پروتئین های طبیعی خواص پروتئین های طبیعی

پروتئین ها یا پروتئین ها، ترکیبات آلی پیچیده و با مولکولی بالا هستند که از اسیدهای آمینه تشکیل شده اند. آنها نمایانگر اصلی ترین و مهم ترین بخش تمام سلول ها و بافت های موجودات جانوری و گیاهی هستند که بدون آن فرآیندهای فیزیولوژیکی حیاتی نمی توانند انجام شوند. پروتئین ها از نظر ترکیب و خواص در موجودات جانوری و گیاهی مختلف و در سلول ها و بافت های مختلف یک ارگانیسم متفاوت هستند. پروتئین های ترکیبات مولکولی مختلف در محلول های نمکی آبی حل می شوند و در حلال های آلی حل نمی شوند. به دلیل وجود گروه های اسیدی و بازی در مولکول پروتئین، واکنش خنثی دارد.

پروتئین ها ترکیبات متعددی را با هر ماده شیمیایی تشکیل می دهند که اهمیت ویژه آنها را در واکنش های شیمیایی که در بدن رخ می دهد و اساس همه مظاهر حیات و محافظت از آن در برابر تأثیرات مضر را نشان می دهد تعیین می کند. پروتئین ها اساس آنزیم ها، آنتی بادی ها، هموگلوبین، میوگلوبین، بسیاری از هورمون ها را تشکیل می دهند و مجتمع های پیچیده ای را با ویتامین ها تشکیل می دهند.

با ترکیب شدن با چربی ها و کربوهیدرات ها، پروتئین ها می توانند در طول تجزیه به چربی ها و کربوهیدرات ها در بدن تبدیل شوند. در بدن حیوان، آنها فقط از اسیدهای آمینه و مجتمع های آنها - پلی پپتیدها سنتز می شوند و نمی توانند از ترکیبات معدنی، چربی ها و کربوهیدرات ها تشکیل شوند. بسیاری از مواد پروتئینی فعال بیولوژیکی کم مولکولی مشابه مواد موجود در بدن، مانند برخی هورمون ها، در خارج از بدن سنتز می شوند.

اطلاعات کلی در مورد پروتئین ها و طبقه بندی آنها

پروتئین ها مهم ترین ترکیبات زیست آلی هستند که همراه با اسیدهای نوکلئیک نقش ویژه ای در ماده زنده دارند - بدون این ترکیبات زندگی غیرممکن است، زیرا طبق تعریف F. Engels، زندگی وجود خاص اجسام پروتئینی و غیره است. .

پروتئین‌ها بیوپلیمرهای طبیعی هستند که محصول واکنش چند تراکمی اسیدهای آمینه آلفا طبیعی هستند.

18-23 آلفا آمینو اسید طبیعی وجود دارد، ترکیب آنها تعداد بی نهایت زیادی از انواع مولکول های پروتئین را تشکیل می دهد که ارگانیسم های مختلفی را ارائه می دهد. حتی موجودات منفرد از یک گونه خاص با پروتئین های خود مشخص می شوند و تعدادی پروتئین در بسیاری از موجودات یافت می شود.

پروتئین ها با ترکیب عنصری زیر مشخص می شوند: آنها توسط کربن، هیدروژن، اکسیژن، نیتروژن، گوگرد و برخی عناصر شیمیایی دیگر تشکیل می شوند. ویژگی اصلی مولکول های پروتئین وجود اجباری نیتروژن در آنها (علاوه بر اتم های C، H، O) است.

در مولکول های پروتئین، یک پیوند "پپتیدی" تحقق می یابد، یعنی پیوندی بین اتم C گروه کربونیل و اتم نیتروژن گروه آمینه، که برخی از ویژگی های مولکول های پروتئین را تعیین می کند. زنجیره‌های جانبی یک مولکول پروتئین حاوی تعداد زیادی رادیکال و گروه‌های عاملی است که مولکول پروتئین را چند عملکردی می‌کند و قادر به تنوع قابل توجهی از خواص فیزیکوشیمیایی و بیوشیمیایی است.

با توجه به تنوع گسترده مولکول های پروتئین و پیچیدگی ترکیب و خواص آنها، پروتئین ها بر اساس ویژگی های مختلف دارای چندین طبقه بندی مختلف هستند. بیایید به برخی از آنها نگاه کنیم.

I. بر اساس ترکیب آنها، دو گروه از پروتئین ها متمایز می شوند:

1. پروتئین ها (پروتئین های ساده؛ مولکول آنها فقط توسط پروتئین، به عنوان مثال آلبومین تخم مرغ) تشکیل می شود.

2. پروتئین ها پروتئین های پیچیده ای هستند که مولکول های آنها از اجزای پروتئینی و غیر پروتئینی تشکیل شده است.

پروتئین ها به چند گروه تقسیم می شوند که مهمترین آنها عبارتند از:

1) گلیکوپروتئین ها (ترکیبی پیچیده از پروتئین و کربوهیدرات)؛

2) لیپوپروتئین ها (مجموعه ای از مولکول های پروتئین و چربی ها (لیپیدها)؛

3) نوکلئوپروتئین ها (مجموعه ای از مولکول های پروتئین و مولکول های اسید نوکلئیک).

II. بر اساس شکل مولکول، دو گروه از پروتئین ها متمایز می شوند:

1. پروتئین های کروی - مولکول پروتئین دارای شکل کروی است (شکل کروی)، به عنوان مثال، مولکول های آلبومین تخم مرغ. چنین پروتئین هایی یا محلول در آب هستند یا قادر به تشکیل محلول های کلوئیدی هستند.

2. پروتئین های فیبریلار - مولکول های این مواد به شکل رشته ها (فیبریل ها) هستند، به عنوان مثال، میوزین عضلانی، فیبروئین ابریشم. پروتئین های فیبریلار در آب نامحلول هستند، آنها ساختارهایی را تشکیل می دهند که عملکردهای انقباضی، مکانیکی، شکل دهی و محافظتی و همچنین توانایی بدن برای حرکت در فضا را انجام می دهند.

III. پروتئین ها بر اساس حلالیت در حلال های مختلف به چند گروه تقسیم می شوند که مهم ترین آنها به شرح زیر است:

1. محلول در آب.

2. محلول در چربی.

دسته بندی های دیگری از پروتئین ها وجود دارد.

ویژگی های مختصر اسیدهای آمینه آلفا طبیعی

آلفا آمینو اسیدهای طبیعی نوعی اسید آمینه هستند. اسید آمینه یک ماده آلی چند عملکردی است که حاوی حداقل دو گروه عملکردی است - یک گروه آمینه (-NH 2) و یک گروه کربوکسیل (کربوکسیلیک، دومی صحیح تر است) (-COOH).

آمینو اسیدهای آلفا آمینو اسیدهایی هستند که در آنها گروه آمینه و کربوکسیل روی یک اتم کربن قرار دارند. فرمول کلی آنها NH 2 CH(R)COOH است. در زیر فرمول برخی از اسیدهای آمینه آلفا به طور طبیعی وجود دارد. آنها به شکلی مناسب برای نوشتن معادلات واکنش چند تراکمی نوشته شده اند و در مواقعی که برای تولید پلی پپتیدهای خاص نیاز به نوشتن معادلات واکنش (طرح ها) است استفاده می شود:

1) گلیسین (اسید آمینو استیک) - MH 2 CH 2 COOH؛

2) آلانین - NH 2 CH (CH 3) COOH;

3) فنیل آلانین - NH 2 CH (CH 2 C 6 H 5 ) COOH .

4) سرین - NH 2 CH (CH 2 OH) COOH .

5) اسید آسپارتیک - NH 2 CH (CH 2 COOH) COOH;

6) سیستئین - NH 2 CH (CH 2 SH) COOH و غیره.

برخی از اسیدهای آمینه آلفا طبیعی حاوی دو گروه آمینه (مثلا لیزین)، دو گروه کربوکسی (به عنوان مثال، اسیدهای آسپارتیک و گلوتامیک)، گروه های هیدروکسید (OH) (به عنوان مثال، تیروزین) هستند و می توانند حلقوی باشند (مثلاً پرولین). ).

بر اساس ماهیت تأثیر اسیدهای آمینه آلفا طبیعی بر متابولیسم، آنها به قابل تعویض و غیر قابل تعویض تقسیم می شوند. آمینو اسیدهای ضروری باید از طریق غذا به بدن برسد.

توضیح مختصری از ساختار مولکول های پروتئین

پروتئین ها علاوه بر ترکیب پیچیده خود، با ساختار پیچیده مولکول های پروتئین نیز مشخص می شوند. چهار نوع ساختار مولکول های پروتئین وجود دارد.

1. ساختار اولیه با ترتیب آرایش باقی مانده های اسید آمینه آلفا در زنجیره پلی پپتیدی مشخص می شود. به عنوان مثال، تتراپپتید (پلی پپتیدی که از چند تراکم چهار مولکول اسید آمینه تشکیل می شود) آلا-فن-تیرو-سرین دنباله ای از باقی مانده های آلانین، فنیل آلانین، تیروزین و سرین است که توسط یک پیوند پپتیدی به یکدیگر متصل شده اند.

2. ساختار ثانویه یک مولکول پروتئین، آرایش فضایی زنجیره پلی پپتیدی است. این می تواند متفاوت باشد، اما رایج ترین آنها مارپیچ آلفا است که با "پیچ" مشخصی از مارپیچ، اندازه و فاصله بین چرخش های فردی مارپیچ مشخص می شود.

ثبات ساختار ثانویه مولکول پروتئین با ظهور پیوندهای شیمیایی مختلف بین چرخش های فردی مارپیچ تضمین می شود. مهمترین نقش در میان آنها متعلق به پیوند هیدروژنی (که با کشیدن هسته یک اتم از گروه ها - NH 2 یا =NH به پوسته الکترونی اتم های اکسیژن یا نیتروژن انجام می شود)، پیوند یونی (که از طریق برهم کنش الکترواستاتیکی -COO انجام می شود) است. - و - NH + 3 یا = یون NH + 2) و سایر انواع ارتباط.

3. ساختار سوم مولکول های پروتئین با آرایش فضایی مارپیچ آلفا یا ساختار دیگر مشخص می شود. پایداری چنین سازه هایی با همان نوع اتصالات ساختار ثانویه تعیین می شود. در نتیجه اجرای ساختار سوم، یک "زیر واحد" از مولکول پروتئین بوجود می آید که برای مولکول های بسیار پیچیده معمول است و برای مولکول های نسبتا ساده ساختار سوم نهایی است.

4. ساختار چهارتایی یک مولکول پروتئین، آرایش فضایی زیر واحدهای مولکول های پروتئین است. این مشخصه پروتئین های پیچیده مانند هموگلوبین است.

هنگام در نظر گرفتن ساختار مولکول های پروتئین، لازم است بین ساختار یک پروتئین زنده - ساختار بومی و ساختار یک پروتئین مرده تمایز قائل شد. پروتئین موجود در ماده زنده (پروتئین بومی) با پروتئینی که در معرض تغییراتی قرار گرفته است متفاوت است و ممکن است خواص پروتئین زنده را از دست بدهد. قرار گرفتن در معرض کم عمق دناتوراسیون نامیده می شود، که طی آن می توان خواص پروتئین زنده را متعاقبا احیا کرد. یکی از انواع دناتوراسیون، انعقاد برگشت پذیر است. با انعقاد برگشت ناپذیر، پروتئین بومی به "پروتئین مرده" تبدیل می شود.

شرح مختصری از خواص فیزیکی، فیزیکوشیمیایی و شیمیایی پروتئین

خواص مولکول های پروتئین برای تحقق خواص بیولوژیکی و محیطی آنها از اهمیت بالایی برخوردار است. بنابراین، با توجه به وضعیت تجمع آنها، پروتئین ها به عنوان مواد جامد طبقه بندی می شوند که می توانند در آب یا سایر حلال ها محلول یا نامحلول باشند. بخش عمده ای از نقش زیست محیطی پروتئین ها توسط خواص فیزیکی تعیین می شود. بنابراین، توانایی مولکول های پروتئین برای تشکیل سیستم های کلوئیدی، ساختار، کاتالیزوری و عملکردهای دیگر آنها را تعیین می کند. نامحلول بودن پروتئین ها در آب و سایر حلال ها، فیبریل بودن آنها عملکردهای محافظتی و شکل دهی و غیره را تعیین می کند.

خصوصیات فیزیکوشیمیایی پروتئین ها شامل توانایی آنها در دنچر شدن و منعقد شدن است. انعقاد در سیستم های کلوئیدی خود را نشان می دهد که اساس هر ماده زنده است. در طول انعقاد، ذرات به دلیل چسبیدن به هم بزرگتر می شوند. انعقاد را می توان پنهان کرد (فقط می توان آن را زیر میکروسکوپ مشاهده کرد) و آشکار - نشانه آن رسوب پروتئین است. انعقاد زمانی برگشت ناپذیر است که پس از توقف عمل عامل انعقاد، ساختار سیستم کلوئیدی ترمیم نشود و زمانی که پس از حذف عامل انعقاد، سیستم کلوئیدی بازسازی شود، برگشت پذیر است.

نمونه ای از انعقاد برگشت پذیر، رسوب پروتئین آلبومین تخم مرغ تحت تأثیر محلول های نمکی است، در حالی که رسوب پروتئین زمانی که محلول رقیق می شود یا زمانی که رسوب به آب مقطر منتقل می شود، حل می شود.

نمونه ای از انعقاد برگشت ناپذیر، تخریب ساختار کلوئیدی پروتئین آلبومین هنگام گرم شدن تا نقطه جوش آب است. در هنگام مرگ (کامل)، ماده زنده به دلیل انعقاد غیرقابل برگشت کل سیستم به ماده مرده تبدیل می شود.

خواص شیمیایی پروتئین ها به دلیل وجود تعداد زیادی گروه عاملی در مولکول های پروتئین و همچنین به دلیل وجود پپتید و سایر پیوندها در مولکول های پروتئین بسیار متنوع است. از نقطه نظر اکولوژیکی و بیولوژیکی، بیشترین اهمیت توانایی مولکول های پروتئین برای هیدرولیز است (این در نهایت منجر به مخلوطی از اسیدهای آمینه آلفا طبیعی می شود که در تشکیل این مولکول شرکت داشته اند؛ اگر ممکن است مواد دیگری در این مخلوط وجود داشته باشد. پروتئین یک پروتئین بود)، به اکسیداسیون (محصولات آن می تواند دی اکسید کربن، آب، ترکیبات نیتروژن، به عنوان مثال، اوره، ترکیبات فسفر و غیره باشد).

پروتئین ها با انتشار بوی «شاخ سوخته» یا «پرهای سوخته» می سوزند که دانستن آن هنگام انجام آزمایش های محیطی ضروری است. واکنش های رنگی مختلف به پروتئین شناخته شده است (بیورت، زانتوپروتئین و غیره) که جزئیات بیشتر در مورد آنها را می توان در درس شیمی یافت.

شرح مختصری از عملکردهای زیست محیطی و بیولوژیکی پروتئین ها

لازم است بین نقش اکولوژیکی و بیولوژیکی پروتئین ها در سلول ها و در کل بدن تمایز قائل شد.

نقش اکولوژیکی و بیولوژیکی پروتئین ها در سلول ها

با توجه به اینکه پروتئین ها (به همراه اسیدهای نوکلئیک) مواد حیاتی هستند، عملکرد آنها در سلول ها بسیار متنوع است.

1. مهم ترین عملکرد مولکول های پروتئین، عملکرد ساختاری است، که شامل این واقعیت است که پروتئین مهمترین جزء تمام ساختارهای تشکیل دهنده یک سلول است که در آن به عنوان بخشی از مجموعه ای از ترکیبات شیمیایی مختلف گنجانده شده است.

2. پروتئین مهم ترین معرف در جریان طیف عظیمی از واکنش های بیوشیمیایی است که عملکرد طبیعی ماده زنده را تضمین می کند، بنابراین با عملکرد معرف مشخص می شود.

3. در ماده زنده، واکنش ها فقط در حضور کاتالیزورهای بیولوژیکی - آنزیم ها امکان پذیر است و همانطور که در نتیجه مطالعات بیوشیمیایی مشخص شد، ماهیت پروتئینی دارند، بنابراین پروتئین ها عملکرد کاتالیزوری را نیز انجام می دهند.

4. در صورت لزوم، پروتئین ها در موجودات اکسیده می شوند و در عین حال آزاد می شوند که به دلیل آن ATP سنتز می شود، i.e. پروتئین ها عملکرد انرژی را نیز انجام می دهند، اما با توجه به اینکه این مواد برای موجودات ارزش ویژه ای دارند (به دلیل ترکیب پیچیده آنها)، عملکرد انرژی پروتئین ها توسط موجودات فقط در شرایط بحرانی تحقق می یابد.

5. پروتئین ها همچنین می توانند عملکرد ذخیره سازی را انجام دهند، زیرا آنها نوعی "غذای کنسرو شده" مواد و انرژی برای موجودات (به ویژه گیاهان) هستند و از رشد اولیه آنها (برای حیوانات - داخل رحمی، برای گیاهان - رشد جنین تا زمانی که ظاهر یک ارگانیسم جوان - یک نهال).

تعدادی از عملکردهای پروتئین هم برای سلول ها و هم برای بدن به عنوان یک کل مشخص است، بنابراین در زیر مورد بحث قرار می گیرند.

نقش اکولوژیکی و بیولوژیکی پروتئین ها در موجودات (به طور کلی)

1. پروتئین ها ساختارهای ویژه ای را در سلول ها و موجودات (در ترکیب با سایر مواد) تشکیل می دهند که قادر به درک سیگنال های محیط به شکل تحریک هستند که به دلیل آن حالت "تحریک" ایجاد می شود که بدن به آن واکنش نشان می دهد. واکنش معین، یعنی پروتئین ها هم در سلول و هم در بدن به طور کلی با یک عملکرد ادراکی مشخص می شوند.

2. پروتئین ها همچنین با یک عملکرد رسانا (هم در سلول ها و هم در بدن به عنوان یک کل) مشخص می شوند که شامل این واقعیت است که تحریکی که در ساختارهای خاصی از سلول (ارگانیسم) ایجاد می شود به مرکز مربوطه (سلول) منتقل می شود. یا ارگانیسم)، که در آن واکنش خاصی (پاسخ) یک ارگانیسم یا سلول به سیگنال دریافتی شکل می گیرد.

3. بسیاری از ارگانیسم ها قابلیت حرکت در فضا را دارند که به دلیل قابلیت انقباض ساختارهای سلول یا موجود زنده امکان پذیر است و این امکان وجود دارد زیرا پروتئین های ساختار فیبریلار عملکرد انقباضی دارند.

4. برای موجودات هتروتروف، پروتئین ها، هم به طور جداگانه و هم در مخلوط با مواد دیگر، محصولات غذایی هستند، یعنی عملکرد تغذیه ای آنها مشخص می شود.

شرح مختصری از تبدیل پروتئین در موجودات هتروتروف با استفاده از مثال انسان

پروتئین های موجود در غذا وارد حفره دهان می شوند، جایی که با بزاق مرطوب می شوند، توسط دندان ها خرد می شوند و به یک توده همگن تبدیل می شوند (با جویدن کامل)، و از طریق حلق و مری وارد معده می شوند (تا زمانی که وارد معده شوند، هیچ اتفاقی برای معده نمی افتد). پروتئین ها به عنوان ترکیبات).

در معده، بولوس غذا با شیره معده، که ترشح غدد معده است، اشباع می شود. شیره معده یک سیستم آبی حاوی کلرید هیدروژن و آنزیم هایی است که مهمترین آنها (برای پروتئین ها) پپسین است. پپسین در یک محیط اسیدی باعث هیدرولیز پروتئین ها به پپتون می شود. سپس غلات غذا وارد بخش اول روده کوچک می شود - دوازدهه، که در آن مجرای پانکراس باز می شود و آب پانکراس ترشح می کند که دارای محیط قلیایی و مجموعه ای از آنزیم ها است، که تریپسین فرآیند هیدرولیز پروتئین را تسریع می کند و آن را هدایت می کند. تا انتها، یعنی تا زمانی که مخلوطی از اسیدهای آمینه آلفا طبیعی ظاهر شود (آنها محلول هستند و می توانند توسط پرزهای روده جذب خون شوند).

این مخلوط از اسیدهای آمینه وارد مایع بینابینی می شود و از آنجا به سلول های بدن وارد می شود که در آن آنها (اسیدهای آمینه) وارد دگرگونی های مختلفی می شوند. یک قسمت از این ترکیبات به طور مستقیم برای سنتز پروتئین های مشخصه یک ارگانیسم مورد استفاده قرار می گیرد، بخش دوم در معرض ترانس آمیناسیون یا دآمیناسیون قرار می گیرد و ترکیبات جدید لازم برای بدن را می دهد، بخش سوم اکسید می شود و منبع انرژی لازم برای بدن است. برای تحقق عملکردهای حیاتی آن

توجه به برخی ویژگی های تبدیل پروتئین درون سلولی ضروری است. اگر ارگانیسم هتروتروف و تک سلولی باشد، پروتئین های موجود در غذا وارد سلول ها به سیتوپلاسم یا واکوئل های گوارشی ویژه می شوند، جایی که تحت اثر آنزیم ها تحت هیدرولیز قرار می گیرند و سپس همه چیز همانطور که برای اسیدهای آمینه در سلول ها توضیح داده شده است، پیش می رود. ساختارهای سلولی دائماً تجدید می شوند، بنابراین پروتئین "قدیمی" با پروتئین "جدید" جایگزین می شود، در حالی که اولین آن برای تولید مخلوطی از اسیدهای آمینه هیدرولیز می شود.

ارگانیسم های اتوتروف ویژگی های خاص خود را در تبدیل پروتئین دارند. پروتئین های اولیه (در سلول های مریستم) از اسیدهای آمینه سنتز می شوند که از محصولات تبدیل کربوهیدرات های اولیه (در طول فتوسنتز به وجود آمده اند) و مواد معدنی حاوی نیتروژن (نیترات ها یا نمک های آمونیوم) سنتز می شوند. جایگزینی ساختارهای پروتئینی در سلول‌های با عمر طولانی ارگانیسم‌های اتوتروف با موجودات هتروتروف تفاوتی ندارد.

تعادل نیتروژن

پروتئین ها که از اسیدهای آمینه تشکیل شده اند، ترکیبات اساسی هستند که برای فرآیندهای زندگی ضروری هستند. بنابراین، توجه به متابولیسم پروتئین ها و محصولات تجزیه آنها بسیار مهم است.

نیتروژن بسیار کمی در عرق وجود دارد، بنابراین تجزیه و تحلیل عرق برای محتوای نیتروژن معمولا انجام نمی شود. مقدار نیتروژن دریافتی از غذا و مقدار نیتروژن موجود در ادرار و مدفوع در 6.25 (16%) ضرب می شود و مقدار دوم از مقدار اول کم می شود. در نتیجه میزان نیتروژن وارد شده و جذب بدن مشخص می شود.

وقتی مقدار نیتروژن وارد شده به بدن با غذا برابر با مقدار نیتروژن موجود در ادرار و مدفوع باشد، یعنی در هنگام دآمیناسیون تشکیل شود، تعادل نیتروژن برقرار می شود. تعادل نیتروژن، به عنوان یک قاعده، مشخصه یک ارگانیسم بالغ سالم است.

هنگامی که مقدار نیتروژن وارد شده به بدن بیشتر از مقدار نیتروژن دفع شده باشد، تعادل نیتروژن مثبت وجود دارد، یعنی مقدار پروتئین موجود در بدن بیشتر از مقدار پروتئینی است که تجزیه شده است. تعادل مثبت نیتروژن مشخصه یک ارگانیسم سالم در حال رشد است.

هنگامی که مصرف پروتئین در رژیم غذایی افزایش می یابد، مقدار نیتروژن دفع شده در ادرار نیز افزایش می یابد.

و در نهایت، زمانی که مقدار نیتروژن ورودی به بدن کمتر از مقدار نیتروژن دفع شده باشد، تعادل نیتروژن منفی ایجاد می شود که در آن تجزیه پروتئین از سنتز آن فراتر رفته و پروتئین تشکیل دهنده بدن از بین می رود. این در هنگام گرسنگی پروتئین و زمانی که اسیدهای آمینه لازم برای بدن تامین نمی شود اتفاق می افتد. تعادل منفی نیتروژن نیز پس از قرار گرفتن در معرض دوزهای زیاد پرتوهای یونیزان، که باعث افزایش تجزیه پروتئین ها در اندام ها و بافت ها می شود، مشاهده شد.

مشکل بهینه پروتئین

حداقل مقدار پروتئین های غذایی مورد نیاز برای پر کردن پروتئین های در حال زوال بدن، یا میزان تجزیه پروتئین های بدن با رژیم غذایی منحصراً کربوهیدراتی، به عنوان ضریب سایش تعیین می شود. در یک فرد بالغ کمترین مقدار این ضریب حدود 30 گرم پروتئین در روز است. با این حال، این مقدار کافی نیست.

چربی ها و کربوهیدرات ها بر مصرف پروتئین ها فراتر از حداقل مورد نیاز برای اهداف پلاستیکی تأثیر می گذارند، زیرا آنها مقدار انرژی لازم برای تجزیه پروتئین ها را بالاتر از حداقل آزاد می کنند. کربوهیدرات ها در طول تغذیه معمولی تجزیه پروتئین ها را 3-3.5 برابر بیشتر از زمان ناشتایی کامل کاهش می دهند.

برای یک فرد بالغ با غذای مخلوط حاوی مقدار کافی کربوهیدرات و چربی و وزن بدن 70 کیلوگرم، هنجار پروتئین در روز 105 گرم است.

مقدار پروتئینی که به طور کامل رشد و فعالیت حیاتی بدن را تضمین می کند به عنوان پروتئین بهینه تعیین می شود و برابر است با ۱۰۰ تا ۱۲۵ گرم پروتئین در روز برای یک فرد در حین کار سبک، تا ۱۶۵ گرم در روز در هنگام کار سخت. و 220-230 گرم در طول کار بسیار سخت.

مقدار پروتئین در روز باید حداقل 17 درصد کل غذا بر حسب وزن و 14 درصد انرژی باشد.

پروتئین های کامل و ناقص

پروتئین هایی که با غذا وارد بدن می شوند به دو دسته بیولوژیکی کامل و بیولوژیکی ناقص تقسیم می شوند.

پروتئین های کامل بیولوژیکی آنهایی هستند که به مقدار کافی حاوی تمام اسیدهای آمینه لازم برای سنتز پروتئین در بدن حیوان هستند. پروتئین های کامل لازم برای رشد بدن شامل اسیدهای آمینه ضروری زیر است: لیزین، تریپتوفان، ترئونین، لوسین، ایزولوسین، هیستیدین، آرژنین، والین، متیونین، فنیل آلانین. از این آمینو اسیدها می توان اسیدهای آمینه دیگر، هورمون ها و غیره را از فنیل آلانین، هورمون های تیروکسین و آدرنالین از تیروزین و هیستامین از هیستیدین به وجود آمد. متیونین در تشکیل هورمون های تیروئید نقش دارد و برای تشکیل کولین، سیستئین و گلوتاتیون ضروری است. برای فرآیندهای ردوکس، متابولیسم نیتروژن، جذب چربی و فعالیت طبیعی مغز ضروری است. لیزین در خون سازی نقش دارد و باعث رشد بدن می شود. تریپتوفان همچنین برای رشد ضروری است، در تشکیل سروتونین، ویتامین PP و سنتز بافت شرکت می کند. لیزین، سیستین و والین فعالیت قلبی را تحریک می کنند. محتوای کم سیستین در غذا رشد مو را به تاخیر می اندازد و قند خون را افزایش می دهد.

پروتئین های دارای کمبود بیولوژیکی آنهایی هستند که فاقد حتی یک اسید آمینه هستند که توسط موجودات حیوانی قابل سنتز نباشد.

ارزش بیولوژیکی پروتئین با مقدار پروتئین بدن که از 100 گرم پروتئین غذا تشکیل می شود اندازه گیری می شود.

پروتئین هایی با منشاء حیوانی که در گوشت، تخم مرغ و شیر یافت می شوند، کامل ترین پروتئین ها (70 تا 95 درصد) هستند. پروتئین های با منشاء گیاهی ارزش بیولوژیکی کمتری دارند، به عنوان مثال پروتئین های نان چاودار، ذرت (60٪)، سیب زمینی، مخمر (67٪).

پروتئین حیوانی - ژلاتین، که حاوی تریپتوفان و تیروزین نیست، پایین است. گندم و جو دارای لیزین کم و ذرت دارای لیزین و تریپتوفان کم است.

برخی از اسیدهای آمینه جایگزین یکدیگر می شوند، به عنوان مثال فنیل آلانین جایگزین تیروزین می شود.

دو پروتئین ناقص که فاقد آمینو اسیدهای مختلف هستند، با هم می توانند یک رژیم غذایی پروتئین کامل را تشکیل دهند.

نقش کبد در سنتز پروتئین

کبد پروتئین های موجود در پلاسمای خون را سنتز می کند: آلبومین ها، گلوبولین ها (به استثنای گاما گلوبولین ها)، فیبرینوژن، اسیدهای نوکلئیک و آنزیم های متعدد که برخی از آنها فقط در کبد سنتز می شوند، به عنوان مثال آنزیم هایی که در تشکیل اوره نقش دارند.

پروتئین‌های سنتز شده در بدن بخشی از اندام‌ها، بافت‌ها و سلول‌ها، آنزیم‌ها و هورمون‌ها (معنی پلاستیکی پروتئین‌ها) هستند، اما در بدن به شکل ترکیبات پروتئینی مختلف ذخیره نمی‌شوند. بنابراین، بخشی از پروتئین ها که اهمیت پلاستیکی ندارند با مشارکت آنزیم ها دآمینه می شوند - با آزاد شدن انرژی به محصولات مختلف نیتروژنی تجزیه می شوند. نیمه عمر پروتئین های کبد 10 روز است.

تغذیه پروتئینی در شرایط مختلف

پروتئین هضم نشده جز از طریق مجرای گوارشی جذب بدن نمی شود. پروتئین وارد شده به خارج از کانال گوارشی (به صورت تزریقی) باعث واکنش محافظتی بدن می شود.

اسیدهای آمینه پروتئین شکسته شده و ترکیبات آنها - پلی پپتیدها - به سلول های بدن آورده می شود که در آنها تحت تأثیر آنزیم ها، سنتز پروتئین به طور مداوم در طول زندگی اتفاق می افتد. پروتئین های غذایی عمدتاً اهمیت پلاستیکی دارند.

در طول دوره رشد بدن - در دوران کودکی و نوجوانی - سنتز پروتئین به ویژه بالا است. در سنین بالا سنتز پروتئین کاهش می یابد. در نتیجه، در طول فرآیند رشد، احتباس یا احتباس در بدن مواد شیمیایی سازنده پروتئین ها رخ می دهد.

مطالعه متابولیسم با استفاده از ایزوتوپ ها نشان داده است که در برخی از اندام ها، در عرض 2-3 روز، تقریباً نیمی از پروتئین ها تجزیه می شوند و همان مقدار پروتئین به تازگی توسط بدن سنتز می شود (باز سنتز). در هر یک از موجودات، پروتئین های خاصی سنتز می شوند که با پروتئین های سایر بافت ها و سایر موجودات متفاوت است.

مانند چربی ها و کربوهیدرات ها، اسیدهای آمینه ای که برای ساختن بدن استفاده نمی شوند، برای آزاد شدن انرژی تجزیه می شوند.

اسیدهای آمینه که از پروتئین های سلول های در حال مرگ و فروپاشی بدن تشکیل می شوند، با آزاد شدن انرژی نیز دستخوش دگرگونی می شوند.

در شرایط عادی، مقدار پروتئین مورد نیاز در روز برای یک بزرگسال 1.5-2.0 گرم به ازای هر 1 کیلوگرم وزن بدن، در شرایط سرمای طولانی مدت 3.0-3.5 گرم، با کار فیزیکی بسیار سنگین 3.0-3.5 گرم است.

افزایش میزان پروتئین به بیش از 3.0-3.5 گرم به ازای هر کیلوگرم وزن بدن، فعالیت سیستم عصبی، کبد و کلیه ها را مختل می کند.

لیپیدها، طبقه بندی و نقش فیزیولوژیکی آنها

لیپیدها موادی هستند که در آب نامحلول و در ترکیبات آلی (الکل، کلروفرم و غیره) محلول هستند. لیپیدها شامل چربی های خنثی، مواد مشابه چربی (لیپویدها) و برخی ویتامین ها (A، D، E، K) هستند. لیپیدها دارای اهمیت پلاستیکی هستند و بخشی از تمام سلول ها و هورمون های جنسی هستند.

به خصوص چربی های زیادی در سلول های سیستم عصبی و غدد فوق کلیوی وجود دارد. بخش قابل توجهی از آنها توسط بدن به عنوان ماده انرژی استفاده می شود.

اسیدهای آمینه پلی پپتیدها و پروتئین های طبیعی شامل اسیدهای آمینه هستند که در مولکول های آن گروه های آمینه و کربوکسیل به یک اتم کربن متصل هستند. H 2 N-CH-COOH R بسته به ساختار رادیکال هیدروکربنی R، اسیدهای آمینه طبیعی به آلیفاتیک، آروماتیک و هتروسیکلیک تقسیم می شوند. اسیدهای آمینه آلیفاتیک می توانند غیرقطبی (آب گریز)، بدون بار قطبی یا باردار قطبی باشند. بسته به محتوای گروه های عاملی در رادیکال، اسیدهای آمینه حاوی گروه های هیدروکسیل، آمید، کربوکسیل و آمینو متمایز می شوند. معمولاً از اسامی بی اهمیت برای اسیدهای آمینه استفاده می شود که معمولاً با منابع جداسازی یا خواص آنها مرتبط است.

طبقه بندی اسیدهای آمینه بر اساس ساختار رادیکال هیدروکربنی رادیکال غیر قطبی آلیفاتیک H –CH–COOH NH 2 CH 3 –CH–COOH گلیسین NH 2 CH 3 CH – CH–COOH CH 3 NH 2 آلانین CH 3 CH CH 2– CH-COOH والین CH 3 CH 2 CH - CH - COOH H 3 C NH 2 ایزولوسین NH 2 لوسین رادیکال قطبی آلیفاتیک CH 2 - CH - COOH OH NH 2 HS - CH 2 - CH - COOH CH 3 CH - CH - COOH سرین OH NH 2 CH 2 – CH–COOH NH 2 سیستئین ترئونین SCH 3 NH 2 متیونین CH 2 CH 2 –CH–COOH CH 2 –– CH–COOH СONН 2 NH 2 گلوتامین COOH NH 2 اسید آسپارتیک NH 2 گلوتامیک اسید 2 –CH–COOH NH 2 NH 2 لیزین CH 2 –– CH–COOH H 2 N–C–NH–CH 2 –CH–COOH NH СONН 2 NH 2 آسپاراژین NH 2 آرژنین رادیکال های معطر و هتروسیکلیک ––CH –CH– COOH رادیکال هتروسیکلیک –CH–COOH HO – –CH–COOH HN N NH COOH رادیکال کربوسیکلیک تیروزین NH فنیل آلانین NH 2 2 2 هیستیدین N–H پرولین

آمینو اسیدهای قابل تعویض و ضروری همه آمینو اسیدهای طبیعی به دو دسته ضروری تقسیم می شوند که فقط از محیط خارجی وارد بدن می شوند و غیر ضروری که سنتز آنها در بدن اتفاق می افتد. اسیدهای آمینه ضروری: آمینو اسیدهای ضروری: والین، لوسین، ایزولوسین، گلیسین، آلانین، پرولین، لیزین، متیونین، ترئونین، سرین، سیستئین، آرژنین، هیستیدین، تریپتوفان، فنیل آلانین آسپاراژین، گلوتامین، گلوتامین، آسپارتیک اسید و مواد اولیه آسپارتیک بیوسنتز اسیدهای آمینه ممکن است اسیدهای آمینه دیگر و همچنین مواد متعلق به سایر کلاس های ترکیبات آلی عمل کنند (به عنوان مثال، کتو اسیدها کاتالیزورها و شرکت کنندگان در این فرآیند هستند). تجزیه و تحلیل ترکیب اسید آمینه پروتئین های مختلف نشان می دهد که سهم اسیدهای دی کربوکسیلیک و آمیدهای آنها در اکثر پروتئین ها 25 تا 27 درصد از کل اسیدهای آمینه را تشکیل می دهد. همین اسیدهای آمینه، همراه با لوسین و لیزین، حدود 50 درصد از کل آمینو اسیدهای پروتئینی را تشکیل می دهند. در عین حال، سهم اسیدهای آمینه مانند سیستئین، متیونین، تریپتوفان، هیستیدین بیش از 1.5 - 3.5٪ نیست.

استریوایزومری اسیدهای آمینه استریوایزومرهای فضایی یا استریوایزومرها یا ترکیبات فعال نوری ترکیباتی هستند که می توانند به شکل دو ایزومر که تصویر آینه ای از یکدیگر هستند (انانتیومرها) در فضا وجود داشته باشند. همه اسیدهای آمینه α، به جز گلیسین، ترکیبات فعال نوری هستند و قادرند صفحه قطبش نور پلاریزه صفحه (که همه امواج آن در یک صفحه ارتعاش دارند) را به سمت راست (+، راست چرخشی) یا چپ (-) بچرخانند. ، چرخشی). علائم فعالیت نوری: - وجود یک اتم کربن نامتقارن در مولکول (اتمی که با چهار جایگزین مختلف مرتبط است). - عدم وجود عناصر تقارن در مولکول. انانتیومرهای اسیدهای آمینه α معمولاً به صورت پیکربندی‌های نسبی نشان داده می‌شوند و با نام‌گذاری D، L نام‌گذاری می‌شوند.

پیکربندی نسبی اسیدهای آمینه در مولکول آلانین، اتم کربن دوم نامتقارن است (دارای 4 جایگزین مختلف: یک اتم هیدروژن، کربوکسیل، متیل و گروه های آمینه. زنجیره هیدروکربنی مولکول به صورت عمودی قرار می گیرد، فقط اتم ها و گروه های مرتبط هستند. با اتم کربن نامتقارن در تصویر آینه ای نشان داده شده است. این یک COOH H-C-NH2CH3D-آلانین COOH H2N-H CH3L-آلانین است سطح پلاریزاسیون نور سطحی اندکی بیش از نیمی از اسیدهای آمینه دکستروتاتور (آلانین، ایزولوسین، گلوتامیک اسید، لیزین، و غیره) هستند.

پیکربندی اسیدهای آمینه ساختار فضایی و خواص بیولوژیکی خود اسیدهای آمینه و پلیمرهای زیستی را تعیین می کند - پروتئین هایی که از بقایای اسید آمینه ساخته می شوند. برای برخی از اسیدهای آمینه، بین ترکیب و طعم آنها رابطه وجود دارد، به عنوان مثال، L Trp، L Phen، L Tyr، L Leu طعم تلخ دارند و انانتیومرهای D آنها شیرین هستند. طعم شیرین گلیسین برای مدت طولانی شناخته شده است. ایزومر L ترئونین برای برخی افراد شیرین و برای برخی دیگر تلخ است. نمک مونوسدیم اسید گلوتامیک، مونوسدیم گلوتامات یکی از مهم ترین حامل های کیفیت طعم مورد استفاده در صنایع غذایی است. جالب است بدانید که مشتق دی پپتیدی اسید آسپارتیک و فنیل آلانین طعم بسیار شیرینی از خود نشان می دهد. تمام آمینو اسیدها مواد کریستالی سفید رنگ با دمای بسیار بالا (بیش از 230 درجه سانتیگراد) هستند. اکثر اسیدها در آب بسیار محلول هستند و عملاً در الکل و دی اتیل اتر نامحلول هستند. این و همچنین نقطه ذوب بالا نشان دهنده ماهیت نمک مانند این مواد است. حلالیت خاص اسیدهای آمینه به دلیل وجود هر دو گروه آمینو (خصلت پایه) و یک گروه کربوکسیل (خواص اسیدی) در مولکول است که به دلیل آن اسیدهای آمینه به الکترولیت های آمفوتریک (آمفولیت ها) تعلق دارند.

خواص اسید-باز اسیدهای آمینه اسیدهای آمینه دارای هر دو گروه کربوکسیل اسیدی و گروه آمینه بازی هستند. در محلول های آبی و حالت جامد، اسیدهای آمینه فقط به شکل نمک های داخلی - یون های زویتر یا یون های دوقطبی وجود دارند. تعادل اسید و باز برای یک اسید آمینه را می توان توصیف کرد: CH 3 –CH–COO - OH– NH 2 H+ آنیون CH 3 –CH–COO– H+ +NH 3 یون دوقطبی OH- CH 3 –CH–COOH +NH 3 کاتیون B در یک محیط اسیدی، مولکول های اسید آمینه یک کاتیون هستند. هنگامی که جریان الکتریکی از چنین محلولی عبور می کند، کاتیون های اسید آمینه به سمت کاتد حرکت می کنند و در آنجا کاهش می یابند. در یک محیط قلیایی، مولکول های اسید آمینه آنیون هستند. هنگامی که جریان الکتریکی از چنین محلولی عبور می کند، آنیون های اسید آمینه به سمت آند حرکت می کنند و در آنجا اکسید می شوند. مقدار p H که در آن تقریباً تمام مولکول های اسید آمینه یک یون دوقطبی هستند، نقطه ایزوالکتریک (ص. I) نامیده می شود. در این مقدار p. محلول اسید آمینه جریان الکتریکی را هدایت نمی کند.

مقادیر p من مهمترین آلفا اسیدهای آمینه سیستئین (Cys) آسپاراژین (Asp) فنیل آلانین (Phe) ترئونین (Thr) گلوتامین (Gln) سرین (Ser) تیروزین (Tyr) متیونین (Met) تریپتوفان (Trp) آلانین (Ala) والین (Val) Glycine (Gly) Leucine (Leu) Isoleucine (Ile) Proline (Pro) 5, 0 5, 4 5, 5 5, 6 5, 7 5, 8 5, 9 6, 0 6, 1 6, 3 Aspartic اسید (Asp) اسید گلوتامیک (Glu) هیستیدین (His) لیزین (Lys) آرژنین (Arg) 3.0 3.2 7.6 9.8 10.8

خواص شیمیایی اسیدهای آمینه واکنش‌های شامل یک گروه کربوکسیل واکنش‌های شامل یک گروه آمینه واکنش‌های شامل رادیکال هیدروکربنی یک اسید واکنش‌های شامل مشارکت همزمان یک گروه کربوکسیل و آمینو

واکنش‌های مربوط به گروه کربوکسیل اسیدهای آمینه اسیدهای آمینه می‌توانند وارد واکنش‌های شیمیایی مشابهی شوند و مشتقاتی مشابه سایر اسیدهای کربوکسیلیک به دست آورند. CH3 -CH-COOH Na. OH CH 3 – CH – COONa NH 2 CH 3 – CH – COOH NH 2 CH 3 OH NH 3 NH 2 t NH 2 CH 3 – CH–CONH 2 NH 2 آلانین آمید یکی از مهمترین واکنش های بدن دکربوکسیلاسیون است. از اسیدهای آمینه هنگامی که CO 2 تحت تأثیر آنزیم های دکربوکسیلاز ویژه حذف می شود، اسیدهای آمینه به آمین ها تبدیل می شوند: CH 2 - CH - COOH NH 2 گلوتامیک اسید + H 2 O آلانین متیل استر CH 3 - CH - COO - NH 4 + NH 2 CH 3 –CH–COOCH 3 H+ CH 3 –CH–COOH + H 2 O نمک سدیم آلانین CH 2 – CH 2 NH 2 – CO 2 – آمینو بوتیریک اسید (GABA) به عنوان یک انتقال دهنده عصبی عمل می کند COOH واکنش در رادیکال هیدروکربنی: اکسیداسیون، یا بهتر بگوییم هیدروکسیلاسیون فنیل آلانین: –CH 2 –CH–COOH NH 2 فنیل آلانین [O] HO– –CH 2 –CH–COOH NH 2 تیروزین

واکنش های مربوط به گروه آمینه اسیدهای آمینه مانند سایر آمین های آلیفاتیک، اسیدهای آمینه می توانند با اسیدها، انیدریدها و کلریدهای اسیدی و اسید نیتروژن واکنش دهند. CH 3 –CH–COOH HCl CH 3 –CH–COOH NH 2 +NH CH 3 –CH–COOH NH 2 CH 3 COCl –HCl CH 33–CH–COOH CH –CH–COOH 3 Cl– آلانین کلرید CH 3 –CH –COOH NH–CO–CH 3 HNO 22 HNO 2-استیلامینوپروپانوئیک اسید CH 33–CH–COOH CH –CH–COOH + N 22+ H 22 O + N + HO OH 2 -هیدروکسی پروپانوئیک اسید NH 22 NH وقتی اسیدهای آمینه گرم می شوند یک واکنش کم آبی بین مولکولی شامل هر دو گروه آمینو و کربوکسیل رخ می دهد. نتیجه تشکیل دیکتوپی پرازین حلقوی است. 2 CH 3 - CH - COOH NH 2 t - 2 H 2 O CH 3 - CH - CO - NH HN - - CO - CH - CH 3 دیکتوپی پرازین آلانین

واکنش های شامل گروه های آمینه - اسیدهای آمینه واکنش های دآمیناسیون. دآمیناسیون اکسیداتیو CH 3 -CH-COOH [O] NH 2 CH 3 -C - COOH + NH 3 اسید پیروویک O deamination احیا کننده CH 3 -CH-COOH [H] NH 2 CH 3 -CH 2 - COOH اسید پروپانوئیک + NH 3 دآمیناسیون هیدرولیتیک CH 3 –CH–COOH NH 2 H 2 O CH 3 – CH–COOH اسید HO لاکتیک + NH 3 دآمیناسیون درون مولکولی CH 3 – CH–COOH NH 2 CH 2 = CH – COOH پروپنوئیک اسید + NH 3 واکنش ترانس آمیناسیون. CH 3 –CH–COOH NH 2 HOOC–CH 2–C – COOH + اسید کتوگلوتاریک O CH 3 –C–COOH O HOOC–CH 2–CH– COOH NH 2

تشکیل پیوند پپتیدی گروه‌های آمینه و کربوکسیل اسیدهای آمینه می‌توانند بدون تشکیل چرخه با یکدیگر واکنش نشان دهند: H 2 N –CH–COOH + H 2 N –CH–COOH CH 3 CH 2 OH H 2 N –CH–CO– NH –CH– COOH –H 2 O CH 3 CH 2 OH دی پپتید آلانین سرین آلانیل سرین پیوند –CO–NH– حاصل را پیوند پپتیدی و محصول برهمکنش اسیدهای آمینه را پپتید می نامند. اگر 2 اسید آمینه واکنش نشان دهند، یک دی پپتید به دست می آید. 3 اسید آمینه - تری پپتید و غیره. پپتیدهایی که وزن مولکولی آنها بیش از 10000 نباشد الیگوپپتیدها با وزن مولکولی بیش از 10000 - پلی پپتیدها یا پروتئین ها نامیده می شوند. پیوندهای پپتیدی در ترکیب پپتیدها ماهیت شیمیایی آمیدی دارند. زنجیره پلی پپتیدی شامل بخش هایی است که به طور مرتب تکرار می شوند که ستون فقرات مولکول را تشکیل می دهند و بخش های متغیر - رادیکال های جانبی باقی مانده های اسید آمینه. ابتدای زنجیره پلی پپتیدی انتهایی است که دارای یک گروه آمینه آزاد (انتهای N) است و زنجیره پلی پپتیدی با یک گروه کربوکسیل آزاد (انتهای C) به پایان می رسد. پپتید با لیست کردن متوالی، از انتهای N، نام آمینو اسیدهای موجود در پپتید نامگذاری می شود. در این حالت، پسوند "in" با پسوند "il" برای همه اسیدهای آمینه به جز اسیدهای آمینه C جایگزین می شود. برای توصیف ساختار پپتیدها، از فرمول‌های ساختاری سنتی استفاده نمی‌شود، بلکه از اختصارات برای فشرده‌تر کردن نماد استفاده می‌شود. H 2 N –CH–CONH –CH–CONH –CH 2–СONN –CH–COOH CH 2 SH CH 3 CH(CH 3) 2 CH 2 OH پنتاپپتید: سیستیل آلانیل گلیسیل والیل سرین یا سیس-آلا-گلی-وال-سر

پروتئین ها در حال حاضر، نظریه پلی پپتیدی ساختار مولکول پروتئین به طور کلی پذیرفته شده است. پروتئین ها را می توان طبقه بندی کرد: - با توجه به شکل مولکول ها (کرومی و فیبریلار). - با وزن مولکولی (وزن مولکولی کم و زیاد)؛ - از نظر ترکیب یا ساختار شیمیایی (ساده و پیچیده)؛ - با توجه به عملکردهای انجام شده؛ با محلی سازی در سلول (هسته ای، سیتوپلاسمی و غیره)؛ با محلی سازی در بدن (پروتئین های خون، کبد و غیره)؛ - در صورت امکان، مقدار این پروتئین‌ها را به صورت تطبیقی تنظیم کنید: پروتئین‌هایی که با سرعت ثابت سنتز می‌شوند (تشکیل دهنده)، و پروتئین‌هایی که سنتز آن‌ها می‌تواند هنگام قرار گرفتن در معرض عوامل محیطی افزایش یابد (القایی). - با طول عمر در یک سلول (از پروتئین های بسیار سریع تجدید شده با نیمه عمر کمتر از 1 ساعت تا پروتئین های بسیار آهسته تجدید شونده که نیمه عمر آنها بر حسب هفته و ماه محاسبه می شود). - با توجه به مناطق مشابه ساختار اولیه و عملکردهای مرتبط (خانواده های پروتئینی).

توابع پروتئین ها عملکرد پروتئین ها کاتالیزوری (آنزیمی) حمل و نقل ساختاری (پلاستیک) انقباضی تنظیم کننده (هورمونی) انرژی محافظ ذات مثال ها تسریع واکنش های شیمیایی پپسین، تریپسین، کاتالاز در بدن، سیتوکروم اکسیداز انتقال (حمل و نقل) ترکیبات شیمیایی، هموگلوبین، آلبومین ترانسفرین بدن تضمین قدرت و کلاژن، کشسانی بافت کراتین کوتاه کردن سارکومرهای عضلانی اکتین، میوزین (انقباض) تنظیم متابولیسم در انسولین، سوماتوتروپین، سلول‌ها و بافت‌ها گلوکاگون، کورتیکوترانسپین حفاظت از بدن در برابر اینترفرون‌ها، فاکتورهای آسیب‌رسان ایمونوگلوبولین‌ها، فیبرونین، ریمبنین انرژی ناشی از پروتئین های غذا و تجزیه اسیدهای آمینه بافتی

طبقه بندی پروتئین های ساده آلبومین. تقریباً 80-75 درصد از فشار اسمزی پروتئین های سرم توسط آلبومین تشکیل می شود. عملکرد دیگر انتقال اسیدهای چرب است. گلوبولین ها در ترکیب با بیلی روبین و لیپوپروتئین های با چگالی بالا در خون یافت می شوند. بخش β گلوبولین شامل پروترومبین است که پیش ساز ترومبین است، پروتئینی که مسئول تبدیل فیبرینوژن خون به فیبرین در طول لخته شدن خون است. گلوبولین ها یک عملکرد محافظتی انجام می دهند. پروتامین ها پروتئین هایی با وزن مولکولی کم هستند که به دلیل وجود 60 تا 85 درصد آرژنین در ترکیب خود، دارای خواص اساسی بارز هستند. در هسته های سلولی با DNA مرتبط هستند. هیستون ها نیز پروتئین های اساسی کوچکی هستند. آنها حاوی لیزین و آرژنین (20-30٪) هستند. هیستون ها نقش مهمی در تنظیم بیان ژن دارند. پرولامین ها پروتئین هایی با منشا گیاهی هستند که عمدتا در دانه های غلات یافت می شوند. تمام پروتئین های این گروه پس از هیدرولیز مقدار قابل توجهی پرولین تولید می کنند. پرولامین ها حاوی 20-25٪ اسید گلوتامیک و 10-15٪ پرولین هستند. بیشترین مطالعه شده عبارتند از oryzenin (از برنج)، گلوتنین (از گندم)، زین (از ذرت) و سایر گلوتلین ها پروتئین های ساده ای هستند که در دانه های غلات و قسمت های سبز گیاهان یافت می شوند. گلوتلین ها با محتوای نسبتاً بالای اسید گلوتامیک و وجود لیزین مشخص می شوند. گلوتلین ها پروتئین های ذخیره سازی هستند.

طبقه بندی پروتئین های پیچیده نام کلاس نوکلئوپروتئین ها گروه مصنوعی ترکیبات رنگی (هموپروتئین ها، فلاووپروتئین ها) اسیدهای نوکلئیک فسفوپروتئین ها اسید فسفریک کروموپروتئین ها متالوپروتئین ها یون های فلزی گلیکوپروتئین ها لیپوپروتئین ها کربوهیدرات ها و مشتقات آن ها لیپیدها و مشتقات گلوموبین های آنها کاتالاز، ریبوزوم ها، کروماتین شیر کازئین، اووالبومین، ویتلین، ایکتولین فریتین، ترانسفرین، سرولوپلاسمین، هموسیدرین گلیکوفورین، اینترفرون، ایمونوگلوبولین ها، موسین شیلومیکرون ها، لیپوپروتئین های پلاسمای خون، لیپوویتلین

ساختار اولیه پروتئین ساختار اولیه پروتئین، توالی اسیدهای آمینه در زنجیره پلی پپتیدی است. با حذف متوالی اسیدهای آمینه از پروتئین توسط هیدرولیز تعیین می شود. برای حذف اسید آمینه ترمینال N، پروتئین را با 2، 4 دینیتروفلوئوروبنزن تیمار می کنند و پس از هیدرولیز اسید، تنها یک اسید ترمینال N به این معرف متصل می شود (روش سانگر). طبق روش ادمن، اسید ترمینال N در طی هیدرولیز به شکل محصول واکنش با فنیل ایزوتیوسیانات جدا می شود. برای تعیین اسید ترمینال C، معمولاً از هیدرولیز در حضور یک آنزیم خاص به نام کربوکسی پپتیداز استفاده می شود که پیوند پپتیدی را از انتهای پپتید حاوی گروه کربوکسیل آزاد می شکند. همچنین روش های شیمیایی برای حذف اسید ترمینال C وجود دارد، به عنوان مثال با استفاده از هیدرازین (روش آکابوری).

ساختار ثانویه پروتئین روشی برای بسته بندی یک زنجیره پلی پپتیدی بسیار طولانی در یک ترکیب مارپیچ یا چین خورده است. چرخش های یک مارپیچ یا چین عمدتاً توسط پیوندهای درون مولکولی که بین اتم هیدروژن (در گروه های -NH یا -COOH) یک پیچ مارپیچ یا چین و اتم الکترونگاتیو (اکسیژن یا نیتروژن) مجاور ایجاد می شود، به هم متصل می شوند. بچرخانید یا تا کنید.

ساختار سوم یک پروتئین ساختار سوم یک پروتئین جهت گیری فضایی سه بعدی یک مارپیچ پلی پپتیدی یا ساختار چین خورده در یک حجم معین است. ساختارهای سوم کروی (کروی) و فیبریلار (طویل، فیبری) وجود دارد. ساختار سوم به طور خودکار، خود به خود تشکیل می شود و به طور کامل توسط ساختار اولیه پروتئین تعیین می شود. در این مورد، رادیکال های جانبی باقی مانده های اسید آمینه با هم تعامل دارند. تثبیت ساختار سوم به دلیل تشکیل پیوندهای هیدروژنی، یونی، دی سولفیدی بین رادیکال های اسید آمینه و همچنین به دلیل نیروهای جاذبه واندروالس بین رادیکال های هیدروکربنی غیر قطبی انجام می شود.

طرح تشکیل پیوند بین رادیکال های آمینو اسید 1 - پیوند یونی، 2 - پیوند هیدروژنی، 3 - برهمکنش آبگریز، 4 - پیوند دی سولفید

ساختار چهارتایی یک پروتئین ساختار چهارتایی پروتئین راهی برای قرار دادن زنجیره های پلی پپتیدی منفرد در فضا و تشکیل یک تشکیل ماکرومولکولی یکپارچه از نظر ساختاری و عملکردی است. مولکول به دست آمده یک الیگومر نامیده می شود و زنجیره های پلی پپتیدی منفرد که از آن تشکیل شده است، پروتومر، مونومر یا زیر واحد نامیده می شوند (معمولاً یک عدد زوج: 2، 4، کمتر 6 یا 8). به عنوان مثال، مولکول هموگلوبین از دو - و دو - زنجیره پلی پپتیدی تشکیل شده است. هر زنجیره پلی پپتیدی یک گروه هِم را احاطه کرده است، یک رنگدانه غیر پروتئینی که به خون رنگ قرمز می دهد. در ترکیب هِم است که یک کاتیون آهن وجود دارد که می تواند اکسیژن لازم برای عملکرد بدن را به سراسر بدن متصل کرده و انتقال دهد. تترامر هموگلوبین حدود 5 درصد پروتئین ها دارای ساختار چهارتایی هستند که شامل هموگلوبین، ایمونوگلوبولین ها، انسولین، فریتین و تقریباً تمام DNA و RNA پلیمرازها می شود. انسولین هگزامر

واکنش‌های رنگی برای تشخیص پروتئین‌ها و اسیدهای آمینه برای شناسایی پپتیدها، پروتئین‌ها و اسیدهای آمینه منفرد، به اصطلاح «واکنش‌های رنگی» استفاده می‌شود. یک واکنش جهانی به یک گروه پپتیدی، ظهور رنگ قرمز-بنفش زمانی است که یون‌های مس (II) به محلول پروتئین در یک محیط قلیایی (واکنش بیورت) اضافه می‌شوند. واکنش به بقایای اسید آمینه معطر - تیروزین و فنیل آلانین - ظاهر یک رنگ زرد هنگامی که یک محلول پروتئین با اسید نیتریک غلیظ درمان می شود (واکنش زانتوپروتئین). پروتئین های حاوی گوگرد هنگامی که با محلول سرب (II) استات در یک محیط قلیایی حرارت داده می شوند، رنگ سیاه می دهند (واکنش Fol). واکنش کیفی کلی اسیدهای آمینه تشکیل یک رنگ آبی-بنفش در هنگام تعامل با نین هیدرین است. پروتئین ها نیز یک واکنش نین هیدرین ایجاد می کنند.

اهمیت پروتئین ها و پپتیدها پروتئین ها اساس مادی فعالیت شیمیایی سلول را تشکیل می دهند. عملکرد پروتئین ها در طبیعت جهانی است. از جمله آنزیم ها، هورمون ها، ساختاری (کراتین، فیبروین، کلاژن)، حمل و نقل (هموگلوبین، میوگلوبین)، حرکتی (اکتین، میوزین)، محافظ (ایمونوگلوبولین ها)، پروتئین های ذخیره سازی (کازئین، آلبومین تخم مرغ)، سموم (زهر مار، سم دیفتری). از نظر بیولوژیکی، پپتیدها از نظر عملکردهای محدودتری با پروتئین ها متفاوت هستند. معمولی ترین عملکرد تنظیمی پپتیدها (هورمون ها، آنتی بیوتیک ها، سموم، مهارکننده ها و فعال کننده های آنزیم، انتقال دهنده های یون از طریق غشاها و غیره). اخیراً گروهی از پپتیدهای مغز - نوروپپتیدها - کشف شده است. آنها بر فرآیندهای یادگیری و حافظه تأثیر می گذارند، خواب را تنظیم می کنند و عملکرد ضد درد دارند. بین برخی از بیماری های عصبی- روانپزشکی مانند اسکیزوفرنی و محتوای پپتیدهای خاص در مغز ارتباط وجود دارد. در حال حاضر، در مطالعه مشکل رابطه بین ساختار و عملکرد پروتئین ها، مکانیسم مشارکت آنها در مهمترین فرآیندهای زندگی بدن و درک پایه مولکولی پاتوژنز بسیاری از بیماری ها پیشرفت هایی حاصل شده است. مشکلات فعلی شامل سنتز پروتئین شیمیایی است. تولید مصنوعی آنالوگ‌های پپتیدها و پروتئین‌های طبیعی برای کمک به حل مسائلی مانند روشن کردن مکانیسم اثر این ترکیبات در سلول‌ها، برقراری ارتباط بین فعالیت و ساختار فضایی آنها، ایجاد داروها و محصولات غذایی جدید و همچنین به ما امکان می‌دهد. برای نزدیک شدن به مدل سازی فرآیندهایی که در بدن اتفاق می افتد.

چیزی جالب در مورد پروتئین ها پروتئین ها اساس انواع مختلف چسب های بیولوژیکی هستند. بنابراین، تارهای شکار عنکبوت ها عمدتاً از فیبروئین، پروتئینی که توسط زگیل عنکبوتی ترشح می شود، تشکیل شده است. این ماده شربتی و چسبناک در هوا سخت می شود و به یک نخ قوی و نامحلول در آب تبدیل می شود. ابریشم هایی که رشته مارپیچ تار را تشکیل می دهند حاوی چسبی هستند که طعمه را نگه می دارد. خود عنکبوت آزادانه در امتداد رشته های شعاعی حرکت می کند. به لطف چسب های مخصوص، مگس ها و سایر حشرات قادر به انجام معجزات ساده آکروباتیک هستند. پروانه ها تخم های خود را به برگ گیاهان می چسبانند، برخی از گونه های سوئیفت از ترشحات جامد غدد بزاقی لانه می سازند، ماهیان خاویاری تخم های خود را به سنگ های پایین می چسبانند. برای زمستان یا در طول دوره‌های خشکسالی، برخی از انواع حلزون‌ها پوسته‌های خود را با یک "در" ویژه می‌سازند، که حلزون خود آن را از یک پروتئین چسبنده و سخت‌کننده حاوی آهک می‌سازد. حلزون با حصار کشیدن خود از دنیای بیرون با یک مانع نسبتاً محکم، در پوسته خود منتظر زمان های نامطلوب است. وقتی شرایط تغییر می کند، او به سادگی آن را می خورد و زندگی به عنوان یک گوشه نشین را متوقف می کند. چسب های استفاده شده توسط ساکنان زیر آب باید در زیر آب سفت شوند. بنابراین، آنها حاوی چندین پروتئین مختلف هستند که آب را دفع می کنند و با یکدیگر تعامل دارند و یک چسب قوی تشکیل می دهند. چسبی که صدف ها را به سنگ می چسباند در آب نامحلول است و دو برابر رزین اپوکسی استحکام دارد. اکنون آنها در حال تلاش برای سنتز این پروتئین در آزمایشگاه هستند. بیشتر چسب ها رطوبت را تحمل نمی کنند، اما از چسب پروتئین صدف می توان برای چسباندن استخوان ها و دندان ها به هم استفاده کرد. این پروتئین باعث دفع توسط بدن نمی شود که برای داروها بسیار مهم است.

چیزی جالب در مورد پروتئین L aspartyl L فنیل آلانین متیل استر طعم بسیار شیرینی دارد. CH3 OOC-CH(CH2C6H5)-NH-CO-CH(NH2)-CH2-COOH. این ماده با نام تجاری "آسپارتام" شناخته می شود. آسپارتام نه تنها از شکر شیرین تر است (100-150 برابر)، بلکه طعم شیرین آن را به خصوص در حضور اسید سیتریک افزایش می دهد. بسیاری از مشتقات آسپارتام نیز شیرین هستند. از توت های Dioscoreophylum cumminsii (بدون نام روسی) که در سال 1895 در وحشی نیجریه یافت شد، پروتئین مونلین که 1500 تا 2000 برابر شیرین تر از شکر است، جدا شد. پروتئین تاوماتین، جدا شده از میوه های گوشتی قرمز روشن گیاه آفریقایی دیگر، Thaumatococcus daniellii، حتی 4000 برابر از ساکارز پیشی گرفت. شدت طعم شیرین تاوماتین زمانی که این پروتئین با یون های آلومینیوم تعامل می کند، بیشتر می شود. ترکیب حاصل که نام تجاری تالین را دریافت کرد، 35000 برابر شیرین‌تر از ساکارز است. اگر نه جرم تالین و ساکارز، بلکه تعداد مولکول های آنها را با هم مقایسه کنیم، تالین 200 هزار برابر شیرین تر است! پروتئین بسیار شیرین دیگری، میراکولین، در قرن گذشته از میوه های قرمز درختچه Synsepalum dulcificum daniellii که "معجزه آسا" نامیده می شد جدا شد: احساس طعم و مزه فردی که این میوه ها را می جود تغییر می کند. بنابراین، سرکه طعم دلپذیر شراب را ایجاد می کند، آب لیمو به یک نوشیدنی شیرین تبدیل می شود و اثر آن برای مدت طولانی باقی می ماند. اگر همه این میوه های عجیب و غریب در مزارع کشت شوند، صنعت شکر مشکلات بسیار کمتری در حمل و نقل محصولات خواهد داشت. به هر حال، یک تکه کوچک تاوماتین می تواند جایگزین یک کیسه کامل شکر گرانول شود! در اوایل دهه 70، ترکیبی سنتز شد که شیرین ترین ترکیب سنتز شده بود. این یک دی پپتید است که از بقایای دو اسید آمینه - آسپارتیک و آمینومالون ساخته شده است. در دی پپتید، دو گروه کربوکسیل از باقیمانده اسید آمینومالونیک با گروه‌های استری تشکیل شده توسط متانول و فنکول جایگزین می‌شوند (این ماده در اسانس‌های گیاهان یافت می‌شود و از سقز استخراج می‌شود). این ماده تقریباً 33000 برابر شیرین تر از ساکارز است. برای اینکه یک تخته شکلات به طور معمول شیرین شود، کسری از میلی گرم از این ادویه کافی است.

چیزی جالب در مورد پروتئین ها خواص شیمیایی و فیزیکی پوست و مو توسط خواص کراتین مشخص می شود. در هر گونه جانوری، کراتین دارای ویژگی هایی است، بنابراین این کلمه به صورت جمع به کار می رود. کراتین ها پروتئین های نامحلول در آب مهره داران هستند که مو، پشم، لایه شاخی و ناخن آنها را تشکیل می دهند. کراتین پوست و مو و ناخن تحت تأثیر آب نرم شده و متورم می شود و پس از تبخیر آب دوباره سفت می شود. ویژگی شیمیایی اصلی کراتین این است که حاوی 15 درصد آمینو اسید سیستئین حاوی گوگرد است. اتم های گوگرد موجود در قسمت سیستئین مولکول کراتین به راحتی با اتم های گوگرد مولکول همسایه پیوند ایجاد می کنند و پل های دی سولفیدی ایجاد می شوند که این ماکرومولکول ها را به هم متصل می کنند. کراتین ها پروتئین های فیبریلار هستند. در بافت ها آنها به شکل رشته های بلند وجود دارند - فیبریل ها، که در آن مولکول ها در بسته هایی قرار می گیرند که در یک جهت هدایت می شوند. در این رشته ها، ماکرومولکول های منفرد نیز توسط پیوندهای شیمیایی به یکدیگر متصل می شوند (شکل 1). رشته های مارپیچ به شکل یک مارپیچ سه گانه پیچیده می شوند و 11 مارپیچ در یک میکروفیبریل ترکیب می شوند که قسمت مرکزی مو را تشکیل می دهد (شکل 2 را ببینید). میکروفیبریل ها با هم ترکیب می شوند و ماکروفیبریل ها را تشکیل می دهند. الف) هیدروژن ب) یونی ج) غیر قطبی د) دی سولفید شکل. 2. کراتین مو یک پروتئین فیبریلار است. اتصالات اتصالات پل تعامل شکل. 1. انواع برهمکنش بین مولکول های پروتئین زنجیره ای

چیزی جالب در مورد پروتئین ها مو ساختار ناهمگنی در مقطع دارد. از نقطه نظر شیمیایی، تمام لایه های مو یکسان هستند و از یک ترکیب شیمیایی - کراتین تشکیل شده اند. اما بسته به درجه و نوع ساختار کراتین، لایه هایی با خواص مختلف وجود دارد: کوتیکول - لایه پوسته پوسته سطحی. لایه فیبری یا قشری هسته. کوتیکول از سلول‌های مسطحی که مانند فلس‌های ماهی روی یکدیگر قرار دارند، تشکیل می‌شود. از نظر آرایشی، این مهمترین لایه مو است. ظاهر مو به وضعیت آن بستگی دارد: درخشندگی، خاصیت ارتجاعی یا، برعکس، تیرگی، دو شاخه شدن انتهای مو. وضعیت کوتیکول نیز بر فرآیندهای رنگ آمیزی و فر کردن مو تأثیر می گذارد، زیرا برای اینکه داروها به لایه های عمیق تر مو نفوذ کنند، به رنگدانه، باید کوتیکول را نرم کرد. کراتین، که "فلس" از آن ساخته شده است، در صورت قرار گرفتن در معرض رطوبت متورم می شود، به خصوص اگر همراه با گرما و مواد قلیایی (صابون) باشد. از نقطه نظر شیمیایی، این با پارگی پیوندهای هیدروژنی در مولکول های کراتین توضیح داده می شود که با خشک شدن مو ترمیم می شوند. هنگامی که صفحات متورم می شوند، لبه های آنها به صورت عمودی می ایستند و مو درخشش خود را از دست می دهد. نرم شدن کوتیکول نیز استحکام مکانیکی مو را کاهش می دهد: هنگامی که خیس باشد، آسیب دیدن آن آسان تر است. فضای بین لبه های فلس با سبوم پر شده است که به مو درخشندگی، نرمی و خاصیت ارتجاعی می بخشد. لایه فیبری یا کورتیکال توسط سلول های کراتینه دوکی شکل بلند که در یک جهت قرار دارند تشکیل می شود. خاصیت ارتجاعی و انعطاف پذیری مو به آن بستگی دارد. این لایه حاوی رنگدانه ملانین است که "مسئول" رنگ مو است. رنگ مو به وجود ملانین و حباب های هوا در آن بستگی دارد. موهای بلوند حاوی رنگدانه های پراکنده، موهای تیره حاوی رنگدانه دانه ای است. هسته یا بصل النخاع از سلول های ناقص کراتینه شده تشکیل شده است.

یک موجود زنده که دارای یک سازمان ساختاری منحصر به فرد است که ویژگی های فنوتیپی و عملکردهای بیولوژیکی خود را فراهم می کند، در وحدت ساختاری و عملکردی خود به اجسام پروتئینی (پروتئین ها) متکی است. این ایده فلسفی و نظری، مبتنی بر دستاوردهای نسبتاً کوچک علوم طبیعی در دوره خود، توسط اف. انگلس ارائه شد، که در نوشته‌های خود خاطرنشان کرد: «در هر جایی که زندگی را ملاقات کنیم، متوجه می‌شویم که با بدن پروتئینی مرتبط است. و هر جا که با هر جسم پروتئینی مواجه می شویم که در حال تجزیه نیست، بدون استثنا با پدیده های زندگی مواجه می شویم» (به نقل از Engels F. Anti-dühring. 1950, p. 77).

توسعه ایده در مورد مواد پروتئینی

ایده پروتئین ها به عنوان یک کلاس از ترکیبات در قرن 18-19 شکل گرفت. در این دوره، موادی با خواص مشابه از اشیاء مختلف جهان زنده (دانه‌ها و آب گیاهان، ماهیچه‌ها، عدسی چشم، خون، شیر و غیره) جدا شدند: آنها محلول‌های چسبناک و چسبناکی را تشکیل دادند، هنگام گرم شدن منعقد می‌شوند. هنگامی که یک توده شاخ مانند در طول "تجزیه و تحلیل با آتش" خشک شد، بوی پشم یا شاخ سوخته احساس شد و آمونیاک آزاد شد. بکاری که در سال 1728 اولین ماده پروتئینی را از آرد گندم جدا کرد، آن را گلوتن نامید. او همچنین شباهت آن را به محصولات با منشاء حیوانی نشان داد و از آنجایی که تمام این خواص مشابه برای سفیده تخم مرغ شناخته شده بود، طبقه جدید مواد پروتئین نامیده شد.

نقش مهمی در مطالعه ساختار پروتئین ها با توسعه روش هایی برای تجزیه آنها توسط اسیدها و شیره های گوارشی ایفا شد. در سال 1820، A. Braconneau (فرانسه) پوست و سایر بافت‌های حیوانات را برای ساعت‌ها در معرض اسید سولفوریک قرار داد، سپس مخلوط را خنثی کرد و فیلتری به دست آورد که پس از تبخیر کریستال‌های ماده‌ای که او آن را گلیکوکول ("شکر چسب") می‌نامید. رسوب کرد. این اولین اسید آمینه ای بود که از پروتئین ها جدا شد. فرمول ساختاری آن در سال 1846 ایجاد شد.

در سال 1838، پس از مطالعه سیستماتیک ترکیب عنصری پروتئین های مختلف، که در آن کربن، هیدروژن، نیتروژن، اکسیژن، گوگرد و فسفر کشف شد، شیمیدان و پزشک هلندی G. J. Mulder (1802-1880) اولین نظریه ساختار را ارائه کرد. پروتئین - نظریه پروتئین. بر اساس مطالعات ترکیب عنصری، مولدر به این نتیجه رسید که همه پروتئین ها حاوی یک یا چند گروه ("رادیکال") C 40 H 62 N 10 O 2 همراه با گوگرد یا فسفر یا هر دو هستند. او اصطلاح "پروتئین" را برای تعیین این گروه پیشنهاد کرد (از یونانی پروتوس - اول، مهمترین)، زیرا او معتقد بود که این ماده "بدون شک مهم ترین بدن از تمام بدن های شناخته شده پادشاهی آلی و بدون آن است. همانطور که به نظر می رسد در سیاره ما حیات وجود ندارد» (به نقل از کتاب: Shamin A.N. History of protein chemistry. M.: Nauka, 1977. P. 80.). تصور وجود چنین گروهی به زودی رد شد و معنای اصطلاح "پروتئین" تغییر کرد و اکنون به عنوان مترادف اصطلاح "پروتئین" استفاده می شود.

تحقیقات بیشتر در پایان قرن نوزدهم امکان پذیر شد. بیش از دوازده اسید آمینه را از پروتئین جدا کنید. بر اساس نتایج مطالعه محصولات هیدرولیز پروتئین توسط A.Ya. دانیلوسکی اولین کسی بود که وجود پیوندهای -NH-CO- در پروتئین ها را مانند بیورت پیشنهاد کرد و در سال 1888 فرضیه ای در مورد ساختار پروتئین به نام "نظریه سری های ابتدایی" مطرح کرد و شیمیدان آلمانی E. فیشر، همراه با هافمایستر، پروتئین کریستالی - آلبومین تخم مرغ را به دست آوردند که در سال 1902 نظریه پپتیدی ساختار پروتئین را ارائه کردند.

در نتیجه کار E. Fischer، مشخص شد که پروتئین ها پلیمرهای خطی اسیدهای آمینه هستند که توسط یک پیوند آمیدی (پپتیدی) به یکدیگر متصل می شوند و همه تنوع نمایندگان این دسته از ترکیبات را می توان با تفاوت ها توضیح داد. در ترکیب اسید آمینه و ترتیب تناوب اسیدهای آمینه مختلف در زنجیره پلیمری. با این حال، این دیدگاه بلافاصله به رسمیت شناخته نشد: در طول سه دهه دیگر، تئوری های دیگری از ساختار پروتئین ظاهر شد، به ویژه آنهایی که مبتنی بر این ایده بودند که اسیدهای آمینه عناصر ساختاری پروتئین نیستند، بلکه به عنوان ثانویه تشکیل می شوند. محصولات در حین تجزیه پروتئین ها در حضور اسیدها یا قلیاها.

تحقیقات بیشتر با هدف تعیین وزن مولکولی پروتئین ها با استفاده از یک اولتراسانتریفیوژ طراحی شده در سال های 1925-1930 انجام شد. سنگر و به دست آوردن پروتئین به صورت کریستالی که گواه قابل اعتمادی بر خلوص (همگنی) دارو است. به طور خاص، در سال 1926، D. Sumner پروتئین (آنزیم) اوره آز را در حالت کریستالی از دانه های خندق جدا کرد. D. Northrop و M. Kunitz در 1930-1931. کریستال های پپسین و تریپسین را به دست آورد.

در سال 1951، پاولینگ و کوری مدلی از ساختار ثانویه پروتئین به نام مارپیچ آلفا را توسعه دادند. در سال 1952، Linderström-Lang وجود سه سطح سازماندهی مولکول پروتئین را پیشنهاد کرد: اولیه، ثانویه، سوم. در سال 1953، سنگر برای اولین بار توالی اسیدهای آمینه موجود در انسولین را رمزگشایی کرد. در سال 1956 مور و استین اولین آنالیز اسید آمینه خودکار را ایجاد کردند. در سال 1958، کندرو و در سال 1959، پروتز ساختارهای سه بعدی پروتئین ها - میوگلوبین و هموگلوبین را رمزگشایی کردند. در سال 1963، تسانگ پروتئین طبیعی انسولین را سنتز کرد.

بنابراین، موضع شناخته شده در مورد ماهیت زندگی: "زندگی راهی برای وجود اجسام پروتئینی است" که توسط F. Engels فرموله شد، به تدریج تأیید علمی قابل اعتمادی دریافت کرد.

جدول 1. محتوای پروتئین در اندام ها و بافت های انسان
اندام ها و بافت ها	محتوای پروتئین، %		اندام ها و بافت ها	محتوای پروتئین، %
اندام ها و بافت ها	وزن بافت خشک	از پروتئین کل بدن	اندام ها و بافت ها	وزن بافت خشک	از پروتئین کل بدن
چرم	63	11,5	طحال	84	0,2
استخوان (بافت سخت)	20	18,7	کلیه ها	72	0,5
دندان ها (بافت های سخت)	18	0,1	پانکراس	47	0,1
ماهیچه های مخطط	80	34,7	دستگاه گوارش	63	1,8
بافت مغز و عصبی	45	2,0	بافت چربی	14	6,4
کبد	57	3,6	سایر بافت های مایع:	85	1,4
قلب	60	0,7	سایر پارچه های متراکم	54	14,6
ریه ها	82	3,7	تمام بدن	45	100

اکنون کاملاً قابل اعتماد ثابت شده است که پروتئین ها (مواد پروتئینی) اساس و ساختار و عملکرد همه موجودات زنده را تشکیل می دهند که با تنوع گسترده ای از ساختارهای پروتئینی و نظم بالای آنها مشخص می شود. دومی در زمان و مکان وجود دارد. توانایی شگفت انگیز موجودات زنده برای تولیدمثل نوع خود نیز با پروتئین ها مرتبط است. انقباض و حرکت - ویژگی های ضروری سیستم های زنده - به طور مستقیم با ساختارهای پروتئینی سیستم عضلانی مرتبط است. در نهایت، زندگی بدون متابولیسم، تجدید مداوم اجزای تشکیل دهنده یک موجود زنده، یعنی بدون فرآیندهای آنابولیسم و کاتابولیسم (این وحدت شگفت انگیز متضاد موجودات زنده) که بر اساس فعالیت پروتئین های فعال کاتالیزوری است غیرممکن است. - آنزیم ها

طبق بیان مجازی یکی از بنیانگذاران زیست شناسی مولکولی، F. Crick، پروتئین ها در درجه اول اهمیت دارند زیرا می توانند عملکردهای متنوعی را انجام دهند و با سهولت و لطف فوق العاده ای انجام دهند. تخمین زده می شود که تقریباً 10 10 - 10 12 پروتئین مختلف در طبیعت یافت می شود که وجود حدود 10 6 گونه از موجودات زنده با پیچیدگی سازمانی متفاوت را تضمین می کند، از ویروس ها گرفته تا انسان ها. از این تعداد زیادی پروتئین طبیعی، ساختار و ساختار دقیق یک بخش ناچیز شناخته شده است - بیش از 2500. هر ارگانیسم با مجموعه ای منحصر به فرد از پروتئین ها مشخص می شود. خصوصیات فنوتیپی و تنوع عملکردها به دلیل اختصاصی بودن ارتباط این پروتئین ها است که در بسیاری از موارد به صورت ساختارهای فوق مولکولی و چند مولکولی است که به نوبه خود فراساختار سلول ها و اندامک های آنها را تعیین می کند.

سلول E. coli حاوی حدود 3000 پروتئین مختلف و بدن انسان حاوی بیش از 50000 پروتئین مختلف است. شگفت انگیزترین چیز این است که همه پروتئین های طبیعی از تعداد زیادی بلوک های ساختاری نسبتا ساده تشکیل شده اند که توسط مولکول های مونومر - اسیدهای آمینه که در زنجیره های پلی پپتیدی به یکدیگر مرتبط هستند، نشان داده شده اند. پروتئین های طبیعی از 20 اسید آمینه مختلف ساخته شده اند. از آنجایی که این آمینو اسیدها را می توان در توالی های بسیار متفاوتی با هم ترکیب کرد، می توانند پروتئین های متنوعی را تشکیل دهند. تعداد ایزومرهایی که می توان با همه جایگشت های ممکن تعداد معین اسیدهای آمینه در یک پلی پپتید به دست آورد، بسیار زیاد است. بنابراین، اگر از دو اسید آمینه می توان فقط دو ایزومر تشکیل داد، از نظر تئوری می توان از چهار اسید آمینه 24 ایزومر و از 20 اسید آمینه - 2.4 x 10 18 پروتئین مختلف تشکیل داد.

پیش‌بینی اینکه با افزایش تعداد باقی مانده‌های اسید آمینه تکراری در یک مولکول پروتئین، تعداد ایزومرهای ممکن به مقادیر نجومی افزایش می‌یابد دشوار نیست. واضح است که طبیعت نمی تواند ترکیبات تصادفی توالی اسیدهای آمینه را مجاز کند، و هر گونه با مجموعه پروتئین های خاص خود مشخص می شود، همانطور که اکنون شناخته شده است، توسط اطلاعات ارثی رمزگذاری شده در مولکول DNA موجودات زنده تعیین می شود. این اطلاعات موجود در توالی خطی نوکلئوتیدهای DNA است که توالی خطی اسیدهای آمینه را در زنجیره پلی پپتیدی پروتئین سنتز شده تعیین می کند. زنجیره پلی پپتیدی خطی حاصل اکنون دارای اطلاعات عملکردی است که بر اساس آن به طور خود به خود به یک ساختار سه بعدی پایدار تبدیل می شود. بنابراین، زنجیره پلی پپتیدی ناپایدار تا می شود و به ساختار فضایی مولکول پروتئین می پیچد، نه به طور تصادفی، بلکه مطابق دقیق با اطلاعات موجود در توالی اسید آمینه.

بافت ها و اندام های انسان و حیوانات غنی ترین مواد پروتئینی هستند. بیشتر این پروتئین ها در آب بسیار محلول هستند. با این حال، برخی از مواد آلی جدا شده از غضروف، مو، ناخن، شاخ، بافت استخوان - نامحلول در آب - نیز به عنوان پروتئین طبقه بندی شدند، زیرا ترکیب شیمیایی آنها نزدیک به پروتئین های بافت عضلانی، سرم خون و تخم مرغ بود. محتوای کمی پروتئین ها در بافت ها و اندام های مختلف انسان در جدول آورده شده است. 1.1. در ماهیچه ها، ریه ها، طحال، کلیه ها، پروتئین ها بیش از 70 تا 80 درصد توده خشک و در کل بدن انسان تا 45 تا 50 درصد توده خشک را تشکیل می دهند.

میکروارگانیسم ها و گیاهان نیز منابع پروتئین هستند. بر خلاف بافت های حیوانی، گیاهان به میزان قابل توجهی پروتئین کمتری دارند (جدول 2).

توزیع پروتئین ها بین ساختارهای درون سلولی نابرابر است: بیشتر آنها در شیره سلولی (هیالوپلاسم) هستند (جدول 3). محتوای پروتئین ها در اندامک ها بیشتر با اندازه و تعداد اندامک های سلول تعیین می شود.

برای مطالعه ترکیب شیمیایی، ساختار و خواص پروتئین ها، آنها معمولاً یا از بافت های مایع یا از اندام های حیوانی غنی از پروتئین جدا می شوند، به عنوان مثال، سرم خون، شیر، ماهیچه ها، کبد، پوست، مو، پشم.

پروتئین و ویژگی های آن

ترکیب عنصری پروتئین ها (جدول 4.) از نظر ماده خشک با 50-54٪ کربن، 21-23٪ اکسیژن، 6.5-7.3٪ هیدروژن، 15-17٪ نیتروژن، 0.3-2.5 گوگرد و تا 0.5 نشان داده شده است. % خاکستر برخی پروتئین ها نیز حاوی مقادیر کمی فسفر، آهن، منگنز، منیزیم، ید و غیره هستند.

بنابراین، علاوه بر کربن، اکسیژن و هیدروژن که تقریباً بخشی از تمام مولکول‌های پلیمری آلی هستند، نیتروژن جزء ضروری پروتئین‌ها است و بنابراین پروتئین‌ها معمولاً به عنوان مواد آلی حاوی نیتروژن شناخته می‌شوند. محتوای نیتروژن در همه پروتئین ها کم و بیش ثابت است (به طور متوسط 16٪)، بنابراین گاهی اوقات مقدار پروتئین در اشیاء بیولوژیکی با مقدار پروتئین نیتروژن تعیین می شود: جرم نیتروژن موجود در طول تجزیه و تحلیل در یک ضریب ضرب می شود. 6.25 (100: 16 = 6.25). اما برای برخی از پروتئین ها این ویژگی غیر معمول است. به عنوان مثال، در پروتامین ها محتوای نیتروژن به 30٪ می رسد، بنابراین، تنها با ترکیب عنصری نمی توان به طور دقیق پروتئین را از سایر مواد حاوی نیتروژن در بدن تشخیص داد.

بنابراین، با در نظر گرفتن ترکیب عنصری، پروتئین ها مواد آلی حاوی نیتروژن با مولکولی بالا هستند که از اسیدهای آمینه با استفاده از پیوندهای پپتیدی به هم متصل شده و دارای یک سازمان ساختاری پیچیده هستند. این تعریف ویژگی های مشخصه پروتئین ها را ترکیب می کند که از جمله آنها می توان به موارد زیر اشاره کرد:

نسبت نسبتاً ثابتی از نیتروژن (به طور متوسط 16٪ وزن خشک)؛
وجود واحدهای ساختاری دائمی - اسیدهای آمینه؛
پیوندهای پپتیدی بین اسیدهای آمینه که با کمک آنها به زنجیره های پلی پپتیدی متصل می شوند.
وزن مولکولی بزرگ (از 4-5 هزار تا چند میلیون دالتون)؛
سازمان ساختاری پیچیده زنجیره پلی پپتیدی، که خواص فیزیکی و شیمیایی و بیولوژیکی پروتئین ها را تعیین می کند.

واحدهای ساختاری یا مونومرهای پروتئین را می توان پس از هیدرولیز تشخیص داد: اسیدی (HCl)، قلیایی (Ba(OH) 2) و/یا کمتر آنزیمی. این تکنیک اغلب برای مطالعه ترکیب پروتئین ها استفاده می شود. مشخص شده است که با هیدرولیز پروتئین خالصی که حاوی ناخالصی نیست، تا 20 اسیدآمینه سری L مختلف که مونومرهای پروتئینی هستند، آزاد می شود. در پروتئین ها، اسیدهای آمینه توسط پیوندهای پپتیدی کووالانسی به یک زنجیره متصل می شوند.

اسیدهای آمینه α مشتقاتی از اسیدهای کربوکسیلیک هستند که در آنها یک اتم هیدروژن، کربن α، با یک گروه آمینه (-NH 2) جایگزین می شود، به عنوان مثال:

وزن مولکولی پروتئین ها . مهمترین ویژگی پروتئین ها وزن مولکولی بالای آنهاست. بسته به طول زنجیره، همه پلی پپتیدها را می توان به پپتیدها (حاوی 2 تا 10 اسید آمینه)، پلی پپتیدها (از 10 تا 40 اسید آمینه) و پروتئین ها (بیش از 40 اسید آمینه) تقسیم کرد. اگر میانگین وزن مولکولی یک اسید آمینه را حدود 100 در نظر بگیریم، وزن مولکولی پپتیدها به 1000، پلی پپتیدها - تا 4000، و پروتئین ها - از 4-5 هزار تا چند میلیون نزدیک می شود (جدول 5.)

سازمان ساختاری پیچیده پروتئین ها . برخی از پلی پپتیدهای طبیعی (معمولاً از یک اسید آمینه تشکیل شده اند) و پلی پپتیدهای مصنوعی به دست آمده وزن مولکولی زیادی دارند، اما نمی توان آنها را به عنوان پروتئین طبقه بندی کرد. ویژگی منحصربه‌فردی که به تمایز آنها از پروتئین‌ها کمک می‌کند، توانایی پروتئین‌ها برای دناتوره شدن است، به عنوان مثال، از دست دادن ویژگی‌های فیزیکوشیمیایی مشخصه و مهم‌تر از همه، عملکردهای بیولوژیکی، تحت تأثیر موادی که پیوندهای پپتیدی را نمی‌شکنند. توانایی دناتوره نشان دهنده سازمان فضایی پیچیده مولکول پروتئین است که در پلی پپتیدهای معمولی وجود ندارد.

صفحه 1

کل صفحات: 7

بر اساس یک بررسی جدید منتشر شده در وب سایت فیزیولوژی کاربردی، تغذیه و متابولیسم، فقط میزان پروتئین مصرفی شما مهم نیست، بلکه منبع آن نیز مهم است. سه دلیل برای اهمیت دادن به این موضوع وجود دارد.

اول از همه، هر منبع پروتئین، چه مرغ و چه بادام زمینی، حاوی مقادیر مختلفی از اسیدهای آمینه است - بلوک های سازنده پروتئین ها. از 20 اسید آمینه ممکن، 9 اسید آمینه به سادگی برای بدن ضروری است. این آمینو اسیدها را فقط می توانید از غذا دریافت کنید. بنابراین بسیار مهم است که به درستی از غذاهای مختلف غنی از پروتئین استفاده کنید.

محصولات حیوانی (گوشت، تخم مرغ، لبنیات) حاوی تمام اسیدهای آمینه ضروری در مقادیر مختلف هستند، اما بیشتر محصولات گیاهی تنها بخشی از 9 اسید آمینه ضروری را دارند.

راجاول الانگو، متخصص تغذیه و متابولیسم، یکی از نویسندگان این مطالعه توضیح می دهد: «این بدان معناست که اگر پروتئین را فقط از مغزها دریافت کنید، بدنتان از اسیدهای آمینه مهم محروم می شود.

هنگامی که پروتئین را از غذاهای گیاهی دریافت می کنید، مهم است که انواع و مقادیر مناسب را انتخاب کنید تا اطمینان حاصل شود که نیاز روزانه خود به اسیدهای آمینه ضروری را تامین می کنید.

البته این دلیل نمی‌شود که ترجیحات غذایی خود را رها کنید و پروتئین‌ها را فقط برای صبحانه، ناهار و شام دریافت کنید. چنین رژیمی، علاوه بر پروتئین، حاوی مقدار زیادی کالری، چربی و کلسترول است که بر روی اندام و سلامت کلی شما تأثیر منفی می گذارد. و این دومین دلیلی است که باید مراقب باشید که چه غذاهایی را برای اشباع بدنتان با پروتئین انتخاب می کنید.

و در نهایت دلیل سوم از همه مهمتر است. ایلانگو می‌گوید: «هر غذایی که پروتئین شما را تامین می‌کند، حاوی مقدار مشخصی ویتامین و مواد معدنی است. برخی غذاها سرشار از ویتامین B هستند، برخی دیگر سرشار از آهن هستند و برخی دیگر تقریباً هیچ ماده مغذی ندارند.

در صورت کمبود مواد مغذی مهم، بدن شما قادر نخواهد بود پروتئین حاصل را به حداکثر سود خود جذب کند.

آیا می خواهید مطمئن شوید که پروتئین خود را از غذاهای مناسب دریافت می کنید؟ در اینجا برخی از سالم ترین منابع پروتئین آورده شده است.

تخم مرغ

لیز وست/Flickr.com

بانی تاوب دیکس، متخصص تغذیه، وبلاگ نویس آمریکایی و نویسنده کتاب «پیش از خوردن غذا» می گوید: «هر تخم مرغ نه تنها حاوی 6 گرم پروتئین است، بلکه سالم ترین پروتئین است».

پروتئین به دست آمده از تخم مرغ بیشترین قابلیت هضم را دارد و به تشکیل بافت های بدن کمک می کند. علاوه بر این، تخم مرغ سرشار از کولین و ویتامین های B 12 و D است - موادی که برای حفظ سطح کلی انرژی و تامین آن در سلول های بدن مهم هستند.

علیرغم این باور گسترده که کلسترول تخم مرغ بر عملکرد قلب تأثیر منفی می گذارد، در نتیجه این محصول را نمی توان بیش از 2-3 بار در هفته مصرف کرد، دانشمندان خلاف آن را ثابت کرده اند. یک مطالعه منتشر شده در مجله پزشکی بریتانیا نشان داد که یک تخم مرغ در روز بر عملکرد قلب تاثیر نمی گذارد و خطر سکته را افزایش نمی دهد.

پنیر کوتاژ

جیم وایت، متخصص تغذیه می گوید: «یک وعده 150 گرمی پنیر دلمه حاوی حدود 25 گرم پروتئین و 18 درصد از ارزش روزانه کلسیم است. علاوه بر این، پنیر دلمه غنی از کازئین است، پروتئینی که به آرامی هضم می شود و احساس گرسنگی را برای چند ساعت مسدود می کند.

جوجه

جیمز/Flickr.com

طیور باید اساس رژیم غذایی پروتئین باشد. حاوی چربی اشباع کمتری نسبت به سایر گوشت ها و حدود 40 گرم پروتئین در هر سینه (20 گرم پروتئین در هر 100 گرم گوشت) است. ایلانگو توصیه می کند تا جایی که می توانید گوشت سفید را انتخاب کنید تا کالری کمتری مصرف کنید.

غلات کامل

محصولات غلات کامل سالم هستند و حاوی پروتئین بسیار بیشتری نسبت به محصولات آرد معمولی هستند. به عنوان مثال، نان تهیه شده از آرد گندم درجه یک حاوی 7 گرم پروتئین و نان غلات کامل حاوی 9 گرم پروتئین در هر 100 گرم محصول است.

مهمتر از آن، غلات کامل فیبر دارند، برای قلب مفید هستند و به کنترل وزن کمک می کنند.

ماهی

جیمز بوو/Flickr.com

تاوب دیکس می گوید: ماهی کم کالری و سرشار از مواد مغذی، منبع عالی اسیدهای چرب امگا 3 است که سلامت قلب را تقویت می کند و خلق و خو را تثبیت می کند.

از سالم ترین ماهی ها می توان به سالمون و تن اشاره کرد. یک وعده ماهی سالمون حاوی حدود 20 گرم پروتئین و 6.5 گرم اسیدهای چرب غیراشباع است. و ماهی تن یک انبار واقعی پروتئین است: 25 گرم در هر 100 گرم محصول.

اگر می خواهید از شر چربی های اضافی بدن خلاص شوید، باید ماهی قزل آلا را نیز در رژیم غذایی خود بگنجانید: این ماهی فقط 10-12 گرم چربی اشباع شده و غیر اشباع دارد. توصیه متخصصان تغذیه، خوردن ماهی دو بار در هفته، پخته یا سرخ شده است.

حبوبات

cookbookman17/Flickr.com

ماست یونانی (فیلتر شده).

ماست یونانی می‌تواند به‌عنوان صبحانه، میان‌وعده یا ترکیبی در انواع غذاها استفاده شود. در مقایسه با ماست معمولی، ماست یونانی تقریبا دو برابر بیشتر پروتئین دارد: به جای 5 تا 10 گرم در یک وعده ماست، 13 تا 20 گرم است ارزش.

آجیل

آدام وایلز/Flickr.com

آجیل ها به دلیل غنی بودن از اسیدهای چرب غیراشباع سالم شناخته شده اند، اما پروتئین بالایی نیز دارند. علاوه بر این، یک مطالعه در سال 2013 که در مجله پزشکی نیوانگلند منتشر شد، نشان داد افرادی که روزانه یک مشت آجیل می‌خورند، 20 درصد کمتر در معرض خطر مرگ بر اثر بیماری هستند.

سبزه

جیسون باخمن/Flickr.com

انواع مختلف سبزیجات و سبزیجات برگ سبز سرشار از پروتئین هستند. به عنوان مثال، 100 گرم اسفناج فقط 22 کیلو کالری و حدود 3 گرم پروتئین دارد و جعفری حاوی 47 کیلو کالری و 3.7 گرم پروتئین است. حتی اگر سبزی ها حاوی اسیدهای آمینه ضروری کافی نیستند، می توانید آنها را با حبوبات ترکیب کنید و پروتئین و مواد مغذی کافی دریافت کنید.

چه غذاهای غنی از پروتئین را ترجیح می دهید؟

شکل گیری دانش جدید. بلوک سخنرانی.

طرح مطالعه موضوع:

1. نقش پروتئین ها در بدن، منابع طبیعی پروتئین ها.

2. ترکیب و ساختار پروتئین ها.

3. عملکرد پروتئین ها.

4. خواص فیزیکی و شیمیایی پروتئین ها.

5. سنتز پروتئین.

6. تبدیل پروتئین ها در بدن

از میان مواد آلی موجود در یک سلول زنده، پروتئین ها مهمترین نقش را دارند. آنها حدود 50 درصد از توده سلولی را تشکیل می دهند. به لطف پروتئین ها، بدن توانایی حرکت، تولید مثل، رشد، جذب غذا، پاسخ به تأثیرات خارجی و غیره را به دست آورده است.

زندگی روشی برای وجود اجسام پروتئینی است که نکته اساسی آن تبادل مداوم مواد با طبیعت خارجی اطراف آنهاست و با قطع این متابولیسم، حیات نیز متوقف می شود که منجر به تجزیه پروتئین می شود. انگلس در نوشته های خود نوشت.

پروتئین ها اجزای ضروری محصولات غذایی هستند و در داروها گنجانده شده اند.

پروتئین جزء مهمی از غذای انسان است. منابع اصلی پروتئین رژیمی: گوشت، شیر، محصولات غلات، نان، ماهی، سبزیجات. نیاز به پروتئین به سن، جنسیت و نوع فعالیت بستگی دارد. در بدن یک فرد سالم باید بین مقدار پروتئین های دریافتی و محصولات تجزیه آزاد شده تعادل وجود داشته باشد. برای ارزیابی متابولیسم پروتئین، مفهوم تعادل پروتئین معرفی شد. در بزرگسالی، یک فرد سالم دارای تعادل نیتروژن است، به عنوان مثال. مقدار نیتروژن بدست آمده از پروتئین های غذا برابر با مقدار نیتروژن دفع شده است. در یک بدن جوان و در حال رشد، توده پروتئین جمع می شود، بنابراین تعادل نیتروژن مثبت خواهد بود، به عنوان مثال. مقدار نیتروژن دریافتی بیش از مقداری است که از بدن خارج می شود. در افراد مسن و همچنین در برخی بیماری ها تعادل منفی نیتروژن مشاهده می شود. تعادل منفی نیتروژن طولانی مدت منجر به مرگ بدن می شود.

باید به خاطر داشت که برخی از اسیدهای آمینه در طی عملیات حرارتی و ذخیره طولانی مدت محصولات می توانند ترکیباتی را تشکیل دهند که توسط بدن غیرقابل هضم هستند، به عنوان مثال. "غیرقابل دسترس" شدن. این باعث کاهش ارزش پروتئین می شود.

پروتئین های حیوانی و گیاهی به طور متفاوتی توسط بدن جذب می شوند. اگر پروتئین های شیر، محصولات لبنی، تخم مرغ 96٪، گوشت و ماهی - 93-95٪، پروتئین های نان - 62-86٪، سبزیجات - 80٪، سیب زمینی و برخی حبوبات - توسط جذب شوند. 70 درصد با این حال، مخلوطی از این محصولات ممکن است از نظر بیولوژیکی کاملتر باشد.

میزان جذب پروتئین توسط بدن تحت تأثیر فناوری تولید مواد غذایی و پردازش آشپزی آنها است. با حرارت دادن متوسط محصولات غذایی، به ویژه محصولات با منشاء گیاهی، قابلیت هضم پروتئین ها اندکی افزایش می یابد. با عملیات حرارتی شدید، قابلیت هضم کاهش می یابد.

نیاز روزانه یک بزرگسال به انواع مختلف پروتئین 1-1.5 گرم به ازای هر 1 کیلوگرم وزن بدن است. تقریباً 85-100 گرم، سهم پروتئین حیوانی باید تقریباً 55 درصد از کل مقدار در جیره باشد.

2. ساختار پروتئین ها.

بسیاری از ترکیبات آلی که سلول را تشکیل می دهند با اندازه های مولکولی بزرگ مشخص می شوند. این مولکول ها چه نام دارند؟ (درشت مولکول ها) آنها معمولاً از ترکیبات کم مولکولی تکرار شونده با ساختار مشابه تشکیل شده اند که توسط پیوندهای کووالانسی به هم متصل شده اند. ساختار آنها را می توان با مهره های روی یک رشته مقایسه کرد. به این اجزا چه می گویند؟ (مونومرها). پلیمرها را تشکیل می دهند. بیشتر پلیمرها از مونومرهای مشابه ساخته می شوند. چنین مونومرهایی منظم نامیده می شوند. به عنوان مثال، اگر A یک مونومر است، آنگاه –A-A-A-…….A یک پلیمر است. پلیمرهایی که در آنها مونومرها از نظر ساختار متفاوت هستند، نامنظم نامیده می شوند. به عنوان مثال، -A-V-R-P-A-……G-R-P-A-. ترکیب خواص آنها را تعیین می کند.

پروتئین ها پلیمرهای نامنظمی هستند که مونومرهای آنها اسیدهای آمینه هستند.

پروتئین ها ترکیبات طبیعی پیچیده با مولکولی بالا هستند که از اسیدهای آمینه ساخته شده اند. پروتئین ها حاوی 20 اسید آمینه مختلف هستند، به این معنی که تنوع زیادی از پروتئین ها با ترکیب های مختلف اسیدهای آمینه وجود دارد. همانطور که می توانیم از 33 حرف الفبا بی نهایت کلمه تشکیل دهیم، می توانیم از 20 اسید آمینه بی نهایت پروتئین تشکیل دهیم. بیش از 100000 پروتئین در بدن انسان وجود دارد.

بیشتر پروتئین ها حاوی 300 تا 500 اسید آمینه باقی مانده هستند، اما پروتئین های بزرگ تری نیز وجود دارند که از 1500 یا بیشتر اسید آمینه تشکیل شده اند. پروتئین ها از نظر ترکیب اسیدهای آمینه و تعداد واحدهای اسید آمینه و به ویژه ترتیب تناوب آنها در زنجیره های پلی پپتیدی با هم تفاوت دارند. محاسبات نشان می دهد که برای یک پروتئین ساخته شده از 20 اسید آمینه مختلف که حاوی 100 باقیمانده اسید آمینه در یک زنجیره است، تعداد انواع پروتئین های ممکن می تواند 10130 باشد.

انسولین – 5700

ریبونوکلئاز -12700

آلبومین-36000

هموگلوبین-65000

با چنین جرمی، پروتئین ها باید رشته های طولانی باشند. اما ماکرومولکول های آنها فرمول توپ های فشرده (گلبول ها) یا ساختارهای کشیده (فیبریل ها) را دارند.

پروتئین ها به پروتئین ها (پروتئین های ساده) و پروتئین ها (پروتئین های پیچیده) تقسیم می شوند. تعداد باقی مانده های اسید آمینه موجود در مولکول ها متفاوت است، به عنوان مثال: انسولین - 51، میوگلوبین - 140. از این رو پروتئین Mr از 10000 تا چند میلیون نفر است.

اولین فرضیه در مورد ساختار مولکول پروتئین در دهه 70 قرن نوزدهم مطرح شد. این تئوری ureide ساختار پروتئین بود. در سال 1903، دانشمند آلمانی E.G. Fischer نظریه پپتید را ارائه کرد که به راز ساختار پروتئین تبدیل شد. فیشر پیشنهاد کرد که پروتئین ها پلیمرهای باقی مانده اسید آمینه هستند که توسط یک پیوند پپتیدی NH-CO به هم مرتبط شده اند. این ایده که پروتئین ها تشکیلات پلیمری هستند در سال 1888 توسط دانشمند روسی A.Ya بیان شد. این نظریه در کارهای بعدی تأیید شد. طبق نظریه پلی پپتیدی، پروتئین ها ساختار خاصی دارند

بسیاری از پروتئین‌ها از چندین ذره پلی پپتیدی تشکیل شده‌اند که به صورت یک دانه جمع می‌شوند. بنابراین، مولکول هموگلوبین (C738H1166S2Fe4O208) از چهار زیر واحد تشکیل شده است. توجه داشته باشید که مستر سفیده تخم مرغ = 36000، پروتئین عضله مستر = 1500000.

ساختار پروتئین اولیه- توالی تناوب بقایای اسید آمینه به دلیل پیوندهای پپتیدی (آمید) انجام می شود، همه پیوندها کووالانسی و قوی هستند.

ساختار ثانویه- شکل زنجیره پلی پپتیدی در فضا. زنجیره پروتئینی به دلیل پیوندهای هیدروژنی زیاد به شکل مارپیچی پیچ خورده است.

ساختار سوم- پیکربندی واقعی سه بعدی که یک مارپیچ پیچ خورده در فضا می گیرد - یک سیم پیچ از یک مارپیچ پلی پپتیدی. (نمایش یک توپ بند ناف الاستیک).

تصور یک پیکربندی آسان است، اما درک اینکه چه نیروهایی از آن پشتیبانی می کنند دشوارتر است. (پیوندهای هیدروژنی، پل‌های دی سولفیدی –S-S-، پیوندهای استری بین رادیکال‌ها. گروه‌های قطبی COOH و OH با آب برهمکنش می‌کنند و رادیکال‌های غیرقطبی آن را دفع می‌کنند، به درون گلبول‌ها هدایت می‌شوند. رادیکال‌ها به دلیل نیروهای واندروالس با یکدیگر تعامل دارند. .) (به دلیل پیوندهای آبگریز)، در برخی پروتئین ها - پیوندهای S–S (پل های بی سولفید)، پل های استری..

ساختار کواترنری- ماکرومولکول های پروتئینی متصل به یکدیگر یک کمپلکس را تشکیل می دهند. ساختار کواترنر - ساختاری از چندین زنجیره پلی پپتیدی

شاید خواندن آن مفید باشد: