Природні білки. Властивості природних білків

Білки або протеїни - складні, високомолекулярні органічні сполуки, що складаються з амінокислот. Вони представляють головну, найважливішу частину всіх клітин та тканин тварин і рослинних організмів, без якої не можуть здійснюватися життєво важливі фізіологічні процеси. Білки неоднакові за своїм складом і властивостями в різних тварин і рослинних організмах і різних клітинах і тканинах одного і того ж організму. Білки різного молекулярного складу по-різному розчиняються у водних сольових розчинах, в органічних розчинниках вони не розчиняються. Завдяки присутності в білковій молекулі кислих та основних груп вона має нейтральну реакцію.

Білки утворюють численні сполуки з будь-якими хімічними речовинами, що зумовлює їх особливе значення в хімічних реакціях, що протікають в організмі і є основою всіх проявів життя та захисту його від шкідливих впливів. Білки складають основу ферментів, антитіл, гемоглобіну, міоглобіну, багатьох гормонів, утворюють складні комплекси із вітамінами.

Вступаючи в сполуки з жирами та вуглеводами, білки можуть в організмі перетворюватися при своєму розщепленні на жири та вуглеводи. У тваринному організмі вони синтезуються лише з амінокислот та його комплексів – поліпептидів, а утворюватися з неорганічних сполук, жирів і вуглеводів вони можуть. Поза організмом синтезовано багато низькомолекулярних біологічно активних білкових речовин, подібних до тих, які є в організмі, наприклад деякі гормони.

Загальні відомості про білки та їх класифікацію

Білки - найважливіші біоорганічні сполуки, які з нуклеїновими кислотами займають особливу роль живому речовині - без цих сполук неможливе життя, оскільки, за визначенням Ф. Енгельса, життя є особливим існуванням білкових тіл тощо.

«Білки – це природні біополімери, які є продуктами реакції поліконденсації природних альфа-амінокислот».

Природних альфа-амінокислот 18-23 їх поєднання утворює нескінченно велику кількість різновидів молекул білків, що забезпечують різноманіття різних організмів. Навіть окремих особин організмів цього виду характерні свої власні білки, а ряд білків зустрічається у багатьох організмах.

Білки характеризуються наступним елементарним складом: вони утворені вуглецем, воднем, киснем, азотом, сіркою та деякими іншими хімічними елементами. Головною особливістю білкових молекул є обов'язкова наявність у них азоту (крім атомів С, Н, Про).

У молекулах білків реалізується «пептидна» зв'язок, тобто зв'язок між атомом С карбонільної групи та атомом азоту аміногрупи, яка зумовлює деякі особливості білкових молекул. У бічних ланцюгах молекули білка міститься велика кількість радикалів та функціональних груп, що «робить» молекулу білка поліфункціональною, здатною до значного різноманіття фізико-хімічних та біохімічних властивостей.

Через велику різноманітність білкових молекул і складність їх складу і властивостей, білки мають кілька різних класифікацій, заснованих на різних ознаках. Розглянемо деякі з них.

I. За складом розрізняють дві групи білків:

1. Протеїни (прості білки; молекула їх утворена лише білком, наприклад яєчний альбумін).

2. Протеїди - складні білки, молекули яких складаються з білкової та небілкової складових.

Протеїди поділяються на кілька груп, найважливішими з яких є:

1) глікопротеїди (складне з'єднання білка та вуглеводу);

2) ліпопротеїди (комплекс молекул білка та жирів (ліпідів);

3) нуклеопротеїди (комплекс білкових молекул та молекул нуклеїнових кислот).

ІІ. За формою молекули розрізняють дві групи білків:

1. Глобулярні білки - молекула білка має кулясту форму (форму глобули), наприклад молекули яєчного альбуміну; такі білки або розчиняються у воді, або здатні до утворення колоїдних розчинів.

2. Фібрилярні білки – молекули цих речовин мають форму ниток (фібрил), наприклад, міозин м'язів, фіброїн шовку. Фібрилярні білки нерозчинні у воді, вони утворюють структури, що реалізують скорочувальну, механічну, формоутворюючу та захисну функції, а також здатність організму пересуватися у просторі.

ІІІ. За розчинністю в різних розчинниках білки поділяють на кілька груп, з яких найбільш важливі такі:

1. Водорозчинні.

2. Жиророзчинні.

Існують інші класифікації білків.

Коротка характеристика природних альфа-амінокислот

Природні альфа-амінокислоти є різновидом амінокислот. Амінокислота - поліфункціональна органічна речовина, що містить у своєму складі як мінімум дві функціональні групи - аміногрупу (-NН 2) і карбоксильну (карбоксидну, останнє правильніше) групу (-СООН).

Альфа-амінокислоти - такі амінокислоти, в молекулах яких аміно-і карбоксильні групи знаходяться в одного атома вуглецю. Їхня загальна формула - NН 2 СН(R)СООН. Нижче наведено формули деяких природних альфа-амінокислот; вони записані у вигляді, зручному для написання рівнянь реакції поліконденсації та використовуються у разі, коли необхідно написати рівняння (схеми) реакцій отримання певних поліпептидів:

1) гліцин (амінооцтова кислота) - МН 2 СН 2 СООН;

2) аланін - NН 2 СН (СН 3) СООН;

3) фенілаланін - NН 2 СН (СН 2 С 6 Н 5) СООН;

4) серин - NН 2 СН (СН 2 ВІН) СООН;

5) аспарагінова кислота - NН 2 СН(СН 2 СООН)СООН;

6) цистеїн - NН 2 СН(СН 2 SН)СООН і т.д.

Деякі природні альфа-амінокислоти містять по дві аміногрупи (наприклад, лізин), дві карбоксидні групи (наприклад, аспарагінова і глутамінові кислоти), гідроксидні (ОН) групи (наприклад, тирозин), можуть бути циклічними (наприклад, пролін).

За характером впливу природних альфа-амінокислот на обмін речовин їх поділяють на замінні та незамінні. Незамінні амінокислоти повинні обов'язково надходити в організм із їжею.

Коротка характеристика структури молекул білка

Білки крім складного складу характеризуються складною будовою білкових молекул. Розрізняють чотири види структур білкових молекул.

1. Первинна структура характеризується порядком розташування залишків альфа-амінокислот у поліпептидному ланцюзі. Наприклад, тетрапептид (поліпептид, що утворився при поліконденсації чотирьох молекул амінокислоти) ала-фен-тіро-серин являє собою послідовність залишків аланіну, фенілаланіну, тирозину і серину, пов'язаних один з одним пептидним зв'язком.

2. Вторинна структура білкової молекули є просторовим розташуванням поліпептидного ланцюга. Воно буває різним, але найпоширенішою є альфа-спіраль, що характеризується певним «кроком» спіралі, розмірами та відстанню між окремими витками спіралі.

Стійкість вторинної структури білкової молекули забезпечується виникненням різноманітних хімічних зв'язків між окремими витками спіралі. Найважливіша роль серед них належить водневому зв'язку (реалізується за рахунок втягування ядра атома груп - NH 2 або NH в електронну оболонку атомів кисню або азоту), іонного зв'язку (реалізується за рахунок електростатичної взаємодії іонів -СОО - і - NH + 3 або = NH + 2) та інших видів зв'язку.

3. Третинна структура молекул білка характеризується просторовим розташуванням альфа-спіралі, чи іншої структури. Стійкість таких структур зумовлюється тими самими видами зв'язку, як і вторинна структура. В результаті реалізації третинної структури виникає «субодиниця» білкової молекули, що характерно для дуже складних молекул, а щодо простих молекул третинна структура є кінцевою.

4. Четвертична структура білкової молекули є просторове розташування субодиниць молекул білка. Вона й у складних білків, наприклад гемоглобіну.

Розглядаючи питання структурі білкових молекул, необхідно розрізняти структуру живого білка - нативну структуру і структуру мертвого білка. Білок у живій речовині (нативний білок) відрізняється від білка, що зазнав впливу, при якому він може втратити властивості живого білка. Неглибоке вплив називають денатурацією, коли він надалі властивості живого білка можуть відновлюватися. Одним із видів денатурації є оборотна коагуляція. При незворотній коагуляції нативний білок перетворюється на «мертвий білок».

Коротка характеристика фізичних, фізико-хімічних та хімічних властивостей білка

Властивості білкових молекул мають значення для реалізації їх биолого-экологических властивостей. Так, за агрегатним станом білки відносять до твердих речовин, які можуть бути розчинними або нерозчинними у воді чи інших розчинниках. Багато в біоекологічній ролі білків визначається фізичними властивостями. Так, здатність молекул білка утворювати колоїдні системи зумовлює їхню будівельну, каталітичну та інші функції. Нерозчинність білків у воді та інших розчинниках, їх фібрилярність обумовлює захисну та формоутворюючу функції тощо.

До фізико-хімічних властивостей білків відноситься їх здатність до денатурації та коагуляції. Коагуляція проявляється у колоїдних системах, які є основою будь-якої живої речовини. При коагуляції частинки укрупнюються за рахунок їхнього злипання. Коагуляція буває прихованою (її можна спостерігати лише під мікроскопом) та явною – її ознакою є випадання осаду білка. Коагуляція буває незворотною, коли після припинення дії коагулюючого фактора структура колоїдної системи не відновлюється, та оборотною, коли після видалення коагулюючого фактора колоїдна система відновлюється.

Прикладом оборотної коагуляції є випадання білка яєчного альбуміну під дією розчинів солей, причому осад білка розчиняється при розведенні розчину або при перенесенні осаду дистильовану воду.

Прикладом необоротної коагуляції є руйнування колоїдної структури білка альбуміну при нагріванні до кипіння води. При смерті (повній) жива речовина перетворюється на мертву за рахунок незворотної коагуляції всієї системи.

Хімічні властивості білків дуже різноманітні через наявність у білкових молекулах великої кількості функціональних груп, а також за рахунок наявності пептидної та інших зв'язків у молекулах білка. З еколого-біологічних позицій найбільше значення має здатність молекул білка до гідролізу (при цьому зрештою виходить суміш природних альфа-амінокислот, які брали участь в утворенні даної молекули, в цій суміші можуть бути й інші речовини, якщо білок був протеїдом), до окислення (його продуктами можуть бути вуглекислий газ, вода, сполуки азоту, наприклад, сечовина, сполуки фосфору тощо).

Білки горять із виділенням запаху «паленого рогу» чи «паленого пір'я», що потрібно знати під час проведення екологічних дослідів. Відомі різні кольорові реакції на білок (біуретова, ксантопротеїнова та ін.), Докладніше про них - в курсі хімії.

Коротка характеристика еколого-біологічних функцій білків

Необхідно розрізняти еколого-біологічну роль білків у клітинах та в організмі загалом.

Еколого-біологічна роль білків у клітинах

Внаслідок того, що білки (поряд з нуклеїновими кислотами) - це речовини життя, їх функції в клітинах дуже різноманітні.

1. Найважливішою функцією білкових молекул є структурна функція, яка у тому, що білок - це найважливіший компонент всіх структур, що утворюють клітину, у яких входить у складі комплексу різних хімічних сполук.

2. Білок - найважливіший реагент у перебігу величезного різноманіття біохімічних реакцій, які забезпечують нормальне функціонування живої речовини, тому йому характерна реагентна функція.

3. У живій речовині реакції можливі лише у присутності біологічних каталізаторів - ферментів, а як встановлено в результаті біохімічних досліджень, мають білкову природу, тому виконують білки і каталітичну функцію.

4. У разі потреби у організмах білки окислюються і навіть виділяється , з допомогою якої синтезується АТФ, тобто. білки виконують і енергетичну функцію, але внаслідок того, що ці речовини мають для організмів особливу цінність (через їхній складний склад), то енергетична функція білків реалізується організмами тільки в критичних умовах.

5. Білки можуть виконувати і запасаючу функцію, оскільки є своєрідними «консервами» речовин та енергії для організмів (особливо рослин), що забезпечують їх початковий розвиток (для тварин – внутрішньоутробний, для рослин – розвиток зародків до появи молодого організму – проростка).

Ряд функцій білка характерні і клітин, і організму загалом, тому розглянуті нижче.

Еколого-біологічна роль білків в організмах (загалом)

1. Білки утворюють у клітинах і організмах особливі структури (у сукупності коїться з іншими речовинами), які здатні сприймати сигнали з довкілля як подразнень, рахунок чого виникає стан «збудження», яким організм відповідає певної реакцією, тобто. для білків і в клітині, і в організмі в цілому характерна функція, що сприймає.

2. Білкам характерна і провідна функція (і в клітинах, і в організмі в цілому), яка полягає в тому, що збудження, що виникло в певних структурах клітини (організму), передається у відповідний центр (клітини або організму), в якому формується певна реакція ( відповідь) організму або клітини на сигнал, що надійшов.

3. Багато організмів здатні до переміщення в просторі, що можливо за рахунок здатності структур клітини або організму до скорочення, а це можливо тому, що білки фібрилярної структури мають скорочувальну функцію.

4. Для гетеротрофних організмів білки як окремо, і у суміші коїться з іншими речовинами є продуктами харчування, т. е. їм характерна трофічна функція.

Коротка характеристика перетворень білків у гетеротрофних організмах на прикладі людини

Білки у складі їжі потрапляють у ротову порожнину, де змочуються слиною, подрібнюються зубами і перетворюються на гомогенну масу (при ретельному пережовуванні), і через глотку та стравохід надходять у шлунок (до попадання в останній з білками як сполуками нічого не відбувається).

У шлунку харчова грудка просочується шлунковим соком, що є секретом шлункових залоз. Шлунковий сік є водну систему, що містить хлороводень і ферменти, найважливішим з яких (для білків) є пепсин. Пепсин у кислому середовищі викликає процес гідролізу білків до пептонів. Харчова кашка далі надходить у перший відділ тонкого кишечника - дванадцятипалу кишку, в яку відкривається протока підшлункової залози, що виділяє панкреатичний сік, що володіє лужним середовищем і комплексом ферментів, з яких трипсин прискорює процес гідролізу білків і веде його до кінця, тобто. суміші природних альфа-амінокислот (вони розчиняються і здатні всмоктуватися в кров ворсинками кишечника).

Ця суміш амінокислот надходить у міжтканинну рідину, а звідти - у клітини організму, в яких вони (амінокислоти) вступають у різні перетворення. Одна частина цих сполук безпосередньо використовується для синтезу білків, характерних для даного організму, друга - зазнає переамінування або дезамінування, даючи нові сполуки, необхідні організму, третя - окислюється і є джерелом енергії, необхідної організму для реалізації своїх життєвих функцій.

Необхідно відзначити деякі особливості внутрішньоклітинних перетворень білків. Якщо організм гетеротрофний і одноклітинний, то білки у складі їжі потрапляють усередину клітин у цитоплазму або спеціальні травні вакуолі, де під дією ферментів піддаються гідролізу, а далі все протікає так, як описано для амінокислот у клітинах. Клітинні структури постійно оновлюються, тому «старий» білок замінюється на «новий», причому перший гідролізується з отриманням суміші амінокислот.

У автотрофних організмів є свої особливості у перетвореннях білків. Первинні білки (у клітинах меристем) синтезуються з амінокислот, які синтезуються з продуктів перетворень первинних вуглеводів (вони виникли при фотосинтезі) та неорганічних азотовмісних речовин (нітратів або солей амонію). Заміна білкових структур у клітинах автотрофних організмів, що довго живуть, не відрізняється від такого для гетеротрофних організмів.

Азотна рівновага

Білки, які з амінокислот, - це основні сполуки, яким властиві процеси життя. Тому виключно важливим є облік обміну білків і продуктів їх розщеплення.

Азот у складі поту дуже мало, тому зазвичай аналіз поту на вміст азоту не робиться. Кількість азоту, що надійшов з їжею, і кількість азоту, що міститься в сечі та калі, множиться на 6,25 (16%) і з першої величини віднімається друга. У результаті визначається кількість азоту, що надійшов до організму та засвоєного ним.

Коли кількість азоту, що надійшла в організм з їжею, дорівнює кількості азоту в сечі і калі, т. е. що утворився при дезамінуванні, то є азотна рівновага. Азотиста рівновага властива, як правило, дорослому здоровому організму.

Коли кількість надійшов у організм азоту більше кількості виділеного азоту, є позитивний азотистий баланс, т. е. кількість білка, що у склад організму, більше кількості білка, що зазнав розпаду. Позитивний азотистий баланс характерний для здорового організму, що росте.

Коли надходження білка з їжею збільшується, то збільшується кількість азоту, що виділяється з сечею.

І, нарешті, коли кількість азоту, що надійшов в організм менше кількості виділеного азоту, то є негативний азотистий баланс, при якому розпад білка перевищує його синтез і руйнується білок, що входить до складу організму. Це буває при білковому голодуванні і тоді, коли не надходять необхідні організму амінокислоти. Негативний баланс азоту виявлений і після дії великих доз іонізуючого опромінення, що викликають посилений розпад білків в органах і тканинах.

Проблема білкового оптимуму

Мінімальна кількість білків їжі, необхідна для заповнення білків організму, що руйнуються, або величина розпаду білків організму при виключно вуглеводному харчуванні, позначається як коефіцієнт зношування. У дорослої людини найменша величина цього коефіцієнта близько 30 г білків на добу. Однак цієї кількості недостатньо.

Жири і вуглеводи впливають на витрату білків понад мінімум, необхідного для пластичних цілей, оскільки вони звільняють ту кількість енергії, яка була потрібна для розщеплення білків понад мінімум. Вуглеводи при нормальному харчуванні зменшують розщеплення білків у 3-3,5 разів більше, ніж при повному голодуванні.

Для дорослої людини при змішаній їжі, що містить достатню кількість вуглеводів та жирів, та масі тіла 70 кг норма білка на добу дорівнює 105 г.

Кількість білка, що повністю забезпечує зростання та життєдіяльність організму, позначається як білковий оптимум і дорівнює у людини при легкій роботі 100-125 г білка на добу, при тяжкій роботі – до 165 г, а при дуже тяжкій – 220-230 г.

Кількість білка на добу має бути по масі не менше ніж 17% від загальної кількості їжі, а по енергії - 14%.

Повноцінні та неповноцінні білки

Білки, які у організм з їжею, поділяються на біологічно повноцінні і біологічно неповноцінні.

Біологічно повноцінними називають ті білки, в яких у достатній кількості містяться всі амінокислоти, необхідні для синтезу білка тваринного організму. До складу повноцінних білків, необхідних для зростання організму, входять такі незамінні амінокислоти: лізин, триптофан, треонін, лейцин, ізолейцин, гістидин, аргінін, валін, метіонін, фенілаланін. З цих амінокислот можуть утворитися інші амінокислоти, гормони і т. д. З фенілаланіну утворюється тирозин, з тирозину шляхом перетворень – гормони тироксин та адреналін, з гістидину – гістамін. Метіонін бере участь в утворенні гормонів щитовидної залози і необхідний для утворення холіну, цистеїну та глютатіону. Він необхідний для окислювально-відновних процесів, азотистого обміну, засвоєння жирів, нормальної діяльності головного мозку. Лізин бере участь у кровотворенні, сприяє зростанню організму. Триптофан також необхідний для зростання, бере участь у освіті серотоніну, вітаміну РР, у тканинному синтезі. Лізин, цистин та валін збуджують серцеву діяльність. Малий вміст цистину в їжі затримує ріст волосся, підвищує вміст цукру в крові.

Біологічно неповноцінними називаються ті білки, в яких відсутні хоча б навіть одна амінокислота, яка не може бути синтезована тваринними організмами.

Біологічна цінність білка вимірюється кількістю білка організму, що утворюється із 100 г білка їжі.

Білки тваринного походження, що містяться в м'ясі, яйцях і молоці, найбільш полонені (70-95%). Білки рослинного походження мають меншу біологічну цінність, наприклад, білки житнього хліба, кукурудзи (60%), картоплі, дріжджів (67%).

Білок тваринного походження – желатину, в якому немає триптофану та тирозину, є неповноцінним. У пшениці та ячмені мало лізину, у кукурудзі мало лізину та триптофану.

Деякі амінокислоти замінюють один одного, наприклад, фенілаланін замінює тирозин.

Два неповноцінні білки, в яких бракує різних амінокислот, разом можуть скласти повноцінне білкове харчування.

Роль печінки у синтезі білків

У печінці синтезуються білки, що містяться в плазмі крові: альбуміни, глобуліни (за винятком гамма-глобулінів), фібриноген, нуклеїнові кислоти та численні ферменти, з яких деякі синтезуються тільки в печінці, наприклад, ферменти, що беруть участь у утворенні сечовини.

Білки, синтезовані в організмі, входять до складу органів, тканин і клітин, ферментів і гормонів (пластичні значення білків), але не запасаються організмом у вигляді різних білкових сполук. Тому та частина білків, яка не має пластичного значення, за участю ферментів дезамінується – розпадається зі звільненням енергії на різні азотисті продукти. Період напіврозпаду білків печінки дорівнює 10 дням.

Білкове харчування за різних умов

Нерозщеплений білок не може бути засвоєний організмом інакше, як через травний канал. Білок, введений поза травним каналом (парентерально), викликає захисну реакцію з боку організму.

Амінокислоти розщепленого білка та їх сполуки – поліпептиди – приносяться до клітин організму, у яких під впливом ферментів безперервно протягом усього життя відбувається синтез білків. Білки їжі мають переважно пластичне значення.

У період зростання організму – у дитячому та юнацькому віці – синтез білків особливо великий. На старості синтез білків зменшується. Отже, в процесі зростання відбувається ретенція, або затримка в організмі хімічних речовин, з яких складаються білки.

Вивчення обміну із застосуванням ізотопів показало, що в деяких органах протягом 2-3 діб приблизно половина всіх білків розпадається і така ж кількість білків заново синтезується організмом (ресинтез). У кожному організмі синтезуються специфічні білки, що відрізняються від білків інших тканин та інших організмів.

Подібно до жирів і вуглеводів, амінокислоти, не використані для побудови організму, піддаються розпаду зі звільненням енергії.

Амінокислоти, які утворюються з білків вмираючих клітин організму, що руйнуються, також піддаються перетворенням зі звільненням енергії.

У звичайних умовах кількість необхідного білка на добу для дорослої людини 1,5-2,0 г на 1 кг маси тіла, за умов тривалого холоду 3,0-3,5 г, при дуже тяжкій фізичній роботі 3,0-3,5 м.

Збільшення кількості білків більше ніж до 3,0-3,5 г на 1 кг маси тіла порушує діяльність нервової системи, печінки та нирок.

Ліпіди, їх класифікація та фізіологічна роль

Ліпіди - речовини, нерозчинні у воді та розчиняються в органічних сполуках (спирті, хлороформі та ін.). До ліпідів відносяться нейтральні жири, жироподібні речовини (ліпоїди) та деякі вітаміни (A, D, E, K). Ліпіди мають пластичне значення та входять до складу всіх клітин та статевих гормонів.

Особливо багато ліпідів у клітинах нервової системи та надниркових залозах. Значна частина їх використовують організмом як енергетичний матеріал.

Амінокислоти До складу природних поліпептидів і білків входять амінокислоти, в молекулах яких аміно та карбоксильна групи пов'язані з одним і тим самим атомом вуглецю. H 2 N–СН–СООН R Залежно від будови вуглеводневого радикалу R природні амінокислоти поділяють на аліфатичні, ароматичні та гетероциклічні. Аліфатичні амінокислоти можуть бути неполярними (гідрофобними), полярними незарядженими та полярними зарядженими. Залежно від вмісту функціональних груп у радикалі виділяють амінокислоти, що містять гідроксильну, амідну, карбоксильну та аміногрупи. Зазвичай використовуються тривіальні назви амінокислот, які пов'язані з джерелами їх виділення чи властивостями.

Класифікація -амінокислот за будовою вуглеводневого радикалу Аліфатичний неполярний радикал Н-СН-СООН NH 2 СН 3 -СН-СООН гліцин NH 2 СН 3 СН -СН-СООН СН 3 NH 2 аланін СН 3 СН СН 2-СН-СООН СН 2 СН–СН–СООН Н 3 С NH 2 ізолейцин NH 2 лейцин Аліфатичний полярний радикал СН 2 –СН–СООН ВІН NH 2 НS–СН 2 –СН–СООН СН 3 СН –СН–СООН серин ВІН NH 2 СН 2 – СН–СООН NH 2 цистеїн треонін SСН 3 NH 2 метіонін СН 2 СН 2 –СН–СООН СН 2 –– СН–СООН СОNН 2 NH 2 глутамін СООН NH 2 аспарагінова кислота NH 2 глутамінова кислота СН 2 2 лізин СН 2 –– СН–СООН H 2 N–С–NН–СН 2 –СН–СООН NН СОNН 2 NH 2 аспарагін NH 2 аргінін Ароматичні та гетероциклічні радикали ––СН–СН–СООН Гетероциклічний радикал –СН–СООННО – –СН–СООН HN N NH СООН Карбоциклічний радикал тирозин NH фенілаланін NH 2 2 2 гістидин N–H пролін

Замінні і незамінні -амінокислоти Всі природні амінокислоти ділять на незамінні, які надходять в організм тільки із зовнішнього середовища, та замінні, синтез яких відбувається в організмі. Незамінні амінокислоти: Замінні амінокислоти: валін, лейцин, ізолейцин, гліцин, аланін, пролін, лізин, метіонін, треонін, серин, цистеїн, аргінін, гістидин, триптофан, фенілаланін аспарагін, глутамін, аспарагінова можуть виступати інші амінокислоти, а також речовини, що належать до інших класів органічних сполук (наприклад, кетокислоти). Каталізаторами та учасниками цього процесу є ферменти. Аналіз амінокислотного складу різних білків показує, що частку дикарбонових кислот та його амідів у більшості білків припадає 25 27 % всіх амінокислот. Ці самі амінокислоти разом із лейцином і лізином становлять близько 50 % всіх амінокислот білків. У той самий час частку таких амінокислот, як цистеїн, метионин, триптофан, гистидин доводиться трохи більше 1, 5 – 3, 5 %.

Стереоізомерія -амінокислот Просторові або стереоізомери або оптично активні сполуки – сполуки, здатні існувати у просторі у вигляді двох ізомерів, що є дзеркальним відображенням друга (енантіомер). Всі -амінокислоти, крім гліцину, є оптично активними сполуками і здатні обертати площину поляризації плоскополяризованого світла (всі хвилі якого коливаються в одній площині) вправо (+, правообертаючі) або вліво (-, лівообертаючі). Ознаки оптичної активності: - Наявність в молекулі асиметричного атома вуглецю (атома, пов'язаного з чотирма різними заступниками); - Відсутність у молекулі елементів симетрії. Енантіомери -амінокислот зазвичай зображують у вигляді відносної конфігурації і називають D, L-номенклатурі.

Відносні конфігурації -амінокислот У молекулі аланіну другий атом вуглецю є асиметричним (у нього 4 різних заступника: атом водню, карбоксильна, метильна і аміногрупи. Вуглеводневий ланцюг молекули розташовують вертикально, в дзеркальному відображенні зображують тільки атоми та групи, пов'язані з асиметричним атомом і групою. амінокислот це, як правило, атом водню і аміногрупа Якщо аміногрупа розташовується праворуч від вуглецевого ланцюга, це D ізомер; 3 L-аланін У склад природних білків входять тільки L ізомери амінокислот. (Фенілаланін, триптофан, лейцин та ін.)

Конфігурація амінокислот визначає просторову структуру та біологічні властивості як самих амінокислот, біополімерів – білків, які побудовані із залишків амінокислот. Для деяких амінокислот спостерігається зв'язок між їх конфігурацією та смаком, наприклад, L Tрп, L Фен, L Tир, L Лей мають гіркий смак, а їх D енантіомери солодкі. Солодкий смак гліцину відомий давно. L ізомер треоніну одним людям здається солодким, іншим – гірким. Мононатрієва сіль глутамінової кислоти глутамат натрію є одним з найважливіших носіїв смакових якостей, що застосовуються в харчовій промисловості. Цікаво зауважити, що похідне дипептиду з аспарагінової кислоти та фенілаланіну виявляє інтенсивно солодкий смак. Усі амінокислоти є білі кристалічні речовини, що мають дуже високі температури правління (понад 230 °С). Більшість кислот добре розчиняються у воді і практично не розчиняються у спирті та діетиловому ефірі. Це, як і висока температура плавлення, свідчить про солеобразный характер цих речовин. Специфічна розчинність амінокислот обумовлена наявністю в молекулі одночасно аміногрупи (основний характер) та карбоксильної групи (кислотні властивості), завдяки чому амінокислоти належать до амфотерних електролітів (амфолітів).

Кислотно-основні властивості -амінокислот В амінокислотах одночасно є як кислотна карбоксильна група, так і основна аміногрупа. У водних розчинах та твердому стані амінокислоти існують тільки у вигляді внутрішніх солей – квіт іонів або біполярних іонів. Кислотно основна рівновага для амінокислоти може бути описано: СН 3 -СН-СОО - ВІН - NH 2 Н + аніон СН 3 -СН-СОО - Н + + NH 3 біполярний ОН- іон СН 3 -СН-СООН + NH 3 катіон В кислому середовищі молекули амінокислот є катіон. При пропущенні електричного струму через такий розчин катіони амінокислот рухаються до катода і відновлюються. У лужному середовищі молекули амінокислот є аніоном. При пропущенні електричного струму через такий розчин аніони амінокислот рухаються до анода і там окислюються. Значення нар. Н, при якому практично всі молекули амінокислоти є біполярним іоном називається ізоелектричною точкою (р. I). У цьому значенні р. Н розчин амінокислоти не проводить електричного струму.

Значення p. I найважливіших α-амінокислот Цистеїн (Cys) Аспарагін (Asp) Фенілаланін (Phe) Треонін (Thr) Глутамін (Gln) Серін (Ser) Тирозин (Tyr) Метіонін (Met) Триптофан (Trp) Аланін (Ala) Валін (Val) Гліцин (Gly) Лейцин (Leu) Ізолейцин (Ile) Пролін (Pro) 5, 0 5, 4 5, 5 5, 6 5, 7 5, 8 5, 9 6, 0 6, 1 6, 3 Аспарагінова кислота (Asp) Глутамінова кислота (Glu) Гістидин (His) Лізин (Lys) Аргінін (Arg) 3, 0 3, 2 7, 6 9, 8 10, 8

Хімічні властивості -амінокислот Реакції за участю карбоксильної групи Реакції за участю аміногрупи Реакції за участю вуглеводневого радикалу кислоти Реакції за участю карбоксильної та аміногрупи

Реакції за участю карбоксильної групи -амінокислот Амінокислоти можуть вступати в ті ж хімічні реакції і давати ті ж похідні, що й інші карбонові кислоти. СН 3 -СН-СООН Na. OH СН 3 -СН-СООNa NH 2 СН 3 -СН-СООН NH 2 СН 3 ВІН NН 3 NH 2 t NH 2 СН 3 -СН-СОNН 2 NH 2 амід аланіну Одна з найважливіших реакцій в організмі - декарбоксилювання амінокислот. При відщепленні СО 2 під дією особливих ферментів декарбоксилаз амінокислоти перетворюються на аміни: СН 2 –СН–СООН NH 2 глутамінова кислота + H 2 O метиловий ефір аланіну СН 3 –СН–СОО– NН 4+ NH 2 СН 3 –СН–СО Н+ СН 3 -СН-СООН + H 2 O натрієва сіль аланіну СН 2 -СН 2 NH 2 -СО 2 -аміномасляна кислота (ГАМК) виступає в ролі нейромедіатора СООН Реакції по вуглеводневому радикалу: окиснення, а точніше гідроксилювання фенілалан 2 –СН–СООН NH 2 фенілаланін [O] НО– –СН 2 –СН–СООН NH 2 тирозин

Реакції за участю аміногрупи -амінокислот Як і інші аліфатичні аміни, амінокислоти можуть реагувати з кислотами, ангідридами та хлорангідридами кислот, азотистою кислотою. СН 3 –СН–СООН HCl СН 3 –СН–СООH NH 2 +NH СН 3 –СН–СООН NH 2 СН 3 СОCl –HCl СН 33–СН–СООН СН –СН–СООН 3 Cl– хлорид аланіну СН 3 –СН -СООH NH-СО-СН 3 HNO 22 HNO кислота 2 -ацетиламінопропанова СН 33-СН-СООH СН -СН-СООH + N 22+ H 22 O + N + HO OH 2 -гідроксипропанова кислота NH 22 NH При нагріванні амінокислот міжмолекулярної дегідратації за участю як аміно, так і карбоксильної групи В результаті утворюється циклічний дикетопіперазин. 2 СН 3 –СН–СООН NH 2 t – 2 Н 2 Про СН 3 –СН–СО–NH HN––CO–CH–CH 3 дикетопіперазин аланіну

Реакції за участю аміногрупи –амінокислот Реакції дезамінування. окисне дезамінування СН 3 -СН-СООН [O] NH 2 СН 3 -С - СООH + NH 3 піровиноградна O кислота відновлювальне дезамінування СН 3 -СН-СООН [Н] NH 2 СН 3 -СН 2 - СООH пропанова кислота + NH гідролітичне дезамінування СН 3 -СН-СООН NH 2 Н 2 Про СН 3 -СН-СООH молочна HО кислота + NH 3 внутрішньомолекулярне дезамінування СН 3 -СН-СООН NH 2 СН 2 = СН - СООH пропеновая кислота + NH 3 Реакція трансами СН 3 –СН–СООН NH 2 НООС–СН 2–С – СООH + кетоглутарова кислота O СН 3 –С–СООН O НООС–СН 2–СН– СООH NH 2

Утворення пептидного зв'язку Аміно та карбоксильні групи амінокислот можуть реагувати одна з одною і без утворення циклу: H 2 N –СН–СООН + H 2 N –СН–СООН СН 3 СН 2 ОН H 2 N –СН–СО–NН –СН– СООН –H 2 O СН 3 СН 2 ОН дипептид аланін серин аланілсерин Виникає при цьому зв'язок –СО–NН– називається пептидним зв'язком, а продукт взаємодії амінокислот – пептидом. Якщо реакцію вступили 2 амінокислоти, виходить дипептид; 3 амінокислоти – трипептид тощо. буд. Пептиди молекулярної масою трохи більше 10 000 називають олігопептидами, молекулярної масою понад 10 000 – поліпептидами, чи білками. Пептидні зв'язки у складі пептидів за хімічною природою є амідними. Поліпептидна ланцюг складається з ділянок, що регулярно повторюються, утворюють кістяк молекули, і варіабельних ділянок - бічних радикалів амінокислотних залишків. Початком поліпептидного ланцюга вважають кінець, що несе вільну аміногрупу (N кінець), а закінчується поліпептидний ланцюг вільною карбоксильною групою (С кінець). Називають пептид, послідовно перераховуючи, починаючи з N кінця, назви амінокислот, що входять до пептид; при цьому суфікс «ін» замінюють на суфікс «мул» для всіх амінокислот, крім кінцевої. Для опису будови пептидів застосовують не традиційні структурні формули, а скорочені позначення, що дозволяють зробити запис компактнішим. H 2 N -СН-СОNН -СН-СОNH -СН 2-СОNН -СН-СОOH СН 2 SH СН 3 CH(СН 3)2 СН 2 ОН Пентапептид: цистеілаланілгліцілвалілсерін або Цис-Ала-Глі-Вал-Сер

В даний час загальновизнаною є поліпептидна теорія будови білкової молекули. Білки можна класифікувати: – за формою молекул (глобулярні та фібрилярні); – по молекулярній масі (низько та високомолекулярні); – за складом або хімічною будовою (прості та складні); – за функціями, що виконуються; – по локалізації у клітині (ядерні, цитоплазматичні та ін.); - По локалізації в організмі (білки крові, печінки та ін); - по можливості адаптивно регулювати кількість даних білків: білки, що синтезуються з постійною швидкістю (конститутивні), та білки, синтез яких може посилюватися при впливі факторів середовища (індуцибельні); - за тривалістю життя в клітині (від дуже швидко оновлюються білків, з періодом напівперетворення менше 1 год, до дуже повільно оновлюються білків, період напівперетворення яких обчислюють тижнями та місяцями); - По подібним ділянкам первинної структури та спорідненим функцій (родини білків).

Функція білків Функція білка Каталітична (ферментативна) Транспортна Структурна (пластична) Скорочувальна Регуляторна (гормональна) Захисна Енергетична Сутність Приклади Прискорення хімічних реакцій Пепсин, трипсин, організм міцності та Колаген, еластичності тканин кератин Укорочення саркомерів м'язи Актин, міозин (скорочення) Регуляція обміну речовин в інсулін, соматотропін, клітинах і тканинах глюкагон, кортикотрспін Захист організму від Інтерферони нею розпаду амінокислот

Класифікація простих білків Альбуміни. Приблизно 75-80% осмотичного тиску білків сироватки крові припадає на альбуміни; Ще одна функція – транспорт жирних кислот. Глобуліни містяться в крові в комплексі з білірубіном та з ліпопротеїнами високої щільності. Фракція β глобулінів включає протромбін, який є попередником тромбіну білка, відповідального за перетворення фібриногену крові на фібрин при згортанні крові. Глобуліни виконують захисну функцію. Протаміни – низькомолекулярні білки, що мають виражені основні властивості, зумовлені наявністю в їх складі від 60 до 85% аргініну. У ядрах клітин асоціюються із ДНК. Гістони є невеликими білками основного характеру. До їх складу входять лізин та аргінін (20-30%). Гістони відіграють важливу роль у регуляції експресії генів. Проламіни білки рослинного походження, містяться в основному в насінні злаків. Усі білки цієї групи при гідролізі дають значну кількість проліну. Проламіни містять 20-25% глутамінової кислоти і 10-15% проліну. Найбільш вивчені оризенін (з рису), глютенін (з пшениці), зеїн (з кукурудзи), та ін. Для глютелінів характерно порівняно високий вміст глутамінової кислоти та наявність лізину. Глютеліни - запасні білки.

Класифікація складних білків Назва класу Нуклеопротеїни Простетична група Пофарбовані сполуки (гемопротеїни, флавопротеїни) Нуклеїнові кислоти Фосфопротеїни Фромфортеїни Металопротеїни хроми, каталаза, пероксидаза Віруси, рибосоми, хроматин Казеїн молока, овальбумін, вітелін, іхтулін Феррітін, трансферин, церулоплазмін, гемосидерин Глікофорин, інтерферон, імуноглобуліни, муцин

Первинна структура білка – це послідовність розташування амінокислот у поліпептидному ланцюгу. Її визначають, послідовно відщеплюючи амінокислоти від білка шляхом гідролізу. Для відщеплення N кінцевої амінокислоти білок обробляють 2, 4 динітрофторбензолом і після кислотного гідролізу тільки одна N кінцева кислота виявляється пов'язаною з цим реактивом (метод Сенджера). За методом Едмана в процесі гідролізу відокремлюють N кінцеву кислоту у вигляді продукту взаємодії з фенілізотіоціанатом. Для визначення кінцевої кислоти зазвичай використовують гідроліз у присутності спеціального ферменту – карбоксипептидази, яка розриває пептидний зв'язок з того кінця пептиду, де міститься вільна карбоксильна група. Існують і хімічні методи відщеплення кінцевої кислоти, наприклад з використанням гідразину (метод Акаборі).

Вторинна структура білка - спосіб упаковки дуже довгого поліпептидного ланцюга - спіральну або складчасту конформацію. Витки спіралі або складки утримуються, в основному, за допомогою внутрішньомолекулярних зв'язків, що виникають між атомом водню (у складі -NН або -СООН груп) одного витка спіралі або складки та електронегативним атомом (кисню або азоту) сусіднього витка або складки.

Третинна структура білка Третинна структура білка – тривимірна просторова орієнтація поліпептидної спіралі чи складчастої структури у певному обсязі. Розрізняють глобулярну (кулясту) та фібрилярну (витягнуту, волокнисту) третинну структури. Третинна структура формується автоматично, спонтанно і повністю визначається первинною структурою білка. При цьому у взаємодію вступають бічні радикали амінокислотних залишків. Стабілізація третинної структури здійснюється за рахунок утворення між радикалами амінокислот водневих, іонних, дисульфідних зв'язків, а також завдяки ван дер ваальсовим силам тяжіння між неполярними вуглеводневими радикалами.

Схема утворення зв'язків між радикалами амінокислот 1 – іонні зв'язки, 2 – водневі зв'язки, 3 – гідрофобні взаємодії, 4 – дисульфідні зв'язки

Четвертична структура білка Четвертична структура білка – спосіб укладання у просторі окремих поліпептидних ланцюгів та формування структурно та функціонально єдиної макромолекулярної освіти. Молекулу, що утворилася, називають олігомером, а окремі поліпептидні ланцюги, з яких він складається – протомірами, мономерами або субодиницями (їх зазвичай парна кількість: 2, 4, рідше 6 або 8). Наприклад, молекула гемоглобіну складається з двох – та двох – поліпептидних ланцюгів. Кожен поліпептидний ланцюг оточує групу гема – небілкового пігменту, що надає крові її червоного кольору. Саме у складі гема знаходиться катіон заліза, здатний приєднувати та транспортувати по організму необхідний для функціонування організму кисень. Тетрамер гемоглобіну Четвертичну структуру має близько 5% білків, у тому числі гемоглобін, імуно глобуліни, інсулін, феритин, майже всі ДНК і РНК полімерази. Гексамер інсуліну

Кольорові реакції виявлення білків і амінокислот Для ідентифікації пептидів, білків і окремих амінокислот використовують звані «кольорові реакції» . Універсальна реакція на пептидну групу – поява червоно-фіолетового забарвлення при додаванні до розчину білка іонів міді (II) у лужному середовищі (біуретова реакція). Реакція на залишки ароматичних амінокислот – тирозину та фенілаланіну – поява жовтого забарвлення при обробці розчину білка концентрованою азотною кислотою (ксантопротеїнова реакція). Сірковмісні білки дають чорне фарбування при нагріванні з розчином ацетату свинцю(II) у лужному середовищі (реакція Фолю). Загальна якісна реакція амінокислот - утворення синьо-фіолетового фарбування при взаємодії з нінгідрином. Нінгідринову реакцію дають також і білки.

Значення білків та пептидів Білки становлять матеріальну основу хімічної діяльності клітини. Функції білків у природі універсальні. Серед них розрізняють ферменти, гормони, структурні (кератин, фіброїн, колаген), транспортні (гемоглобін, міоглобін), рухові (актин, міозин), захисні (імуноглобуліни), запасні (казеїн, яєчний альбумін) білки, токсини (зміїні отрути, токсин). У біологічному плані пептиди відрізняються від білків вужчим спектром функцій. Найбільш характерна для пептидів регуляторна функція (гормони, антибіотики, токсини, інгібітори та активатори ферментів, переносники іонів через мембрани тощо). Нещодавно відкрито групу пептидів головного мозку - нейропептидів. Вони впливають на процеси навчання та запам'ятовування, регулюють сон, мають знеболювальну функцію; простежується зв'язок деяких нервово-психічних захворювань наприклад шизофренії, із вмістом тих чи інших пептидів у мозку. В даний час досягнуто успіхів у вивченні проблеми співвідношення структури та функцій білків, механізму їх участі у найважливіших процесах життєдіяльності організму, розумінні молекулярних основ патогенезу багатьох хвороб. До актуальних проблем належить хімічний синтез білка. Отримання синтетичним шляхом аналогів природних пептидів та білків покликане сприяти вирішенню таких питань, як з'ясування механізму дії цих сполук у клітині, встановлення взаємозв'язку їх активності з просторовою будовою, створення нових лікарських засобів та продуктів харчування, а також дозволяє підійти до моделювання процесів, що протікають в організмі. .

Дещо цікаве про білки Білки є основою різноманітних біологічних клеїв. Так, ловчі мережі павуків складаються в основному з фіброїну – білка, що виділяється павутинними бородавками. Ця сиропоподібна в'язка речовина твердне на повітрі, перетворюючись на міцну і нерозчинну у воді нитку. Шовковини, що утворюють спіральну нитку павутиння, містять клей, що утримує видобуток. Сам павук вільно бігає радіальними нитками. Завдяки спеціальним клеям мухи та ін комахи здатні виявляти просто дива акробатики. Метелики приклеюють до листя рослин свої яйця, деякі види стрижів будують гнізда із застигаючих виділень слинних залоз, осетрові кріплять ікру на придонному камінні. Деякі види равликів на зиму або в періоди посухи постачають раковини спеціальною «дверю», яку сам равлик зводить з клейкого твердіючого протеїну, що містить вапно. Відгородившись від зовнішнього світу досить твердою перепоною, равлик перечікує несприятливі часи в раковині. Коли ситуація змінюється, вона просто з'їдає її і перестає жити самітницею. Клеючі речовини, якими користуються підводні жителі, мають застигати під водою. Тому до їх складу входять кілька різних протеїнів, що відштовхують воду та взаємодіють між собою з утворенням міцного клею. Клей, яким мідії прикріплюються до каменю, не розчиняється у воді і вдвічі міцніший за епоксидну смоли. Нині цей протеїн намагаються синтезувати у лабораторних умовах. Більшість клеючих речовин не переносять вологи, а білковим клеєм мідій можна було б склеювати кістки та зуби. Цей білок не спричиняє відторгнення організмом, що дуже важливо для медичних препаратів.

Дещо цікаве про білки У метилового ефіру L аспартил L фенілаланіну дуже солодкий смак. СН 3 ООС-СН(СН 2 З 6 Н 5)-NH-СО-СH(NН 2)-СН 2-СООН. Речовина відома під торговою назвою «аспартам». Аспартам не тільки солодший за цукор (у 100-150 разів), а й посилює його солодкий смак, особливо в присутності лимонної кислоти. Солодкі та багато похідних апартаму. З ягід Dioscoreophylum cumminsii (російської назви немає), знайдених у нетрях Нігерії в 1895 році, виділено білок монелін, який солодший за цукор в 1500 - 2000 разів. Ще сильніше – у 4000 разів – перевершив сахарозу білок тауматин, виділений з яскраво червоних м'ясистих плодів іншої африканської рослини Thaumatococcus daniellii. Інтенсивність солодкого смаку тауматину ще більше зростає при взаємодії цього білка з іонами алюмінію. Утворений комплекс, який отримав торгову назву талін, солодший від сахарози в 35 000 разів; якщо ж порівнювати не маси таліну і сахарози, а кількість їх молекул, то талін виявиться солодшим вже в 200 тисяч разів! Ще один дуже солодкий білок - міракулін був виділений у минулому столітті з червоних плодів чагарника Synsepalum dulcificum daniellii, які назвали «чудодійними»: у людини, що пожувала ці плоди, змінюються смакові відчуття. Так, в оцту з'являється приємний винний смак, лимонний сік перетворюється на солодкий напій, причому ефект триває тривалий час. Якщо колись будуть вирощувати на плантаціях всі ці екзотичні плоди, у цукрової промисловості буде набагато менше проблем із транспортуванням продукції. Адже маленький шматочок тауматину зможе замінити цілий мішок цукрового піску! На початку 70-х років було синтезовано з'єднання, найсолодше з усіх синтезованих. Це дипептид, побудований із залишків двох амінокислот - аспарагінової та аміномалонової. У дипептиді дві карбоксильні групи залишку аміномалонової кислоти замінені на складноефірні групи, утворені метанолом і фенхолом (він міститься в ефірних оліях рослин і видобувається зі скипидару). Ця речовина приблизно в 33 000 разів солодша за сахарозу. Щоб плитка шоколаду стала звично солодкою, достатньо часток міліграма цієї спеції.

Дещо цікаве про білки Хімічні та фізичні властивості шкіри та волосся визначаються властивостями кератинів. У кожного виду тварин кератин має деякі особливості, тому це слово вживають у множині. КЕРАТИНИ - нерозчинні у воді білки хребетних, що утворюють його волосся, шерсть, роговий шар шкіри, нігті. Під дією води кератин шкіри, волосся, нігтів розм'якшується, набухає, а після випаровування води знову твердне. Основна хімічна особливість кератину полягає в тому, що в його складі до 15% амінокислоти, що містить сірку цистеїну. Атоми сірки, присутні в цистеїновій частині молекули кератину, легко утворюють зв'язки з атомами сірки сусідньої молекули, виникають дисульфідні містки, які з'єднують ці макромолекули. Кератини відносяться до фібрилярних білків. У тканинах вони існують у вигляді довгих ниток – фібрил, у яких молекули розташовані пучками, спрямованими в один бік. У цих нитках окремі макромолекули з'єднані між собою хімічними зв'язками (рис. 1). Спіральні нитки закручені в потрійну спіраль, а 11 спіралей об'єднані мікрофібрилу, яка становить центральну частину волосся (див. рис. 2). Мікрофібрили об'єднуються в макрофібрили. а) Водневі б) Іонні в) Неполярні г) Дисульфід Мал. 2. Кератин волосся – фібрилярний білок. зв'язку зв'язку взаємодії ний місток Мал. 1. Типи взаємодії між ланцюжковими білковими молекулами

Дещо цікаве про білки Волосся має неоднорідну структуру в поперечному перерізі. З точки зору хімії всі шари волосся ідентичні і складаються з однієї хімічної сполуки – кератину. Але в залежності від ступеня і типу структурування кератину існують шари з різними властивостями: кутикула - поверхневий лускатий шар; волокнистий, або кірковий шар; серцевина. Кутикула утворюється з плоских клітин, що перекривають друга подібно до риб'ячої луски. З погляду косметики це найважливіший шар волосся. Саме від його стану залежить зовнішній вигляд волосся: блиск, пружність або, навпаки, тьмяність, посіченість. Стан кутикули впливає і на процеси фарбування волосся та його завивки, так як для проникнення препаратів у глибші шари волосся, до пігменту, необхідно розм'якшити кутикулу. Кератин, з якого складаються «лусочки», розбухає під дією вологи, особливо якщо це супроводжується дією тепла та лужних препаратів (мило). З погляду хімії це пояснюється розривом водневих зв'язків у молекулах кератину, які при висиханні волосся відновлюються. При набуханні платівок краю їх встають вертикально, волосся втрачає блиск. Розм'якшення кутикули зменшує механічну міцність волосся: у вологому стані його легше пошкодити. Простір між краями лусочок заповнений шкірним жиром, що надає волоссю блиск, м'якість, еластичність. Волокнистий, або кірковий, шар утворений довгими веретеноподібними ороговілими клітинами, розташованими в одному напрямку; від нього залежать еластичність та пружність волосся. У цьому шарі міститься пігмент меланін, відповідальний за колір волосся. Забарвлення волосся залежить від присутності в ньому меланіну та бульбашок повітря. Світле волосся містить розсіяний пігмент, темне - зернистий. Серцевина, або мозковий шар, складається з не повністю ороговіли клітин.

Живий організм, що має унікальну структурну організацію, що забезпечує його фенотипічні ознаки та біологічні функції, у своїй структурно-функціональній єдності спирається на білкові тіла (білки). Це філософсько-теоретичне уявлення, засноване на порівняно невеликих досягненнях природознавства свого періоду, було висунуто Ф.Енгельсом, який у своїх працях зазначав, що "Повсюди, де ми зустрічаємо життя, ми знаходимо, що воно пов'язане з якимось білковим тілом, і всюди, де ми зустрічаємо якесь білкове тіло, що не перебуває в процесі розкладання, ми без винятку зустрічаємо і явища життя» (цит. Енгельс Ф. Анти-дюрінг. 1950, с.77).

Розвиток уявлень про білкові речовини

Уявлення про білки, як про клас сполук, формувалося у XVIII-XIX ст. У цей період з різноманітних об'єктів живого світу (насіння і соки рослин, м'язи, кришталик ока, кров, молоко тощо) були виділені речовини, що володіють подібними властивостями: вони утворювали в'язкі, клейкі розчини, згорталися при нагріванні, при їх висушуванні виходила рогоподібна маса, при "аналізі вогнем" відчувався запах паленої вовни або роги та виділявся аміак. Беккарі, який виділив в 1728 першу білкову речовину з пшеничного борошна, назвав його "клейковиною". Він же показав його подібність із продуктами тваринного походження, а оскільки всі ці подібні властивості були відомі для яєчного білка, новий клас речовин отримав назву білків.

Важливу роль у вивченні структури білків відіграв розвиток методів їх розкладання кислотами та травними соками. У 1820 р. А. Браконно (Франція) піддав багатогодинні дії сірчаної кислоти шкіру та інші тканини тварин, потім нейтралізував суміш, отримував фільтрат, при випаровуванні якого випадали кристали речовини, названої ним глікоколом ("клейовим цукром"). Це була перша амінокислота, виділена із білків. Її структурна формула встановлена 1846 р.

У 1838 р., після систематичного вивчення елементарного складу різних білків, в яких було виявлено вуглець, водень, азот, кисень, сірка та фосфор, голландський хімік та лікар Г. Я. Мульдер (1802-1880) запропонував першу теорію будови білків - теорію протеїну. Виходячи з досліджень елементного складу, Мульдер дійшов висновку, що всі білки містять одну або кілька груп ("радикалів") З 40 Н 62 N 10 O 2 , з'єднаних із сіркою або фосфором або з тим та іншим разом. Він запропонував для позначення цієї групи термін "протеїн" (від грецьк. protos - перший, найважливіший), тому що вважав, що ця речовина "без сумніву, найважливіша з усіх відомих тіл органічного царства, і без неї, як здається, не може бути життя на планеті " (Цит. по кн.: Шамін А. М. Історія хімії білка. М.: Наука, 1977. З. 80.). Уявлення про існування такої групи швидко було спростовано, а значення терміна "протеїни" змінилося, і він застосовується як синонім терміну "білки".

Подальші дослідження дозволили до кінця ХІХ ст. виділити з білків понад десяток амінокислот. З результатів вивчення продуктів гідролізу білків А.Я. Данилевський першим припустив існування в білках зв'язків -NН-СО-, як у біуреті і в 1888 висунув гіпотезу будови білка, що отримала назву "теорії елементарних рядів", а німецький хімік Е. Фішер, спільно з Гофмейстером, що отримав в 18 білок - яєчний альбумін, запропонував 1902 р. пептидну теорію будови білків.

В результаті робіт Е. Фішера стало ясно, що білки являють собою лінійні полімери амінокислот, з'єднаних один з одним амідним (пептидним) зв'язком, а все різноманіття представників цього класу сполук могло бути пояснено відмінностями амінокислотного складу та порядку чергування різних амінокислот у ланцюзі полімеру. Однак ця думка не відразу отримала загальне визнання: ще протягом трьох десятиліть з'являлися інші теорії будови білків, зокрема такі, що ґрунтувалися на уявленні, що амінокислоти не є структурними елементами білків, а утворюються як вторинні продукти при розкладанні білків у присутності кислот або лугів.

Подальші дослідження були спрямовані на визначення молекулярної маси білків з використанням ультрацентрифуги, сконструйованої у 1925–1930 рр. Сенгер і отримання білків у кристалічному вигляді, що є надійним доказом чистоти (гомогенності) препарату. Зокрема, 1926 р. Д. Самнер виділив із насіння канавалії білок (фермент) уреазу в кристалічному стані; Д. Нортроп та М. Кунітц у 1930-1931 рр. отримали кристали пепсину та трипсину.

У 1951 р. Полінг та Корі розробили модель вторинної структури білка, названої альфа-спіраллю. У 1952 Ліндерстрем-Ланг припустив існування трьох рівнів організації білкової молекули: первинний, вторинний, третинний. У 1953 р. Сенгер вперше розшифрував послідовність амінокислот в інсуліні. У 1956 р. Мур та Стейн створили перший автоматичний аналізатор амінокислот. У 1958 р. Кендрью і 1959 р. Перутц розшифрували тривимірні структури білків - міоглобіну та гемоглобіну. У 1963 році Цан синтезував природний білок інсулін.

Таким чином, широко відоме положення про природу життя: "Життя є спосіб існування білкових тіл", сформульоване Ф. Енгельсом поступово отримувало достовірне наукове підтвердження.

Таблиця 1. Зміст білків в органах та тканинах людини
Органи та тканини	Вміст білків, %		Органи та тканини	Вміст білків, %
Органи та тканини	від маси сухої тканини	від загального білка тіла	Органи та тканини	від маси сухої тканини	від загального білка тіла
Шкіра	63	11,5	Селезінка	84	0,2
Кістки (тверді тканини)	20	18,7	Нирки	72	0,5
Зуби (тверді тканини)	18	0,1	Підшлункова залоза	47	0,1
Поперечносмугасті м'язи	80	34,7	Травний тракт	63	1,8
Мозок та нервова тканина	45	2,0	Жирова тканина	14	6,4
Печінка	57	3,6	Інші рідкі тканини:	85	1,4
Серце	60	0,7	Інші щільні тканини	54	14,6
Легкі	82	3,7	Все тіло	45	100

В даний час абсолютно достовірно встановлено, що білки (білкові речовини) складають основу та структури та функції всіх живих організмів, для яких характерні широке розмаїття білкових структур та їхня висока впорядкованість; остання існує у часі та у просторі. Дивовижна здатність живих організмів до відтворення подібних до себе також пов'язана з білками. Скоротимість, рух – неодмінні атрибути живих систем – мають пряме відношення до білкових структур м'язового апарату. Нарешті, життя немислиме без обміну речовин, постійного відновлення складових частин живого організму, т. е. без процесів анаболізму і катаболізму (цього дивовижного єдності протилежностей живого), основу яких лежить діяльність каталітично активних білків - ферментів.

За образним виразом однієї з основоположників молекулярної біології Ф. Крику, білки важливі передусім оскільки вони можуть виконувати найрізноманітніші функції, причому з надзвичайною легкістю і витонченістю. Підраховано, що у природі зустрічається приблизно 10 10 -10 12 різних білків, що забезпечують існування близько 10 6 видів живих організмів різної складності організації, починаючи від вірусів та кінчаючи людиною. З цієї величезної кількості природних білків відомі точна будова та структура мізерно малої частини – не більше 2500. Кожен організм характеризується унікальним набором білків. Фенотипові ознаки та різноманіття функцій обумовлені специфічністю об'єднання цих білків, у багатьох випадках у вигляді надмолекулярних та мультимолекулярних структур, що в свою чергу визначають ультраструктуру клітин та їх органел.

У клітині Е. coli міститься близько 3000 різних білків, а в організмі людини налічується понад 50 000 різноманітних білків. Найдивовижніше, що всі природні білки складаються з великої кількості порівняно простих структурних блоків, представлених мономерними молекулами - амінокислотами, пов'язаними один з одним у поліпептидні ланцюги. Природні білки збудовані з 20 різних амінокислот. Оскільки ці амінокислоти можуть об'єднуватися в різній послідовності, то вони можуть утворити величезну кількість різноманітних білків. Число ізомерів, яке можна отримати при всіляких перестановках зазначеного числа амінокислот в поліпептиді, обчислюється величезними величинами. Так, якщо з двох амінокислот можливе утворення тільки двох ізомерів, то вже з чотирьох амінокислот теоретично можливе утворення 24 ізомерів, а з 20 амінокислот - 2,4 x 10 18 різноманітних білків.

Неважко передбачити, що при збільшенні числа амінокислотних залишків, що повторюються, в білковій молекулі число можливих ізомерів зростає до астрономічних величин. Зрозуміло, що природа не може дозволити випадкових поєднань амінокислотних послідовностей, і для кожного виду характерний свій специфічний набір білків, який, як тепер відомо, визначається спадковою інформацією, закодованою в молекулі ДНК живих організмів. Саме інформація, що міститься в лінійній послідовності нуклеотидів ДНК, визначає лінійну послідовність амінокислот в поліпептидному ланцюзі білка, що синтезується. Лінійна поліпептидна ланцюг, що утворилася, сама тепер виявляється наділеною функціональною інформацією, відповідно до якої вона мимоволі перетворюється на певну стабільну тривимірну структуру. Таким чином, лабільний поліпептидний ланцюг складається, скручується в просторову структуру білкової молекули, причому не хаотично, а в суворій відповідності з інформацією, що міститься в амінокислотній послідовності.

Найбільш багаті білковими речовинами тканини та органи людини та тварин. Більшість цих білків добре розчиняються у воді. Однак деякі органічні речовини, виділені з хряща, волосся, нігтів, рогів, кісткової тканини – нерозчинні у воді – також були віднесені до білків, оскільки за своїм хімічним складом виявилися близькими до білків м'язової тканини, сироватки крові, яйця. Кількісний вміст білків у різних тканинах та органах людини наведено в табл. 1.1. У м'язах, легенях, селезінці, нирках частку білків припадає понад 70-80% сухої маси, тоді як у всьому тілі людини до 45-50 % сухої маси.

Джерелом білка є також мікроорганізми та рослини. На відміну від тварин тканин у рослинах міститься значно менше білків (табл. 2).

Розподіл білків між субклітинними структурами нерівномірний: найбільше їх у клітинному соку (гіалоплазмі) (таб. 3). Вміст білків в органелах визначається швидше розмірами та кількістю органел у клітині.

Для вивчення хімічного складу, будови та властивостей білків їх зазвичай виділяють або з рідких тканин, або з багатих на білки органів тварин, наприклад сироватки крові, молока, м'язів, печінки, шкіри, волосся, вовни.

Білок та його характерні ознаки

Елементний склад білків (таб. 4.) у перерахунку на суху речовину представлений 50-54% вуглецю, 21-23% кисню, 6,5-7,3% водню, 15-17% азоту, 0,3-2,5 сірки та до 0,5% зола. У складі деяких білків відкриваються також у невеликих кількостях фосфор, залізо, марганець, магній, йод та ін.

Таким чином, крім вуглецю, кисню і водню, що входять до складу багатьох органічних полімерних молекул, обов'язковим компонентом білків є азот, у зв'язку з чим білки прийнято позначати як азотовмісні органічні речовини. Вміст азоту більш-менш постійно у всіх білках (у середньому 16%), тому іноді визначають кількість білка в біологічних об'єктах за кількістю білкового азоту: масу азоту, знайдену під час аналізу, множать на коефіцієнт 6,25 (100: 16 = 6,25) ). Але для деяких білків ця ознака нетипова. Наприклад, у протамінах вміст азоту досягає 30%, тому тільки за елементним складом не можна точно відрізнити білок від інших азотовмісних речовин організму.

Таким чином, враховуючи елементарний склад, білками називають високомолекулярні азотовмісні органічні речовини, що складаються з амінокислот, з'єднаних у ланцюзі за допомогою пептидних зв'язків, які мають складну структурну організацію. Це визначення поєднує характерні ознаки білків, серед яких можна виділити такі:

досить постійна частка азоту (у середньому 16% сухої маси);
наявність постійних структурних ланок – амінокислот;
пептидні зв'язки між амінокислотами, за допомогою яких вони з'єднуються у поліпептидні ланцюги;
велика молекулярна маса (від 4-5 тисяч до кількох мільйонів дальтонів);
складна структурна організація поліпептидного ланцюга, що визначає фізико-хімічні та біологічні властивості білків.

Структурні ланки, чи мономери, білків можна виявити після гідролізу: кислотного (HCl), лужного (Ba(OH) 2) або/і рідше ферментативного. Цей прийом найчастіше використовують із вивчення складу білків. Встановлено, що при гідролізі чистого білка, що не містить домішок, звільняється до 20 різних -амінокислот L-ряду, які є мономерами білків. У білках амінокислоти з'єднуються у ланцюг ковалентними пептидними зв'язками.

α-амінокислоти є похідними карбонових кислот, у яких один водневий атом, у α-вуглецю, заміщений на аміногрупу (-NH 2), наприклад:

Молекулярна маса білків . Найважливішим ознакою білків є велика молекулярна маса. Залежно від довжини ланцюга, всі поліпептиди умовно можна розділити на пептиди (містять від 2 до 10 амінокислот), поліпептиди (від 10 до 40 амінокислот) і білки (понад 40 амінокислот). Якщо прийняти середню молекулярну масу однієї амінокислоти близько 100, молекулярна маса пептидів наближається до 1000, поліпептидів - до 4000, а білків - від 4-5 тис. до декількох мільйонів (таб. 5.)

Складна структурна організація білків . Деякі природні поліпептиди (що складаються, як правило, з однієї амінокислоти) та штучно отримані поліпептиди мають велику молекулярну масу, але віднести їх до білків не можна. Відрізнити їх від білків допомагає така унікальна ознака, як здатність білків до денатурації, тобто втрата характерних фізико-хімічних властивостей і, головне, біологічних функцій при дії речовин, що не розривають пептидні зв'язки. Здатність до денатурації свідчить про складну просторову організацію білкової молекули, яка відсутня у звичайних поліпептидів.

Сторінка 1

всього сторінок: 7

Згідно з новою рецензією, опублікованою на сайті Applied Physiology, Nutrition and Metabolism, важлива не тільки кількість споживаного білка, але і його джерело. Є три причини піклуватися про це.

Насамперед, будь-яке джерело білка, чи то курка чи арахіс, містить різну кількість амінокислот – будівельного матеріалу для білків. З 20 можливих амінокислот дев'ять просто потрібні організму. Ці амінокислоти ви можете отримати лише з їжі. Так що дуже важливо правильно, включивши в нього різні продукти, багаті на білок.

Продукти тваринного походження (м'ясо, яйця, молочні продукти) включають усі необхідні амінокислоти у тому чи іншій кількості, але більшість продуктів рослинного походження містять лише фракції дев'яти необхідних амінокислот.

"Це означає, що якщо ви вирішили отримувати білок тільки з горіхів, то організм буде позбавлений важливих амінокислот", - пояснює співавтор дослідження Райавель Іланго (Rajavel Elango), фахівець із харчування та метаболізму.

Коли ви отримуєте білок із продуктів рослинного походження, важливо правильно підібрати їх різновиди та кількість, щоб отримати повну денну норму необхідних амінокислот.

Звичайно, це не привід відмовлятися від своїх харчових уподобань і отримувати білки тільки з їжею на сніданок, обід і вечерю. Такий раціон, крім білка, включає велику кількість калорій, жиру та холестерину, що негативно позначається на вашій фігурі та здоров'я загалом. І це друга причина стежити за тим, які продукти ви вибираєте для насичення організму білком.

І, нарешті, третя причина – найважливіша. «Кожен продукт, який є для вас джерелом білка, включає певну кількість вітамінів і мінералів, - стверджує Іланго. - Деякі продукти багаті на вітамін B, інші - залізом, у третіх взагалі практично немає корисних речовин».

Ваш організм не зможе засвоїти отриманий білок з максимальною користю при нестачі важливих поживних речовин.

Хочете переконатися, що отримуєте білок з правильних продуктів? Ось кілька найкорисніших джерел білка.

Яйця

liz west/Flickr.com

"Мало того, що в кожному яйці міститься по 6 г білка, це ще й найбільш корисний білок", - стверджує Бонні Тауб-Дікс (Bonnie Taub-Dix), американський дієтолог, блогер та автор книги "Прочитайте, перш ніж з'їсти".

Білок, який отримується з яєць, має найвищу засвоюваність і допомагає формувати тканини організму. Крім того, яйця багаті на холін і вітаміни B 12 і D - речовини, важливі для підтримки загального рівня енергії та її запасу в клітинах організму.

Незважаючи на поширену думку про те, що холестерин з яєць негативно впливає на роботу серця, внаслідок чого можна вживати цей продукт не частіше 2-3 разів на тиждень, вчені довели протилежне. За результатами дослідження, опублікованого в British Medical Journal, було встановлено, що одне яйце на день не впливає на роботу серця та не збільшує ризик інсульту.

Сир

"В одній порції сиру (150 г) міститься близько 25 г білка і 18% денної норми кальцію", - каже дієтолог Джим Уайт (Jim White). Крім того, сир багатий казеїном, що повільно засвоюється білком, який блокує почуття голоду на кілька годин.

Курка

James/Flickr.com

Птах має бути основою білкової дієти. Вона містить менше насичених жирів, ніж більшість інших видів м'яса і близько 40 г білка в одній грудці (20 г білка на 100 г м'яса). Іланго радить робити вибір на користь білого м'яса так часто, як можете споживати менше калорій.

Цілісне зерно

Цільнозернові продукти корисні для здоров'я і включають набагато більше білка, ніж продукти зі звичайного борошна. Наприклад, хліб із пшеничного борошна першого сорту містить 7 г білка, а цільнозерновий хліб – 9 г білка на 100 г продукту.

Що важливіше, цільнозернові продукти забезпечують організм клітковиною, корисні для серця і допомагають контролювати вагу.

Риба

James Bowe/Flickr.com

«Риба з низьким вмістом калорій та безліччю поживних речовин – це відмінне джерело жирних кислот омега-3, які забезпечують здоров'я серця та стабілізують настрій», – стверджує Тауб-Дікс.

Серед найкорисніших риб - лосось та тунець. В одній порції лосося міститься близько 20 г білка та 6,5 г ненасичених жирних кислот. А тунець - це справжня криниця білка: 25 г на 100 г продукту.

Якщо ви хочете позбутися зайвого жиру в організмі, також варто включити до свого раціону страви з лосося: він містить лише 10-12 г жирів, насичених і ненасичених. Дієтологи радять їсти рибу двічі на тиждень у запеченому чи смаженому вигляді.

Бобові

cookbookman17/Flickr.com

Грецький (фільтрований) йогурт

Грецький йогурт може бути сніданком, легкою закускою або інгредієнтом для різних страв. Порівняно із звичайним йогуртом, у грецькому майже вдвічі більше білка: замість 5–10 г в одній порції йогурту – 13–20 г. Крім того, у грецькому йогурті досить багато кальцію: 20% від денної норми.

Горіхи

Adam Wyles/Flickr.com

Горіхи відомі як продукт, багатий на корисні ненасичені жирні кислоти, проте в них також міститься багато білка. Крім того, як показало дослідження, опубліковане в 2013 році в New England Journal of Medicine, люди, які з'їдають жменю горіхів на день, на 20% менше схильні до ризику смерті від різних недуг.

Зелень

Jason Bachman/Flickr.com

Різні види зелені та зелених листових овочів багаті на білок. Наприклад, в 100 г шпинату міститься всього 22 ккал і близько 3 г білка, а в петрушці - 47 ккал та 3,7 г білка. Незважаючи на те, що в зелені недостатньо необхідних амінокислот, ви можете комбінувати її з бобовими і отримувати достатньо білка та корисних речовин.

А які продукти, багаті на білок, віддаєте перевагу ви?

Формування нових знань. Лекційний блок.

План вивчення теми:

1.Роль білків в організмі, природні джерела білків.

2.Склад та будова білків.

3.Функції білків.

4.Фізичні та хімічні властивості білків.

5.Синтез білків.

6. Перетворення білків в організмі

З органічних речовин, що входять до живої клітини, найважливішу роль відіграють білки. На частку припадає близько 50% маси клітини. Завдяки білкам організм набув можливості рухатися, розмножуватися, рости, засвоювати їжу, реагувати на зовнішні дії тощо.

«Життя є спосіб існування білкових тіл, істотним моментом якого є постійний обмін речовин з навколишньою їх зовнішньою природою, причому з припиненням цього обміну речовин припиняється і життя, що призводить до розкладання білка», – писав Енгельс у своїх працях.

Білки – необхідні компоненти харчових продуктів, вони входять до складу лікарських засобів.

Білок – важливий компонент їжі людини. Основні джерела харчового білка: м'ясо, молоко, продукти переробки збіжжя, хліб, риба, овочі. Потреба білку залежить від віку, статі, виду діяльності. В організмі здорової людини повинен бути баланс між кількістю білків, що надходять, і продуктами розпаду, що виділяються. Для оцінки білкового обміну запроваджено поняття білкового балансу. У віці у здорової людини існує азотна рівновага, тобто. кількість азоту, отриманого з білками їжі дорівнює кількості виділяється азоту. У молодому організмі йде накопичення білкової маси, тому азотний баланс буде позитивний, тобто. кількість азоту, що надходить, перевищує кількість виведеного з організму. У людей похилого віку, а також за деяких захворювань спостерігається негативний азотний баланс. Тривалий негативний баланс азоту веде до загибелі організму.

Необхідно пам'ятати, деякі амінокислоти при тепловій обробці, тривалому зберіганні продуктів можуть утворювати незасвоювані організмом сполуки, тобто. ставати "недоступними". Це знижує цінність білка.

Тварини та рослинні білки засвоюються організмом неоднаково. Якщо білки молока, молочних продуктів, яєць засвоюються на 96%, м'яса та риби – на 93–95%, то білки хліба – на 62–86%, овочів – на 80%, картоплі та деяких бобових – на 70%. Однак суміш цих продуктів може бути більш повноцінною.

На ступінь засвоєння організмом білків впливає технологія отримання продуктів харчування та його кулінарна обробка. При помірному нагріванні харчових продуктів, особливо рослинного походження, засвоюваність білків дещо зростає. При інтенсивній тепловій обробці засвоюваність знижується.

Добова потреба дорослої людини у білку різного виду 1–1,5 г на 1 кг маси тіла, тобто. приблизно 85-100 г. Частка тваринних білків повинна становити приблизно 55% від загальної кількості в раціоні.

2. Будова білків.

Багато органічних сполук, що входять до складу клітини, характеризуються великими розмірами молекул. Як називаються такі молекули? (макромолекули) Вони складаються зазвичай з подібних за будовою низькомолекулярних сполук, пов'язаних між собою ковалентними зв'язками. Їхню будову можна порівняти з бусинками на нитці. Як називаються ці складові елементи? (Мономіри). Вони утворюють полімери. Більшість полімерів побудована з однакових мономерів. Такі мономери називаються регулярними. Наприклад, якщо А – мономер, то –А-А-А-…….А-полімер. Полімери, у яких мономери різні за будовою, називаються нерегулярними. Наприклад, -А-В-Р-П-А-……Г-Р-П-А-. Склад визначає їх властивості.

Білки – нерегулярні полімери, мономерами яких є амінокислоти.

Білки – це складні високомолекулярні природні сполуки, побудовані з амінокислот. До складу білків входить 20 різних амінокислот, звідси випливає величезне різноманіття білків при різних комбінаціях амінокислот. Як із 33 літер алфавіту ми можемо скласти нескінченну кількість слів, так із 20 амінокислот – безліч білків. В організмі людини налічується до 100 000 білків.

До складу більшості білків входять 300-500 амінокислотних залишків, але є і більші білки, що складаються з 1500 і більше амінокислот. Білки розрізняються і складом амінокислот і числом амінокислотних ланок, і особливо порядком чергування в поліпептидних ланцюгах. Розрахунок показує, що для білка, побудованого з 20 різних амінокислот, що містить у ланцюзі 100 амінокислотних залишків, число можливих варіантів може становити 10130. Багато білків великі і за довжиною, і молекулярною масою.

Інсулін -5700

Рибонуклеаза -12700

Альбумін-36000

Гемоглобін-65000

Білки повинні бути за такої маси довгими нитками. Але їх макромолекули мають формулу компактних куль (глобул) чи витягнутих структур (фібрил).

Білки поділяють на протеїни (прості білки) та протеїди (складні білки). Число амінокислотних залишків, що входять у молекули, по-різному, наприклад: інсулін – 51, міоглобін – 140. Звідси Mr білка від 10 000 до декількох мільйонів.

Перша гіпотеза про будову молекули білка була запропонована у 70-х роках ХІХ ст. Це була уреідна теорія будови білка. У 1903 р. німецький вчений Е.Г.Фішер запропонував пептидну теорію, яка стала ключем до таємниці будови білка. Фішер припустив, що білки є полімерами з залишків амінокислот, з'єднаних пептидним зв'язком NH-CO. Ідея у тому, що білки – це полімерні освіти, висловлювалася ще 1888 р. російським ученим А.Я.Данилевским. Ця теорія отримала підтвердження у наступних роботах. Відповідно до поліпептидної теорії білки мають певну структуру

Багато білків складаються з кількох поліпептидних частинок, що складаються в єдиний агрегат. Так, молекула гемоглобіну (С738Н1166S2Fe4O208) складається з чотирьох субодиниць. Зазначимо, що Mr білка яйця = 36000, Mr білка м'язів = 1500000.

Первинна структура білка- Послідовність чергування амінокислотних залишків, здійснюється за рахунок пептидних (амідних) зв'язків, всі зв'язки ковалентні, міцні.

Вторинна структура- Форма поліпептидного ланцюга в просторі. Білковий ланцюг закручений у спіраль, здійснюється за рахунок безлічі водневих зв'язків.

Третинна структура– реальна тривимірна конфігурація, яку приймає у просторі закручена спіраль Третинна структура – клубок із поліпептидної спіралі. (Демонстрація клубка із еластичного шнура).

Уявити конфігурацію легко, важче зрозуміти, які сили її підтримують. (Водневі зв'язки, дисульфідні містки -S-S-, складноефірний зв'язок між радикалами. Полярні групи COOH і OH взаємодіють з водою, а неполярні радикали відштовхують її, вони спрямовані всередину глобул. Радикали взаємодіють між собою завдяки силам Ван-дер-Ваальса.) (за рахунок гідрофобних зв'язків), у деяких білків - S-S-зв'язку (бісульфідні містки), складноефірні містки.

Четвертична структура- Сполучені один з одним макромолекули білків утворюють комплекс. Четвертична структура – структура з кількох поліпептидних ланцюгів

Можливо, буде корисно почитати: