Tabiiy oqsillar. Tabiiy oqsillarning xossalari

Proteinlar yoki oqsillar aminokislotalardan tashkil topgan murakkab, yuqori molekulyar organik birikmalardir. Ular hayvon va o'simlik organizmlarining barcha hujayralari va to'qimalarining asosiy, eng muhim qismini ifodalaydi, ularsiz hayotiy fiziologik jarayonlar sodir bo'lmaydi. Proteinlar turli xil hayvon va o'simlik organizmlarida va bir organizmning turli hujayralari va to'qimalarida o'z tarkibi va xususiyatlariga ko'ra farqlanadi. Turli molekulyar tarkibli oqsillar suvli tuz eritmalarida turlicha eriydi, ular organik erituvchilarda erimaydi; Protein molekulasida kislotali va asosli guruhlar mavjudligi sababli u neytral reaktsiyaga ega.

Proteinlar har qanday kimyoviy moddalar bilan ko'plab birikmalar hosil qiladi, bu ularning organizmda sodir bo'ladigan kimyoviy reaktsiyalarda alohida ahamiyatini belgilaydi va hayotning barcha ko'rinishlarining asosini va uni zararli ta'sirlardan himoya qiladi. Proteinlar fermentlar, antikorlar, gemoglobin, miyoglobin, ko'plab gormonlar asosini tashkil qiladi va vitaminlar bilan murakkab komplekslar hosil qiladi.

Yog'lar va uglevodlar bilan qo'shilib, oqsillar parchalanishi paytida organizmda yog'lar va uglevodlarga aylanishi mumkin. Hayvonlar organizmida ular faqat aminokislotalar va ularning komplekslari - polipeptidlardan sintezlanadi va ular noorganik birikmalar, yog'lar va uglevodlardan hosil bo'lmaydi. Ba'zi gormonlar kabi organizmda mavjud bo'lganlarga o'xshash ko'plab past molekulyar biologik faol oqsil moddalari tanadan tashqarida sintezlanadi.

Oqsillar va ularning tasnifi haqida umumiy ma'lumot

Proteinlar eng muhim bioorganik birikmalar bo'lib, ular nuklein kislotalar bilan bir qatorda tirik materiyada alohida o'rin tutadi - bu birikmalarsiz hayot mumkin emas, chunki F. Engels ta'rifiga ko'ra, hayot oqsil tanalarining alohida mavjudligi va boshqalar. .

"Oqsillar tabiiy biopolimerlar bo'lib, ular tabiiy alfa aminokislotalarning polikondensatsiya reaktsiyasi mahsulotidir."

18-23 ta tabiiy alfa aminokislotalar mavjud bo'lib, ularning kombinatsiyasi turli xil organizmlarning xilma-xilligini ta'minlaydigan cheksiz ko'p miqdordagi oqsil molekulalarini hosil qiladi. Hatto ma'lum bir turning alohida organizmlari ham o'z oqsillari bilan ajralib turadi va ko'plab organizmlarda bir qator oqsillar mavjud.

Proteinlar quyidagi elementar tarkibi bilan tavsiflanadi: ular uglerod, vodorod, kislorod, azot, oltingugurt va boshqa ba'zi kimyoviy elementlardan hosil bo'ladi. Protein molekulalarining asosiy xususiyati ularda azotning majburiy mavjudligi (C, H, O atomlaridan tashqari).

Protein molekulalarida "peptid" aloqasi, ya'ni karbonil guruhining C atomi va aminokislotalarning azot atomi o'rtasidagi bog'lanish amalga oshiriladi, bu protein molekulalarining ba'zi xususiyatlarini belgilaydi. Protein molekulasining yon zanjirlari ko'p sonli radikallar va funktsional guruhlarni o'z ichiga oladi, ular oqsil molekulasini ko'p funktsiyali qiladi, turli xil fizik-kimyoviy va biokimyoviy xususiyatlarga ega.

Protein molekulalarining xilma-xilligi va ularning tarkibi va xususiyatlarining murakkabligi tufayli oqsillar turli xil xususiyatlarga asoslangan bir necha xil tasniflarga ega. Keling, ulardan ba'zilarini ko'rib chiqaylik.

I. Tarkibiga ko`ra oqsillar ikki guruhga bo`linadi:

1. Proteinlar (oddiy oqsillar; ularning molekulasi faqat oqsildan hosil bo'ladi, masalan, tuxum albumini).

2. Proteidlar - molekulalari oqsil va oqsil bo'lmagan komponentlardan iborat murakkab oqsillar.

Proteidlar bir necha guruhlarga bo'linadi, ulardan eng muhimlari:

1) glikoproteinlar (oqsil va uglevodlarning murakkab birikmasi);

2) lipoproteinlar (oqsil molekulalari va yog'lar (lipidlar) majmuasi);

3) nukleoproteinlar (oqsil molekulalari va nuklein kislota molekulalari majmuasi).

II. Molekulaning shakliga ko'ra oqsillarning ikki guruhi ajratiladi:

1. Globulyar oqsillar - oqsil molekulasi sharsimon shaklga ega (globul shaklida), masalan, tuxum albumin molekulalari; bunday oqsillar suvda eriydi yoki kolloid eritmalar hosil qilish qobiliyatiga ega.

2. Fibrilyar oqsillar - bu moddalarning molekulalari iplar (fibrillalar) shakliga ega, masalan, mushak miyozini, ipak fibroin. Fibrillar oqsillari suvda erimaydi, ular kontraktil, mexanik, shakl hosil qiluvchi va himoya funktsiyalarini, shuningdek, tananing kosmosda harakat qilish qobiliyatini amalga oshiradigan tuzilmalarni hosil qiladi;

III. Turli xil erituvchilarda eruvchanligiga qarab, oqsillar bir necha guruhlarga bo'linadi, ulardan eng muhimlari quyidagilardir:

1. Suvda eriydi.

2. Yog'da eriydi.

Proteinlarning boshqa tasniflari ham mavjud.

Tabiiy alfa aminokislotalarning qisqacha tavsifi

Tabiiy alfa aminokislotalar aminokislotalarning bir turidir. Aminokislota kamida ikkita funktsional guruhni - aminokislota (-NH 2) va karboksil (karboksilik, ikkinchisi to'g'riroq) guruhini (-COOH) o'z ichiga olgan ko'p funksiyali organik moddadir.

Alfa aminokislotalar - aminokislotalar bo'lib, ularda aminokislotalar va karboksil guruhlari bir xil uglerod atomida joylashgan. Ularning umumiy formulasi NH 2 CH(R)COOH. Quyida ba'zi tabiiy alfa aminokislotalarning formulalari keltirilgan; ular polikondensatsiya reaktsiyasi tenglamalarini yozish uchun qulay shaklda yoziladi va ma'lum polipeptidlarni ishlab chiqarish uchun reaktsiya tenglamalarini (sxemalarini) yozish zarur bo'lganda qo'llaniladi:

1) glisin (aminoasetik kislota) - MH 2 CH 2 COOH;

2) alanin - NH 2 CH (CH 3) COOH;

3) fenilalanin - NH 2 CH (CH 2 C 6 H 5) COOH;

4) serin - NH 2 CH (CH 2 OH) COOH;

5) aspartik kislota - NH 2 CH (CH 2 COOH) COOH;

6) sistein - NH 2 CH (CH 2 SH) COOH va boshqalar.

Ba'zi tabiiy alfa aminokislotalar tarkibida ikkita aminokislotalar (masalan, lizin), ikkita karboksi guruhi (masalan, aspartik va glutamik kislotalar), gidroksid (OH) guruhlari (masalan, tirozin) mavjud va tsiklik (masalan, prolin) bo'lishi mumkin. ).

Tabiiy alfa aminokislotalarning metabolizmga ta'sir qilish xususiyatiga ko'ra, ular almashtiriladigan va almashtirib bo'lmaydiganlarga bo'linadi. Muhim aminokislotalar organizmga oziq-ovqat bilan ta'minlanishi kerak.

Oqsil molekulalari tuzilishining qisqacha tavsifi

Oqsillar murakkab tarkibidan tashqari oqsil molekulalarining murakkab tuzilishi bilan ham xarakterlanadi. Protein molekulalarining to'rt xil tuzilishi mavjud.

1. Birlamchi struktura polipeptid zanjirida alfa aminokislota qoldiqlarining joylashish tartibi bilan tavsiflanadi. Masalan, tetrapeptid (to'rtta aminokislota molekulasining polikondensatsiyasidan hosil bo'lgan polipeptid) ala-fen-tiro-serin peptid bog'i orqali bir-biri bilan bog'langan alanin, fenilalanin, tirozin va serin qoldiqlarining ketma-ketligidir.

2. Oqsil molekulasining ikkilamchi tuzilishi polipeptid zanjirining fazoda joylashishidir. Bu har xil bo'lishi mumkin, lekin eng keng tarqalgani alfa spiral bo'lib, spiralning ma'lum bir "pog'onasi", spiralning alohida burilishlari orasidagi o'lcham va masofa bilan tavsiflanadi.

Protein molekulasining ikkilamchi strukturasining barqarorligi spiralning alohida burilishlari orasida turli xil kimyoviy bog'lanishlarning paydo bo'lishi bilan ta'minlanadi. Ular orasida eng muhim rol vodorod bog'iga (guruhlar atomining yadrosini - NH 2 yoki =NH ni kislorod yoki azot atomlarining elektron qobig'iga tortish orqali amalga oshiriladi), ion bog'iga (-COO ning elektrostatik o'zaro ta'siri orqali amalga oshiriladi) tegishli. - va - NH + 3 yoki =NH ionlari + 2) va boshqa aloqa turlari.

3. Oqsil molekulalarining uchinchi darajali tuzilishi alfa spiral yoki boshqa strukturaning fazoda joylashishi bilan tavsiflanadi. Bunday tuzilmalarning barqarorligi ikkilamchi struktura bilan bir xil turdagi ulanishlar bilan belgilanadi. Uchinchi darajali tuzilmani amalga oshirish natijasida oqsil molekulasining "kichik birligi" paydo bo'ladi, bu juda murakkab molekulalar uchun xosdir va nisbatan oddiy molekulalar uchun uchinchi darajali tuzilma yakuniy hisoblanadi.

4. Oqsil molekulasining to‘rtlamchi tuzilishi oqsil molekulalari bo‘linmalarining fazoda joylashishidir. Bu gemoglobin kabi murakkab oqsillarga xosdir.

Protein molekulalarining tuzilishini ko'rib chiqishda tirik oqsilning tuzilishini - mahalliy tuzilmani va o'lik oqsilning tuzilishini farqlash kerak. Tirik materiyadagi oqsil (mahalliy protein) o'zgarishiga duchor bo'lgan oqsildan farq qiladi, u tirik oqsilning xususiyatlarini yo'qotishi mumkin. Sayoz ta'sir qilish denaturatsiya deb ataladi, uning davomida tirik oqsilning xususiyatlarini keyinchalik tiklash mumkin. Denatüratsiyaning bir turi - qaytariladigan koagulyatsiya. Qaytarib bo'lmaydigan koagulyatsiya bilan mahalliy protein "o'lik oqsil" ga aylanadi.

Oqsilning fizik, fizik-kimyoviy va kimyoviy xossalarining qisqacha tavsifi

Protein molekulalarining xossalari ularning biologik va ekologik xususiyatlarini amalga oshirish uchun katta ahamiyatga ega. Shunday qilib, agregatsiya holatiga ko'ra, oqsillar suvda yoki boshqa erituvchilarda eriydigan yoki erimaydigan qattiq moddalar sifatida tasniflanadi. Oqsillarning bioekologik rolining katta qismi fizik xossalari bilan belgilanadi. Shunday qilib, oqsil molekulalarining kolloid sistemalarni hosil qilish qobiliyati ularning qurilish, katalitik va boshqa funktsiyalarini belgilaydi. Oqsillarning suvda va boshqa erituvchilarda erimasligi, ularning fibrilyarligi himoya va shakl hosil qiluvchi funktsiyalarni belgilaydi va hokazo.

Oqsillarning fizik-kimyoviy xossalariga ularning denaturatsiya va koagulyatsiya qobiliyati kiradi. Koagulyatsiya har qanday tirik moddaning asosi bo'lgan kolloid tizimlarda o'zini namoyon qiladi. Koagulyatsiya jarayonida zarrachalar bir-biriga yopishganligi sababli kattalashadi. Koagulyatsiya yashirin bo'lishi mumkin (uni faqat mikroskop ostida kuzatish mumkin) va aniq - uning belgisi oqsilning cho'kishi. Agar koagulyatsion omil ta'siri to'xtatilgandan so'ng, koagulyatsion tizimning tuzilishi tiklanmasa, qaytarilmas va koagulyatsion omil olib tashlanganidan keyin kolloid tizim tiklanganda qaytarilmaydi.

Tuxum albumin oqsilining tuz eritmalari ta'sirida cho'kishi, oqsil cho'kmasi eritma suyultirilganda yoki cho'kma distillangan suvga o'tkazilganda eriydi, teskari koagulyatsiyaga misol bo'la oladi.

Qaytarib bo'lmaydigan koagulyatsiyaga misol sifatida suvning qaynash nuqtasiga qadar qizdirilganda albumin oqsilining kolloid tuzilishini yo'q qilish mumkin. O'lim paytida (to'liq) tirik materiya butun tizimning qaytarilmas koagulyatsiyasi tufayli o'lik materiyaga aylanadi.

Oqsillarning kimyoviy xossalari oqsil molekulalarida ko'p sonli funksional guruhlar mavjudligi, shuningdek, oqsil molekulalarida peptid va boshqa bog'larning mavjudligi tufayli juda xilma-xildir. Ekologik va biologik nuqtai nazardan, oqsil molekulalarining gidrolizlanish qobiliyati eng katta ahamiyatga ega (bu oxir-oqibatda ushbu molekulaning shakllanishida ishtirok etgan tabiiy alfa aminokislotalar aralashmasiga olib keladi; bu aralashmada boshqa moddalar bo'lishi mumkin, agar oqsil oqsil edi), oksidlanishga (uning mahsulotlari karbonat angidrid, suv, azot birikmalari, masalan, karbamid, fosfor birikmalari va boshqalar bo'lishi mumkin).

Proteinlar "kuygan shox" yoki "kuygan patlar" hidining chiqishi bilan yonadi, bu ekologik tajribalarni o'tkazishda bilish kerak. Proteinga turli xil rangli reaktsiyalar ma'lum (biuret, ksantoprotein va boshqalar), ular haqida batafsil ma'lumotni kimyo kursida topish mumkin.

Oqsillarning ekologik va biologik funktsiyalarining qisqacha tavsifi

Hujayralar va umuman organizmdagi oqsillarning ekologik va biologik rolini farqlash kerak.

Hujayralardagi oqsillarning ekologik va biologik roli

Oqsillar (nuklein kislotalar bilan birga) hayot moddalari bo'lganligi sababli ularning hujayralardagi vazifalari juda xilma-xildir.

1. Oqsil molekulalarining eng muhim vazifasi - strukturaviy funktsiya bo'lib, oqsil hujayrani tashkil etuvchi barcha tuzilmalarning eng muhim tarkibiy qismi bo'lib, u turli xil kimyoviy birikmalar majmuasi tarkibiga kiradi.

2. Protein tirik materiyaning normal ishlashini ta'minlaydigan juda ko'p xilma-xil biokimyoviy reaktsiyalar jarayonida eng muhim reaktivdir, shuning uchun u reaktiv funktsiyasi bilan tavsiflanadi.

3. Tirik materiyada reaktsiyalar faqat biologik katalizatorlar - fermentlar ishtirokida bo'lishi mumkin va biokimyoviy tadqiqotlar natijasida aniqlanganidek, ular oqsil xususiyatiga ega, shuning uchun oqsillar ham katalitik funktsiyani bajaradi.

4. Agar kerak bo'lsa, oqsillar organizmlarda oksidlanadi va shu bilan birga ular ajralib chiqadi, buning natijasida ATP sintezlanadi, ya'ni. oqsillar ham energiya vazifasini bajaradi, lekin bu moddalar organizmlar uchun alohida ahamiyatga ega bo'lganligi sababli (murakkab tarkibi tufayli) oqsillarning energiya funktsiyasi organizmlar tomonidan faqat tanqidiy sharoitlarda amalga oshiriladi.

5. Proteinlar saqlash funktsiyasini ham bajarishi mumkin, chunki ular organizmlar (ayniqsa o'simliklar uchun) moddalar va energiyaning o'ziga xos "konservalangan oziq-ovqati" bo'lib, ularning dastlabki rivojlanishini (hayvonlar uchun - intrauterin, o'simliklar uchun - embrionlarning tug'ilgunga qadar rivojlanishini) ta'minlaydi. yosh organizmning ko'rinishi - ko'chat).

Bir qator oqsil funktsiyalari ikkala hujayraga ham, umuman tanaga ham xosdir, shuning uchun ular quyida muhokama qilinadi.

Organizmlardagi oqsillarning ekologik va biologik roli (umuman)

1. Proteinlar hujayralar va organizmlarda (boshqa moddalar bilan birgalikda) maxsus tuzilmalarni hosil qiladi, ular atrof-muhitdan tirnash xususiyati ko'rinishidagi signallarni idrok etishga qodir, buning natijasida "qo'zg'alish" holati paydo bo'lib, organizm bunga javob beradi. muayyan reaktsiya, ya'ni. Hujayradagi ham, umuman organizmdagi oqsillar ham sezuvchanlik funktsiyasi bilan ajralib turadi.

2. Oqsillar shuningdek, hujayra (organizm)ning ma'lum tuzilmalarida paydo bo'ladigan qo'zg'alishning tegishli markazga (hujayra) uzatilishidan iborat bo'lgan (hujayralarda ham, umuman organizmda ham) o'tkazuvchanlik funktsiyasi bilan tavsiflanadi. yoki organizm), bunda organizm yoki hujayraning qabul qilingan signalga ma'lum reaktsiyasi (javob) hosil bo'ladi.

3. Ko'p organizmlar kosmosda harakat qilish qobiliyatiga ega, bu hujayra yoki organizm tuzilmalarining qisqarish qobiliyati tufayli mumkin va bu fibrillar strukturaning oqsillari qisqarish funktsiyasiga ega bo'lganligi sababli mumkin.

4. Geterotrof organizmlar uchun oqsillar ham alohida, ham boshqa moddalar bilan aralash holda oziq-ovqat mahsuloti hisoblanadi, ya’ni ular trofik funksiyasi bilan tavsiflanadi.

Odamlar misolida geterotrof organizmlarda oqsil transformatsiyasining qisqacha tavsifi

Oziq-ovqat tarkibidagi oqsillar og'iz bo'shlig'iga kiradi, u erda ular tupurik bilan namlanadi, tishlar bilan eziladi va bir hil massaga aylanadi (to'liq chaynash bilan), va farenks va qizilo'ngach orqali oshqozonga kiradi (ular ikkinchisiga kirgunga qadar, hech narsa sodir bo'lmaydi). oqsillar birikmalar sifatida).

Oshqozonda oziq-ovqat boluslari me'da shirasi bilan to'yingan bo'lib, bu oshqozon bezlarining sekretsiyasidir. Oshqozon sharbati vodorod xlorid va fermentlarni o'z ichiga olgan suvli tizim bo'lib, ularning eng muhimi (oqsillar uchun) pepsindir. Pepsin kislotali muhitda oqsillarning peptonlarga gidrolizlanishiga olib keladi. Keyin oziq-ovqat yormasi ingichka ichakning birinchi qismiga - o'n ikki barmoqli ichakka kiradi, oshqozon osti bezi kanali ochiladi va oshqozon osti bezi shirasini chiqaradi, u gidroksidi muhitga va fermentlar majmuasiga ega bo'lib, tripsin oqsil gidroliz jarayonini tezlashtiradi va uni boshqaradi. oxirigacha, ya'ni tabiiy alfa aminokislotalarning aralashmalari paydo bo'lgunga qadar (ular eriydi va ichak villi tomonidan qonga singib ketishi mumkin).

Aminokislotalarning bu aralashmasi interstitsial suyuqlikka kiradi va u erdan tananing hujayralariga kiradi, ularda (aminokislotalar) turli xil transformatsiyalarga kiradi. Ushbu birikmalarning bir qismi ma'lum bir organizmga xos bo'lgan oqsillarni sintez qilish uchun bevosita ishlatiladi, ikkinchisi transaminatsiya yoki dezaminatsiyaga duchor bo'lib, organizm uchun zarur bo'lgan yangi birikmalarni beradi, uchinchisi oksidlanadi va organizm uchun zarur energiya manbai hisoblanadi. uning hayotiy funktsiyalarini amalga oshirish.

Hujayra ichidagi oqsil transformatsiyasining ba'zi xususiyatlarini ta'kidlash kerak. Agar organizm geterotrof va bir hujayrali bo'lsa, oziq-ovqat tarkibidagi oqsillar hujayralarga sitoplazmaga yoki maxsus ovqat hazm qilish vakuolalariga kiradi, ular fermentlar ta'sirida gidrolizga uchraydi va keyin hamma narsa hujayralardagi aminokislotalar uchun tavsiflanganidek davom etadi. Hujayra tuzilmalari doimiy ravishda yangilanadi, shuning uchun "eski" oqsil "yangi" bilan almashtiriladi, birinchisi esa aminokislotalar aralashmasini hosil qilish uchun gidrolizlanadi.

Avtotrof organizmlar oqsil o'zgarishida o'ziga xos xususiyatlarga ega. Birlamchi oqsillar (meristema hujayralarida) aminokislotalardan sintezlanadi, ular birlamchi uglevodlar (ular fotosintez paytida paydo bo'lgan) va noorganik azot o'z ichiga olgan moddalar (nitratlar yoki ammoniy tuzlari) o'zgarishi mahsulotlaridan sintezlanadi. Avtotrof organizmlarning uzoq umr ko'radigan hujayralarida oqsil tuzilmalarini almashtirish geterotrof organizmlarnikidan farq qilmaydi.

Azot balansi

Aminokislotalardan tashkil topgan oqsillar hayot jarayonlari uchun zarur bo'lgan asosiy birikmalardir. Shuning uchun oqsillarning metabolizmini va ularning parchalanish mahsulotlarini hisobga olish juda muhimdir.

Terda azot juda kam, shuning uchun azot miqdori uchun ter tahlili odatda amalga oshirilmaydi. Oziq-ovqatdan olingan azot miqdori va siydik va najas tarkibidagi azot miqdori 6,25 ga (16%) ko'paytiriladi va ikkinchisi birinchi qiymatdan chiqariladi. Natijada, organizmga kirgan va so'rilgan azot miqdori aniqlanadi.

Organizmga oziq-ovqat bilan kiradigan azot miqdori siydik va najasdagi azot miqdoriga teng bo'lsa, ya'ni dezaminatsiya paytida hosil bo'lsa, u holda azot muvozanati mavjud. Azot balansi, qoida tariqasida, sog'lom kattalar organizmiga xosdir.

Organizmga kiradigan azot miqdori chiqarilgan azot miqdoridan ko'p bo'lsa, u holda musbat azot balansi mavjud bo'ladi, ya'ni organizmga kiritilgan oqsil miqdori parchalanishga uchragan oqsil miqdoridan kattaroqdir. Musbat azot balansi o'sib borayotgan sog'lom organizmga xosdir.

Ratsionda protein miqdori ortib ketganda, siydik bilan chiqariladigan azot miqdori ham ortadi.

Va nihoyat, organizmga kiradigan azot miqdori chiqarilgan azot miqdoridan kamroq bo'lsa, u holda manfiy azot balansi yuzaga keladi, bunda oqsilning parchalanishi uning sintezidan oshib ketadi va organizmni tashkil etuvchi oqsil yo'q qilinadi. Bu protein ochligi paytida va organizm uchun zarur bo'lgan aminokislotalar ta'minlanmaganida sodir bo'ladi. Salbiy azot balansi ham organlar va to'qimalarda oqsillarning ko'payishiga olib keladigan ionlashtiruvchi nurlanishning katta dozalari ta'siridan keyin aniqlandi.

Optimal protein muammosi

Tanadagi buzilgan oqsillarni to'ldirish uchun zarur bo'lgan oziq-ovqat oqsillarining minimal miqdori yoki faqat uglevodli diet bilan tana oqsillarining parchalanish miqdori eskirish koeffitsienti sifatida belgilanadi. Voyaga etgan odamda bu koeffitsientning eng kichik qiymati kuniga taxminan 30 g proteindir. Biroq, bu miqdor etarli emas.

Yog'lar va uglevodlar oqsillarning iste'mol qilinishiga plastik maqsadlar uchun zarur bo'lgan minimal darajadan ortiq ta'sir qiladi, chunki ular oqsillarni parchalash uchun zarur bo'lgan energiya miqdorini minimal darajadan oshib ketadi. Oddiy ovqatlanish paytida uglevodlar oqsillarning parchalanishini to'liq ro'za tutishga qaraganda 3-3,5 baravar kamaytiradi.

Etarli miqdorda uglevodlar va yog'larni o'z ichiga olgan aralash oziq-ovqat va tana vazni 70 kg bo'lgan kattalar uchun kuniga protein normasi 105 g.

Organizmning o'sishi va hayotiy faolligini to'liq ta'minlaydigan oqsil miqdori optimal protein sifatida belgilanadi va engil ish paytida odam uchun kuniga 100-125 g proteinga, og'ir ish paytida kuniga 165 g gacha, va juda og'ir ish paytida 220-230 g.

Kuniga protein miqdori umumiy oziq-ovqatning og'irligi bo'yicha kamida 17%, energiya bo'yicha esa 14% bo'lishi kerak.

To'liq va to'liq bo'lmagan oqsillar

Organizmga oziq-ovqat bilan kiradigan oqsillar biologik jihatdan to'liq va biologik to'liq bo'lmaganlarga bo'linadi.

Biologik jihatdan to'liq oqsillar - bu hayvonlar organizmida oqsil sintezi uchun zarur bo'lgan barcha aminokislotalarni etarli miqdorda o'z ichiga olgan oqsillar. Tananing o'sishi uchun zarur bo'lgan to'liq oqsillarga quyidagi muhim aminokislotalar kiradi: lizin, triptofan, treonin, leysin, izolösin, histidin, arginin, valin, metionin, fenilalanin. Bu aminokislotalardan fenilalanindan tirozin, transformatsiyalar orqali tirozindan tiroksin va adrenalin gormonlari, gistamindan esa boshqa aminokislotalar, gormonlar va boshqalar hosil boʻladi. Metionin qalqonsimon gormonlar hosil bo'lishida ishtirok etadi va xolin, sistein va glutation hosil bo'lishi uchun zarurdir. Bu redoks jarayonlari, azot almashinuvi, yog 'so'rilishi va normal miya faoliyati uchun zarurdir. Lizin gematopoezda ishtirok etadi va tananing o'sishiga yordam beradi. Triptofan o'sish uchun ham zarur, serotonin, vitamin PP va to'qimalar sintezini shakllantirishda ishtirok etadi. Lizin, sistin va valin yurak faoliyatini rag'batlantiradi. Oziq-ovqat tarkibidagi sistinning past miqdori soch o'sishini kechiktiradi va qon shakarini oshiradi.

Biologik yetishmaydigan oqsillar hayvonlar organizmlari tomonidan sintez qilina olmaydigan hatto bitta aminokislota ham yetishmaydigan oqsillardir.

Proteinning biologik qiymati 100 g oziq-ovqat oqsilidan hosil bo'lgan tana oqsilining miqdori bilan o'lchanadi.

Go'sht, tuxum va sutda bo'lgan hayvonlardan olingan oqsillar eng to'liq (70-95%). O'simlik oqsillari kamroq biologik qiymatga ega, masalan, javdar noni, makkajo'xori (60%), kartoshka, xamirturush (67%) oqsillari.

Hayvon oqsili - triptofan va tirozinni o'z ichiga olmaydigan jelatin pastroq. Bug'doy va arpada lizin, makkajo'xorida esa lizin va triptofan kam.

Ba'zi aminokislotalar bir-birini almashtiradi, masalan, fenilalanin tirozin o'rnini bosadi.

Turli xil aminokislotalarga ega bo'lmagan ikkita to'liq bo'lmagan oqsillar birgalikda to'liq proteinli dietani yaratishi mumkin.

Jigarning oqsil sintezidagi roli

Jigar qon plazmasidagi oqsillarni sintez qiladi: albuminlar, globulinlar (gamma globulinlar bundan mustasno), fibrinogen, nuklein kislotalar va ko'plab fermentlar, ularning ba'zilari faqat jigarda sintezlanadi, masalan, karbamid hosil bo'lishida ishtirok etadigan fermentlar.

Organizmda sintez qilingan oqsillar organlar, to'qimalar va hujayralar, fermentlar va gormonlar (oqsillarning plastik ma'nosi) tarkibiga kiradi, ammo organizm tomonidan turli xil oqsil birikmalari shaklida saqlanmaydi. Shuning uchun oqsillarning plastik ahamiyatga ega bo'lmagan qismi fermentlar ishtirokida dezaminlanadi - turli azotli mahsulotlarga energiya chiqishi bilan parchalanadi. Jigar oqsillarining yarimparchalanish davri 10 kun.

Turli sharoitlarda proteinli oziqlanish

Hazm qilinmagan oqsil organizm tomonidan so'rilmaydi, faqat ovqat hazm qilish kanali orqali. Ovqat hazm qilish kanalidan tashqarida kiritilgan protein (parenteral) organizmdan himoya reaktsiyasini keltirib chiqaradi.

Parchalangan oqsilning aminokislotalari va ularning birikmalari - polipeptidlar organizm hujayralariga keltiriladi, ularda fermentlar ta'sirida oqsil sintezi hayot davomida doimiy ravishda sodir bo'ladi. Oziq-ovqat oqsillari asosan plastik ahamiyatga ega.

Organizmning o'sish davrida - bolalik va o'smirlik davrida - oqsil sintezi ayniqsa yuqori. Keksalikda oqsil sintezi kamayadi. Binobarin, o'sish jarayonida oqsillarni tashkil etuvchi kimyoviy moddalarning tanada saqlanishi yoki saqlanishi sodir bo'ladi.

Izotoplar yordamida metabolizmni o'rganish shuni ko'rsatdiki, ba'zi organlarda 2-3 kun ichida barcha oqsillarning taxminan yarmi parchalanadi va bir xil miqdordagi oqsillar organizm tomonidan yangi sintezlanadi (resintez). Har birida, har bir organizmda boshqa to'qimalar va boshqa organizmlarning oqsillaridan farq qiluvchi o'ziga xos oqsillar sintezlanadi.

Yog'lar va uglevodlar singari, tanani qurish uchun ishlatilmaydigan aminokislotalar energiyani chiqarish uchun parchalanadi.

Organizmning o'layotgan, qulab tushadigan hujayralarining oqsillaridan hosil bo'lgan aminokislotalar ham energiya chiqishi bilan o'zgarishlarga uchraydi.

Oddiy sharoitlarda kattalar uchun bir sutkada zarur bo'lgan protein miqdori 1 kg tana vazniga 1,5-2,0 g, uzoq muddatli sovuq sharoitida 3,0-3,5 g, juda og'ir jismoniy mehnat bilan 3,0-3,5 g.

Oqsillar miqdorining 1 kg tana vazniga 3,0-3,5 g dan ortiq ortishi nerv sistemasi, jigar va buyraklar faoliyatini buzadi.

Lipidlar, ularning tasnifi va fiziologik roli

Lipidlar suvda erimaydigan va organik birikmalarda (spirt, xloroform va boshqalar) eriydigan moddalardir. Lipidlar tarkibiga neytral yog'lar, yog'ga o'xshash moddalar (lipoidlar) va ba'zi vitaminlar (A, D, E, K) kiradi. Lipidlar plastik ahamiyatga ega va barcha hujayralar va jinsiy gormonlar tarkibiga kiradi.

Ayniqsa, asab tizimi va buyrak usti bezlari hujayralarida juda ko'p lipidlar mavjud. Ularning katta qismi organizm tomonidan energiya materiali sifatida ishlatiladi.

Aminokislotalar Tabiiy polipeptidlar va oqsillarga aminokislotalar kiradi, ularning molekulalarida aminokislotalar va karboksil guruhlari bir xil uglerod atomiga bog'langan. H 2 N–CH–COOH R Uglevodorod radikali R tuzilishiga koʻra, tabiiy aminokislotalar alifatik, aromatik va geterosikliklarga boʻlinadi. Alifatik aminokislotalar qutbsiz (gidrofobik), qutbsiz yoki qutbli zaryadlangan bo'lishi mumkin. Radikaldagi funktsional guruhlarning tarkibiga qarab, gidroksil, amid, karboksil va aminokislotalarni o'z ichiga olgan aminokislotalar farqlanadi. Odatda, aminokislotalar uchun ahamiyatsiz nomlar qo'llaniladi, ular odatda ularni izolyatsiya qilish manbalari yoki xususiyatlari bilan bog'liq.

Uglevodorod radikalining tuzilishiga ko‘ra -aminokislotalarning tasnifi Alifatik qutbsiz radikal H –CH–COOH NH 2 CH 3 –CH–COOH glisin NH 2 CH 3 CH –CH–COOH CH 3 NH 2 alanin CH 3 CH CH 2– CH–COOH valin CH 3 CH 2 CH–CH–COOH H 3 C NH 2 izolösin NH 2 leysin Alifatik qutb radikali CH 2 –CH–COOH OH NH 2 HS–CH 2 –CH–COOH CH 3 CH –CH–COOH serin OH NH 2 CH 2 – CH–COOH NH 2 sistein treonin SCH 3 NH 2 metionin CH 2 CH 2 –CH–COOH CH 2 –– CH–COOH SONN 2 NH 2 glutamin COOH NH 2 aspartik kislota NH 2 glutamik kislota 2 –CH–COOH NH 2 NH 2 lizin CH 2 –– CH–COOH H 2 N–C–NH–CH 2 –CH–COOH NH SONN 2 NH 2 asparagin NH 2 arginin Aromatik va geterosiklik radikallar ––CH –CH– COOH Geterotsiklik radikal –CH–COOH H O – –CH–COOH HN N NH COOH Karbotsiklik radikal tirozin NH fenilalanin NH 2 2 2 histidin N–H prolin

Almashtiriladigan va muhim aminokislotalar Barcha tabiiy aminokislotalar organizmga faqat tashqi muhitdan kiradigan muhim va sintezi organizmda sodir bo'ladigan muhim bo'lmaganlarga bo'linadi. Muhim aminokislotalar: asosiy aminokislotalar: valin, leysin, izolösin, glitsin, alanin, prolin, lizin, metionin, treonin, serin, sistein, arginin, histidin, triptofan, fenilalanin asparagin, glutamin, aspartik kislotalar va boshlang'ich moddalar. aminokislotalarning biosintezi boshqa aminokislotalar, shuningdek, organik birikmalarning boshqa sinflariga mansub moddalar (masalan, keto kislotalar) bu jarayonning katalizatorlari va ishtirokchilari bo'lishi mumkin. Turli oqsillarning aminokislotalar tarkibini tahlil qilish shuni ko'rsatadiki, ko'pchilik oqsillardagi dikarbon kislotalar va ularning amidlari ulushi barcha aminokislotalarning 25-27% ni tashkil qiladi. Xuddi shu aminokislotalar leysin va lizin bilan birgalikda barcha protein aminokislotalarining taxminan 50% ni tashkil qiladi. Shu bilan birga, sistein, metionin, triptofan, histidin kabi aminokislotalarning ulushi 1,5 - 3,5% dan oshmaydi.

-aminokislotalarning stereoizomeriyasi Fazoviy yoki stereoizomerlar yoki optik faol birikmalar kosmosda bir-birining oyna tasviri (enantiomerlar) bo'lgan ikkita izomer shaklida bo'lishi mumkin bo'lgan birikmalardir. Barcha a-aminokislotalar, glisindan tashqari, optik faol birikmalar bo'lib, tekis qutblangan yorug'likning qutblanish tekisligini (barcha to'lqinlari bir xil tekislikda tebranadi) o'ngga (+, dekstrorotatsion) yoki chapga (-) aylantirishga qodir. , levorotator). Optik faollik belgilari: - molekulasida assimetrik uglerod atomining (to'rt xil o'rinbosar bilan bog'langan atom) mavjudligi; - molekulada simmetriya elementlarining yo'qligi. a-aminokislotalarning enantiomerlari odatda nisbiy konfiguratsiyalar sifatida tasvirlanadi va D, L nomenklaturasi bilan nomlanadi.

-aminokislotalarning nisbiy konfiguratsiyasi Alanin molekulasida ikkinchi uglerod atomi assimetrikdir (u 4 xil o'rinbosarga ega: vodorod atomi, karboksil, metil va aminokislotalar. Molekulaning uglevodorod zanjiri vertikal ravishda joylashtirilgan, faqat atomlar va guruhlar bog'langan. assimetrik uglerod atomi bilan ko'zgu tasvirida aminokislotalar uchun odatda vodorod atomi va aminokislotalar uglerod zanjirining o'ng tomonida joylashgan bo'lsa, u D izomeridir. bu COOH H–C– NH 2 CH 3 D-alanin COOH H 2 N–C– H CH 3 L-alanin Tabiiy oqsillar aminokislotalarning faqat L izomerlarini o'z ichiga oladi tekis polarizatsiyalangan yorug'likning qutblanish tekisligi L aminokislotalarining yarmidan ko'pi dekstrorotator (alanin, izolösin, glutamik kislota, lizin va boshqalar) (fenilalanin, triptofan, leysin va boshqalar);

Aminokislotalarning konfiguratsiyasi aminokislotalarning o'zi ham, aminokislota qoldiqlaridan hosil bo'lgan biopolimerlar - oqsillarning fazoviy tuzilishi va biologik xususiyatlarini aniqlaydi. Ba'zi aminokislotalar uchun ularning konfiguratsiyasi va ta'mi o'rtasida bog'liqlik mavjud, masalan, L Trp, L Phen, L Tyr, L Leu achchiq ta'mga ega va ularning D enantiomerlari shirindir. Glitsinning shirin ta'mi uzoq vaqtdan beri ma'lum. Treoninning L izomeri ba'zi odamlar uchun shirin, boshqalari uchun achchiqdir. Glutamik kislotaning monosodiy tuzi, monosodiy glutamat oziq-ovqat sanoatida qo'llaniladigan ta'm sifatlarining eng muhim tashuvchilaridan biridir. Shunisi qiziqki, aspartik kislota va fenilalaninning dipeptid hosilasi kuchli shirin ta'mga ega. Barcha aminokislotalar juda yuqori haroratli (230 ° C dan yuqori) oq kristall moddalardir. Aksariyat kislotalar suvda yaxshi eriydi, spirt va dietil efirda amalda erimaydi. Bu, shuningdek, yuqori erish nuqtasi, bu moddalarning tuzga o'xshashligini ko'rsatadi. Aminokislotalarning o'ziga xos eruvchanligi molekulada aminokislotalar amfoter elektrolitlarga (amfolitlarga) tegishli bo'lgan aminokislotalar (asosiy xususiyat) va karboksil guruhi (kislota xossalari) mavjudligi bilan bog'liq.

Aminokislotalarning kislota-asosli xossalari Aminokislotalar tarkibida ham kislotali karboksil guruhi, ham asosiy aminokislotalar mavjud. Suvli eritmalarda va qattiq holatda aminokislotalar faqat ichki tuzlar - zvitter ionlari yoki bipolyar ionlar shaklida mavjud. Aminokislota uchun kislota-ishqor muvozanatini quyidagicha tasvirlash mumkin: CH 3 –CH–COO - OH– NH 2 H+ anion CH 3 –CH–COO– H+ +NH 3 bipolyar OH- ioni CH 3 –CH–COOH +NH 3. kation B kislotali muhitda aminokislota molekulalari kation hisoblanadi. Bunday eritma orqali elektr toki o'tkazilganda aminokislota kationlari katodga o'tadi va u erda kamayadi. Ishqoriy muhitda aminokislotalar molekulalari aniondir. Bunday eritmadan elektr toki o'tkazilganda aminokislota anionlari anodga o'tadi va u erda oksidlanadi. p qiymati Deyarli barcha aminokislota molekulalari bipolyar ion bo'lgan H izoelektrik nuqta deb ataladi (I-bet). Ushbu qiymatda p. Aminokislota eritmasi elektr tokini o'tkazmaydi.

p qiymatlari. Eng muhim a-aminokislotalar Sistein (Cys) Asparagin (Asp) Fenilalanin (Phe) Treonin (Thr) Glutamin (Gln) Serin (Ser) Tirozin (Tir) Metionin (Met) Triptofan (Trp) Alanin (Ala) Valin (Val) Glitsin (Gli) Leysin (Leu) Izoleysin (Ile) Prolin (Pro) 5, 0 5, 4 5, 5 5, 6 5, 7 5, 8 5, 9 6, 0 6, 1 6, 3 Aspartik kislota (Asp) Glutamik kislota (Glu) Histidin (Uning) Lizin (Lys) Arginin (Arg) 3,0 3,2 7,6 9,8 10,8

-aminokislotalarning kimyoviy xossalari Karboksil guruhi ishtirokidagi reaksiyalar Aminoguruh ishtirokidagi reaksiyalar Kislota uglevodorod radikali ishtirokidagi reaksiyalar Karboksil va aminokislotalarning bir vaqtda ishtirok etishi bilan bog'liq reaksiyalar

-aminokislotalarning karboksil guruhi ishtirokidagi reaksiyalar Aminokislotalar bir xil kimyoviy reaksiyalarga kirishishi va boshqa karboksilik kislotalar kabi hosilalarni berishi mumkin. CH 3 –CH–COOH Na. OH CH 3 –CH–COONa NH 2 CH 3 –CH–COOH NH 2 CH 3 OH NH 3 NH 2 t NH 2 CH 3 –CH–CONH 2 NH 2 alanin amid Organizmdagi eng muhim reaksiyalardan biri dekarboksillanishdir. aminokislotalardan iborat. Maxsus dekarboksilaza fermentlari ta'sirida CO 2 chiqarilganda aminokislotalar aminlarga aylanadi: CH 2 –CH–COOH NH 2 glutamik kislota + H 2 O alanin metil efir CH 3 –CH–COO– NH 4+ NH 2 CH. 3 –CH–COOCH 3 H+ CH 3 –CH–COOH + H 2 O alaninning natriy tuzi CH 2 –CH 2 NH 2 –CO 2 -aminobutirik kislota (GABA) neyrotransmitter vazifasini bajaradi COOH Uglevodorod radikalidagi reaksiyalar: oksidlanish, yoki to'g'rirog'i fenilalaninning gidroksillanishi: –CH 2 –CH–COOH NH 2 fenilalanin [O] HO– –CH 2 –CH–COOH NH 2 tirozin

Aminokislotalarning aminokislotalari ishtirokidagi reaksiyalar Boshqa alifatik aminlar singari, aminokislotalar ham kislotalar, angidridlar va kislota xloridlari, azot kislotalari bilan reaksiyaga kirishishi mumkin. CH 3 –CH–COOH HCl CH 3 –CH–COOH NH 2 +NH CH 3 –CH–COOH NH 2 CH 3 COCl –HCl CH 33–CH–COOH CH –CH–COOH 3 Cl– alanin xlorid CH 3 –CH –COOH NH–CO–CH 3 HNO 22 HNO 2-atsetilaminopropanoik kislota CH 33–CH–COOH CH –CH–COOH + N 22+ H 22 O + N + H O OH 2 -gidroksipropan kislota NH 22 NH Aminokislotalar qizdirilganda , reaktsiya aminokislotalar va karboksil guruhlarini o'z ichiga olgan molekulalararo suvsizlanish sodir bo'ladi. Natijada siklik diketopiperazin hosil bo'ladi. 2 CH 3 –CH–COOH NH 2 t – 2 H 2 O CH 3 –CH–CO–NH HN––CO–CH–CH 3 diketopiperazin alanin

Aminoguruhlar ishtirokidagi reaksiyalar -aminokislotalar Dezaminlanish reaksiyalari. oksidlovchi dezaminlanish CH 3 –CH–COOH [O] NH 2 CH 3 –C – COOH + NH 3 piruvik O kislota qaytaruvchi dezaminlanish CH 3 –CH–COOH [H] NH 2 CH 3 –CH 2 – COOH propan kislotasi + NH 3 gidrolitik dezaminlanish CH 3 –CH–COOH NH 2 H 2 O CH 3 –CH–COOH sut H 2 kislotasi + NH 3 molekulyar dezaminlanish CH 3 –CH–COOH NH 2 CH 2 = CH – COOH propenik kislota + NH 3 Transaminatsiya reaksiyasi. CH 3 –CH–COOH NH 2 HOOC–CH 2–C – COOH + ketoglutar kislota O CH 3 –C–COOH O HOOC–CH 2–CH– COOH NH 2

Peptid bog'lanishning hosil bo'lishi Aminokislotalarning aminokislotalarning karboksil guruhlari va aminokislotalarning bir-biri bilan sikl hosil qilmasdan reaksiyaga kirishishi mumkin: H 2 N –CH–COOH + H 2 N –CH–COOH CH 3 CH 2 OH H 2 N –CH–CO– NH –CH– COOH –H 2 O CH 3 CH 2 OH dipeptid alanin serin alanilserin Hosil boʻlgan –CO–NH– bogʻi peptid bogʻ, aminokislotalarning oʻzaro taʼsir koʻpaytmasi esa peptid deyiladi. Agar 2 ta aminokislota reaksiyaga kirsa, dipeptid olinadi; 3 ta aminokislotalar - tripeptid va boshqalar molekulyar og'irligi 10 000 dan oshmaydigan peptidlar oligopeptidlar, molekulyar og'irligi 10 000 dan ortiq bo'lgan - polipeptidlar yoki oqsillar deb ataladi. Peptidlar tarkibidagi peptid bog'lari kimyoviy tabiatda amiddir. Polipeptid zanjiri molekulaning asosini tashkil etuvchi muntazam takrorlanadigan bo'limlardan va o'zgaruvchan bo'limlardan - aminokislotalar qoldiqlarining yon radikallaridan iborat. Polipeptid zanjirining boshlanishi erkin aminokislota (N uchi) bo'lgan uchi, polipeptid zanjiri esa erkin karboksil guruhi (C uchi) bilan tugaydi. Peptid N uchidan boshlab peptid tarkibiga kiruvchi aminokislotalarning nomlarini ketma-ket sanash orqali nomlanadi; bu holda C terminalidan tashqari barcha aminokislotalar uchun "in" qo'shimchasi "il" qo'shimchasi bilan almashtiriladi. Peptidlarning tuzilishini tavsiflash uchun an'anaviy strukturaviy formulalar emas, balki yozuvni yanada ixcham qilish uchun qisqartmalar qo'llaniladi. H 2 N –CH–CONH –CH–CONH –CH 2–SONN –CH–COOH CH 2 SH CH 3 CH(CH 3)2 CH 2 OH Pentapeptid: sisteylalanilglisilvalilserin yoki Cis-Ala-Gly-Val-Ser

Proteinlar Hozirgi vaqtda oqsil molekulasi tuzilishining polipeptid nazariyasi umumiy qabul qilingan. Oqsillarni quyidagilarga ajratish mumkin: – molekulalarining shakliga ko‘ra (globulyar va fibrillar); - molekulyar og'irlik bo'yicha (past va yuqori molekulyar og'irlik); – tarkibi yoki kimyoviy tuzilishi bo‘yicha (oddiy va murakkab); – bajarilgan funksiyalar bo‘yicha; - hujayradagi lokalizatsiya bo'yicha (yadroviy, sitoplazmatik va boshqalar); - tanadagi lokalizatsiya (qon oqsillari, jigar va boshqalar); - agar iloji bo'lsa, ushbu oqsillarning miqdorini moslashtirilgan tarzda tartibga soling: doimiy tezlikda sintezlangan oqsillar (konstitutsiyaviy) va atrof-muhit omillari ta'sirida sintezi kuchayishi mumkin bo'lgan oqsillar (induktsiyali); – hujayradagi umr ko‘rish davomiyligi bo‘yicha (yarim yemirilish davri 1 soatdan kam bo‘lgan juda tez yangilanadigan oqsillardan, yarim yemirilish davri haftalar va oylar bilan hisoblangan juda sekin yangilanadigan oqsillarga qadar); - birlamchi tuzilish va tegishli funktsiyalarning o'xshash sohalariga ko'ra (oqsillar oilalari).

Oqsillarning vazifalari Oqsillarning vazifasi Katalitik (fermentativ) Tashish Strukturaviy (plastik) Kontraktsion (gormonal) Himoya energiyasi Mohiyat Kimyoviy reaksiyalarning tezlashishi Organizmdagi pepsin, tripsin, katalaza, sitoxrom oksidaza Tashish (tashish) Gemoglobin, albumin, kimyoviy birikmalar. tanani transferrin kuch va kollagen, to'qimalarning elastikligini ta'minlash keratin Mushak sarkomeralarining qisqarishi Aktin, miyozin (qisqarish) Insulin, somatotropin, hujayralar va to'qimalarda metabolizmni tartibga solish glyukagon, kortikotranspin Organizmni interferonlardan himoya qilish, zararlovchi omillar immunoglobulinlar, fibrinogen, trombin ajralishi. oziq-ovqat oqsillari va aminokislotalarning to'qimalarning parchalanishi tufayli energiya

Oddiy oqsillarning tasnifi Albumin. Sarum oqsillarining osmotik bosimining taxminan 75-80% albuminga to'g'ri keladi; Yana bir funktsiya yog 'kislotalarini tashishdir. Globulinlar qonda bilirubin va yuqori zichlikdagi lipoproteinlar bilan birgalikda topiladi. b globulin fraktsiyasi protrombinni o'z ichiga oladi, u trombinning kashshofi bo'lib, qon ivishi paytida qon fibrinogenini fibringa aylantirish uchun mas'ul bo'lgan oqsildir. Globulinlar himoya funktsiyasini bajaradi. Protaminlar past molekulyar og'irlikdagi oqsillar bo'lib, ularning tarkibida 60 dan 85% gacha arginin mavjudligi sababli aniq asosiy xususiyatlarga ega. Hujayra yadrolarida ular DNK bilan bog'langan. Gistonlar ham kichik asosiy oqsillardir. Ularda lizin va arginin (20-30%) mavjud. Gistonlar gen ekspressiyasini tartibga solishda muhim rol o'ynaydi. Prolaminlar o'simlik oqsillari bo'lib, asosan don urug'larida uchraydi. Bu guruhdagi barcha oqsillar gidrolizda katta miqdorda prolin hosil qiladi. Prolaminlar tarkibida 20-25% glutamik kislota va 10-15% prolin mavjud. Eng ko'p o'rganilganlar oryzenin (guruchdan), glutenin (bug'doydan), zein (makkajo'xori) va boshqalar donli urug'lar va o'simliklarning yashil qismlarida joylashgan oddiy oqsillardir. Glutelinlar glutamik kislotaning nisbatan yuqori miqdori va lizinning mavjudligi bilan ajralib turadi. Glutelinlar saqlash oqsillaridir.

Murakkab oqsillarning tasnifi Sinf nomi Nukleoproteinlar Prostetik guruh Rangli birikmalar (gemoproteinlar, flavoproteinlar) Nuklein kislotalar Fosfoproteinlar Fosfor kislotalari Xromoproteinlar Metalloproteinlar Metal ionlari Glikoproteinlar Lipoproteinlar Uglevodlar va ularning hosilalari Lipidlar va ularning hosilalari, gemoglobinlar. katalaza, ribo peroksidaza soma , xromatin Sut kazeini, ovalbumin, vitellin, ixtulin Ferritin, transferrin, seruloplazmin, gemosiderin Glikoforin, interferon, immunoglobulinlar, musin Xilomikronlar, qon plazmasi lipoproteinlari, lipovitin

Oqsilning birlamchi tuzilishi Oqsilning birlamchi tuzilishi polipeptid zanjiridagi aminokislotalarning ketma-ketligidir. U aminokislotalarni gidroliz orqali oqsildan ketma-ket olib tashlash yo'li bilan aniqlanadi. N terminalli aminokislotalarni olib tashlash uchun oqsil 2, 4 dinitrofluorobenzol bilan ishlanadi va kislota gidrolizidan so'ng, faqat bitta N terminal kislota bu reagent bilan bog'lanadi (Sanger usuli). Edman usuliga ko'ra, N terminal kislota gidroliz paytida fenil izotiosiyanat bilan reaksiya mahsuloti shaklida ajratiladi. C terminal kislotasini aniqlash uchun gidroliz odatda maxsus ferment - karboksipeptidaza ishtirokida qo'llaniladi, bu erkin karboksil guruhini o'z ichiga olgan peptidning oxiridan peptid bog'ini buzadi. C terminal kislotasini olib tashlashning kimyoviy usullari ham mavjud, masalan, gidrazin (Akabori usuli).

Proteinning ikkilamchi tuzilishi - bu juda uzun polipeptid zanjirini spiral yoki buklangan konformatsiyaga o'rash usuli. Spiral yoki burmalarning burilishlari, asosan, spiral yoki burmaning bir burilishidagi vodorod atomi (-NH yoki -COOH guruhlarida) va qoʻshnisining elektronegativ atomi (kislorod yoki azot) oʻrtasida hosil boʻladigan molekula ichidagi bogʻlanishlar orqali bir-biriga bogʻlangan. aylantiring yoki katlayın.

Oqsilning uchlamchi tuzilishi Oqsilning uchlamchi tuzilishi polipeptid spiral yoki buklangan strukturaning ma'lum hajmdagi uch o'lchovli fazoviy yo'nalishidir. Globulyar (sferik) va fibrillar (cho'zilgan, tolali) uchinchi darajali tuzilmalar mavjud. Uchinchi darajali struktura avtomatik ravishda, o'z-o'zidan hosil bo'ladi va oqsilning birlamchi tuzilishi bilan to'liq aniqlanadi. Bunday holda, aminokislotalar qoldiqlarining yon radikallari o'zaro ta'sir qiladi. Uchinchi darajali strukturaning barqarorlashuvi aminokislotalar radikallari o'rtasida vodorod, ion, disulfid bog'lanishlarning hosil bo'lishi, shuningdek, qutbsiz uglevodorod radikallari orasidagi Van der Vaals tortishish kuchlari tufayli amalga oshiriladi.

Aminokislota radikallari o'rtasidagi bog'lanishlarning hosil bo'lish sxemasi 1 - ion bog'lari, 2 - vodorod bog'lari, 3 - hidrofobik o'zaro ta'sirlar, 4 - disulfid bog'lar

Oqsilning to'rtlamchi tuzilishi Oqsilning to'rtlamchi tuzilishi fazoda alohida polipeptid zanjirlarini yotqizish va strukturaviy va funksional jihatdan birlashgan makromolekulyar shakllanishni hosil qilish usulidir. Olingan molekula oligomer deb ataladi va u tashkil topgan alohida polipeptid zanjirlari protomerlar, monomerlar yoki subbirliklar deb ataladi (odatda juft son: 2, 4, kamroq tez-tez 6 yoki 8). Masalan, gemoglobin molekulasi ikkita va ikkita polipeptid zanjiridan iborat. Har bir polipeptid zanjiri gem guruhini, qonga qizil rang beradigan oqsil bo'lmagan pigmentni o'rab oladi. Aynan gem tarkibida temir kationi mavjud bo'lib, u tananing ishlashi uchun zarur bo'lgan kislorodni butun tanaga biriktirishi va tashishi mumkin. Gemoglobin tetramer Oqsillarning 5% ga yaqini gemoglobin, immunoglobulinlar, insulin, ferritin va deyarli barcha DNK va RNK polimerazalarini o'z ichiga olgan to'rtlamchi tuzilishga ega. Insulin geksameri

Oqsillar va aminokislotalarni aniqlash uchun rangli reaksiyalar Peptidlar, oqsillar va individual aminokislotalarni aniqlash uchun "rang reaktsiyalari" deb ataladigan narsa qo'llaniladi. Peptid guruhiga universal reaktsiya mis (II) ionlari ishqoriy muhitdagi oqsil eritmasiga qo'shilganda qizil-binafsha rangning paydo bo'lishi (biuret reaktsiyasi). Aromatik aminokislotalar qoldiqlariga reaktsiya - tirozin va fenilalanin - oqsil eritmasi konsentrlangan nitrat kislota bilan ishlov berilganda sariq rangning paydo bo'lishi (ksantoprotein reaktsiyasi). Oltingugurt saqlovchi oqsillar ishqoriy muhitda qoʻrgʻoshin (II) asetat eritmasi bilan qizdirilganda qora rang beradi (Fol reaksiyasi). Aminokislotalarning umumiy sifat reaktsiyasi ningidrin bilan o'zaro ta'sirlashganda ko'k-binafsha rang hosil bo'lishidir. Proteinlar ningidrin reaktsiyasini ham beradi.

Oqsillar va peptidlarning ahamiyati Oqsillar hujayraning kimyoviy faolligining moddiy asosini tashkil qiladi. Tabiatdagi oqsillarning vazifalari universaldir. Ular orasida fermentlar, gormonlar, struktur (keratin, fibroin, kollagen), transport (gemoglobin, miyoglobin), motor (aktin, miyozin), himoya (immunoglobulinlar), saqlovchi oqsillar (kazein, tuxum albumini), toksinlar (ilon zahari, difteriya toksini). Biologik nuqtai nazardan, peptidlar oqsillardan torroq funktsiyalar doirasida farqlanadi. Peptidlarning eng tipik tartibga solish funktsiyasi (gormonlar, antibiotiklar, toksinlar, fermentlarning inhibitorlari va faollashtiruvchilari, membranalar orqali ion tashuvchilar va boshqalar). Yaqinda miya peptidlari guruhi - neyropeptidlar topildi. Ular o'rganish va xotira jarayonlariga ta'sir qiladi, uyquni tartibga soladi va analjezik funktsiyaga ega; Ba'zi nöropsikiyatrik kasalliklar, masalan, shizofreniya va miyadagi ayrim peptidlarning tarkibi o'rtasida bog'liqlik mavjud. Hozirgi vaqtda oqsillarning tuzilishi va funktsiyalari o'rtasidagi bog'liqlik muammosini, ularning organizm hayotining eng muhim jarayonlarida ishtirok etish mexanizmini o'rganish va ko'plab kasalliklar patogenezining molekulyar asoslarini tushunishda muvaffaqiyatga erishildi. Hozirgi muammolar kimyoviy oqsil sintezini o'z ichiga oladi. Tabiiy peptidlar va oqsillarning analoglarini sintetik ishlab chiqarish ushbu birikmalarning hujayralardagi ta'sir mexanizmini aniqlash, ularning faolligi va fazoviy tuzilishi o'rtasidagi bog'liqlikni aniqlash, yangi dori-darmonlar va oziq-ovqat mahsulotlarini yaratish kabi muammolarni hal qilishga yordam beradi. organizmda sodir bo'lgan jarayonlarni modellashtirishga yaqinlashish.

Proteinlar haqida qiziqarli narsa Proteinlar turli xil biologik elimlarning asosidir. Shunday qilib, o'rgimchaklarning ov to'rlari asosan araknoid siğillar tomonidan chiqariladigan fibroin oqsilidan iborat. Bu siropsimon, yopishqoq modda havoda qattiq, suvda erimaydigan ipga aylanadi. To'rning spiral ipini tashkil etuvchi ipaklarda o'ljani ushlab turadigan elim mavjud. O'rgimchakning o'zi lamel iplar bo'ylab erkin harakat qiladi. Maxsus elimlar tufayli chivinlar va boshqa hasharotlar oddiygina akrobatika mo''jizalarini ko'rsatishga qodir. Kapalaklar o'z tuxumlarini o'simliklar barglariga yopishtiradilar, ba'zi turlar tupurik bezlarining qotib qolgan sekretsiyasidan uya quradilar, o't baliqlari tuxumlarini pastki toshlarga yopishtiradilar. Qish uchun yoki qurg'oqchilik davrida salyangozlar o'z qobig'ini maxsus "eshik" bilan ta'minlaydi, bu salyangozning o'zi ohakni o'z ichiga olgan yopishqoq, qattiqlashtiruvchi oqsildan yasaydi. Salyangoz tashqi dunyodan etarlicha mustahkam to'siq bilan o'ralgan holda, qobig'ida noqulay vaqtlarni kutadi. Vaziyat o'zgarganda, u shunchaki ovqatlanadi va yolg'iz bo'lib yashashni to'xtatadi. Suv ostida yashovchilar tomonidan ishlatiladigan yopishtiruvchi moddalar suv ostida qattiqlashishi kerak. Shuning uchun ular suvni qaytaradigan va kuchli elim hosil qilish uchun bir-biri bilan o'zaro ta'sir qiladigan bir nechta turli xil oqsillarni o'z ichiga oladi. Midiyani toshga bog'laydigan elim suvda erimaydi va epoksi qatronidan ikki baravar kuchli. Endi ular ushbu oqsilni laboratoriyada sintez qilishga harakat qilmoqdalar. Aksariyat yopishtiruvchi moddalar namlikka toqat qilmaydi, ammo suyaklar va tishlarni bir-biriga yopishtirish uchun midiya oqsili elimidan foydalanish mumkin. Bu protein organizm tomonidan rad etishga olib kelmaydi, bu dori-darmonlar uchun juda muhimdir.

Proteinlar haqida qiziqarli narsa L aspartil L fenilalanin metil ester juda shirin ta'mga ega. CH 3 OOC-CH(CH 2 C 6 H 5) -NH-CO-CH(NH 2)-CH 2-COOH. Ushbu modda "aspartam" savdo nomi bilan tanilgan. Aspartam nafaqat shakardan shirinroq (100-150 marta), balki uning shirin ta'mini oshiradi, ayniqsa limon kislotasi mavjud bo'lganda. Ko'pgina aspartam hosilalari ham shirindir. 1895 yilda Nigeriyaning yovvoyi tabiatida topilgan Dioscoreophylum cumminsii (ruscha nomi yo'q) mevalaridan shakardan 1500 - 2000 marta shirinroq bo'lgan monelin oqsili ajratilgan. Boshqa bir afrikalik o'simlik - Thaumatococcus daniellii ning yorqin qizil go'shtli mevalaridan ajratilgan taumatin oqsili saxarozadan ham kuchliroq - 4000 marta oshib ketdi. Bu oqsil alyuminiy ionlari bilan o'zaro ta'sirlashganda tauminning shirin ta'mining intensivligi yanada ortadi. Olingan kompleks talin savdo nomini oldi, saxarozadan 35 000 marta shirinroq; Agar biz talin va saxaroza massasini emas, balki ularning molekulalarining sonini taqqoslasak, talin 200 ming marta shirinroq bo'ladi! Yana bir juda shirin protein, mirakulin, o'tgan asrda "mo''jizaviy" deb nomlangan buta Synsepalum dulcificum daniellii qizil mevalaridan ajratilgan: bu mevalarni chaynagan odamning ta'm hissi o'zgaradi. Shunday qilib, sirka yoqimli sharob ta'mini rivojlantiradi, limon sharbati shirin ichimlikka aylanadi va ta'sir uzoq vaqt davom etadi. Agar bu ekzotik mevalarning barchasi plantatsiyalarda etishtirilsa, shakar sanoatida mahsulotlarni tashish bilan bog'liq muammolar kamroq bo'ladi. Axir, taumatinning kichik bir bo'lagi butun bir qop donador shakarni almashtirishi mumkin! 70-yillarning boshlarida birikma sintez qilindi, eng shirin sintez qilingan. Bu ikki aminokislota qoldiqlaridan qurilgan dipeptid - aspartik va aminomalonik. Dipeptidda aminomalon kislotasi qoldig'ining ikkita karboksil guruhi metanol va fenkoldan hosil bo'lgan ester guruhlari bilan almashtiriladi (u o'simliklarning efir moylarida mavjud va turpentindan olinadi). Bu modda saxarozadan taxminan 33 000 marta shirinroq. Shokolad bari odatdagidek shirin bo'lishi uchun bu ziravorning bir milligramdan bir qismi kifoya qiladi.

Proteinlar haqida qiziqarli narsa Teri va sochlarning kimyoviy va fizik xususiyatlari keratinlarning xususiyatlari bilan belgilanadi. Har bir hayvon turida keratin ba'zi xususiyatlarga ega, shuning uchun bu so'z ko'plikda ishlatiladi. KERATINLAR - umurtqali hayvonlarning suvda erimaydigan oqsillari bo'lib, ularning sochlari, junlari, shox pardasi va tirnoqlarini hosil qiladi. Suv ta'sirida teri, soch va tirnoqlarning keratinlari yumshaydi, shishiradi va suv bug'langandan keyin yana qattiqlashadi. Keratinning asosiy kimyoviy xususiyati shundaki, unda 15% gacha oltingugurt o'z ichiga olgan aminokislotalar sistein mavjud. Keratin molekulasining sistein qismida mavjud bo'lgan oltingugurt atomlari qo'shni molekulaning oltingugurt atomlari bilan osongina bog'lanishadi va bu makromolekulalarni bog'laydigan disulfid ko'priklar paydo bo'ladi. Keratinlar fibrillar oqsillaridir. To'qimalarda ular uzun iplar - fibrillalar shaklida mavjud bo'lib, ularda molekulalar bir yo'nalishda yo'naltirilgan to'plamlarda joylashgan. Bu iplarda alohida makromolekulalar ham kimyoviy bog'lar orqali bir-biri bilan bog'langan (1-rasm). Spiral iplar uch tomonlama spiralga o'ralgan va 11 spiral sochlarning markaziy qismini tashkil etuvchi mikrofibrilga birlashtirilgan (2-rasmga qarang). Mikrofibrillalar birlashib, makrofibrillalarni hosil qiladi. a) vodorod b) ion c) qutbsiz d) disulfid-rasm. 2. Soch keratinlari fibrillar oqsilidir. ulanishlar ulanishlar o'zaro ta'sir ko'prigi rasm. 1. Zanjir oqsil molekulalari orasidagi o'zaro ta'sir turlari

Proteinlar haqida qiziqarli narsa Soch kesimida heterojen tuzilishga ega. Kimyoviy nuqtai nazardan, sochlarning barcha qatlamlari bir xil va bitta kimyoviy birikma - keratindan iborat. Ammo keratinning tuzilish darajasi va turiga qarab, turli xil xususiyatlarga ega bo'lgan qatlamlar mavjud: kesikula - yuzaki qobiqli qatlam; tolali yoki kortikal qatlam; yadro. Kutikula baliq tarozilari kabi bir-birining ustiga chiqadigan tekis hujayralardan hosil bo'ladi. Kosmetik nuqtai nazardan, bu sochning eng muhim qatlamidir. Sochning ko'rinishi uning holatiga bog'liq: porlashi, elastikligi yoki aksincha, xiralik, bo'lingan uchlari. Kutikulaning holati sochni bo'yash va jingalaklash jarayonlariga ham ta'sir qiladi, chunki dorilar sochlarning chuqur qatlamlariga, pigmentga kirib borishi uchun kesikulani yumshatish kerak. "Tarozi" dan tayyorlangan keratin namlik ta'sirida shishiradi, ayniqsa bu issiqlik va gidroksidi preparatlar (sovun) bilan birga bo'lsa. Kimyoviy nuqtai nazardan, bu keratin molekulalarida vodorod aloqalarining yorilishi bilan izohlanadi, ular sochlar quriganida tiklanadi. Plitalar shishib ketganda, ularning qirralari vertikal holda turadi va sochlar yorqinligini yo'qotadi. Kutikulani yumshatish, shuningdek, sochlarning mexanik kuchini pasaytiradi: ho'l bo'lganda, shikastlanish osonroq bo'ladi. Tarozilarning qirralari orasidagi bo'shliq yog 'bilan to'ldiriladi, bu esa sochlarning porlashi, yumshoqligi va elastikligini beradi. Fibröz yoki kortikal qatlam bir yo'nalishda joylashgan uzun shpindel shaklidagi keratinlashtirilgan hujayralar tomonidan hosil bo'ladi; Sochning elastikligi va elastikligi unga bog'liq. Ushbu qatlamda soch rangi uchun "mas'ul" bo'lgan pigment melanin mavjud. Sochning rangi unda melanin va havo pufakchalari mavjudligiga bog'liq. Sariq sochlar tarqoq pigmentni o'z ichiga oladi, quyuq sochlarda granüler pigment mavjud. Yadro yoki medulla to'liq keratinlanmagan hujayralardan iborat.

O'zining fenotipik xususiyatlari va biologik funktsiyalarini ta'minlaydigan o'ziga xos strukturaviy tashkilotga ega bo'lgan tirik organizm o'zining tarkibiy va funktsional birligida oqsil tanachalariga (oqsillarga) tayanadi. O‘z davridagi tabiatshunoslikning nisbatan kichik yutuqlariga asoslangan bu falsafiy-nazariy g‘oyani F.Engels ilgari surgan bo‘lib, u o‘z asarlarida “Hayot bilan uchrashgan hamma joyda biz uning qandaydir oqsil tanasi bilan bog‘liqligini ko‘ramiz. , va biz parchalanish jarayonida bo'lmagan har qanday oqsil tanasiga duch kelgan hamma joyda, biz istisnosiz, hayot hodisalariga duch kelamiz" (Engels F. Anti-dyuring tomonidan keltirilgan. 1950, 77-bet).

Protein moddalari haqidagi tasavvurlarni rivojlantirish

Proteinlarning birikmalar sinfi sifatidagi g'oyasi 18-19-asrlarda shakllangan. Bu davrda tirik dunyoning turli ob'yektlaridan (urug' va o'simlik sharbatlari, mushaklar, ko'z linzalari, qon, sut va boshqalar) bir xil xususiyatlarga ega bo'lgan moddalar ajratilgan: ular yopishqoq, yopishqoq eritmalar hosil qilgan, qizdirilganda koagulyatsiyalangan, quritilgan shoxga o'xshash massa "olov bilan tahlil qilish" paytida olingan, kuygan jun yoki shoxning hidi sezilgan va ammiak chiqarilgan; 1728 yilda bug'doy unidan birinchi protein moddasini ajratib olgan Bekkari uni "kleykovina" deb atagan. Shuningdek, u hayvonlardan olingan mahsulotlarga o'xshashligini ko'rsatdi va bu o'xshash xususiyatlarning barchasi tuxum oqi uchun ma'lum bo'lganligi sababli, moddalarning yangi sinfi oqsillar deb ataldi.

Oqsillarning tuzilishini o'rganishda ularning kislotalar va ovqat hazm qilish sharbatlari bilan parchalanish usullarini ishlab chiqish muhim rol o'ynadi. 1820 yilda A. Brakonno (Frantsiya) hayvonlarning terisi va boshqa to'qimalarini ko'p soat davomida sulfat kislotaga duchor qildi, so'ngra aralashmani neytrallashtirdi va filtrat oldi, bug'langandan so'ng u glikokol ("elim shakar") deb nomlangan moddaning kristallari. cho'kdi. Bu oqsillardan ajratilgan birinchi aminokislota edi. Uning strukturaviy formulasi 1846 yilda yaratilgan.

1838 yilda uglerod, vodorod, azot, kislorod, oltingugurt va fosfor kashf etilgan turli oqsillarning elementar tarkibini tizimli o'rganib chiqqandan so'ng, golland kimyogari va shifokori G. J. Mulder (1802-1880) tuzilishning birinchi nazariyasini taklif qildi. oqsillar - nazariya oqsil. Mulder elementar tarkibni o'rganishga asoslanib, barcha oqsillarda oltingugurt yoki fosfor yoki ikkalasi bilan birlashtirilgan bir yoki bir nechta guruh ("radikallar") C 40 H 62 N 10 O 2 mavjud degan xulosaga keldi. U ushbu guruhni belgilash uchun "oqsil" atamasini taklif qildi (yunoncha protos - birinchidan, eng muhimi), chunki u bu moddani "shubhasiz, organik shohlikning barcha ma'lum bo'lgan jismlarining eng muhimi va unsiz" deb hisoblagan. , go'yo, bizning sayyoramizda hayot bo'lishi mumkin emas" (Kitobdan iqtibos: Shamin A.N. Oqsillar kimyosi tarixi. M.: Nauka, 1977. B. 80.). Tez orada bunday guruhning mavjudligi haqidagi g'oya rad etildi va "oqsillar" atamasining ma'nosi o'zgardi va endi u "oqsillar" atamasining sinonimi sifatida ishlatiladi.

Keyingi tadqiqotlar 19-asrning oxiriga kelib buni amalga oshirishga imkon berdi. oqsillardan o'ndan ortiq aminokislotalarni ajratib oling. A.Ya.ning oqsil gidrolizi mahsulotlarini o'rganish natijalari asosida. Danilevskiy birinchi bo'lib oqsillarda, xuddi biuretda bo'lgani kabi -NH-CO- bog'lari mavjudligini taklif qildi va 1888 yilda "elementar qatorlar nazariyasi" deb nomlangan oqsil tuzilishi haqidagi farazni ilgari surdi va nemis kimyogari E. Fisher, Hofmeister bilan birgalikda 1902 yilda oqsil tuzilishining peptid nazariyasini taklif qilgan kristalli oqsil - tuxum albuminini oldi.

E. Fisherning ishi natijasida ma'lum bo'ldiki, oqsillar bir-biri bilan amid (peptid) bog'i bilan bog'langan aminokislotalarning chiziqli polimerlari va bu birikmalar sinfi vakillarining barcha xilma-xilligini farqlar bilan izohlash mumkin. aminokislotalar tarkibida va polimer zanjiridagi turli aminokislotalarning almashinish tartibida. Biroq, bu nuqtai nazar darhol universal e'tirofga sazovor bo'lmadi: yana o'ttiz yil davomida oqsil tuzilishining boshqa nazariyalari paydo bo'ldi, xususan, aminokislotalar oqsillarning tarkibiy elementlari emas, balki ikkilamchi sifatida hosil bo'ladi degan g'oyaga asoslangan. kislotalar yoki ishqorlar ishtirokida oqsillarning parchalanishi paytidagi mahsulotlar.

Keyingi tadqiqotlar 1925-1930 yillarda ishlab chiqilgan ultratsentrifuga yordamida oqsillarning molekulyar og'irligini aniqlashga qaratilgan edi. Sanger va oqsillarni kristalli shaklda olish, bu preparatning tozaligi (bir hilligi) ning ishonchli dalilidir. Xususan, 1926 yilda D. Sumner ariq urug‘idan kristall holatda oqsil (ferment) ureazani ajratib oldi; 1930-1931 yillarda D. Nortrop va M. Kunits. pepsin va tripsin kristallari olingan.

1951 yilda Pauling va Kori alfa spiral deb nomlangan oqsil ikkilamchi strukturasi modelini ishlab chiqdilar. 1952 yilda Linderström-Lang oqsil molekulasining uchta tashkiliy darajasi mavjudligini taklif qildi: birlamchi, ikkilamchi, uchinchi darajali. 1953 yilda Sanger birinchi marta insulin tarkibidagi aminokislotalarning ketma-ketligini tushundi. 1956 yilda Mur va Steyn birinchi avtomatik aminokislotalar analizatorini yaratdilar. 1958 yilda Kendrew va 1959 yilda Perutz oqsillarning uch o'lchovli tuzilmalarini - miyoglobin va gemoglobinni dekodlashdi. 1963 yilda Tsang tabiiy protein insulinini sintez qildi.

Shunday qilib, hayotning tabiati haqidagi taniqli pozitsiya: F. Engels tomonidan shakllantirilgan "Hayot - oqsil jismlarining mavjud bo'lish usuli" asta-sekin ishonchli ilmiy tasdiqni oldi.

Jadval 1. Inson a'zolari va to'qimalarida oqsil miqdori
Organlar va to'qimalar	Protein miqdori, %		Organlar va to'qimalar	Protein miqdori, %
	quruq to'qimalarning og'irligi bo'yicha	umumiy tana oqsilidan		quruq to'qimalarning og'irligi bo'yicha	umumiy tana oqsilidan
Teri	63	11,5	taloq	84	0,2
Suyaklar (qattiq to'qimalar)	20	18,7	Buyraklar	72	0,5
Tishlar (qattiq to'qimalar)	18	0,1	Oshqozon osti bezi	47	0,1
Chiziqli mushaklar	80	34,7	Ovqat hazm qilish trakti	63	1,8
Miya va asab to'qimalari	45	2,0	Yog 'to'qimasi	14	6,4
Jigar	57	3,6	Boshqa suyuq to'qimalar:	85	1,4
Yurak	60	0,7	Boshqa zich matolar	54	14,6
O'pka	82	3,7	Butun tana	45	100

Hozirgi vaqtda oqsillar (oqsil moddalar) barcha tirik organizmlarning asosi va tuzilishi va funktsiyalarini tashkil etishi mutlaqo ishonchli tarzda aniqlandi, ular turli xil protein tuzilmalari va ularning yuqori tartibliligi bilan ajralib turadi; ikkinchisi vaqt va makonda mavjud. Tirik organizmlarning o'z turlarini ko'paytirishning ajoyib qobiliyati ham oqsillar bilan bog'liq. Kontraktillik va harakat - tirik tizimlarning ajralmas atributlari - mushak tizimining oqsil tuzilmalari bilan bevosita bog'liq. Va nihoyat, hayotni metabolizmsiz, tirik organizmning tarkibiy qismlarining doimiy yangilanishisiz, ya'ni katalitik faol oqsillarning faolligiga asoslangan anabolizm va katabolizm jarayonlarisiz (jonli mavjudotlarning qarama-qarshiliklarining ajoyib birligi) hayotni tasavvur qilib bo'lmaydi. - fermentlar.

Molekulyar biologiya asoschilaridan biri F. Krikning majoziy ifodasiga ko'ra, oqsillar, birinchi navbatda, ular turli xil funktsiyalarni bajara olishi va favqulodda qulaylik va nafislik bilan muhim ahamiyatga ega. Tabiatda taxminan 10 10 -10 12 xil oqsillar mavjud bo'lib, ular viruslardan tortib odamlargacha bo'lgan turli xil murakkablikdagi 10 6 turdagi tirik organizmlarning mavjudligini ta'minlaydi. Bu juda ko'p miqdordagi tabiiy oqsillardan, ahamiyatsiz qismining aniq tuzilishi va tuzilishi ma'lum - 2500 dan ortiq emas. Har bir organizm o'ziga xos oqsillar to'plami bilan tavsiflanadi. Fenotipik xususiyatlar va funktsiyalarning xilma-xilligi bu oqsillarning assotsiatsiyasining o'ziga xosligi bilan bog'liq bo'lib, ko'p hollarda supramolekulyar va ko'p molekulyar tuzilmalar shaklida bo'lib, ular o'z navbatida hujayralar va ularning organellalarining ultrastrukturasini belgilaydi.

E. coli xujayrasida 3000 ga yaqin turli oqsillar, inson tanasida esa 50 000 dan ortiq turli oqsillar mavjud. Eng hayratlanarlisi shundaki, barcha tabiiy oqsillar polipeptid zanjirlarida bir-biriga bog'langan monomerik molekulalar - aminokislotalar bilan ifodalangan juda ko'p miqdordagi nisbatan oddiy strukturaviy bloklardan iborat. Tabiiy oqsillar 20 xil aminokislotalardan tuzilgan. Ushbu aminokislotalar juda xilma-xil ketma-ketlikda birlashtirilishi mumkinligi sababli, ular juda ko'p turli xil oqsillarni hosil qilishi mumkin. Polipeptiddagi ma'lum miqdordagi aminokislotalarning barcha mumkin bo'lgan almashtirishlari bilan olinishi mumkin bo'lgan izomerlar soni juda katta. Demak, agar ikkita aminokislotadan faqat ikkita izomer hosil qilish mumkin bo'lsa, to'rtta aminokislotadan nazariy jihatdan 24 ta izomer, 20 ta aminokislotadan esa 2,4 x 10 18 xil oqsil hosil qilish mumkin.

Protein molekulasida takrorlanuvchi aminokislotalar qoldiqlari sonining ko'payishi bilan mumkin bo'lgan izomerlar soni astronomik qiymatlarga ko'payishini oldindan aytish qiyin emas. Tabiat aminokislotalar ketma-ketliklarining tasodifiy birikmalariga yo'l qo'ymasligi aniq va har bir tur tirik organizmlarning DNK molekulasida kodlangan irsiy ma'lumotlar bilan aniqlangan o'ziga xos oqsillar to'plami bilan tavsiflanadi. Bu sintez qilingan oqsilning polipeptid zanjiridagi aminokislotalarning chiziqli ketma-ketligini aniqlaydigan DNK nukleotidlarining chiziqli ketma-ketligidagi ma'lumotlardir. Olingan chiziqli polipeptid zanjiri endi funktsional ma'lumotlarga ega bo'lib, unga ko'ra u o'z-o'zidan ma'lum bir barqaror uch o'lchovli tuzilishga aylanadi. Shunday qilib, labil polipeptid zanjiri tasodifiy emas, balki aminokislotalar ketma-ketligidagi ma'lumotlarga qat'iy muvofiq ravishda oqsil molekulasining fazoviy tuzilishiga buriladi va buriladi.

Odamlar va hayvonlarning to'qimalari va organlari oqsil moddalariga eng boydir. Bu oqsillarning aksariyati suvda juda yaxshi eriydi. Biroq, xaftaga, sochlar, tirnoqlar, shoxlar, suyak to'qimalaridan ajratilgan ba'zi organik moddalar - suvda erimaydigan - ham oqsillar deb tasniflangan, chunki ularning kimyoviy tarkibi mushak to'qimalari, qon zardobi va tuxum oqsillariga yaqin bo'lib chiqdi. Insonning turli to'qimalari va organlaridagi oqsillarning miqdoriy tarkibi Jadvalda keltirilgan. 1.1. Mushaklarda, o'pkada, taloqda, buyraklarda oqsillar quruq massaning 70-80% dan ko'prog'ini, butun inson tanasida esa 45-50% gacha quruq massani tashkil qiladi.

Mikroorganizmlar va o'simliklar ham oqsil manbalari hisoblanadi. Hayvon to'qimalaridan farqli o'laroq, o'simliklarda sezilarli darajada kamroq protein mavjud (2-jadval).

Oqsillarning hujayra osti tuzilmalari orasida taqsimlanishi notekis: ularning aksariyati hujayra shirasida (gialoplazmada) bo'ladi (3-jadval). Organoidlar tarkibidagi oqsillarning miqdori hujayradagi organellalarning hajmi va soni bilan belgilanadi.

Oqsillarning kimyoviy tarkibi, tuzilishi va xossalarini o'rganish uchun ular odatda suyuq to'qimalardan yoki oqsilga boy hayvon a'zolaridan, masalan, qon zardobidan, sutdan, mushaklardan, jigardan, teridan, sochdan, jundan ajratiladi.

Protein va uning xarakterli xususiyatlari

Oqsillarning elementar tarkibi (4-jadval) quruq moddalar bo'yicha 50-54% uglerod, 21-23% kislorod, 6,5-7,3% vodorod, 15-17% azot, 0,3-2,5 oltingugurt va 0,5 gacha. % kul. Ba'zi oqsillar ham oz miqdorda fosfor, temir, marganets, magniy, yod va boshqalarni o'z ichiga oladi.

Shunday qilib, deyarli barcha organik polimer molekulalarining bir qismi bo'lgan uglerod, kislorod va vodoroddan tashqari, azot oqsillarning muhim tarkibiy qismidir va shuning uchun oqsillar odatda azot o'z ichiga olgan organik moddalar deb ataladi. Azot miqdori barcha oqsillarda ko'proq yoki kamroq doimiy (o'rtacha 16%), shuning uchun ba'zida biologik ob'ektlardagi oqsil miqdori protein azot miqdori bilan belgilanadi: tahlil paytida topilgan azot massasi bir koeffitsientga ko'paytiriladi. 6,25 (100: 16 = 6,25). Ammo ba'zi oqsillar uchun bu xususiyat atipikdir. Masalan, protaminlarda azot miqdori 30% ga etadi, shuning uchun faqat elementar tarkibi bo'yicha proteinni organizmdagi boshqa azot o'z ichiga olgan moddalardan aniq ajratib bo'lmaydi.

Shunday qilib, elementar tarkibni hisobga olgan holda, oqsillar peptid bog'lari yordamida zanjirlarda bog'langan va murakkab tuzilishga ega bo'lgan aminokislotalardan tashkil topgan yuqori molekulyar azot o'z ichiga olgan organik moddalardir. Ushbu ta'rif oqsillarning xarakterli xususiyatlarini birlashtiradi, ular orasida quyidagilar mavjud:

• azotning juda doimiy nisbati (quruq vaznning o'rtacha 16%);
• doimiy strukturaviy birliklar - aminokislotalar mavjudligi;
• aminokislotalar orasidagi peptid aloqalari, ularning yordami bilan ular polipeptid zanjirlariga bog'lanadi;
• katta molekulyar og'irlik (4-5 mingdan bir necha million daltongacha);
• oqsillarning fizik-kimyoviy va biologik xususiyatlarini aniqlaydigan polipeptid zanjirining murakkab strukturaviy tashkil etilishi.

Oqsillarning tuzilish birliklari yoki monomerlari gidrolizdan keyin aniqlanishi mumkin: kislotali (HCl), gidroksidi (Ba (OH) 2) va / yoki kamroq fermentativ. Ushbu usul ko'pincha oqsillar tarkibini o'rganish uchun ishlatiladi. Tarkibida aralashmalar bo'lmagan sof oqsil gidrolizlanganda oqsil monomerlari bo'lgan 20 tagacha turli xil L seriyali a-aminokislotalar ajralib chiqishi aniqlangan. Oqsillarda aminokislotalar kovalent peptid bog'lari orqali zanjirga bog'langan.

a-aminokislotalar karboksilik kislotalarning hosilalari bo'lib, unda bitta vodorod atomi, a-uglerod aminokislotalar (-NH 2) bilan almashtiriladi, masalan:

Proteinlarning molekulyar og'irligi . Proteinlarning eng muhim xususiyati ularning yuqori molekulyar og'irligidir. Zanjir uzunligiga qarab barcha polipeptidlar peptidlarga (tarkibida 2 dan 10 tagacha aminokislota), polipeptidlarga (10 dan 40 tagacha aminokislota) va oqsillarga (40 dan ortiq aminokislotalarga) boʻlinadi. Agar biz bitta aminokislotaning o'rtacha molekulyar og'irligini 100 ga yaqin deb oladigan bo'lsak, peptidlarning molekulyar og'irligi 1000 ga, polipeptidlar - 4000 tagacha, oqsillar - 4-5 mingdan bir necha milliongacha (5-jadval).

Oqsillarning murakkab strukturaviy tashkil etilishi . Ba'zi tabiiy polipeptidlar (odatda bitta aminokislotadan iborat) va sun'iy ravishda olingan polipeptidlar katta molekulyar og'irlikka ega, ammo ularni oqsillar deb tasniflash mumkin emas. Ularni oqsillardan ajratishga yordam beradigan o'ziga xos xususiyat oqsillarni denatüratsiya qilish qobiliyatidir, ya'ni peptid aloqalarini buzmaydigan moddalar ta'sirida xarakterli fizik-kimyoviy xususiyatlarni va eng muhimi, biologik funktsiyalarni yo'qotishdir. Denatüratsiya qilish qobiliyati an'anaviy polipeptidlarda mavjud bo'lmagan oqsil molekulasining murakkab fazoviy tashkilotini ko'rsatadi.

1-sahifa

jami sahifalar: 7

Amaliy fiziologiya, ovqatlanish va metabolizm veb-saytida e'lon qilingan yangi sharhga ko'ra, nafaqat siz iste'mol qiladigan protein miqdori, balki uning manbai ham muhimdir. Bunga g'amxo'rlik qilishning uchta sababi bor.

Avvalo, har qanday oqsil manbai, xoh u tovuq yoki yeryong'oq, turli miqdorda aminokislotalarni o'z ichiga oladi - oqsillarning qurilish bloklari. Mumkin bo'lgan 20 ta aminokislotadan to'qqiztasi organizm uchun zarurdir. Siz bu aminokislotalarni faqat ovqatdan olishingiz mumkin. Shuning uchun proteinga boy turli xil ovqatlarni to'g'ri kiritish juda muhimdir.

Hayvonot mahsulotlari (go'sht, tuxum, sut mahsulotlari) har xil miqdorda barcha muhim aminokislotalarni o'z ichiga oladi, lekin ko'pchilik o'simlik mahsulotlarida to'qqizta muhim aminokislotalarning faqat bir qismi mavjud.

Bu shuni anglatadiki, agar siz proteinni faqat yong'oqdan olishni tanlasangiz, tanangiz muhim aminokislotalardan mahrum bo'ladi, - deya tushuntiradi tadqiqot hammuallifi Rajavel Elango, ovqatlanish va metabolizm bo'yicha mutaxassis.

O'simlik ovqatlaridan protein olganingizda, muhim aminokislotalarning kunlik ehtiyojini to'liq ta'minlash uchun to'g'ri tur va miqdorni tanlash muhimdir.

Albatta, bu oziq-ovqat imtiyozlaridan voz kechish va faqat nonushta, tushlik va kechki ovqat uchun ularni iste'mol qilish uchun oqsillarni olish uchun sabab emas. Bunday parhez, oqsilga qo'shimcha ravishda, ko'p miqdorda kaloriya, yog 'va xolesterinni o'z ichiga oladi, bu sizning raqamingizga va umumiy sog'lig'ingizga salbiy ta'sir qiladi. Va bu sizning tanangizni oqsil bilan to'yintirish uchun qanday ovqatlarni tanlaganingizni kuzatishning ikkinchi sababidir.

Va nihoyat, uchinchi sabab eng muhimi. "Sizni oqsil bilan ta'minlaydigan har bir oziq-ovqat ma'lum miqdorda vitamin va minerallarni o'z ichiga oladi", deydi Ilango. "Ba'zi ovqatlar B vitaminiga boy, boshqalari temirga boy, boshqalari esa deyarli hech qanday ozuqaviy moddalarga ega emas."

Agar muhim oziq moddalar etishmasligi bo'lsa, tanangiz hosil bo'lgan oqsilni maksimal foyda bilan o'zlashtira olmaydi.

Proteinni to'g'ri ovqatlardan olishingizga ishonch hosil qilishni xohlaysizmi? Bu erda proteinning eng foydali manbalaridan ba'zilari.

Tuxum

liz west/Flickr.com

"Har bir tuxumda nafaqat 6 gramm protein mavjud, balki u eng sog'lom protein hamdir", deydi amerikalik ovqatlanish mutaxassisi, blogger va "Ovqatlanishdan oldin o'qing" kitobi muallifi Bonni Taub-Dix.

Tuxumdan olingan protein eng yuqori hazm bo'ladi va tana to'qimalarini shakllantirishga yordam beradi. Bundan tashqari, tuxum xolin va B 12 va D vitaminlariga boy - energiyaning umumiy darajasini saqlab turish va uni tana hujayralarida ta'minlash uchun muhim moddalar.

Tuxumdagi xolesterin yurak faoliyatiga salbiy ta'sir qiladi degan keng tarqalgan e'tiqodga qaramay, bu mahsulotni haftada 2-3 martadan ko'p bo'lmagan iste'mol qilish mumkin, olimlar buning aksini isbotladilar. British Medical Journal jurnalida chop etilgan tadqiqot shuni ko'rsatdiki, kuniga bitta tuxum yurak faoliyatiga ta'sir qilmaydi yoki insult xavfini oshirmaydi.

Tvorog

"150 g tvorogning bitta porsiyasida taxminan 25 g protein va kaltsiyning kunlik qiymatining 18% ni tashkil qiladi", deydi dietolog Jim Uayt. Bundan tashqari, tvorog kazeinga boy, sekin hazm bo'ladigan oqsil, bir necha soat davomida ochlik tuyg'usini bloklaydi.

Tovuq

James/Flickr.com

Parranda go'shti proteinli dietaning asosi bo'lishi kerak. U boshqa go'shtlarga qaraganda kamroq to'yingan yog'ni va har bir ko'krak uchun taxminan 40 gramm proteinni (100 gramm go'sht uchun 20 gramm protein) o'z ichiga oladi. Ilango kamroq kaloriya iste'mol qilish uchun oq go'shtni iloji boricha tez-tez tanlashni maslahat beradi.

Butun g'alla

To'liq don mahsulotlari sog'lom va oddiy un mahsulotlariga qaraganda ko'proq proteinni o'z ichiga oladi. Misol uchun, birinchi navli bug'doy unidan tayyorlangan nonda 7 g protein, to'liq donli nonda 100 g mahsulot uchun 9 g protein mavjud.

Eng muhimi, to'liq donalar tola bilan ta'minlaydi, yurak uchun foydalidir va vaznni nazorat qilishga yordam beradi.

Baliq

Jeyms Bou/Flickr.com

"Kaloriyalari past va ozuqaviy moddalarga boy baliq omega-3 yog 'kislotalarining ajoyib manbai bo'lib, yurak sog'lig'ini yaxshilaydi va kayfiyatni barqarorlashtiradi", deydi Taub-Diks.

Eng sog'lom baliqlar orasida qizil ikra va orkinos bor. Bir porsiya qizil ikra tarkibida taxminan 20 g protein va 6,5 ​​g to'yinmagan yog'li kislotalar mavjud. Orkinos esa oqsilning haqiqiy omboridir: 100 g mahsulot uchun 25 g.

Agar tanadagi ortiqcha yog'dan qutulishni istasangiz, lososni ham dietangizga kiritishingiz kerak: u faqat 10-12 g yog', to'yingan va to'yinmagan. Parhezshunoslar haftasiga ikki marta pishirilgan yoki qovurilgan baliq iste'mol qilishni maslahat berishadi.

Dukkaklilar

cookbookman17/Flickr.com

Yunon (filtrlangan) yogurt

Yunon yogurti nonushta, gazak yoki turli xil idishlarning tarkibiy qismi sifatida xizmat qilishi mumkin. Oddiy yogurt bilan solishtirganda, yunon yogurti deyarli ikki baravar ko'p proteinga ega: bir porsiyada 5-10 g o'rniga u 13-20 g ni tashkil qiladi qiymat.

Yong'oq

Adam Wyles/Flickr.com

Yong'oqlar sog'lom to'yinmagan yog'li kislotalarga boyligi bilan mashhur, ammo ular proteinga ham ega. Bundan tashqari, 2013 yilda New England Journal of Medicine jurnalida chop etilgan tadqiqot shuni ko'rsatdiki, kuniga bir hovuch yong'oq iste'mol qilgan odamlarda kasallikdan o'lish xavfi 20% ga kamaygan.

Yashillik

Jeyson Baxman/Flickr.com

Har xil turdagi ko'katlar va yashil bargli sabzavotlar oqsilga boy. Misol uchun, 100 g ismaloqda faqat 22 kkal va taxminan 3 g protein, maydanozda esa 47 kkal va 3,7 g protein mavjud. Ko'katlar etarli darajada muhim aminokislotalarni o'z ichiga olmasa ham, siz ularni dukkaklilar bilan birlashtirib, etarli miqdorda protein va ozuqa moddalarini olishingiz mumkin.

Qaysi proteinga boy ovqatlarni afzal ko'rasiz?

Yangi bilimlarni shakllantirish. Ma'ruza bloki.

Mavzuni o'rganish rejasi:

1. Oqsillarning organizmdagi roli, oqsillarning tabiiy manbalari.

2.Oqsillarning tarkibi va tuzilishi.

3. Oqsillarning vazifalari.

4.Oqsillarning fizik-kimyoviy xossalari.

5. Protein sintezi.

6.Oqsillarning organizmdagi transformatsiyalari

Tirik hujayra tarkibiga kiradigan organik moddalar ichida oqsillar eng muhim rol o'ynaydi. Ular hujayra massasining taxminan 50% ni tashkil qiladi. Proteinlar tufayli tana harakat qilish, ko'payish, o'sish, oziq-ovqatni singdirish, tashqi ta'sirlarga javob berish va hokazo qobiliyatiga ega bo'ldi.

"Hayot - bu oqsil jismlarining mavjud bo'lish usuli bo'lib, uning asosiy nuqtasi ularni o'rab turgan tashqi tabiat bilan doimiy moddalar almashinuvidir va bu metabolizmning to'xtashi bilan hayot ham to'xtaydi, bu esa oqsilning parchalanishiga olib keladi." Engels o'z asarlarida yozgan.

Proteinlar oziq-ovqat mahsulotlarining muhim tarkibiy qismi bo'lib, dori-darmonlar tarkibiga kiradi.

Protein inson oziq-ovqatining muhim tarkibiy qismidir. Ratsiondagi proteinning asosiy manbalari: go'sht, sut, don mahsulotlari, non, baliq, sabzavotlar. Proteinga bo'lgan ehtiyoj yoshga, jinsga va faoliyat turiga bog'liq. Sog'lom odamning tanasida kiruvchi oqsillar miqdori va ajralib chiqadigan parchalanish mahsulotlari o'rtasida muvozanat bo'lishi kerak. Protein almashinuvini baholash uchun oqsil balansi tushunchasi kiritildi. Voyaga etganida, sog'lom odamda azot balansi mavjud, ya'ni. oziq-ovqat oqsillaridan olingan azot miqdori ajratilgan azot miqdoriga teng. Yosh, o'sib borayotgan tanada oqsil massasi to'planadi, shuning uchun azot balansi ijobiy bo'ladi, ya'ni. olingan azot miqdori tanadan chiqarilgan miqdordan oshib ketadi. Keksa odamlarda, shuningdek, ayrim kasalliklarda salbiy azot balansi kuzatiladi. Uzoq muddatli salbiy azot balansi tananing o'limiga olib keladi.

Shuni esda tutish kerakki, issiqlik bilan ishlov berish va mahsulotlarni uzoq muddatli saqlash jarayonida ba'zi aminokislotalar organizm tomonidan hazm bo'lmaydigan birikmalar hosil qilishi mumkin, ya'ni. "mavjud" bo'lib qoladi. Bu proteinning qiymatini pasaytiradi.

Hayvon va o'simlik oqsillari organizm tomonidan turlicha so'riladi. Agar sut, sut mahsulotlari, tuxum oqsillari 96%, go'sht va baliqlar - 93-95%, non oqsillari - 62-86%, sabzavotlar - 80%, kartoshka va ba'zi dukkaklilar - so'riladi. 70%. Biroq, bu mahsulotlarning aralashmasi biologik jihatdan to'liqroq bo'lishi mumkin.

Organizm tomonidan oqsillarni singdirish darajasi oziq-ovqat mahsulotlarini ishlab chiqarish texnologiyasi va ularni oshpazlik bilan qayta ishlashga ta'sir qiladi. Oziq-ovqat mahsulotlarini, ayniqsa o'simlik manbalarini o'rtacha isitish bilan, oqsillarning hazm bo'lishi biroz oshadi. Intensiv issiqlik bilan ishlov berish bilan hazm qilish pasayadi.

Har xil turdagi proteinlar uchun kattalar kundalik ehtiyoji 1 kg tana vazniga 1-1,5 g, ya'ni. taxminan 85-100 g hayvon oqsillarining ulushi ratsiondagi umumiy miqdorning taxminan 55% bo'lishi kerak.

2. Oqsillarning tuzilishi.

Hujayrani tashkil etuvchi ko'plab organik birikmalar katta molekulyar o'lchamlar bilan tavsiflanadi. Bu molekulalar nima deb ataladi? (makromolekulalar) Ular odatda kovalent bog'lar bilan o'zaro bog'langan o'xshash tuzilishdagi takrorlanuvchi past molekulyar birikmalardan iborat. Ularning tuzilishini ipdagi boncuklar bilan solishtirish mumkin. Ushbu komponentlar nima deb ataladi? (Monomerlar). Ular polimerlar hosil qiladi. Ko'pgina polimerlar bir xil monomerlardan qurilgan. Bunday monomerlar muntazam deyiladi. Masalan, agar A monomer bo'lsa, u holda –A-A-A-…….A polimerdir. Monomerlari tuzilishi jihatidan har xil bo'lgan polimerlar tartibsiz deyiladi. Masalan, -A-V-R-P-A-……G-R-P-A-. Tarkibi ularning xususiyatlarini aniqlaydi.

Proteinlar monomerlari aminokislotalar bo'lgan tartibsiz polimerlardir.

Proteinlar aminokislotalardan tuzilgan murakkab yuqori molekulyar tabiiy birikmalardir. Proteinlar 20 xil aminokislotalarni o'z ichiga oladi, ya'ni aminokislotalarning turli xil birikmalariga ega bo'lgan juda ko'p turli xil oqsillar mavjud. Alifboning 33 ta harfidan cheksiz sonli so‘z hosil qilganimizdek, 20 ta aminokislotadan ham cheksiz ko‘p oqsil hosil qilishimiz mumkin. Inson tanasida 100 000 tagacha oqsil mavjud.

Aksariyat oqsillar 300-500 aminokislota qoldiqlarini o'z ichiga oladi, ammo 1500 yoki undan ortiq aminokislotalardan iborat kattaroq oqsillar ham mavjud. Oqsillar aminokislotalarning tarkibi va aminokislota birliklarining soni, ayniqsa, ularning polipeptid zanjirlarida almashinish tartibida farqlanadi. Hisob-kitoblar shuni ko'rsatadiki, zanjirda 100 ta aminokislota qoldig'ini o'z ichiga olgan 20 xil aminokislotadan tuzilgan oqsil uchun mumkin bo'lgan variantlar soni 10,130 bo'lishi mumkin, ko'p oqsillar ham uzunligi, ham molekulyar og'irligi bo'yicha katta.

Insulin - 5700

Ribonukleaza - 12700

Albumin - 36000

Gemoglobin - 65000

Bunday massa bilan oqsillar uzun iplar bo'lishi kerak. Ammo ularning makromolekulalari ixcham sharlar (globulalar) yoki cho'zilgan tuzilmalar (fibrillalar) formulasiga ega.

Proteinlar oqsillar (oddiy oqsillar) va oqsillar (murakkab oqsillar) ga bo'linadi. Molekulalarga kiritilgan aminokislotalar qoldiqlari soni har xil, masalan: insulin - 51, miyoglobin - 140. Demak, janob oqsil 10000 dan bir necha milliongacha.

Oqsil molekulasining tuzilishi haqidagi birinchi gipoteza 19-asrning 70-yillarida taklif qilingan. Bu protein tuzilishining ureid nazariyasi edi. 1903 yilda nemis olimi E.G.Fisher oqsil tuzilishi sirining kalitiga aylangan peptid nazariyasini taklif qildi. Fisher oqsillar NH-CO peptid bog'i bilan bog'langan aminokislotalar qoldiqlarining polimerlari ekanligini taklif qildi. Oqsillar polimer hosilalari degan fikrni 1888 yilda rus olimi A.Ya.Ya. Bu nazariya keyingi ishlarda tasdiqlandi. Polipeptid nazariyasiga ko'ra, oqsillar o'ziga xos tuzilishga ega

Ko'pgina oqsillar bitta agregatga birikadigan bir nechta polipeptid zarralaridan iborat. Shunday qilib, gemoglobin molekulasi (C738H1166S2Fe4O208) to'rtta kichik birlikdan iborat. E'tibor bering, janob tuxum oqi = 36 000, janob mushak oqsili = 1 500 000.

Birlamchi protein tuzilishi- aminokislotalar qoldiqlarining almashinish ketma-ketligi peptid (amid) bog'lari hisobiga amalga oshiriladi, barcha bog'lanishlar kovalent va mustahkamdir.

Ikkilamchi tuzilma- kosmosdagi polipeptid zanjirining shakli. Protein zanjiri ko'plab vodorod aloqalari tufayli amalga oshiriladigan spiralga o'ralgan.

Uchinchi darajali tuzilish- buralgan spiral kosmosda qabul qiladigan haqiqiy uch o'lchovli konfiguratsiya - polipeptid spiralining sargisi. (Elastik shnur to'pini ko'rsatish).

Konfiguratsiyani tasavvur qilish oson, lekin uni qanday kuchlar qo'llab-quvvatlashini tushunish qiyinroq. (Vodorod bog'lari, disulfid ko'priklar –S-S-, radikallar orasidagi efir bog'lari. COOH va OH qutbli guruhlari suv bilan o'zaro ta'sir qiladi, qutbsiz radikallar esa uni qaytaradi, ular globulalarga yo'naltiriladi. Van der Vaals kuchlari tufayli radikallar bir-biri bilan o'zaro ta'sir qiladi. .) (hidrofob bog'lanishlar uchun), ba'zi oqsillarda - S–S bog'lari (bisulfid ko'priklar), efir ko'priklar..

To'rtlamchi tuzilish– bir-biriga bog'langan oqsil makromolekulalari kompleks hosil qiladi. To'rtlamchi tuzilish - bir nechta polipeptid zanjirlarining tuzilishi

 

O'qish foydali bo'lishi mumkin:

• Rossiya televideniesidagi siyosiy tok-shoularda nima sodir bo'lmoqda?;
• Turkiya bulyonini qanday tayyorlash mumkin;
• Jismoniy shaxslar tomonidan olib o'tiladigan tovarlarni deklaratsiyalash tartibi Jismoniy shaxslar tomonidan tovarlarni deklaratsiyalash tartibi;
• Egizaklarga onlayn folbinlik;
• Sferik geometriya Sonlar doirasining xossalari;
• Boshqaruv investitsiya kompaniyasi;
• Nega ostonada salom aytolmaysiz?;
• Onalik kapitali o'rniga nima bo'ladi;