă se întărește în aer într-un fir puternic, insolubil în apă. Mătăsurile, care formează firul spiralat al pânzei, conțin adeziv care ține prada. Păianjenul în sine rulează liber de-a lungul firelor radiale. Datorită cleiurilor speciale, muștele și alte insecte sunt capabile să facă pur și simplu miracole de acrobație. Fluturii își lipesc ouăle de frunzele plantelor, unele tipuri de svici își construiesc cuiburi din secrețiile solidificate ale glandelor salivare, sturionii își atașează ouăle de pietrele de jos. În timpul iernii sau în perioadele de secetă, unele tipuri de melci își oferă cochiliei o „ușă” specială, pe care melcul însuși o construiește dintr-o proteină lipicioasă, care se întărește, care conține var. După ce s-a îngrădit de lumea exterioară cu o barieră destul de solidă, melcul așteaptă perioade nefavorabile în carapacea sa. Când situația se schimbă, ea pur și simplu mănâncă și nu mai trăiește ca o reclusă. Adezivii folosiți de locuitorii subacvatici trebuie să se întărească sub apă. Prin urmare, ele conțin mai multe proteine ​​diferite care resping apa și interacționează între ele pentru a forma un lipici puternic. Adezivul care lipește scoicile de piatră este insolubil în apă și de două ori mai puternic decât rășina epoxidice. Acum încearcă să sintetizeze această proteină în laborator. Majoritatea adezivilor nu tolerează umezeala, dar lipiciul proteic de midii poate fi folosit pentru a lipi oasele și dinții împreună. Această proteină nu provoacă respingere din partea organismului, ceea ce este foarte important pentru medicamente.

Ceva interesant despre proteinele L aspartyl L esterul metilic al fenilalaninei are un gust foarte dulce. CH3OOC-CH(CH2C6H5)-NH-CO-CH(NH2)-CH2-COOH. Substanța este cunoscută sub denumirea comercială „aspartam”. Aspartamul nu este doar mai dulce decât zahărul (de 100-150 de ori), dar îi sporește și gustul dulce, mai ales în prezența acidului citric. Mulți dintre derivații de aspartam sunt, de asemenea, dulci. Din boabele de Dioscoreophylum cumminsii (fără nume rusesc), găsite în sălbăticia Nigeriei în 1895, a fost izolată proteina monelină, care este de 1500 - 2000 de ori mai dulce decât zahărul. Proteina taumatina, izolată din fructele cărnoase roșii strălucitoare ale unei alte plante africane, Thaumatococcus daniellii, a depășit și mai puternic zaharoza - de 4000 de ori. Intensitatea gustului dulce al taumatinei crește și mai mult atunci când această proteină interacționează cu ionii de aluminiu. Complexul rezultat, care a primit denumirea comercială de talin, este de 35.000 de ori mai dulce decât zaharoza; Dacă comparăm nu masele de talin și zaharoză, ci numărul de molecule ale acestora, atunci talinul va fi de 200 de mii de ori mai dulce! O altă proteină foarte dulce, miraculina, a fost izolată în secolul trecut din fructele roșii ale arbustului Synsepalum dulcificum daniellii, care erau numite „miraculoase”: senzațiile gustative ale unei persoane care mestecă aceste fructe se schimbă. Astfel, oțetul dezvoltă un gust plăcut de vin, sucul de lămâie se transformă într-o băutură dulce, iar efectul durează mult timp. Dacă toate aceste fructe exotice sunt cultivate vreodată pe plantații, industria zahărului va avea mult mai puține probleme cu transportul produselor. La urma urmei, o bucată mică de taumatina poate înlocui o pungă întreagă de zahăr granulat! La începutul anilor 70, a fost sintetizat un compus care era cel mai dulce dintre toți cei sintetizati. Aceasta este o dipeptidă construită din reziduurile a doi aminoacizi - aspartic și aminomalonic. În dipeptidă, două grupări carboxil ale reziduului de acid aminomalonic sunt înlocuite cu grupări esterice formate din metanol și fencol (se găsește în uleiurile esențiale ale plantelor și se extrage din terebentină). Această substanță este de aproximativ 33.000 de ori mai dulce decât zaharoza. Pentru ca un baton de ciocolată să devină dulce în mod obișnuit, este suficientă o fracțiune de miligram din acest condiment.

Ceva interesant despre proteine ​​Proprietățile chimice și fizice ale pielii și părului sunt determinate de proprietățile keratinelor. La fiecare specie animală, keratina are anumite caracteristici, așa că acest cuvânt este folosit la plural. CHERATINEle sunt proteine ​​insolubile în apă ale vertebratelor care le formează părul, lâna, stratul cornos și unghiile. Sub influența apei, cheratina pielii, părului și unghiilor se înmoaie, se umflă și, după ce apa se evaporă, se întărește din nou. Principala caracteristică chimică a keratinei este că conține până la 15% din aminoacidul care conține sulf cisteină. Atomii de sulf prezenți în partea de cisteină a moleculei de keratina formează cu ușurință legături cu atomii de sulf ai moleculei învecinate și apar punți de disulfură care conectează aceste macromolecule. Keratinele sunt proteine ​​fibrilare. În țesuturi ele există sub formă de fire lungi - fibrile, în care moleculele sunt dispuse în mănunchiuri direcționate într-o singură direcție. În aceste fire, macromoleculele individuale sunt, de asemenea, legate între ele prin legături chimice (Fig. 1). Firele elicoidale sunt răsucite într-o triplă helix, iar 11 elice sunt combinate într-o microfibrilă, care alcătuiește partea centrală a părului (vezi Fig. 2). Microfibrilele se combină pentru a forma macrofibrile. a) Hidrogen b) Ionic c) Nepolar d) Disulfură Fig. 2. Keratina părului este o proteină fibrilă. legături conexiuni punte de interacțiune Fig. 1. Tipuri de interacțiuni între moleculele proteice în lanț

Ceva interesant despre proteine ​​Părul are o structură eterogenă în secțiune transversală. Din punct de vedere chimic, toate straturile de păr sunt identice și constau dintr-un singur compus chimic - cheratina. Însă în funcție de gradul și tipul de structurare a keratinei, există straturi cu proprietăți diferite: cuticulă - strat solzos superficial; strat fibros sau cortical; miez. Cuticula este formată din celule plate care se suprapun unele pe altele ca solzii de pește. Din punct de vedere cosmetic, acesta este cel mai important strat de păr. Aspectul părului depinde de starea acestuia: strălucire, elasticitate sau, dimpotrivă, tocitate, vârfuri despicate. Starea cuticulei afectează, de asemenea, procesele de colorare și ondulare a părului, deoarece pentru ca medicamentele să pătrundă în straturile mai profunde ale părului, la pigment, este necesară înmuierea cuticulei. Keratina, din care sunt alcătuite „solzii”, se umflă atunci când este expusă la umiditate, mai ales dacă aceasta este însoțită de căldură și preparate alcaline (săpun). Din punct de vedere chimic, acest lucru se explică prin ruperea legăturilor de hidrogen din moleculele de keratina, care se refac atunci când părul se usucă. Când plăcile se umflă, marginile lor stau vertical și părul își pierde strălucirea. Înmuierea cuticulei reduce și rezistența mecanică a părului: atunci când este umed, este mai ușor de deteriorat. Spațiul dintre marginile solzilor este umplut cu sebum, care conferă părului strălucire, catifelare și elasticitate. Stratul fibros, sau cortical, este format din celule cheratinizate lungi în formă de fus situate într-o direcție; Elasticitatea și rezistența părului depind de aceasta. Acest strat conține pigmentul melanină, care este „responsabil” pentru culoarea părului. Culoarea părului depinde de prezența melaninei și a bulelor de aer în el. Părul blond conține pigment împrăștiat, părul închis conține pigment granular. Miezul, sau medulara, este format din celule incomplet keratinizate.

Un organism viu, care are o organizare structurală unică, care oferă caracteristicile sale fenotipice și funcțiile biologice, în unitatea sa structurală și funcțională se bazează pe corpurile proteice (proteine). Această idee filozofică și teoretică, bazată pe realizările relativ mici ale științelor naturii din perioada sa, a fost propusă de F. Engels, care a remarcat în scrierile sale că „Peste tot unde întâlnim viața, aflăm că aceasta este asociată cu un corp proteic. , și Pretutindeni unde întâlnim orice corp proteic care nu este în proces de descompunere, întâlnim, fără excepție, fenomenele vieții” (citat de Engels F. Anti-dühring. 1950, p. 77).

Dezvoltarea ideilor despre substanțele proteice

Ideea proteinelor ca clasă de compuși s-a format în secolele XVIII-XIX. În această perioadă, substanțe cu proprietăți similare au fost izolate din diverse obiecte ale lumii vii (semințe și sucuri de plante, mușchi, cristalinul ochiului, sânge, lapte etc.): au format soluții vâscoase, lipicioase, coagulate la încălzire, la uscare, s-a obținut o masă asemănătoare unui corn în timpul „analizei prin foc”, se simțea mirosul de lână arsă sau de corn și s-a eliberat amoniac. Beccari, care a izolat prima substanță proteică din făina de grâu în 1728, a numit-o „gluten”. El și-a arătat, de asemenea, asemănarea cu produsele de origine animală și, deoarece toate aceste proprietăți similare erau cunoscute pentru albușul de ou, noua clasă de substanțe a fost numită proteine.

Un rol important în studiul structurii proteinelor l-a jucat dezvoltarea metodelor de descompunere a acestora prin acizi și sucuri digestive. În 1820, A. Braconneau (Franța) a supus pielea și alte țesuturi ale animalelor la acid sulfuric timp de multe ore, apoi a neutralizat amestecul și a obținut un filtrat, la evaporare, cristale dintr-o substanță pe care a numit-o glicocol („zahăr lipici”). precipitat. A fost primul aminoacid izolat din proteine. Formula sa structurală a fost stabilită în 1846.

În 1838, după un studiu sistematic al compoziției elementare a diferitelor proteine, în care s-au descoperit carbon, hidrogen, azot, oxigen, sulf și fosfor, chimistul și medicul olandez G. J. Mulder (1802-1880) a propus prima teorie a structurii. a proteinelor - proteina teorie. Pe baza studiilor de compoziție elementară, Mulder a ajuns la concluzia că toate proteinele conțin una sau mai multe grupe ("radicali") C 40 H 62 N 10 O 2 combinate cu sulf sau fosfor, sau ambele. El a propus termenul „proteină” pentru a desemna acest grup (din grecescul protos - în primul rând, cel mai important), deoarece credea că această substanță este „fără îndoială, cea mai importantă dintre toate corpurile cunoscute ale regnului organic și fără ea. , după cum pare, nu poate exista viață pe planeta noastră” (Citat din cartea: Shamin A.N. History of protein chemistry. M.: Nauka, 1977. P. 80.). Ideea existenței unui astfel de grup a fost în curând respinsă, iar sensul termenului „proteine” s-a schimbat, iar acum este folosit ca sinonim pentru termenul „proteine”.

Cercetările ulterioare au făcut posibilă până la sfârșitul secolului al XIX-lea. izola peste o duzină de aminoacizi din proteine. Pe baza rezultatelor studierii produselor hidrolizei proteinelor de către A.Ya. Danilevsky a fost primul care a sugerat existența legăturilor -NH-CO- în proteine, ca în biuret, iar în 1888 a prezentat o ipoteză a structurii proteinei, numită „teoria seriei elementare”, iar chimistul german E. Fischer, împreună cu Hofmeister, a obținut proteină cristalină - albumină de ou, a propus în 1902 teoria peptidei a structurii proteinelor.

Ca rezultat al lucrării lui E. Fischer, a devenit clar că proteinele sunt polimeri liniari ai aminoacizilor legați între ei printr-o legătură amidă (peptidică), iar toată diversitatea reprezentanților acestei clase de compuși ar putea fi explicată prin diferențe. în compoziţia aminoacizilor şi ordinea de alternanţă a diferiţilor aminoacizi din lanţul polimeric. Cu toate acestea, acest punct de vedere nu a câștigat imediat recunoașterea universală: în cursul altor trei decenii, au apărut și alte teorii ale structurii proteinelor, în special cele bazate pe ideea că aminoacizii nu sunt elemente structurale ale proteinelor, ci se formează ca secundar. produse în timpul descompunerii proteinelor în prezența acizilor sau alcalinelor.

Cercetările ulterioare au vizat determinarea greutății moleculare a proteinelor folosind o ultracentrifugă proiectată în 1925-1930. Sanger și obținerea de proteine ​​în formă cristalină, ceea ce este o dovadă de încredere a purității (omogenității) medicamentului. În special, în 1926, D. Sumner a izolat proteina (enzima) ureaza în stare cristalină din semințele șanțului; D. Northrop și M. Kunitz în 1930-1931. a obţinut cristale de pepsină şi tripsină.

În 1951, Pauling și Corey au dezvoltat un model de structură secundară a proteinei numit helix alfa. În 1952, Linderström-Lang a propus existența a trei niveluri de organizare a moleculei proteice: primar, secundar, terțiar. În 1953, Sanger a descifrat pentru prima dată secvența de aminoacizi din insulină. În 1956, Moore și Stein au creat primul analizor automat de aminoacizi. În 1958, Kendrew și în 1959, Perutz au descifrat structurile tridimensionale ale proteinelor - mioglobina și hemoglobina. În 1963, Tsang a sintetizat proteina naturală insulină.

Astfel, binecunoscuta poziție despre natura vieții: „Viața este un mod de existență a corpurilor proteice”, formulată de F. Engels, a primit treptat o confirmare științifică de încredere.

Tabelul 1. Conținutul de proteine ​​din organele și țesuturile umane
Organe și țesuturi	Conținut de proteine, %		Organe și țesuturi	Conținut de proteine, %
	în greutate de țesut uscat	din proteinele corporale totale		în greutate de țesut uscat	din proteinele corporale totale
Piele	63	11,5	Splină	84	0,2
Oasele (țesut dur)	20	18,7	Rinichi	72	0,5
Dinți (țesuturi dure)	18	0,1	Pancreas	47	0,1
Mușchii striați	80	34,7	Tractul digestiv	63	1,8
Creier și țesut nervos	45	2,0	Țesut adipos	14	6,4
Ficat	57	3,6	Alte țesuturi lichide:	85	1,4
inima	60	0,7	Alte țesături dense	54	14,6
Plămânii	82	3,7	Întregul corp	45	100

Acum s-a stabilit în mod absolut sigur că proteinele (substanțele proteice) constituie baza și structura și funcțiile tuturor organismelor vii, care se caracterizează printr-o mare varietate de structuri proteice și ordinea lor ridicată; acesta din urmă există în timp și spațiu. Capacitatea uimitoare a organismelor vii de a-și reproduce propria specie este, de asemenea, asociată cu proteinele. Contractilitatea și mișcarea - atribute indispensabile ale sistemelor vii - sunt direct legate de structurile proteice ale aparatului muscular. În cele din urmă, viața este de neconceput fără metabolism, reînnoirea constantă a părților constitutive ale unui organism viu, adică fără procesele de anabolism și catabolism (această unitate uimitoare a contrariilor viețuitoarelor), care se bazează pe activitatea catalitică. proteine ​​active – enzime.

Conform expresiei figurative a unuia dintre fondatorii biologiei moleculare, F. Crick, proteinele sunt importante în primul rând pentru că pot îndeplini o mare varietate de funcții, și cu o ușurință și o grație extraordinare. Se estimează că în natură se găsesc aproximativ 10 10 -10 12 proteine ​​diferite, asigurând existența a circa 10 6 specii de organisme vii de complexitate variabilă de organizare, de la viruși la om. Din acest număr imens de proteine ​​naturale, se cunosc exact structura și structura unei părți neglijabile - nu mai mult de 2500. Fiecare organism este caracterizat de un set unic de proteine. Caracteristicile fenotipice și diversitatea funcțiilor se datorează specificului asocierii acestor proteine, în multe cazuri sub formă de structuri supramoleculare și multimoleculare, care la rândul lor determină ultrastructura celulelor și a organelelor acestora.

Celula E. coli conține aproximativ 3.000 de proteine ​​diferite, iar corpul uman conține peste 50.000 de proteine ​​diferite. Cel mai uimitor lucru este că toate proteinele naturale constau dintr-un număr mare de blocuri structurale relativ simple, reprezentate de molecule monomerice - aminoacizi, legați între ele în lanțuri polipeptidice. Proteinele naturale sunt construite din 20 de aminoacizi diferiți. Deoarece acești aminoacizi pot fi combinați în secvențe foarte diferite, ei pot forma o mare varietate de proteine. Numărul de izomeri care pot fi obținuți cu toate permutările posibile ale numărului specificat de aminoacizi dintr-o polipeptidă este enorm. Deci, dacă din doi aminoacizi este posibil să se formeze doar doi izomeri, atunci din patru aminoacizi este teoretic posibil să se formeze 24 de izomeri și din 20 de aminoacizi - 2,4 x 10 18 proteine ​​diferite.

Nu este greu de prevăzut că odată cu creșterea numărului de reziduuri de aminoacizi repetate într-o moleculă de proteină, numărul de izomeri posibili crește la valori astronomice. Este clar că natura nu poate permite combinații aleatorii de secvențe de aminoacizi, iar fiecare specie este caracterizată de propriul set specific de proteine, determinat, după cum se știe acum, de informațiile ereditare codificate în molecula de ADN a organismelor vii. Informația conținută în secvența liniară a nucleotidelor ADN este cea care determină secvența liniară a aminoacizilor din lanțul polipeptidic al proteinei sintetizate. Lanțul polipeptidic liniar rezultat este acum dotat cu informații funcționale, conform cărora este convertit spontan într-o anumită structură tridimensională stabilă. Astfel, lanțul polipeptidic labil se pliază și se răsucește în structura spațială a moleculei proteice, nu aleatoriu, ci în strictă conformitate cu informațiile conținute în secvența de aminoacizi.

Țesuturile și organele oamenilor și animalelor sunt cele mai bogate în substanțe proteice. Majoritatea acestor proteine ​​sunt foarte solubile în apă. Cu toate acestea, unele substanțe organice izolate din cartilaj, păr, unghii, coarne, țesut osos - insolubile în apă - au fost, de asemenea, clasificate drept proteine, deoarece compoziția lor chimică s-a dovedit a fi apropiată de proteinele țesutului muscular, serului sanguin și ouălor. Conținutul cantitativ al proteinelor din diferite țesuturi și organe umane este prezentat în tabel. 1.1. În mușchi, plămâni, splină, rinichi, proteinele reprezintă mai mult de 70-80% din masa uscată, iar în întregul corp uman până la 45-50% din masa uscată.

Microorganismele și plantele sunt, de asemenea, surse de proteine. Spre deosebire de țesuturile animale, plantele conțin semnificativ mai puține proteine ​​(Tabelul 2).

Distribuția proteinelor între structurile subcelulare este neuniformă: majoritatea se află în seva celulară (hialoplasmă) (Tabelul 3). Conținutul de proteine ​​al organelelor este determinat mai degrabă de dimensiunea și numărul de organele din celulă.

Pentru a studia compoziția chimică, structura și proprietățile proteinelor, acestea sunt de obicei izolate fie din țesuturi lichide, fie din organe animale bogate în proteine, de exemplu, ser de sânge, lapte, mușchi, ficat, piele, păr, lână.

Proteinele și trăsăturile sale caracteristice

Compoziția elementară a proteinelor (Tabelul 4.) în materie de substanță uscată este reprezentată de 50-54% carbon, 21-23% oxigen, 6,5-7,3% hidrogen, 15-17% azot, 0,3-2,5 sulf și până la 0,5 % cenușă. Unele proteine ​​conțin și cantități mici de fosfor, fier, mangan, magneziu, iod etc.

Astfel, pe lângă carbon, oxigen și hidrogen, care fac parte din aproape toate moleculele de polimer organic, azotul este o componentă esențială a proteinelor și, prin urmare, proteinele sunt de obicei denumite substanțe organice care conțin azot. Conținutul de azot este mai mult sau mai puțin constant în toate proteinele (în medie 16%), prin urmare, uneori, cantitatea de proteine ​​​​din obiectele biologice este determinată de cantitatea de azot proteic: masa de azot găsită în timpul analizei este înmulțită cu un factor de 6,25 (100: 16 = 6,25). Dar pentru unele proteine ​​această caracteristică este atipică. De exemplu, în protamine, conținutul de azot ajunge la 30%, prin urmare, numai prin compoziția elementară este imposibil să distingem cu exactitate proteinele de alte substanțe care conțin azot din organism.

Astfel, ținând cont de compoziția elementară, proteinele sunt substanțe organice cu conținut de azot molecular ridicat, formate din aminoacizi legați în lanțuri folosind legături peptidice și având o organizare structurală complexă. Această definiție combină trăsăturile caracteristice ale proteinelor, printre care se numără următoarele:

• o proporție destul de constantă de azot (în medie 16% din greutatea uscată);
• prezența unităților structurale permanente - aminoacizi;
• legături peptidice între aminoacizi, cu ajutorul cărora acestea sunt conectate în lanțuri polipeptidice;
• greutate moleculară mare (de la 4-5 mii la câteva milioane de daltoni);
• organizarea structurală complexă a lanțului polipeptidic, care determină proprietățile fizico-chimice și biologice ale proteinelor.

Unități structurale sau monomeri ale proteinelor pot fi detectate după hidroliză: acid (HCl), alcalin (Ba(OH) 2) și/sau mai rar enzimatic. Această tehnică este folosită cel mai adesea pentru a studia compoziția proteinelor. S-a stabilit că, la hidroliza proteinei pure care nu conține impurități, sunt eliberați până la 20 de a-aminoacizi din seria L diferiți, care sunt monomeri proteici. În proteine, aminoacizii sunt legați într-un lanț prin legături peptidice covalente.

α-aminoacizii sunt derivați ai acizilor carboxilici în care un atom de hidrogen, α-carbonul, este înlocuit cu o grupare amino (-NH2), de exemplu:

Greutatea moleculară a proteinelor . Cea mai importantă caracteristică a proteinelor este greutatea moleculară mare. În funcție de lungimea lanțului, toate polipeptidele pot fi împărțite în peptide (conțin de la 2 la 10 aminoacizi), polipeptide (de la 10 la 40 de aminoacizi) și proteine ​​(peste 40 de aminoacizi). Dacă luăm că greutatea moleculară medie a unui aminoacid este de aproximativ 100, atunci greutatea moleculară a peptidelor se apropie de 1000, polipeptidele - până la 4000 și proteinele - de la 4-5 mii la câteva milioane (Tabelul 5).

Organizarea structurală complexă a proteinelor . Unele polipeptide naturale (constituite de obicei dintr-un aminoacid) și polipeptide obținute artificial au o greutate moleculară mare, dar nu pot fi clasificate ca proteine. O caracteristică unică care le ajută să le deosebească de proteine ​​este capacitatea proteinelor de a se denatura, adică pierderea proprietăților fizico-chimice caracteristice și, cel mai important, a funcțiilor biologice, sub acțiunea unor substanțe care nu rupe legăturile peptidice. Capacitatea de denaturare indică organizarea spațială complexă a moleculei proteice, care este absentă în polipeptidele convenționale.

Pagina 1

total pagini: 7

Potrivit unei noi recenzii publicate pe site-ul Applied Physiology, Nutrition and Metabolism, contează nu doar cantitatea de proteine ​​pe care o consumi, ci și sursa acesteia. Există trei motive pentru care să-ți pese de asta.

În primul rând, orice sursă de proteine, fie că este vorba de pui sau arahide, conține cantități variate de aminoacizi - elementele de bază ale proteinelor. Din cei 20 de aminoacizi posibili, nouă sunt pur și simplu necesari organismului. Puteți obține acești aminoacizi doar din alimente. Prin urmare, este foarte important să includeți în mod corespunzător diferite alimente bogate în proteine.

Produsele de origine animală (carne, ouă, lactate) conțin toți aminoacizii esențiali în cantități variabile, dar majoritatea produselor vegetale conțin doar fracțiuni din cei nouă aminoacizi esențiali.

„Aceasta înseamnă că dacă alegeți să obțineți proteine ​​numai din nuci, corpul dumneavoastră va fi privat de aminoacizi importanți”, explică coautorul studiului Rajavel Elango, specialist în nutriție și metabolism.

Când obțineți proteinele din alimente vegetale, este important să alegeți tipurile și cantitățile potrivite pentru a vă asigura că obțineți necesarul zilnic complet de aminoacizi esențiali.

Desigur, acesta nu este un motiv pentru a renunța la preferințele alimentare și a obține proteine ​​doar din, consumându-le la micul dejun, prânz și cină. O astfel de dietă, pe lângă proteine, include o cantitate mare de calorii, grăsimi și colesterol, ceea ce vă afectează negativ silueta și sănătatea generală. Și acesta este al doilea motiv pentru a urmări ce alimente alegi pentru a-ți satura corpul cu proteine.

Și, în sfârșit, al treilea motiv este cel mai important. „Fiecare aliment care vă oferă proteine ​​​​conține anumite cantități de vitamine și minerale”, spune Ilango. „Unele alimente sunt bogate în vitamina B, altele sunt bogate în fier, iar altele nu au practic deloc nutrienți.”

Corpul dumneavoastră nu va putea absorbi proteina rezultată la beneficiul său maxim dacă există o lipsă de nutrienți importanți.

Vrei să te asiguri că îți iei proteine ​​din alimentele potrivite? Iată câteva dintre cele mai sănătoase surse de proteine.

ouă

liz west/Flickr.com

„Nu numai că fiecare ou conține 6 grame de proteine, dar este și cea mai sănătoasă proteină”, spune Bonnie Taub-Dix, nutriționist american, blogger și autoare a cărții Read Before You Eat.

Proteina obtinuta din oua are cea mai mare digestibilitate si ajuta la formarea tesuturilor corpului. În plus, ouăle sunt bogate în colină și vitaminele B 12 și D - substanțe importante pentru menținerea nivelului general de energie și aportul acesteia în celulele organismului.

În ciuda credinței larg răspândite că colesterolul din ouă afectează negativ funcționarea inimii, drept urmare acest produs poate fi consumat de cel mult 2-3 ori pe săptămână, oamenii de știință au demonstrat contrariul. Un studiu publicat în British Medical Journal a constatat că un ou pe zi nu afectează funcția inimii și nu crește riscul de accident vascular cerebral.

Brânză de vacă

„O porție de 150 g de brânză de vaci conține aproximativ 25 g de proteine ​​și 18% din valoarea zilnică a calciului”, spune nutriționistul Jim White. În plus, brânza de vaci este bogată în cazeină, o proteină lent digerabilă care blochează senzația de foame timp de câteva ore.

Pui

James/Flickr.com

Păsările de curte ar trebui să fie baza unei diete proteice. Conține mai puține grăsimi saturate decât majoritatea celorlalte cărnuri și aproximativ 40 g de proteine ​​pe piept (20 g proteine ​​la 100 g de carne). Ilango sfătuiește să alegi carnea albă cât de des poți pentru a consuma mai puține calorii.

Cereale integrale

Cerealele integrale sunt sănătoase și conțin mult mai multe proteine ​​decât produsele obișnuite din făină. De exemplu, pâinea făcută din făină de grâu de prima calitate conține 7 g de proteine, iar pâinea din cereale integrale conține 9 g de proteine ​​la 100 g de produs.

Mai important, cerealele integrale furnizează fibre, sunt bune pentru inimă și ajută la controlul greutății.

Peşte

James Bowe/Flickr.com

„Sărac în calorii și încărcat cu nutrienți, peștele este o sursă excelentă de acizi grași omega-3, care promovează sănătatea inimii și stabilizează starea de spirit”, spune Taub-Dix.

Printre cei mai sănătoși pești se numără somonul și tonul. O porție de somon conține aproximativ 20 g de proteine ​​și 6,5 g de acizi grași nesaturați. Iar tonul este un adevărat depozit de proteine: 25 g la 100 g de produs.

Dacă vrei să scapi de excesul de grăsime corporală, ar trebui să incluzi și somonul în alimentație: acesta conține doar 10-12 g de grăsimi, saturate și nesaturate. Nutriționiștii recomandă consumul de pește de două ori pe săptămână, copt sau prăjit.

Leguminoase

cookbookman17/Flickr.com

Iaurt grecesc (filtrat).

Iaurtul grecesc poate servi ca mic dejun, gustare sau ingredient într-o varietate de feluri de mâncare. În comparație cu iaurtul obișnuit, iaurtul grecesc are aproape de două ori mai multe proteine: în loc de 5-10 g într-o porție de iaurt, este de 13-20 g. În plus, iaurtul grecesc are destul de mult calciu: 20% din zilnic valoare.

Nuci

Adam Wyles/Flickr.com

Nucile sunt cunoscute pentru că sunt bogate în acizi grași nesaturați sănătoși, dar sunt și bogate în proteine. În plus, un studiu din 2013 publicat în New England Journal of Medicine a constatat că persoanele care consumau o mână de nuci pe zi aveau un risc cu 20% mai mic de a muri din cauza bolii.

Verde

Jason Bachman/Flickr.com

Diverse tipuri de verdeață și legume cu frunze verzi sunt bogate în proteine. De exemplu, 100 g de spanac conțin doar 22 kcal și aproximativ 3 g de proteine, iar pătrunjelul conține 47 kcal și 3,7 g de proteine. Chiar dacă verdețurile nu conțin destui aminoacizi esențiali, le poți combina cu leguminoase și obține suficiente proteine ​​și nutrienți.

Ce alimente bogate in proteine ​​preferi?

Formarea de noi cunoștințe. Bloc de curs.

Planul de studiu al subiectului:

1. Rolul proteinelor în organism, surse naturale de proteine.

2.Compoziția și structura proteinelor.

3. Funcţiile proteinelor.

4.Proprietățile fizice și chimice ale proteinelor.

5. Sinteza proteinelor.

6.Transformări ale proteinelor în organism

Dintre substanțele organice incluse într-o celulă vie, proteinele joacă cel mai important rol. Ele reprezintă aproximativ 50% din masa celulară. Datorită proteinelor, organismul a dobândit capacitatea de a se mișca, de a se reproduce, de a crește, de a absorbi alimente, de a răspunde la influențele externe etc.

„Viața este un mod de existență a corpurilor proteice, al cărui punct esențial este schimbul constant de substanțe cu natura exterioară care le înconjoară, iar odată cu încetarea acestui metabolism, viața încetează și ea, ceea ce duce la descompunerea proteinelor.” Engels a scris în scrierile sale.

Proteinele sunt componente esențiale ale produselor alimentare și sunt incluse în medicamente.

Proteina este o componentă importantă a alimentelor umane. Principalele surse de proteine ​​alimentare: carne, lapte, produse din cereale, pâine, pește, legume. Nevoia de proteine ​​depinde de vârstă, sex și tipul de activitate. În corpul unei persoane sănătoase trebuie să existe un echilibru între cantitatea de proteine ​​primite și produsele de descompunere eliberate. Pentru a evalua metabolismul proteinelor, a fost introdus conceptul de echilibru proteic. La vârsta adultă, o persoană sănătoasă are un echilibru de azot, adică. cantitatea de azot obţinută din proteinele alimentare este egală cu cantitatea de azot excretată. Într-un corp tânăr, în creștere, masa de proteine ​​se acumulează, astfel încât bilanțul de azot va fi pozitiv, adică. cantitatea de azot preluată depășește cantitatea eliminată din organism. La persoanele în vârstă, precum și la unele boli, se observă un bilanț negativ de azot. Un echilibru negativ de azot pe termen lung duce la moartea organismului.

Trebuie amintit că unii aminoacizi în timpul tratamentului termic și al depozitării pe termen lung a produselor pot forma compuși care nu sunt digerați de organism, de exemplu. devin „indisponibil”. Acest lucru reduce valoarea proteinei.

Proteinele animale și vegetale sunt absorbite diferit de organism. Dacă proteinele din lapte, produse lactate, ouă sunt absorbite cu 96%, carnea și peștele - cu 93-95%, atunci proteinele pâinii - cu 62-86%, legumele - cu 80%, cartofii și unele leguminoase - cu 70%. Cu toate acestea, un amestec din aceste produse poate fi biologic mai complet.

Gradul de absorbție a proteinelor de către organism este influențat de tehnologia de producere a alimentelor și de prelucrarea lor culinară. Odată cu încălzirea moderată a produselor alimentare, în special a celor de origine vegetală, digerabilitatea proteinelor crește ușor. Cu un tratament termic intensiv, digestibilitatea scade.

Necesarul zilnic al unui adult pentru diferite tipuri de proteine ​​este de 1–1,5 g per 1 kg de greutate corporală, adică. aproximativ 85–100 g Ponderea proteinelor animale ar trebui să fie de aproximativ 55% din cantitatea totală din dietă.

2. Structura proteinelor.

Mulți compuși organici care alcătuiesc celula sunt caracterizați prin dimensiuni moleculare mari. Cum se numesc aceste molecule? (macromolecule) Ele constau, de obicei, în compuși cu molecule scăzute repetate cu structură similară, interconectați prin legături covalente. Structura lor poate fi comparată cu mărgele pe un sfoară. Cum se numesc aceste componente? (Monomeri). Ele formează polimeri. Majoritatea polimerilor sunt construiți din aceiași monomeri. Astfel de monomeri sunt numiți obișnuiți. De exemplu, dacă A este un monomer, atunci –A-A-A-…….A este un polimer. Polimerii în care monomerii au structură diferită se numesc neregulați. De exemplu, -A-V-R-P-A-……G-R-P-A-. Compoziția le determină proprietățile.

Proteinele sunt polimeri neregulați ai căror monomeri sunt aminoacizi.

Proteinele sunt compuși naturali complecși cu molecul mare, construiți din aminoacizi. Proteinele conțin 20 de aminoacizi diferiți, ceea ce înseamnă că există o mare varietate de proteine ​​cu diferite combinații de aminoacizi. Așa cum putem forma un număr infinit de cuvinte din 33 de litere ale alfabetului, putem forma un număr infinit de proteine ​​din 20 de aminoacizi. Există până la 100.000 de proteine ​​în corpul uman.

Majoritatea proteinelor conțin 300–500 de reziduuri de aminoacizi, dar există și proteine ​​mai mari care constau din 1500 sau mai mulți aminoacizi. Proteinele diferă prin compoziția aminoacizilor și numărul de unități de aminoacizi și mai ales în ordinea alternanței lor în lanțurile polipeptidice. Calculele arată că pentru o proteină construită din 20 de aminoacizi diferiți care conține 100 de reziduuri de aminoacizi într-un lanț, numărul de variante posibile poate fi de 10.130. Multe proteine ​​sunt mari atât ca lungime, cât și ca greutate moleculară.

Insulina – 5700

Ribonucleaza –12700

Albumină-36000

Hemoglobina-65000

Cu o astfel de masă, proteinele ar trebui să fie fire lungi. Dar macromoleculele lor au formula bile compacte (globuli) sau structuri alungite (fibrile).

Proteinele sunt împărțite în proteine ​​(proteine ​​simple) și proteine ​​(proteine ​​complexe). Numărul de reziduuri de aminoacizi incluse în molecule este diferit, de exemplu: insulina - 51, mioglobină - 140. Prin urmare, proteina Mr de la 10.000 la câteva milioane.

Prima ipoteză despre structura moleculei proteice a fost propusă în anii 70 ai secolului al XIX-lea. Aceasta a fost teoria ureide a structurii proteinelor. În 1903, omul de știință german E.G Fischer a propus teoria peptidelor, care a devenit cheia secretului structurii proteinelor. Fischer a propus că proteinele sunt polimeri ai reziduurilor de aminoacizi legați printr-o legătură peptidică NH-CO. Ideea că proteinele sunt formațiuni polimerice a fost exprimată încă din 1888 de omul de știință rus A.Ya. Această teorie a fost confirmată în lucrările ulterioare. Conform teoriei polipeptidelor, proteinele au o structură specifică

Multe proteine ​​constau din mai multe particule polipeptidice care se pliază într-un singur agregat. Astfel, molecula de hemoglobină (C738H1166S2Fe4O208) este formată din patru subunități. Rețineți că Mr. albuș de ou = 36.000, Mr proteina musculară = 1.500.000.

Structura primară a proteinei– secvența de alternanță a resturilor de aminoacizi se realizează datorită legăturilor peptidice (amide), toate legăturile sunt covalente și puternice.

Structura secundara– forma lanțului polipeptidic în spațiu. Lanțul proteic este răsucit într-o spirală, realizată datorită multor legături de hidrogen.

Structura terțiară– configurația tridimensională reală pe care o ia în spațiu o spirală răsucită – o bobină a unei elice polipeptidice. (Demonstrarea unei mingi de cordon elastic).

Este ușor de imaginat o configurație, dar este mai greu de înțeles ce forțe o susțin. (Legături de hidrogen, punți de disulfură –S-S-, legături esterice între radicali. Grupările polare COOH și OH interacționează cu apa, iar radicalii nepolari o resping, sunt direcționați în globule. Radicalii interacționează între ei datorită forțelor van der Waals .) (din cauza legăturilor hidrofobe), în unele proteine ​​- legături S–S (punți bisulfurice), punți esterice..

Structura cuaternară– macromoleculele proteice legate între ele formează un complex. Structura cuaternară - o structură a mai multor lanțuri polipeptidice

 

Ar putea fi util să citiți:

• Bilanțul cifrei de afaceri;
• Formarea și controlul înregistrărilor conform documentelor Cum se efectuează înregistrări contabile pentru mijloace fixe;
• Cum să tipăriți o declarație de impozit fără imprimantă acasă;
• Unde este ajustarea datoriilor în 1s 8;
• Marțipan acasă: rețetă pas cu pas Cum să coaceți marțipan acasă;
• Cum să faci marțipan acasă Cum să faci marțipan acasă;
• Cum să gătești clătite cu cartofi rețetă simplă;
• Cum se fac clătite cu cartofi: simple și foarte gustoase!;