Природных белков. Свойства природных белков

Белки, или протеины, - сложные, высокомолекулярные органические соединения, состоящие из аминокислот. Они представляют главную, важнейшую часть всех клеток и тканей животных и растительных организмов, без которой не могут осуществляться жизненно важные физиологические процессы. Белки неодинаковы по своему составу и свойствам в различных животных и растительных организмах и в разных клетках и тканях одного и того же организма. Белки разного молекулярного состава различно растворяются в и в водных солевых растворах, в органических растворителях они не растворяются. Благодаря присутствию в белковой молекуле кислых и основных групп она имеет нейтральную реакцию.

Белки образуют многочисленные соединения с любыми химическими веществами, что обусловливает их особое значение в химических реакциях, протекающих в организме и представляющих основу всех проявлений жизни и защиты ее от вредных воздействий. Белки составляют основу ферментов, антител, гемоглобина, миоглобина, многих гормонов, образуют сложные комплексы с витаминами.

Вступая в соединения с жирами и углеводами, белки могут в организме превращаться при своем расщеплении в жиры и углеводы. В животном организме они синтезируются только из аминокислот и их комплексов – полипептидов, а образовываться из неорганических соединений, жиров и углеводов они не могут. Вне организма синтезированы многие низкомолекулярные биологически активные белковые вещества, сходные с теми, которые имеются в организме, например некоторые гормоны.

Общие сведения о белках и их классификации

Белки - важнейшие биоорганические соединения, которые наряду с нуклеиновыми кислотами занимают особую роль в живом веществе - без этих соединений невозможна жизнь, так как, по определению Ф. Энгельса, жизнь является особым существованием белковых тел и т. д.

«Белки - это природные биополимеры, являющиеся продуктами реакции поликонденсации природных альфа-аминокислот».

Природных альфа-аминокислот 18-23, их сочетание образует бесконечно большое количество разновидностей молекул белков, обеспечивающих многообразие различных организмов. Даже для отдельных особей организмов данного вида характерны свои собственные белки, а ряд белков встречается во многих организмах.

Белки характеризуются следующим элементарным составом: они образованы углеродом, водородом, кислородом, азотом, серой и некоторыми другими химическими элементами. Главной особенностью белковых молекул является обязательное наличие в них азота (помимо атомов С, Н, О).

В молекулах белков реализуется «пептидная» связь, т. е. связь между атомом С карбонильной группы и атомом азота аминогруппы, которая обусловливает некоторые особенности белковых молекул. В боковых цепях молекулы белка содержится большое количество радикалов и функциональных групп, что «делает» молекулу белка полифункциональной, способной к значительному многообразию физико-химических и биохимических свойств.

Из-за большого разнообразия белковых молекул и сложности их состава и свойств, белки имеют несколько различных классификаций, основанных на различных признаках. Рассмотрим некоторые из них.

I. По составу различают две группы белков:

1. Протеины (простые белки; молекула их образована только белком, например яичный альбумин).

2. Протеиды - сложные белки, молекулы которых состоят из белковой и небелковой составляющих.

Протеиды подразделяются на несколько групп, важнейшими из которых являются:

1) гликопротеиды (сложное соединение белка и углевода);

2) липопротеиды (комплекс молекул белка и жиров (липидов);

3) нуклеопротеиды (комплекс белковых молекул и молекул нуклеиновых кислот).

II. По форме молекулы различают две группы белков:

1. Глобулярные белки - молекула белка имеет шарообразную форму (форму глобулы), например молекулы яичного альбумина; такие белки или растворимы в воде, или способны к образованию коллоидных растворов.

2. Фибриллярные белки - молекулы этих веществ имеют форму нитей (фибрилл), например, миозин мышц, фиброин шелка. Фибриллярные белки нерастворимы в воде, они образуют структуры, реализующие сократительную, механическую, формообразующую и защитную функции, а также способность организма передвигаться в пространстве.

III. По растворимости в различных растворителях белки разделяют на несколько групп, из которых наиболее важны следующие:

1. Водорастворимые.

2. Жирорастворимые.

Существуют и другие классификации белков.

Краткая характеристика природных альфа-аминокислот

Природные альфа-аминокислоты являются разновидностью аминокислот. Аминокислота - полифункциональное органическое вещество, содержащее в своем составе как минимум две функциональные группы - аминогруппу (-NН 2) и карбоксильную (карбоксидную, последнее правильнее) группу (-СООН).

Альфа-аминокислоты - такие аминокислоты, в молекулах которых амино- и карбоксильные группы находятся у одного атома углерода. Их общая формула - NН 2 СН(R)СООН. Ниже приведены формулы некоторых природных альфа-аминокислот; они записаны в виде, удобном для написания уравнений реакции поликонденсации и используются в случае, когда необходимо написать уравнения (схемы) реакций получения определенных полипептидов:

1) глицин (аминоуксусная кислота) - МН 2 СН 2 СООН;

2) аланин — NН 2 СН(СН 3)СООН;

3) фенилаланин — NН 2 СН(СН 2 С 6 Н 5)СООН;

4) серин — NН 2 СН(СН 2 ОН)СООН;

5) аспарагиновая кислота - NН 2 СН(СН 2 СООН)СООН;

6) цистеин — NН 2 СН(СН 2 SН)СООН и т.д.

Некоторые природные альфа-аминокислоты содержат по две аминогруппы (например, лизин), по две карбоксидные группы (например, аспарагиновая и глутаминовые кислоты), гидроксидные (ОН) группы (например, тирозин), могут быть циклическими (например, пролин).

По характеру влияния природных альфа-аминокислот на обмен веществ их разделяют на заменимые и незаменимые. Незаменимые аминокислоты должны обязательно поступать в организм с пищей.

Краткая характеристика структуры молекул белка

Белки кроме сложного состава характеризуются и сложным строением белковых молекул. Различают четыре вида структур белковых молекул.

1. Первичная структура характеризуется порядком расположения остатков альфа-аминокислот в полипептидной цепи. Например, тетрапептид (полипептид, образовавшийся при поликонденсации четырех молекул аминокислоты) ала-фен-тиро-серин представляет собой последовательность остатков аланина, фенилаланина, тирозина и серина, связанных друг с другом пептидной связью.

2. Вторичная структура белковой молекулы представляет собой пространственное расположение полипептидной цепи. Оно бывает различным, но наиболее распространенной является альфа-спираль, характеризующаяся определенным «шагом» спирали, размерами и расстоянием между отдельными витками спирали.

Устойчивость вторичной структуры белковой молекулы обеспечивается возникновением различных химических связей между отдельными витками спирали. Важнейшая роль среди них принадлежит водородной связи (реализуется за счет втягивания ядра атома групп - NH 2 или =NH в электронную оболочку атомов кислорода или азота), ионной связи (реализуется за счет электростатического взаимодействия ионов -СОО — и - NH + 3 или =NH + 2) и других видов связи.

3. Третичная структура молекул белка характеризуется пространственным расположением альфа-спирали, или иной структуры. Устойчивость таких структур обусловливается теми же видами связи, что и вторичная структура. В результате реализации третичной структуры возникает «субъединица» белковой молекулы, что характерно для очень сложных молекул, а для относительно простых молекул третичная структура является конечной.

4. Четвертичная структура белковой молекулы представляет собой пространственное расположение субъединиц молекул белка. Она характерна для сложных белков, например гемоглобина.

Рассматривая вопрос о структуре белковых молекул, необходимо различать структуру живого белка - нативную структуру и структуру мертвого белка. Белок в живом веществе (нативный белок) отличается от белка, подвергшегося воздействию, при котором он может потерять свойства живого белка. Неглубокое воздействие называют денатурацией, при которой в дальнейшем свойства живого белка могут восстанавливаться. Одним из видов денатурации является обратимая коагуляция. При необратимой коагуляции нативный белок превращается в «мертвый белок».

Краткая характеристика физических, физико-химических и химических свойств белка

Свойства белковых молекул имеют большое значение для реализации их биолого-экологических свойств. Так, по агрегатному состоянию белки относят к твердым веществам, которые могут быть растворимыми или нерастворимыми в воде или других растворителях. Многое в биоэкологической роли белков определяется физическими свойствами. Так, способность молекул белка образовывать коллоидные системы обусловливает их строительную, каталитическую и другие функции. Нерастворимость белков в воде и других растворителях, их фибриллярность обусловливает защитную и формообразующую функции и т. д.

К физико-химическим свойствам белков относится их способность к денатурации и коагуляции. Коагуляция проявляется в коллоидных системах, которые являются основой любого живого вещества. При коагуляции частицы укрупняются за счет их слипания. Коагуляция бывает скрытой (ее можно наблюдать только под микроскопом) и явной - ее признаком является выпадение осадка белка. Коагуляция бывает необратимой, когда после прекращения действия коагулирующего фактора структура коллоидной системы не восстанавливается, и обратимой, когда после удаления коагулирующего фактора коллоидная система восстанавливается.

Примером обратимой коагуляции является выпадение белка яичного альбумина под действием растворов солей, при этом осадок белка растворяется при разбавлении раствора либо при перенесении осадка в дистиллированную воду.

Примером необратимой коагуляции является разрушение коллоидной структуры белка альбумина при нагревании до температуры кипения воды. При смерти (полной) живое вещество превращается в мертвое за счет необратимой коагуляции всей системы.

Химические свойства белков весьма многообразны из-за наличия в белковых молекулах большого числа функциональных групп, а также за счет наличия пептидной и других связей в молекулах белка. С эколого-биологических позиций наибольшее значение имеет способность молекул белка к гидролизу (при этом в конечном счете получается смесь природных альфа-аминокислот, которые участвовали в образовании данной молекулы, в этой смеси могут быть и другие вещества, если белок был протеидом), к окислению (его продуктами могут быть углекислый газ, вода, соединения азота, например, мочевина, соединения фосфора и т. д.).

Белки горят с выделением запаха «жженого рога» или «жженых перьев», что необходимо знать при проведении экологических опытов. Известны различные цветные реакции на белок (биуретова, ксантопротеиновая и др.), подробнее о них - в курсе химии.

Краткая характеристика эколого-биологических функций белков

Необходимо различать эколого-биологическую роль белков в клетках и в организме в целом.

Эколого-биологическая роль белков в клетках

Вследствие того, что белки (наряду с нуклеиновыми кислотами) - это вещества жизни, то их функции в клетках весьма многообразны.

1. Важнейшей функцией белковых молекул является структурная функция, состоящая в том, что белок - это важнейший компонент всех структур, образующих клетку, в которые он входит в составе комплекса различных химических соединений.

2. Белок - важнейший реагент в протекании огромного многообразия биохимических реакций, обеспечивающих нормальное функционирование живого вещества, поэтому для него характерна реагентная функция.

3. В живом веществе реакции возможны только в присутствии биологических катализаторов - ферментов, а как установлено в результате биохимических исследований, имеют белковую природу, поэтому белки выполняют и каталитическую функцию.

4. В случае необходимости в организмах белки окисляются и при этом выделяется , за счет которой синтезируется АТФ, т.е. белки выполняют и энергетическую функцию, но вследствие того, что эти вещества имеют для организмов особую ценность (из-за их сложного состава), то энергетическая функция белков реализуется организмами только в критических условиях.

5. Белки могут выполнять и запасающую функцию, так как являются своеобразными «консервами» веществ и энергии для организмов (особенно растений), обеспечивающих их начальное развитие (для животных - внутриутробное, для растений - развитие зародышей до появления молодого организма - проростка).

Ряд функций белка характерны и для клеток, и для организма в целом, поэтому рассмотрены ниже.

Эколого-биологическая роль белков в организмах (в целом)

1. Белки образуют в клетках и организмах особые структуры (в совокупности с другими веществами), которые способны воспринимать сигналы из окружающей среды в виде раздражений, за счет чего возникает состояние «возбуждения», на которое организм отвечает определенной реакцией, т.е. для белков и в клетке, и в организме в целом характерна воспринимающая функция.

2. Белкам характерна и проводящая функция (и в клетках, и в организме в целом), состоящая в том, что возникшее в определенных структурах клетки (организма) возбуждение, передается в соответствующий центр (клетки или организма), в котором формируется определенная реакция (ответ) организма или клетки на поступивший сигнал.

3. Многие организмы способны к перемещению в пространстве, что возможно за счет способности структур клетки или организма к сокращению, а это возможно потому, что белки фибриллярной структуры обладают сократительной функцией.

4. Для гетеротрофных организмов белки как отдельно, так и в смеси с другими веществами являются продуктами питания, т. е. им характерна трофическая функция.

Краткая характеристика превращений белков в гетеротрофных организмах на примере человека

Белки в составе пищи попадают в ротовую полость, где смачиваются слюной, измельчаются зубами и превращаются в гомогенную массу (при тщательном пережевывании), и через глотку и пищевод поступают в желудок (до попадания в последний с белками как соединениями ничего не происходит).

В желудке пищевой комок пропитывается желудочным соком, являющимся секретом желудочных желез. Желудочный сок представляет собой водную систему, содержащую хлороводород и ферменты, важнейшим из которых (для белков) является пепсин. Пепсин в кислой среде вызывает процесс гидролиза белков до пептонов. Пищевая кашица далее поступает в первый отдел тонкого кишечника - двенадцатиперстную кишку, в которую открывается проток поджелудочной железы, выделяющей панкреатический сок, обладающий щелочной средой и комплексом ферментов, из которых трипсин ускоряет процесс гидролиза белков и ведет его до конца, т. е. до появления смеси природных альфа-аминокислот (они растворимы и способны всасываться в кровь ворсинками кишечника).

Эта смесь аминокислот поступает в межтканевую жидкость, а оттуда - в клетки организма, в которых они (аминокислоты) вступают в различные превращения. Одна часть этих соединений непосредственно используется для синтеза белков, характерных для данного организма, вторая - подвергается переаминированию или дезаминированию, давая новые соединения, необходимые организму, третья - окисляется и является источником энергии, необходимой организму для реализации своих жизненных функций.

Необходимо отметить некоторые особенности внутриклеточных превращений белков. Если организм гетеротрофный и одноклеточный, то белки в составе пищи попадают внутрь клеток в цитоплазму или специальные пищеварительные вакуоли, где под действием ферментов подвергаются гидролизу, а далее все протекает так, как описано для аминокислот в клетках. Клеточные структуры постоянно обновляются, поэтому «старый» белок заменяется на «новый», при этом первый гидролизуется с получением смеси аминокислот.

У автотрофных организмов имеются свои особенности в превращениях белков. Первичные белки (в клетках меристем) синтезируются из аминокислот, которые синтезируются из продуктов превращений первичных углеводов (они возникли при фотосинтезе) и неорганических азотсодержащих веществ (нитратов или солей аммония). Замена белковых структур в длительно живущих клетках автотрофных организмов не отличается от такового для гетеротрофных организмов.

Азотистое равновесие

Белки, состоящие из аминокислот, - это основные соединения, которым свойственны процессы жизни. Поэтому исключительно важен учет обмена белков и продуктов их расщепления.

Азота в составе пота очень мало, поэтому обычно анализ пота на содержание азота не делается. Количество азота, поступившего с пищей, и количество азота, содержащегося в моче и кале, умножается на 6,25 (16%) и из первой величины вычитается вторая. В результате определяется количество азота, поступившего в организм и усвоенного им.

Когда поступившее в организм с пищей количество азота равно количеству азота в моче и кале, т. е. образовавшемуся при дезаминировании, то имеется азотистое равновесие. Азотистое равновесие свойственно, как правило, взрослому здоровому организму.

Когда количество поступившего в организм азота больше количества выделенного азота, то имеется положительный азотистый баланс, т. е. количество белка, вошедшего в состав организма, больше количества белка, подвергшегося распаду. Положительный азотистый баланс характерен для растущего здорового организма.

Когда поступление белка с пищей увеличивается, то увеличивается и количество азота, выделяемого с мочой.

И, наконец, когда количество поступившего в организм азота меньше количества выделенного азота, то имеется отрицательный азотистый баланс, при котором распад белка превышает его синтез и разрушается белок, входящий в состав организма. Это бывает при белковом голодании и тогда, когда не поступают необходимые для организма аминокислоты. Отрицательный азотистый баланс обнаружен и после действия больших доз ионизирующего облучения, вызывающих усиленный распад белков в органах и тканях.

Проблема белкового оптимума

Минимальное количество белков пищи, необходимое для восполнения разрушающихся белков организма, или величина распада белков организма при исключительно углеводном питании, обозначается как коэффициент изнашивания. У взрослого человека наименьшая величина этого коэффициента около 30 г белков в сутки. Однако этого количества недостаточно.

Жиры и углеводы оказывают влияние на расход белков сверх минимума, необходимого для пластических целей, так как они освобождают то количество энергии, которое требовалось для расщепления белков сверх минимума. Углеводы при нормальном питании уменьшают расщепление белков в 3-3,5 раза больше, чем при полном голодании.

Для взрослого человека при смешанной пище, содержащей достаточное количество углеводов и жиров, и массе тела 70 кг норма белка в сутки равна 105 г.

Количество белка, полностью обеспечивающее рост и жизнедеятельность организма, обозначается как белковый оптимум и равно у человека при легкой работе 100-125 г белка в сутки, при тяжелой работе - до 165 г, а при очень тяжелой - 220-230 г.

Количество белка в сутки должно быть по массе не меньше 17% от общего количества пищи, а по энергии - 14%.

Полноценные и неполноценные белки

Белки, поступающие в организм с пищей, разделяются на биологически полноценные и биологически неполноценные.

Биологически полноценными называются те белки, в которых в достаточном количестве содержатся все аминокислоты, необходимые для синтеза белка животного организма. В состав полноценных белков, необходимых для роста организма, входят следующие незаменимые аминокислоты: лизин, триптофан, треонин, лейцин, изолейцин, гистидин, аргинин, валин, метионин, фенилаланин. Из этих аминокислот могут образоваться другие аминокислоты, гормоны и т. д. Из фенилаланина образуется тирозин, из тирозина путем превращений - гормоны тироксин и адреналин, из гистидина - гистамин. Метионин участвует в образовании гормонов щитовидной железы и необходим для образования холина, цистеина и глютатиона. Он необходим для окислительно-восстановительных процессов, азотистого обмена, усвоения жиров, нормальной деятельности головного мозга. Лизин участвует в кроветворении, способствует росту организма. Триптофан также необходим для роста, участвует в образовании серотонина, витамина РР, в тканевом синтезе. Лизин, цистин и валин возбуждают сердечную деятельность. Малое содержание цистина в пище задерживает рост волос, увеличивает содержание сахара в крови.

Биологические неполноценными называются те белки, в которых отсутствуют хотя бы даже одна аминокислота, которая не может быть синтезирована животными организмами.

Биологическая ценность белка измеряется количеством белка организма, которое образуется из 100 г белка пищи.

Белки животного происхождения, содержаться в мясе, яйцах и молоке, наиболее полоненные (70-95%). Белки растительного происхождения имеют меньшую биологическую ценность, например белки ржаного хлеба, кукурузы (60%), картофеля, дрожжей (67%).

Белок животного происхождения – желатина, в котором нет триптофана и тирозина, является неполноценным. В пшенице и ячмене мало лизина, в кукурузе мало лизина и триптофана.

Некоторые аминокислоты заменяют друг друга, например фенилаланин заменяет тирозин.

Два неполноценных белка, в которых недостает разлчных аминокислот, вместе могут составить полноценное белковое питание.

Роль печени в синтезе белков

В печени синтезируются белки, содержащиеся в плазме крови: альбумины, глобулины (за исключением гамма-глобулинов), фибриноген, нуклеиновые кислоты и многочисленные ферменты, из которых некоторые синтезируются только в печени, например ферменты, участвующие в образовании мочевины.

Белки, синтезированные в организме, входят в состав органов, тканей и клеток, ферментов и гормонов (пластическое значение белков), но не запасаются организмом в виде разных белковых соединений. Поэтому та часть белков, которая не имеет пластического значения, при участии ферментов дезаминируется – распадается с освобождением энергии на разные азотистые продукты. Период полураспада белков печени равен 10 дням.

Белковое питание при различных условиях

Нерасщепленный белок не может быть усвоен организмом иначе, как через пищеварительный канал. Белок, введенный вне пищеварительного канала (парэнтерально), вызывает защитную реакцию со стороны организма.

Аминокислоты расщепленного белка и их соединения – полипептиды – приносятся к клеткам организма, в которых под влиянием ферментов непрерывно в течении всей жизни происходит синтез белков. Белки пищи имеют главным образом пластическое значение.

В период роста организма – в детском и юношеском возрасте – синтез белков особенно велик. В старости синтез белков уменьшается. Следовательно, в процессе роста происходит ретенция, или задержка в организме химических , из которых состоят белки.

Изучение обмена с применением изотопов показало, что в некоторых органах в течение 2-3 суток приблизительно половина всех белков подвергается распаду и такое же количество белков заново синтезируется организмом (ресинтез). В каждой , в каждом организме синтезируются специфические белки, отличающиеся от белков других тканей и других организмов.

Подобно жирам и углеводам, аминокислоты, не использованные для построения организма, подвергаются распаду с освобождением энергии.

Аминокислоты, которые образуются из белков умирающих, разрушающихся клеток организма, также подвергаются превращениям с освобождением энергии.

В обычных условиях количество необходимого белка в сутки для взрослого человека 1,5-2,0 г на 1 кг массы тела, в условиях длительного холода 3,0-3,5 г, при очень тяжелой физической работе 3,0-3,5 г.

Увеличение количества белков больше чем до 3,0-3,5 г на 1 кг массы тела нарушает деятельность нервной системы, печени и почек.

Липиды, их классификация и физиологическая роль

Липиды - вещества, нерастворимые в воде и растворяющиеся в органических соединениях (спирте, хлороформе и др.). К липидам относятся нейтральные жиры, жироподобные вещества (липоиды) и некоторые витамины (A, D, E, K). Липиды имеют пластическое значение и входят в состав всех клеток и половых гормонов.

Особенно много липидов в клетках нервной системы и надпочечниках. Значительная часть их используется организмом как энергетический материал.

Аминокислоты В состав природных полипептидов и белков входят аминокислоты, в молекулах которых амино и карбоксильная группы связаны с одним и тем же атомом углерода. H 2 N–СН–СООН R В зависимости от строения углеводородного радикала R природные аминокислоты разделяют на алифатические, ароматические и гетероциклические. Алифатические аминокислоты могут быть неполярными (гидрофобными), полярными незаряженными и полярными заряженными. В зависимости от содержания функциональных групп в радикале выделяют аминокислоты, содержащие гидроксильную, амидную, карбоксильную и аминогруппы. Обычно используются тривиальные названия аминокислот, которые обычно связаны с источниками их выделения или свойствами.

Классификация -аминокислот по строению углеводородного радикала Алифатический неполярный радикал Н –СН–СООН NH 2 СН 3 –СН–СООН глицин NH 2 СН 3 СН –СН–СООН СН 3 NH 2 аланин СН 3 СН СН 2–СН–СООН валин СН 3 СН 2 СН–СН–СООН Н 3 С NH 2 изолейцин NH 2 лейцин Алифатический полярный радикал СН 2 –СН–СООН ОН NH 2 НS–СН 2 –СН–СООН СН 3 СН –СН–СООН серин ОН NH 2 СН 2 –СН–СООН NH 2 цистеин треонин SСН 3 NH 2 метионин СН 2 СН 2 –СН–СООН СН 2 –– СН–СООН СОNН 2 NH 2 глутамин СООН NH 2 аспарагиновая кислота NH 2 глутаминовая кислота СН 2 –СН–СООН NН 2 NH 2 лизин СН 2 –– СН–СООН H 2 N–С–NН–СН 2 –СН–СООН NН СОNН 2 NH 2 аспарагин NH 2 аргинин Ароматические и гетероциклические радикалы ––СН –СН–СООН Гетероциклический радикал –СН–СООН НО– –СН–СООН HN N NH СООН Карбоциклический радикал тирозин NH фенилаланин NH 2 2 2 гистидин N–H пролин

Заменимые и незаменимые -аминокислоты Все природные аминокислоты делят на незаменимые, которые поступают в организм только из внешней среды, и заменимые, синтез которых происходит в организме. Незаменимые аминокислоты: Заменимые аминокислоты: валин, лейцин, изолейцин, глицин, аланин, пролин, лизин, метионин, треонин, серин, цистеин, аргинин, гистидин, триптофан, фенилаланин аспарагин, глутамин, аспарагиновая и глутаминовая кислоты В качестве исходных веществ при биосинтезе аминокислот могут выступать другие аминокислоты, а также вещества, относящиеся к другим классам органических соединений (например, кетокислоты) Катализаторами и участниками этого процесса являются ферменты. Анализ аминокислотного состава различных белков показывает, что на долю дикарбоновых кислот и их амидов в большинстве белков приходится 25 27 % всех аминокислот. Эти же аминокислоты вместе с лейцином и лизином составляют около 50 % всех аминокислот белков. В то же время на долю таких аминокислот, как цистеин, метионин, триптофан, гистидин приходится не более 1, 5 – 3, 5 %.

Стереоизомерия -аминокислот Пространственные или стереоизомеры или оптически активные соединения – соединения, способные существовать в пространстве в виде двух изомеров, являющихся зеркальным отражением друга (энантиомеры). Все -аминокислоты, кроме глицина, являются оптически активными соединениями и способны вращать плоскость поляризации плоскополяризованного света (все волны которого колеблются в одной плоскости) вправо (+, правовращающие) или влево (-, левовращающие). Признаки оптической активности: - наличие в молекуле асимметричного атома углерода (атома, связанного с четырьмя разными заместителями); - отсутствие в молекуле элементов симметрии. Энантиомеры -аминокислот обычно изображают в виде относительной конфигурации и называют по D, L-номенклатуре.

Относительные конфигурации -аминокислот В молекуле аланина второй атом углерода является асимметричным (у него 4 разных заместителя: атом водорода, карбоксильная, метильная и аминогруппы. Углеводородную цепь молекулы располагают вертикально, в зеркальном отражении изображают только атомы и группы, связанные с асимметричным атомом углерода. Для аминокислот это, как правило, атом водорода и аминогруппа. Если аминогруппа располагается справа от углеродной цепи, это D изомер; если слева – L изомер. СООН Н–С– NH 2 СН 3 D-аланин СООН H 2 N–С– Н СН 3 L-аланин В состав природных белков входят только L изомеры аминокислот. Относительная конфигурация не определяет направление вращения плоскости поляризации плоскополяризованного света. Чуть больше половины L аминокислот являются правовращающими (аланин, изолейцин, глутаминовая кислота, лизин и др.); немного меньше левовращающих кислот (фенилаланин, триптофан, лейцин и др.)

Конфигурация аминокислот определяет пространственную структуру и биологические свойства как самих аминокислот, биополимеров – белков, которые построены из остатков аминокислот. Для некоторых аминокислот наблюдается связь между их конфигурацией и вкусом, например L Tрп, L Фен, L Tир, L Лей имеют горький вкус, а их D энантиомеры сладкие. Сладкий вкус глицина известен давно. L изомер треонина одним людям кажется сладким, другим – горьким. Мононатриевая соль глутаминовой кислоты глутамат натрия один из важнейших носителей вкусовых качеств, применяемых в пищевой промышленности. Интересно заметить, что производное дипептида из аспарагиновой кислоты и фенилаланина обнаруживает интенсивно сладкий вкус. Все аминокислоты представляют собой белые кристаллические вещества, имеющие очень высокие температуры правления (более 230 °С). Большинство кислот хорошо растворимы в воде и практически не растворимы в спирте и диэтиловом эфире. Это, так же как и высокая температура плавления, указывает на солеобразный характер этих веществ. Специфическая растворимость аминокислот обусловлена наличием в молекуле одновременно аминогруппы (основный характер) и карбоксильной группы (кислотные свойства), благодаря чему аминокислоты принадлежат к амфотерным электролитам (амфолитам).

Кислотно-основные свойства -аминокислот В аминокислотах одновременно присутствует как кислотная карбоксильная группа, так и основная аминогруппа. В водных растворах и твердом состоянии аминокислоты существуют только в виде внутренних солей – цвиттер ионов или биполярных ионов. Кислотно основное равновесие для аминокислоты может быть описано: СН 3 –СН–СОО - ОН– NH 2 Н+ анион СН 3 –СН–СОО– Н+ +NH 3 биполярный ОН- ион СН 3 –СН–СООН +NH 3 катион В кислой среде молекулы аминокислот представляют собой катион. При пропускании электрического тока через такой раствор катионы аминокислот движутся к катоду и там восстанавливаются. В щелочной среде молекулы аминокислот представляют собой анион. При пропускании электрического тока через такой раствор анионы аминокислот движутся к аноду и там окисляются. Значение р. Н, при котором практически все молекулы аминокислоты представляют собой биполярный ион называется изоэлектрической точкой (р. I). При этом значении р. Н раствор аминокислоты не проводит электрический ток.

Значения p. I важнейших α-аминокислот Цистеин (Cys) Аспарагин (Asp) Фенилаланин (Phe) Треонин (Thr) Глутамин (Gln) Серин (Ser) Тирозин (Tyr) Метионин (Met) Триптофан (Trp) Аланин (Ala) Валин (Val) Глицин (Gly) Лейцин (Leu) Изолейцин (Ile) Пролин (Pro) 5, 0 5, 4 5, 5 5, 6 5, 7 5, 8 5, 9 6, 0 6, 1 6, 3 Аспарагиновая кислота (Asp) Глутаминовая кислота (Glu) Гистидин (His) Лизин (Lys) Аргинин (Arg) 3, 0 3, 2 7, 6 9, 8 10, 8

Химические свойства -аминокислот Реакции с участием карбоксильной группы Реакции с участием аминогруппы Реакции с участием углеводородного радикала кислоты Реакции с одновременным участием карбоксильной и аминогруппы

Реакции с участием карбоксильной группы -аминокислот Аминокислоты могут вступать в те же химические реакции и давать те же производные, что и другие карбоновые кислоты. СН 3 –СН–СООН Na. OH СН 3 –СН–СООNa NH 2 СН 3 –СН–СООН NH 2 СН 3 ОН NН 3 NH 2 t NH 2 СН 3 –СН–СОNН 2 NH 2 амид аланина Одна из важнейших реакций в организме – декарбоксилирование аминокислот. При отщеплении СО 2 под действием особых ферментов декарбоксилаз аминокислоты превращаются в амины: СН 2 –СН–СООН NH 2 глутаминовая кислота + H 2 O метиловый эфир аланина СН 3 –СН–СОО– NН 4+ NH 2 СН 3 –СН–СООСН 3 Н+ СН 3 –СН–СООН + H 2 O натриевая соль аланина СН 2 –СН 2 NH 2 –СО 2 -аминомасляная кислота (ГАМК) выступает в роли нейромедиатора СООН Реакции по углеводородному радикалу: окисление, а точнее гидроксилирование фенилаланина: –СН 2 –СН–СООН NH 2 фенилаланин [O] НО– –СН 2 –СН–СООН NH 2 тирозин

Реакции с участием аминогруппы -аминокислот Как и другие алифатические амины, аминокислоты могут реагировать с кислотами, ангидридами и хлорангидридами кислот, азотистой кислотой. СН 3 –СН–СООН HCl СН 3 –СН–СООH NH 2 +NH СН 3 –СН–СООН NH 2 СН 3 СОCl –HCl СН 33–СН–СООН СН –СН–СООН 3 Cl– хлорид аланина СН 3 –СН–СООH NH–СО–СН 3 HNO 22 HNO кислота 2 -ацетиламинопропановая СН 33–СН–СООH СН –СН–СООH + N 22+ H 22 O + N + HO OH 2 -гидроксипропановая кислота NH 22 NH При нагревании аминокислот происходит реакция межмолекулярной дегидратации с участием как амино, так и карбоксильной группы. В результате образуется циклический дикетопиперазин. 2 СН 3 –СН–СООН NH 2 t – 2 Н 2 О СН 3 –СН–СО–NH HN––CO–CH–CH 3 дикетопиперазин аланина

Реакции с участием аминогруппы -аминокислот Реакции дезаминирования. окислительное дезаминирование СН 3 –СН–СООН [O] NH 2 СН 3 –С – СООH + NH 3 пировиноградная O кислота восстановительное дезаминирование СН 3 –СН–СООН [Н] NH 2 СН 3 –СН 2 – СООH пропановая кислота + NH 3 гидролитическое дезаминирование СН 3 –СН–СООН NH 2 Н 2 О СН 3 –СН–СООH молочная HО кислота + NH 3 внутримолекулярное дезаминирование СН 3 –СН–СООН NH 2 СН 2 = СН – СООH пропеновая кислота + NH 3 Реакция трансаминирования. СН 3 –СН–СООН NH 2 НООС–СН 2–С – СООH + кетоглутаровая кислота O СН 3 –С–СООН O НООС–СН 2–СН– СООH NH 2

Образование пептидной связи Амино и карбоксильные группы аминокислот могут реагировать друг с другом и без образования цикла: H 2 N –СН–СООН + H 2 N –СН–СООН СН 3 СН 2 ОН H 2 N –СН–СО–NН –СН–СООН –H 2 O СН 3 СН 2 ОН дипептид аланин серин аланилсерин Возникающая при этом связь –СО–NН– называется пептидной связью, а продукт взаимодействия аминокислот – пептидом. Если в реакцию вступили 2 аминокислоты, получается дипептид; 3 аминокислоты – трипептид и т. д. Пептиды молекулярной массой не более 10 000 называют олигопептидами, молекулярной массой более 10 000 – полипептидами, или белками. Пептидные связи в составе пептидов по химической природе являются амидными. Полипептидная цепь состоит из регулярно повторяющихся участков, образующих остов молекулы, и вариабельных участков – боковых радикалов аминокислотных остатков. Началом полипептидной цепи считают конец, несущий свободную аминогруппу (N конец), а заканчивается полипептидная цепь свободной карбоксильной группой (С конец). Называют пептид, последовательно перечисляя, начиная с N конца, названия аминокислот, входящих в пептид; при этом суффикс «ин» заменяют на суффикс «ил» для всех аминокислот, кроме С концевой. Для описания строения пептидов применяют не традиционные структурные формулы, а сокращенные обозначения, позволяющие сделать запись более компактной. H 2 N –СН–СОNН –СН–СОNH –СН 2–СОNН –СН–СОOH СН 2 SH СН 3 CH(СН 3)2 СН 2 ОН Пентапептид: цистеилаланилглицилвалилсерин или Цис–Ала–Гли–Вал–Сер

Белки В настоящее время общепризнанной является полипептидная теория строения белковой молекулы. Белки можно классифицировать: – по форме молекул (глобулярные и фибриллярные); – по молекулярной массе (низко и высокомолекулярные); – по составу или химическому строению (простые и сложные); – по выполняемым функциям; – по локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические и др.); – по локализации в организме (белки крови, печени и др.); – по возможности адаптивно регулировать количество данных белков: белки, синтезирующиеся с постоянной скоростью (конститутивные), и белки, синтез которых может усиливаться при воздействии факторов среды (индуцибельные); – по продолжительности жизни в клетке (от очень быстро обновляющихся белков, с периодом полупревращения менее 1 ч, до очень медленно обновляющихся белков, период полупревращения которых исчисляют неделями и месяцами); – по схожим участкам первичной структуры и родственным функциям (семейства белков).

Функции белков Функция белка Каталитическая (ферментативная) Транспортная Структурная (пластическая) Сократительная Регуляторная (гормональная) Защитная Энергетическая Сущность Примеры Ускорение химических реакций Пепсин, трипсин, в организме каталаза, цитохромоксидаза Транспорт (перенос) Гемоглобин, альбумин, химических соединений в трансферрин организме Обеспечение прочности и Коллаген, эластичности тканей кератин Укорочение саркомеров мышцы Актин, миозин (сокращение) Регуляция обмена веществ в инсулин, соматотропин, клетках и тканях глюкагон, кортикотрспин Защита организма от Интерфероны, повреждающих факторов иммуноглобулины, фибриноген, тромбин Высвобождение энергии за счёт Белки пищи и тканей распада аминокислот

Классификация простых белков Альбумины. Примерно 75 80% осмотического давления белков сыворотки крови приходится на альбумины; еще одна функция – транспорт жирных кислот. Глобулины содержатся в крови в комплексе с билирубином и с липопротеинами высокой плотности. Фракция β глобулинов включает протромбин, являющийся предшественником тромбина белка, ответственного за превращение фибриногена крови в фибрин при свертывании крови. Глобулины выполняют защитную функцию. Протамины – низкомолекулярные белки, обладающие выраженными основными свойствами, обусловленными наличием в их составе от 60 до 85% аргинина. В ядрах клеток ассоциируются с ДНК. Гистоны также являются небольшими белками основного характера. В их состав входят лизин и аргинин (20 30%). Гистоны играют важную роль в регуляции экспрессии генов. Проламины белки растительного происхождения, содержатся в основном в семенах злаков. Все белки этой группы при гидролизе дают значительное количество пролина. Проламины содержат 20 25% глутаминовой кислоты и 10 15% пролина. Наиболее изучены оризенин (из риса), глютенин (из пшеницы), зеин (из кукурузы), и др. Глютелины простые белки, содержатся в семенах злаков, в зелёных частях растений. Для глютелинов характерно сравнительно высокое содержание глутаминовой кислоты и наличие лизина. Глютелины – запасные белки.

Классификация сложных белков Название класса Нуклеопротеины Простетическая группа Окрашенные соединения (гемопротеины, флавопротеины) Нуклеиновые кислоты Фосфопротеины Фосфорная кислота Хромопротеины Металлопротеины Ионы металлов Гликопротеины Липопротеины Углеводы и их производные Липиды и их производные Представители класса Гемоглобин, миоглобин, цитохромы, каталаза, пероксидаза Вирусы, рибосомы, хроматин Казеин молока, овальбумин, вителлин, ихтулин Ферритин, трансферрин, церулоплазмин, гемосидерин Гликофорин, интерферон, иммуноглобулины, муцин Хиломикроны, липопротеины плазмы крови, липовителин

Первичная структура белка Первичная структура белка – это последовательность расположения аминокислот в полипептидной цепи. Её определяют, последовательно отщепляя аминокислоты от белка путём гидролиза. Для отщепления N концевой аминокислоты белок обрабатывают 2, 4 динитрофторбензолом и после кислотного гидролиза только одна N концевая кислота оказывается связанной с этим реактивом (метод Сэнджера). По методу Эдмана в процессе гидролиза отделяют N концевую кислоту в виде продукта взаимодействия с фенилизотиоцианатом. Для определения С концевой кислоты обычно используют гидролиз в присутствии специального фермента – карбоксипептидазы, которая разрывает пептидную связь с того конца пептида, где содержится свободная карбоксильная группа. Существуют и химические методы отщепления С концевой кислоты, например с использованием гидразина (метод Акабори).

Вторичная структура белка – способ упаковки очень длинной полипептидной цепи в – спиральную или – складчатую конформациию. Витки спирали или складки удерживаются, в основном, с помощью внутримолекулярный связей, возникающих между атомом водорода (в составе –NН или –СООН групп) одного витка спирали или складки и электроотрица тельным атомом (кислорода или азота) соседнего витка или складки.

Третичная структура белка Третичная структура белка – трёхмерная пространственная ориентация полипептидной спирали или складчатой структуры в определённом объёме. Различают глобулярную (шарообразную) и фибриллярную (вытянутую, волокнистую) третичную структуры. Третичная структура формируется автоматически, самопроизвольно и полностью определяется первичной структурой белка. При этом во взаимодействие вступают боковые радикалы аминокислотных остатков. Стабилизация третичной структуры осуществляется за счёт образования между радикалами аминокислот водородных, ионных, дисульфидных связей, а также благодаря ван дер ваальсовым силам притяжения между неполярными углеводородными радикалами.

Схема образования связей между радикалами аминокислот 1 – ионные связи, 2 – водородные связи, 3 – гидрофобные взаимодействия, 4 – дисульфидные связи

Четвертичная структура белка Четвертичная структура белка – способ укладки в пространстве отдельных полипептидных цепей и формирование структурно и функционально единого макромолекулярного образования. Образовавшуюся молекулу называют олигомером, а отдельные полипептидные цепи, из которых он состоит – протомерами, мономерами или субъединицами (их обычно чётное количество: 2, 4, реже 6 или 8). Например, молекула гемоглобина состоит из двух – и двух – полипептидных цепей. Каждая полипептидная цепь окружает группу гема – небелкового пигмента, придающего крови её красный цвет. Именно в составе гема находится катион железа, способный присоединять и транспортировать по организму необходимый для функционирования организма кислород. Тетрамер гемоглобина Четвертичной структурой обладает около 5% белков, в том числе гемоглобин, иммуно глобулины, инсулин, ферритин, почти все ДНК и РНК полимеразы. Гексамер инсулина

Цветные реакции для обнаружения белков и аминокислот Для идентификации пептидов, белков и отдельных аминокислот используют так называемые «цветные реакции» . Универсальная реакция на пептидную группу – появление красно фиолетовой окраски при добавлении к раствору белка ионов меди (II) в щелочной среде (биуретовая реакция). Реакция на остатки ароматических аминокислот – тирозина и фенилаланина – появление желтой окраски при обработке раствора белка концентрированной азотной кислотой (ксантопротеиновая реакция). Серусодержащие белки дают черное окрашивание при нагревании с раствором ацетата свинца(II) в щелочной среде (реакция Фоля). Общая качественная реакция аминокислот - образование сине фиолетового окрашивания при взаимодействии с нингидрином. Нингидриновую реакцию дают также и белки.

Значение белков и пептидов Белки составляют материальную основу химической деятельности клетки. Функции белков в природе универсальны. Среди них различают ферменты, гормоны, структурные (кератин, фиброин, коллаген), транспортные (гемоглобин, миоглобин), двигательные (актин, миозин), защитные (иммуноглобулины), запасные (казеин, яичный альбумин) белки, токсины (змеиные яды, дифтерийный токсин). В биологическом плане пептиды отличаются от белков более узким спектром функций. Наиболее характерна для пептидов регуляторная функция (гормоны, антибиотики, токсины, ингибиторы и активаторы ферментов, переносчики ионов через мембраны и т. д.). Недавно открыта группа пептидов головного мозга - нейропептидов. Они влияют на процессы обучения и запоминания, регулируют сон, обладают обезболивающей функцией; прослеживается связь некоторых нервно психических заболеваний например шизофрении, с содержанием тех или иных пептидов в мозге. В настоящее время достигнуты успехи в изучении проблемы соотношения структуры и функций белков, механизма их участия в важнейших процессах жизнедеятельности организма, понимании молекулярных основ патогенеза многих болезней. К числу актуальных проблем относится химический синтез белка. Получение синтетическим путем аналогов природных пептидов и белков призвано способствовать решению таких вопросов, как выяснение механизма действия этих соединений в клетке, установление взаимосвязи их активности с пространственным строением, создание новых лекарственных средств и продуктов питания, а также позволяет подойти к моделированию процессов, протекающих в организме.

Кое-что интересное о белках Белки являются основой разного рода биологических клеев. Так, ловчие сети пауков состоят в основном из фиброина – белка, выделяемого паутинными бородавками. Это сиропообразное вязкое вещество затвердевает на воздухе, превращаясь в прочную и нерастворимую в воде нить. Шелковинки, образующие спиральную нить паутины, содержат клей, удерживающий добычу. Сам паук свободно бегает по радиальным нитям. Благодаря специальным клеям мухи и др. насекомые способны проявлять просто чудеса акробатики. Бабочки приклеивают к листьям растений свои яйца, некоторые виды стрижей строят гнезда из застывающих выделений слюнных желез, осетровые крепят икру на придонных камнях. Некоторые виды улиток на зиму или в периоды засухи снабжают раковины специальной «дверью» , которую сама улитка возводит из клейкого твердеющего протеина, содержащего известь. Отгородившись от внешнего мира достаточно твердой преградой, улитка пережидает неблагоприятные времена в раковине. Когда ситуация меняется, она просто съедает ее и перестает жить затворницей. Клеящие вещества, которыми пользуются подводные жители, должны застывать под водой. Поэтому в их состав входят несколько различных протеинов, отталкивающих воду и взаимодействующих между собой с образованием прочного клея. Клей, которым мидии прикрепляются к камню, не растворяется в воде и вдвое крепче эпоксидной смолы. Сейчас этот протеин пытаются синтезировать в лабораторных условиях. Большинство клеящих веществ не переносят влаги, а белковым клеем мидий можно было бы склеивать кости и зубы. Этот белок не вызывает отторжения организмом, что очень важно для медицинских препаратов.

Кое-что интересное о белках У метилового эфира L аспартил L фенилаланина очень сладкий вкус. СН 3 ООС-СН(СН 2 С 6 Н 5)-NH-СО- СH(NН 2)-СН 2-СООН. Вещество известно под торговым названием «аспартам» . Аспартам не только слаще сахара (в 100- 150 раз), но и усиливает его сладкий вкус, особенно в присутствии лимонной кислоты. Сладки и многие из производных аcпартама. Из ягод Dioscoreophylum cumminsii (русского названия нет), найденных в дебрях Нигерии в 1895 году, выделен белок монелин, который слаще сахара в 1500 - 2000 раз. Еще сильнее - в 4000 раз - превзошел сахарозу белок тауматин, выделенный из ярко красных мясистых плодов другого африканского растения Thaumatococcus daniellii. Интенсивность сладкого вкуса тауматина еще больше увеличивается при взаимодействии этого белка с ионами алюминия. Образующийся комплекс, получивший торговое название талин, слаще сахарозы в 35 000 раз; если же сравнивать не массы талина и сахарозы, а число их молекул, то талин окажется слаще уже в 200 тысяч раз! Еще один очень сладкий белок - миракулин был выделен в прошлом веке из красных плодов кустарника Synsepalum dulcificum daniellii, которые назвали «чудодейственными»: у пожевавшего эти плоды человека изменяются вкусовые ощущения. Так, у уксуса, появляется приятный винный вкус, лимонный сок превращается в сладкий напиток, причем эффект продолжается длительное время. Если когда нибудь будут выращивать на плантациях все эти экзотические плоды, у сахарной промышленности будет куда меньше проблем с транспортировкой продукции. Ведь маленький кусочек тауматина сможет заменить целый мешок сахарного песка! В начале 70 х годов было синтезировано соединение, самое сладкое из всех синтезированных. Это дипептид, построенный из остатков двух аминокислот - аспарагиновой и аминомалоновой. В дипептиде две карбоксильные группы остатка аминомалоновой кислоты заменены на сложноэфирные группы, образованные метанолом и фенхолом (он содержится в эфирных маслах растений и добывается из скипидара). Это вещество в примерно в 33 000 раз слаще сахарозы. Чтобы плитка шоколада стала привычно сладкой, достаточно долей миллиграмма этой специи.

Кое-что интересное о белках Химические и физические свойства кожи и волос определяются свойствами кератинов. У каждого вида животных кератин имеет некоторые особенности, поэтому это слово употребляют во множественном числе. КЕРАТИНЫ - нерастворимые в воде белки позвоночных, образующие их волосы, шерсть, роговой слой кожи, ногти. Под действием воды кератин кожи, волос, ногтей размягчается, разбухает, а после испарения воды снова затвердевает. Основная химическая особенность кератина заключается в том, что в его составе до 15% содержащей серу аминокислоты цистеина. Атомы серы, присутствующие в цистеиновой части молекулы кератина, легко образуют связи с атомами серы соседней молекулы, возникают дисульфидные мостики, которые соединяют эти макромолекулы. Кератины относятся к фибриллярным белкам. В тканях они существуют в виде длинных нитей - фибрилл, в которых молекулы расположены пучками, направленными в одну сторону. В этих нитях отдельные макромолекулы соединены между собой также химическими связями (рис. 1). Спиральные нити закручены в тройную спираль, а 11 спиралей объединены в микрофибриллу, которая составляет центральную часть волоса (см. рис. 2). Микрофибриллы объединяются в макрофибриллы. а) Водородные б) Ионные в) Неполярные г) Дисульфид Рис. 2. Кератин волос - фибриллярный белок. связи связи взаимодействия ный мостик Рис. 1. Типы взаимодействия между цепочечными белковыми молекулами

Кое-что интересное о белках Волос имеет неоднородную структуру в поперечном сечении. С точки зрения химии все слои волоса идентичны и состоят из одного химического соединения - кератина. Но в зависи мости от степени и типа структурирования кератина существуют слои с различными свойствами: кутикула - поверхностный чешуйчатый слой; волокнистый, или корковый, слой; сердцевина. Кутикула образуется из плоских клеток, перекрывающих друга подобно рыбьей чешуе. С точки зрения косметики это наиболее важный слой волоса. Именно от его состояния зависит внешний вид волос: блеск, упругость или, наоборот, тусклость, посеченность. Состояние кутикулы влияет и на процессы окраски волос и их завивки, так как для проникновения препаратов в более глубокие слои волоса, к пигменту, необходимо размягчить кутикулу. Кератин, из которого состоят «чешуйки» , разбухает под действием влаги, особенно если это сопровождается действием тепла и щелочных препаратов (мыло). С точки зрения химии это объясняется разрывом водородных связей в молекулах кератина, которые при высыхании волос восстанавливаются. При набухании пластинок их края встают вертикально, волос теряет блеск. Размягчение кутикулы уменьшает и механическую прочность волоса: во влажном состоянии его легче повредить. Пространство между краями чешуек заполнено кожным жиром, что придает волосам блеск, мягкость, эластичность. Волокнистый, или корковый, слой образован длинными веретенообразными ороговевшими клетками, расположенными в одном направлении; от него зависят эластичность и упругость волоса. В этом слое содержится пигмент меланин, «ответственный» за цвет волос. Окраска волоса зависит от присутствия в нем меланина и пузырьков воздуха. Светлые волосы содержат рассеянный пигмент, темные - зернистый. Сердцевина, или мозговой слой, состоит из не полностью ороговевших клеток.

Живой организм, обладающий уникальной структурной организацией обеспечивающей его фенотипические признаки и биологические функции, в своем структурно-функциональном единстве опирается на белковые тела (белки). Это философско-теоретическое представление, основанное на сравнительно небольших достижениях естествознания своего периода, было выдвинуто Ф.Энгельсом, который в своих трудах отмечал, что "Повсюду, где мы встречаем жизнь, мы находим, что она связана с каким-либо белковым телом, и повсюду, где мы встречаем какое-либо белковое тело, не находящееся в процессе разложения, мы без исключения встречаем и явления жизни" (цит. Энгельс Ф. Анти-дюринг. 1950, с.77).

Развитие представлений о белковых веществах

Представление о белках, как о классе соединений, формировалось в XVIII-XIX вв. В этот период из разнообразных объектов живого мира (семена и соки растений, мышцы, хрусталик глаза, кровь, молоко и т. п.) были выделены вещества, обладающие сходными свойствами: они образовывали вязкие, клейкие растворы, свертывались при нагревании, при их высушивании получалась роговидная масса, при "анализе огнем" ощущался запах паленой шерсти или рога и выделялся аммиак. Беккари, выделивший в 1728 году первое белковое вещество из пшеничной муки, назвал его "клейковиной". Он же показал его сходство с продуктами животного происхождения, а поскольку все эти сходные свойства были известны для яичного белка, то новый класс веществ получил название белков.

Важную роль в изучении структуры белков сыграло развитие методов их разложения кислотами и пищеварительными соками. В 1820 г. А. Браконно (Франция) подвергал многочасовому действию серной кислоты кожу и другие ткани животных, затем нейтрализовал смесь, получал фильтрат, при выпаривании которого выпадали кристаллы вещества, названного им гликоколом ("клеевым сахаром"). Это была первая аминокислота, выделенная из белков. Ее структурная формула установлена в 1846 г.

В 1838 г., после систематического изучения элементарного состава разных белков, в которых были обнаружены углерод, водород, азот, кислород, сера и фосфор, голландский химик и врач Г. Я. Мульдер (1802-1880) предложил первую теорию строения белков - теорию протеина. Исходя из исследований элементного состава, Мульдер пришел к выводу, что все белки содержат одну или несколько групп ("радикалов") С 40 Н 62 N 10 O 2 , соединенных с серой или фосфором или с тем и другим вместе. Он предложил для обозначения этой группы термин "протеин" (от греч. protos - первый, важнейший), так как считал, что это вещество "без сомнения, важнейшее из всех известных тел органического царства, и без него, как кажется, не может быть жизни на нашей планете" (Цит. по кн.: Шамин А. Н. История химии белка. М.: Наука, 1977. С. 80.). Представление о существовании такой группы скоро было опровергнуто, а значение термина "протеины" изменилось, и сейчас он применяется как синоним термина "белки".

Дальнейшие исследования позволили к концу XIX в. выделить из белков свыше десятка аминокислот. Исходя из результатов изучения продуктов гидролиза белков А.Я. Данилевский первым предположил существование в белках связей -NН-СО-, как в биурете и в 1888 году выдвинул гипотезу строения белка, получившую название "теории элементарных рядов", а немецкий химик Э. Фишер, совместно с Гофмейстером, получившим в 1890 г. кристаллический белок - яичный альбумин, предложил в 1902 г. пептидную теорию строения белков.

В результате работ Э. Фишера стало ясно, что белки представляют собой линейные полимеры аминокислот, соединенных друг с другом амидной (пептидной) связью, а все многообразие представителей этого класса соединений могло быть объяснено различиями аминокислотного состава и порядка чередования разных аминокислот в цепи полимера. Однако эта точка зрения не сразу получила всеобщее признание: еще в течение трех десятилетий появлялись иные теории строения белков, в частности такие, которые основывались на представлении, что аминокислоты не являются структурными элементами белков, а образуются как вторичные продукты при разложении белков в присутствии кислот или щелочей.

Дальнейшие исследования были направленные на определение молекулярной массы белков с использованием ультрацентрифуги, сконструированной в 1925-1930 гг. Сенгером и получения белков в кристаллическом виде, являющимся надежным доказательством чистоты (гомогенности) препарата. В частности, в 1926 г. Д. Самнер выделил из семян канавалии белок (фермент) уреазу в кристаллическом состоянии; Д. Нортроп и М. Кунитц в 1930-1931 гг. получили кристаллы пепсина и трипсина.

В 1951 г. Полинг и Кори разработали модель вторичной структуры белка, названной альфа-спиралью. В 1952 г. Линдерстрём-Ланг предположил существование трех уровней организации белковой молекулы: первичный, вторичный, третичный. В 1953 г. Сенгер впервые расшифровал последовательность аминокислот в инсулине. В 1956 г. Мур и Стейн создали первый автоматический анализатор аминокислот. В 1958 г. Кендрью и в 1959 г. Перутц расшифровали трехмерные структуры белков - миоглобина и гемоглобина. В 1963 г. Цан синтезировал природный белок инсулин.

Таким образом, широко известное положение о природе жизни: "Жизнь есть способ существования белковых тел", сформулированное Ф. Энгельсом постепенно получало достоверное научное подтверждение.

Таблица 1. Содержание белков в органах и тканях человека
Органы и ткани	Содержание белков, %		Органы и ткани	Содержание белков, %
	от массы сухой ткани	от общего белка тела		от массы сухой ткани	от общего белка тела
Кожа	63	11,5	Селезенка	84	0,2
Кости (твердые ткани)	20	18,7	Почки	72	0,5
Зубы (твердые ткани)	18	0,1	Поджелудочная железа	47	0,1
Поперечнополосатые мышцы	80	34,7	Пищеварительный тракт	63	1,8
Мозг и нервная ткань	45	2,0	Жировая ткань	14	6,4
Печень	57	3,6	Остальные жидкие ткани:	85	1,4
Сердце	60	0,7	Остальные плотные ткани	54	14,6
Легкие	82	3,7	Все тело	45	100

В настоящее время абсолютно достоверно установлено, что белки (белковые вещества) составляют основу и структуры и функции всех живых организмов, для которых характерны широкое разнообразие белковых структур и их высокая упорядоченность; последняя существует во времени и в пространстве. Удивительная способность живых организмов к воспроизведению себе подобных также связана с белками. Сократимость, движение - непременные атрибуты живых систем - имеют прямое отношение к белковым структурам мышечного аппарата. Наконец, жизнь немыслима без обмена веществ, постоянного обновления составных частей живого организма, т. е. без процессов анаболизма и катаболизма (этого удивительного единства противоположностей живого), в основе которых лежит деятельность каталитически активных белков - ферментов.

По образному выражению одного из основоположников молекулярной биологии Ф. Крика, белки важны прежде всего потому, что они могут выполнять самые разнообразные функции, причем с необыкновенной легкостью и изяществом. Подсчитано, что в природе встречается примерно 10 10 -10 12 различных белков, обеспечивающих существование около 10 6 видов живых организмов различной сложности организации, начиная от вирусов и кончая человеком. Из этого огромного количества природных белков известны точное строение и структура ничтожно малой части - не более 2500. Каждый организм характеризуется уникальным набором белков. Фенотипические признаки и многообразие функций обусловлены специфичностью объединения этих белков, во многих случаях в виде надмолекулярных и мультимолекулярных структур, в свою очередь определяющих ультраструктуру клеток и их органелл.

В клетке Е.coli содержится около 3000 различных белков, а в организме человека насчитывается свыше 50000 разнообразных белков. Самое удивительное, что все природные белки состоят из большого числа сравнительно простых структурных блоков, представленных мономерными молекулами - аминокислотами, связанными друг с другом в полипептидные цепи. Природные белки построены из 20 различных аминокислот. Поскольку эти аминокислоты могут объединяться в самой разной последовательности, то они могут образовать громадное количество разнообразных белков. Число изомеров, которое можно получить при всевозможных перестановках указанного числа аминокислот в полипептиде исчисляется огромными величинами. Так, если из двух аминокислот возможно образование только двух изомеров, то уже из четырех аминокислот теоретически возможно образование 24 изомеров, а из 20 аминокислот - 2,4 x 10 18 разнообразных белков.

Нетрудно предвидеть, что при увеличении числа повторяющихся аминокислотных остатков в белковой молекуле число возможных изомеров возрастает до астрономических величин. Ясно, что природа не может позволить случайных сочетаний аминокислотных последовательностей, и для каждого вида характерен свой специфический набор белков, определяемый, как теперь известно, наследственной информацией, закодированной в молекуле ДНК живых организмов. Именно информация, содержащаяся в линейной последовательности нуклеотидов ДНК, определяет линейную последовательность аминокислот в полипептидной цепи синтезируемого белка. Образовавшаяся линейная полипептидная цепь сама теперь оказывается наделенной функциональной информацией, в соответствии с которой она самопроизвольно преобразуется в определенную стабильную трехмерную структуру. Таким образом, лабильная полипептидная цепь складывается, скручивается в пространственную структуру белковой молекулы, причем не хаотично, а в строгом соответствии с информацией, содержащейся в аминокислотной последовательности.

Наиболее богаты белковыми веществами ткани и органы человека и животных. Большинство этих белков хорошо растворимы в воде. Однако некоторые органические вещества, выделенные из хряща, волос, ногтей, рогов, костной ткани - нерастворимые в воде - также были отнесены к белкам, поскольку по своему химическому составу оказались близки к белкам мышечной ткани, сыворотки крови, яйца. Количественное содержание белков в различных тканях и органах человека приведено в табл. 1.1. В мышцах, легких, селезенке, почках на долю белков приходится более 70-80% сухой массы, а во всем теле человека до 45-50 % сухой массы.

Источником белка являются также микроорганизмы и растения. В отличие от животных тканей в растениях содержится значительно меньше белков (табл. 2).

Распределение белков между субклеточными структурами неравномерно: больше всего их в клеточном соке (гиалоплазме) (таб. 3). Содержание белков в органеллах определяется скорее размерами и количеством органелл в клетке.

Для изучения химического состава, строения и свойств белков их обычно выделяют или из жидких тканей, или из богатых белками органов животных, например сыворотки крови, молока, мышц, печени, кожи, волос, шерсти.

Белок и его характерные признаки

Элементный состав белков (таб. 4.) в пересчете на сухое вещество представлен 50-54% углерода, 21-23% кислорода, 6,5-7,3% водорода, 15-17% азота, 0,3-2,5 серы и до 0,5% зола. В составе некоторых белков открываются также в небольших количествах фосфор, железо, марганец, магний, йод и др.

Таким образом, помимо углерода, кислорода и водорода, входящих в состав почти всех органических полимерных молекул, обязательным компонентом белков является азот, в связи с чем белки принято обозначать как азотсодержащие органические вещества. Содержание азота более или менее постоянно во всех белках (в среднем 16%), поэтому иногда определяют количество белка в биологических объектах по количеству белкового азота: массу азота, найденную при анализе, умножают на коэффициент 6,25 (100: 16 = 6,25). Но для некоторых белков этот признак нетипичен. Например, в протаминах содержание азота достигает 30%, поэтому только по элементному составу нельзя точно отличить белок от других азотсодержащих веществ организма.

Таким образом, учитывая элементарный состав, белками называют высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, состоящие из аминокислот, соединенных в цепи с помощью пептидных связей, и имеющие сложную структурную организацию. Это определение объединяет характерные признаки белков, среди которых можно выделить следующие:

• довольно постоянная доля азота (в среднем 16% от сухой массы);
• наличие постоянных структурных звеньев - аминокислот;
• пептидные связи между аминокислотами, с помощью которых они соединяются в полипептидные цепи;
• большая молекулярная масса (от 4-5 тысяч до нескольких миллионов дальтон);
• сложная структурная организация полипептидной цепи, определяющая физико-химические и биологические свойства белков.

Структурные звенья, или мономеры, белков можно обнаружить после гидролиза: кислотного (HCl), щелочного (Ba(OH) 2) или/и реже ферментативного. Этот прием наиболее часто используют для изучения состава белков. Установлено, что при гидролизе чистого белка, не содержащего примесей, освобождается до 20 различных α-аминокислот L-ряда, которые являются мономерами белков. В белках аминокислоты соединяются в цепь ковалентными пептидными связями.

α-аминокислоты представляют собой производные карбоновых кислот, у которых один водородный атом, у α-углерода, замещен на аминогруппу (-NH 2), например:

Молекулярная масса белков . Важнейшим признаком белков является большая молекулярная масса. В зависимости от длины цепи все полипептиды условно можно разделить на пептиды (содержат от 2 до 10 аминокислот), полипептиды (от 10 до 40 аминокислот) и белки (свыше 40 аминокислот). Если принять среднюю молекулярную массу одной аминокислоты около 100, то молекулярная масса пептидов приближается к 1000, полипептидов - до 4000, а белков - от 4-5 тыс. до нескольких миллионов (таб. 5.)

Сложная структурная организация белков . Некоторые природные полипептиды (состоящие, как правило, из одной аминокислоты) и искусственно полученные полипептиды имеют большую молекулярную массу, но отнести их к белкам нельзя. Отличить их от белков помогает такой уникальный признак, как способность белков к денатурации, т. е. потеря характерных физико-химических свойств и, главное, биологических функций, при действии веществ, не разрывающих пептидные связи. Способность к денатурации свидетельствует о сложной пространственной организации белковой молекулы, отсутствующей у обычных полипептидов.

Страница 1

всего страниц: 7

Согласно новой рецензии, опубликованной на сайте Applied Physiology, Nutrition and Metabolism , важно не только количество потребляемого белка, но и его источник. Есть целых три причины заботиться об этом.

Прежде всего, любой источник белка, будь то курица или арахис, содержит разное количество аминокислот - строительного материала для белков. Из 20 возможных аминокислот девять просто необходимы организму. Эти аминокислоты вы можете получить только из пищи. Так что очень важно правильно , включив в него разные продукты, богатые белком.

Продукты животного происхождения (мясо, яйца, молочные продукты) включают все необходимые аминокислоты в том или ином количестве, но большинство продуктов растительного происхождения содержат только фракции девяти необходимых аминокислот.

«Это значит, что если вы решили получать белок только из орехов, то организм будет лишён важных аминокислот», - объясняет соавтор исследования Райавель Иланго (Rajavel Elango), специалист по питанию и метаболизму.

Когда вы получаете белок из продуктов растительного происхождения, важно правильно подобрать их разновидности и количество, чтобы получить полную дневную норму необходимых аминокислот.

Конечно, это не повод отказываться от своих пищевых предпочтений и получать белки только из , поедая их на завтрак, обед и ужин. Такой рацион, помимо белка, включает большое количество калорий, жира и холестерина, что негативно сказывается на вашей фигуре и здоровье в целом. И это вторая причина следить за тем, какие продукты вы выбираете для насыщения организма белком.

И, наконец, третья причина - самая важная. «Каждый продукт, который служит для вас источником белка, включает определённое количество витаминов и минералов, - утверждает Иланго. - Некоторые продукты богаты витамином B, другие - железом, в третьих вообще практически нет полезных веществ».

Ваш организм не сможет усвоить полученный белок с максимальной пользой при недостатке важных питательных веществ.

Хотите убедиться в том, что получаете белок из правильных продуктов? Вот несколько самых полезных источников белка.

Яйца

liz west/Flickr.com

«Мало того, что в каждом яйце содержится по 6 г белка, это ещё и наиболее полезный белок», - утверждает Бонни Тауб-Дикс (Bonnie Taub-Dix), американский диетолог, блогер и автор книги «Прочитайте, прежде чем съесть».

Белок, получаемый из яиц, имеет самую высокую усвояемость и помогает формировать ткани организма. Кроме того, яйца богаты холином и витаминами B 12 и D - веществами, важными для поддержания общего уровня энергии и её запаса в клетках организма.

Несмотря на распространённое мнение о том, что холестерин из яиц негативно влияет на работу сердца, вследствие чего можно употреблять этот продукт не чаще 2–3 раз в неделю, учёные доказали обратное. По результатам исследования, опубликованного в British Medical Journal, было установлено, что одно яйцо в день не влияет на работу сердца и не увеличивает риск инсульта.

Творог

«В одной порции творога (150 г) содержится около 25 г белка и 18% дневной нормы кальция», - говорит диетолог Джим Уайт (Jim White). Кроме того, творог богат казеином, медленно усваиваемым белком, который блокирует чувство голода на несколько часов.

Курица

James/Flickr.com

Птица должна быть основой белковой диеты. Она содержит меньше насыщенных жиров, чем большинство других видов мяса, и около 40 г белка в одной грудке (20 г белка на 100 г мяса). Иланго советует делать выбор в пользу белого мяса так часто, как можете, чтобы потреблять меньше калорий.

Цельное зерно

Цельнозерновые продукты полезны для здоровья и включают в себя гораздо больше белка, чем продукты из обычной муки. Например, хлеб из пшеничной муки первого сорта содержит 7 г белка, а цельнозерновой хлеб - 9 г белка на 100 г продукта.

Что более важно, цельнозерновые продукты обеспечивают организм клетчаткой, полезны для сердца и помогают контролировать вес.

Рыба

James Bowe/Flickr.com

«Рыба с низким содержанием калорий и множеством питательных веществ - это отличный источник жирных кислот омега-3, которые обеспечивают здоровье сердца и стабилизируют настроение», - утверждает Тауб-Дикс.

Среди самых полезных рыб - лосось и тунец. В одной порции лосося содержится около 20 г белка и 6,5 г ненасыщенных жирных кислот. А тунец - это настоящий кладезь белка: 25 г на 100 г продукта.

Если вы хотите избавиться от лишнего жира в организме, также стоит включить в свой рацион блюда из лосося: он содержит только 10–12 г жиров, насыщенных и ненасыщенных. Диетологи советуют есть рыбу дважды в неделю в запечённом или жареном виде.

Бобовые

cookbookman17/Flickr.com

Греческий (фильтрованный) йогурт

Греческий йогурт может послужить завтраком, лёгкой закуской или ингредиентом для разных блюд. По сравнению с обычным йогуртом, в греческом почти в два раза больше белка: вместо 5–10 г в одной порции йогурта - 13–20 г. Кроме того, в греческом йогурте довольно много кальция: 20% от дневной нормы.

Орехи

Adam Wyles/Flickr.com

Орехи известны как продукт, богатый полезными ненасыщенными жирными кислотами, однако в них также содержится много белка. Кроме того, как показало исследование, опубликованное в 2013 году в New England Journal of Medicine, люди, съедающие горсть орехов в день, на 20% меньше подвержены риску смерти от разных недугов.

Зелень

Jason Bachman/Flickr.com

Разные виды зелени и зелёных листовых овощей богаты белком. Например, в 100 г шпината содержится всего 22 ккал и около 3 г белка, а в петрушке - 47 ккал и 3,7 г белка. Несмотря на то что в зелени недостаточно необходимых аминокислот, вы можете комбинировать её с бобовыми и получать достаточно белка и полезных веществ.

А какие продукты, богатые белком, предпочитаете вы?

Формирование новых знаний. Лекционный блок.

План изучения темы:

1.Роль белков в организме, природные источники белков.

2.Состав и строение белков.

3.Функции белков.

4.Физические и химические свойства белков.

5.Синтез белков.

6.Превращения белков в организме

Из органических веществ, входящих в живую клетку, важнейшую роль играют белки. На их долю приходится около 50% массы клетки. Благодаря белкам организм приобрел возможность двигаться, размножаться, расти, усваивать пищу, реагировать на внешние воздействия и т. д.

«Жизнь есть способ существования белковых тел, существенным моментом которого является постоянный обмен веществ с окружающей их внешней природой, причем с прекращением этого обмена веществ прекращается и жизнь, что приводит к разложению белка», – писал Энгельс в своих трудах.

Белки – необходимые компоненты пищевых продуктов, они входят в состав лекарственных препаратов.

Белок – важный компонент пищи человека. Основные источники пищевого белка: мясо, молоко, продукты переработки зерна, хлеб, рыба, овощи. Потребность в белке зависит от возраста, пола, вида деятельности. В организме здорового человека должен быть баланс между количеством поступающих белков и выделяющимися продуктами распада. Для оценки белкового обмена введено понятие белкового баланса. В зрелом возрасте у здорового человека существует азотное равновесие, т.е. количество азота, полученного с белками пищи равно количеству выделяемого азота. В молодом, растущем организме идет накопление белковой массы, поэтому азотный баланс будет положительный, т.е. количество поступающего азота превышает количество выводимого из организма. У людей пожилого возраста, а также при некоторых заболеваниях наблюдается отрицательный азотный баланс. Длительный отрицательный азотный баланс ведет к гибели организма.

Необходимо помнить, что некоторые аминокислоты при тепловой обработке, длительном хранении продуктов могут образовывать неусвояемые организмом соединения, т.е. становиться “недоступными”. Это снижает ценность белка.

Животные и растительные белки усваиваются организмом неодинаково. Если белки молока, молочных продуктов, яиц усваиваются на 96%, мяса и рыбы – на 93–95%, то белки хлеба – на 62–86%, овощей – на 80%, картофеля и некоторых бобовых – на 70%. Однако смесь этих продуктов может быть биологически более полноценной.

На степень усвоения организмом белков оказывает влияние технология получения пищевых продуктов и их кулинарная обработка. При умеренном нагревании пищевых продуктов, особенно растительного происхождения, усвояемость белков несколько возрастает. При интенсивной тепловой обработке усвояемость снижается.

Суточная потребность взрослого человека в белке разного вида 1–1,5 г на 1 кг массы тела, т.е. приблизительно 85–100 г. Доля животных белков должна составлять приблизительно 55% от общего его количества в рационе.

2. Строение белков .

Многие органические соединения, входящие в состав клетки, характеризуются большими размерами молекул. Как называются такие молекулы? (макромолекулы) Они состоят обычно из повторяющихся сходных по строению низкомолекулярных соединений, связанных между собой ковалентными связями. Их строение можно сравнить с бусинками на нити. Как называются эти составные элементы? (Мономеры). Они образуют полимеры. Большинство полимеров построено из одинаковых мономеров. Такие мономеры называются регулярными. Например, если А – мономер, то –А-А-А-…….А- полимер. Полимеры, в которых мономеры различны по строению, называются нерегулярными. Например, -А-В-Р-П-А-……Г-Р-П-А-. Состав определяет их свойства.

Белки – нерегулярные полимеры, мономерами которых являются аминокислоты.

Белки – это сложные высокомолекулярные природные соединения, построенные из -аминокислот. В состав белков входит 20 различных аминокислот, отсюда следует огромное многообразие белков при различных комбинациях аминокислот. Как из 33 букв алфавита мы можем составить бесконечное число слов, так из 20 аминокислот – бесконечное множество белков. В организме человека насчитывается до 100000 белков.

В состав большинства белков входят 300–500 аминокислотных остатков, но есть и более крупные белки, состоящие из 1500 и более аминокислот. Белки различаются и составом аминокислот и числом аминокислотных звеньев, и особенно порядком чередования их в полипептидных цепях. Расчет показывает, что для белка, построенного из 20 различных аминокислот, содержащего в цепи 100 аминокислотных остатков, число возможных вариантов может составить 10130. Многие белки велики и по длине, и по молекулярной массе.

Инсулин –5700

Рибонуклеаза –12700

Альбумин-36000

Гемоглобин-65000

Белки должны быть при такой массе длинными нитями. Но их макромолекулы имеют формулу компактных шаров (глобул) или вытянутых структур (фибрилл).

Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки). Число аминокислотных остатков, входящих в молекулы, различно, например: инсулин – 51, миоглобин – 140. Отсюда Mr белка от 10 000 до нескольких миллионов.

Первая гипотеза о строении молекулы белка была предложена в 70-х годах XIX в. Это была уреидная теория строения белка. В 1903 г. Немецкий ученый Э.Г.Фишер предложил пептидную теорию, которая стала ключом к тайне строения белка. Фишер предположил, что белки представляют собой полимеры из остатков аминокислот, соединенных пептидной связью NH–CO. Идея о том, что белки – это полимерные образования, высказывалась еще в 1888 г. Русским ученым А.Я.Данилевским. Эта теория получила подтверждение в последующих работах. Согласно полипептидной теории белки имеют определенную структуру

Многие белки состоят из нескольких полипептидных частиц, которые складываются в единый агрегат. Так, молекула гемоглобина (С738Н1166S2Fe4O208) состоит из четырех субъединиц. Отметим, что Mr белка яйца = 36 000, Mr белка мышц = 1 500 000.

Первичная структура белка – последовательность чередования аминокислотных остатков, осуществляется за счет пептидных (амидных) связей, все связи ковалентные, прочные.

Вторичная структура – форма полипептидной цепи в пространстве. Белковая цепь закручена в спираль, осуществляется за счет множества водородных связей.

Третичная структура – реальная трехмерная конфигурация, которую принимает в пространстве закрученная спираль Третичная структура – клубок из полипептидной спирали. (Демонстрация клубка из эластичного шнура).

Представить конфигурацию легко, труднее понять, какие силы ее поддерживают. (Водородные связи, дисульфидные мостики –S-S-, сложноэфирная связь между радикалами. Полярные группы COOH и OH взаимодействуют с водой, а неполярные радикалы отталкивают ее, они направлены внутрь глобул. Радикалы взаимодействуют между собой благодаря силам Ван-дер-Ваальса.) (за счет гидрофобных связей), у некоторых белков – S–S-связи (бисульфидные мостики), сложноэфирные мостики..

Четвертичная структура – соединенные друг с другом макромолекулы белков образуют комплекс. Четвертичная структура – структура из нескольких полипептидных цепей

 

Возможно, будет полезно почитать:

• Что происходит с политическими ток-шоу российского телевидения ;
• Как варить бульон из индейки ;
• Порядок декларирования товаров, перемещаемых физическими лицами Порядок декларирования товаров физическими лицами ;
• Гадание Двойняшки онлайн ;
• Сферическая геометрия Свойства числовой окружности ;
• Управляющая инвестиционная компания ;
• Почему нельзя здороваться через порог? ;
• Что будет вместо материнского капитала в ;