Natürliche Proteine. Eigenschaften natürlicher Proteine

Proteine ​​oder Proteine ​​sind komplexe, hochmolekulare organische Verbindungen, die aus Aminosäuren bestehen. Sie stellen den wichtigsten und wichtigsten Teil aller Zellen und Gewebe tierischer und pflanzlicher Organismen dar, ohne die lebenswichtige physiologische Prozesse nicht stattfinden können. Proteine ​​unterscheiden sich in ihrer Zusammensetzung und ihren Eigenschaften in verschiedenen tierischen und pflanzlichen Organismen sowie in verschiedenen Zellen und Geweben desselben Organismus. Proteine ​​unterschiedlicher molekularer Zusammensetzung lösen sich in und in wässrigen Salzlösungen unterschiedlich; in organischen Lösungsmitteln lösen sie sich nicht. Aufgrund der Anwesenheit saurer und basischer Gruppen im Proteinmolekül reagiert es neutral.

Proteine ​​bilden mit allen chemischen Substanzen zahlreiche Verbindungen, was ihre besondere Bedeutung bei den im Körper ablaufenden chemischen Reaktionen begründet und die Grundlage aller Erscheinungsformen des Lebens und seines Schutzes vor schädlichen Einflüssen darstellt. Proteine ​​bilden die Grundlage für Enzyme, Antikörper, Hämoglobin, Myoglobin und viele Hormone und bilden mit Vitaminen komplexe Komplexe.

Durch die Verbindung mit Fetten und Kohlenhydraten können Proteine ​​beim Abbau im Körper in Fette und Kohlenhydrate umgewandelt werden. Im tierischen Körper werden sie nur aus Aminosäuren und ihren Komplexen – Polypeptiden – synthetisiert und können nicht aus anorganischen Verbindungen, Fetten und Kohlenhydraten gebildet werden. Viele niedermolekulare, biologisch aktive Eiweißstoffe, die denen im Körper ähneln, wie etwa einige Hormone, werden außerhalb des Körpers synthetisiert.

Allgemeine Informationen zu Proteinen und ihrer Klassifizierung

Proteine ​​​​sind die wichtigsten bioorganischen Verbindungen, die neben Nukleinsäuren eine besondere Rolle in der lebenden Materie einnehmen – ohne diese Verbindungen ist Leben nicht möglich, da Leben nach der Definition von F. Engels die besondere Existenz von Proteinkörpern usw. ist .

„Proteine ​​sind natürliche Biopolymere, die Produkte der Polykondensationsreaktion natürlicher Alpha-Aminosäuren sind.“

Es gibt 18-23 natürliche Alpha-Aminosäuren, deren Kombination eine unendlich große Vielfalt an Proteinmolekülen bildet und eine Vielzahl unterschiedlicher Organismen versorgt. Sogar einzelne Organismen einer bestimmten Art zeichnen sich durch eigene Proteine ​​aus, und in vielen Organismen kommen eine Reihe von Proteinen vor.

Proteine ​​zeichnen sich durch folgende elementare Zusammensetzung aus: Sie bestehen aus Kohlenstoff, Wasserstoff, Sauerstoff, Stickstoff, Schwefel und einigen anderen chemischen Elementen. Das Hauptmerkmal von Proteinmolekülen ist das obligatorische Vorhandensein von Stickstoff in ihnen (zusätzlich zu den C-, H-, O-Atomen).

In Proteinmolekülen wird eine „Peptid“-Bindung realisiert, also eine Bindung zwischen dem C-Atom der Carbonylgruppe und dem Stickstoffatom der Aminogruppe, die einige Eigenschaften von Proteinmolekülen bestimmt. Die Seitenketten eines Proteinmoleküls enthalten eine große Anzahl von Radikalen und funktionellen Gruppen, die das Proteinmolekül polyfunktional „machen“ und zu einer erheblichen Vielfalt physikalisch-chemischer und biochemischer Eigenschaften fähig sind.

Aufgrund der großen Vielfalt an Proteinmolekülen und der Komplexität ihrer Zusammensetzung und Eigenschaften gibt es für Proteine ​​verschiedene Klassifizierungen, die auf unterschiedlichen Eigenschaften basieren. Schauen wir uns einige davon an.

I. Aufgrund ihrer Zusammensetzung werden zwei Gruppen von Proteinen unterschieden:

1. Proteine ​​(einfache Proteine; ihr Molekül besteht nur aus Protein, zum Beispiel Eialbumin).

2. Proteine ​​sind komplexe Proteine, deren Moleküle aus Protein- und Nicht-Protein-Komponenten bestehen.

Proteine ​​werden in mehrere Gruppen eingeteilt, die wichtigsten davon sind:

1) Glykoproteine ​​(eine komplexe Kombination aus Protein und Kohlenhydraten);

2) Lipoproteine ​​(ein Komplex aus Proteinmolekülen und Fetten (Lipiden);

3) Nukleoproteine ​​(ein Komplex aus Proteinmolekülen und Nukleinsäuremolekülen).

II. Anhand der Form des Moleküls werden zwei Gruppen von Proteinen unterschieden:

1. Kugelförmige Proteine ​​– das Proteinmolekül hat eine Kugelform (Kügelchenform), zum Beispiel Eialbuminmoleküle; Solche Proteine ​​sind entweder wasserlöslich oder in der Lage, kolloidale Lösungen zu bilden.

2. Fibrilläre Proteine ​​– die Moleküle dieser Substanzen haben die Form von Fäden (Fibrillen), zum Beispiel Muskelmyosin, Seidenfibroin. Fibrilläre Proteine ​​sind wasserunlöslich; sie bilden Strukturen, die kontraktile, mechanische, formgebende und schützende Funktionen sowie die Bewegungsfähigkeit des Körpers im Raum erfüllen.

III. Aufgrund ihrer Löslichkeit in verschiedenen Lösungsmitteln werden Proteine ​​in mehrere Gruppen eingeteilt, von denen die wichtigsten die folgenden sind:

1. Wasserlöslich.

2. Fettlöslich.

Es gibt andere Klassifizierungen von Proteinen.

Kurze Eigenschaften natürlicher Alpha-Aminosäuren

Natürliche Alpha-Aminosäuren sind eine Art Aminosäure. Eine Aminosäure ist eine polyfunktionelle organische Substanz, die mindestens zwei funktionelle Gruppen enthält – eine Aminogruppe (-NH 2) und eine Carboxylgruppe (Carboxyl, letzteres ist korrekter) (-COOH).

Alpha-Aminosäuren sind Aminosäuren, bei denen sich die Amino- und Carboxylgruppen am selben Kohlenstoffatom befinden. Ihre allgemeine Formel lautet NH 2 CH(R)COOH. Nachfolgend finden Sie die Formeln einiger natürlich vorkommender Alpha-Aminosäuren. Sie sind in einer für das Schreiben von Polykgeeigneten Form geschrieben und werden verwendet, wenn es erforderlich ist, Reaktionsgleichungen (Schemata) für die Herstellung bestimmter Polypeptide zu schreiben:

1) Glycin (Aminoessigsäure) – MH 2 CH 2 COOH;

2) Alanin – NH 2 CH (CH 3) COOH;

3) Phenylalanin – NH 2 CH (CH 2 C 6 H 5) COOH;

4) Serin – NH 2 CH(CH 2 OH)COOH;

5) Asparaginsäure – NH 2 CH (CH 2 COOH) COOH;

6) Cystein – NH 2 CH (CH 2 SH) COOH usw.

Einige natürliche Alpha-Aminosäuren enthalten zwei Aminogruppen (z. B. Lysin), zwei Carboxygruppen (z. B. Asparaginsäure und Glutaminsäure), Hydroxidgruppen (OH) (z. B. Tyrosin) und können zyklisch sein (z. B. Prolin). ).

Basierend auf der Art des Einflusses natürlicher Alpha-Aminosäuren auf den Stoffwechsel werden sie in ersetzbare und unersetzliche unterteilt. Essentielle Aminosäuren müssen dem Körper über die Nahrung zugeführt werden.

Kurze Beschreibung der Struktur von Proteinmolekülen

Neben ihrer komplexen Zusammensetzung zeichnen sich Proteine ​​auch durch die komplexe Struktur der Proteinmoleküle aus. Es gibt vier Arten von Strukturen von Proteinmolekülen.

1. Die Primärstruktur ist durch die Reihenfolge der Anordnung der Alpha-Aminosäurereste in der Polypeptidkette gekennzeichnet. Beispielsweise ist das Tetrapeptid (ein Polypeptid, das durch Polykondensation von vier Aminosäuremolekülen entsteht) Ala-Phen-Tyroserin eine Folge von Alanin-, Phenylalanin-, Tyrosin- und Serinresten, die durch eine Peptidbindung miteinander verbunden sind.

2. Die Sekundärstruktur eines Proteinmoleküls ist die räumliche Anordnung der Polypeptidkette. Es kann unterschiedlich sein, am häufigsten ist jedoch die Alpha-Helix, die durch eine bestimmte „Stufe“ der Helix, Größe und Abstand zwischen den einzelnen Windungen der Helix gekennzeichnet ist.

Die Stabilität der Sekundärstruktur des Proteinmoleküls wird durch die Entstehung verschiedener chemischer Bindungen zwischen den einzelnen Windungen der Helix gewährleistet. Die wichtigste Rolle unter ihnen kommt der Wasserstoffbindung (wird durch Ziehen des Kerns eines Atoms der Gruppen - NH 2 oder =NH in die Elektronenhülle von Sauerstoff- oder Stickstoffatomen) und der Ionenbindung (wird durch die elektrostatische Wechselwirkung von -COO realisiert) zu - und - NH + 3 oder =NH-Ionen + 2) und andere Arten der Kommunikation.

3. Die Tertiärstruktur von Proteinmolekülen ist durch die räumliche Anordnung der Alpha-Helix oder einer anderen Struktur gekennzeichnet. Die Stabilität solcher Strukturen wird durch die gleichen Verbindungsarten bestimmt wie die Sekundärstruktur. Durch die Umsetzung der Tertiärstruktur entsteht eine „Untereinheit“ des Proteinmoleküls, die für sehr komplexe Moleküle typisch ist, und für relativ einfache Moleküle ist die Tertiärstruktur endgültig.

4. Die Quartärstruktur eines Proteinmoleküls ist die räumliche Anordnung der Untereinheiten von Proteinmolekülen. Es ist charakteristisch für komplexe Proteine ​​wie Hämoglobin.

Bei der Betrachtung der Struktur von Proteinmolekülen muss zwischen der Struktur eines lebenden Proteins – der nativen Struktur – und der Struktur eines toten Proteins unterschieden werden. Protein in lebender Materie (natives Protein) unterscheidet sich von Protein, das einer Veränderung unterzogen wurde, bei der es die Eigenschaften eines lebenden Proteins verlieren kann. Eine oberflächliche Exposition wird als Denaturierung bezeichnet, bei der anschließend die Eigenschaften des lebenden Proteins wiederhergestellt werden können. Eine Art der Denaturierung ist die reversible Koagulation. Durch die irreversible Koagulation wird das native Protein in „totes Protein“ umgewandelt.

Kurze Beschreibung der physikalischen, physikalisch-chemischen und chemischen Eigenschaften von Proteinen

Die Eigenschaften von Proteinmolekülen sind für die Verwirklichung ihrer biologischen und ökologischen Eigenschaften von großer Bedeutung. Daher werden Proteine ​​entsprechend ihrem Aggregatzustand als feste Substanzen klassifiziert, die in Wasser oder anderen Lösungsmitteln löslich oder unlöslich sein können. Ein Großteil der bioökologischen Rolle von Proteinen wird durch physikalische Eigenschaften bestimmt. Somit bestimmt die Fähigkeit von Proteinmolekülen, kolloidale Systeme zu bilden, ihren Aufbau, ihre katalytischen und anderen Funktionen. Die Unlöslichkeit von Proteinen in Wasser und anderen Lösungsmitteln, ihre Fibrillität bestimmt die Schutz- und Formbildungsfunktionen usw.

Zu den physikalisch-chemischen Eigenschaften von Proteinen gehört ihre Fähigkeit zur Denaturierung und Koagulation. Die Koagulation manifestiert sich in kolloidalen Systemen, die die Grundlage jeder lebenden Substanz bilden. Bei der Koagulation werden die Partikel durch das Zusammenkleben größer. Die Koagulation kann verborgen (sie kann nur unter dem Mikroskop beobachtet werden) und offensichtlich sein – ihr Zeichen ist die Ausfällung von Protein. Die Koagulation ist irreversibel, wenn nach Beendigung der Wirkung des Gerinnungsfaktors die Struktur des Kolloidsystems nicht wiederhergestellt ist, und reversibel, wenn nach Entfernung des Gerinnungsfaktors das Kolloidsystem wiederhergestellt ist.

Ein Beispiel für eine reversible Koagulation ist die Ausfällung von Eialbuminprotein unter dem Einfluss von Salzlösungen, während sich der Proteinniederschlag auflöst, wenn die Lösung verdünnt wird oder wenn der Niederschlag in destilliertes Wasser überführt wird.

Ein Beispiel für eine irreversible Koagulation ist die Zerstörung der kolloidalen Struktur des Proteins Albumin beim Erhitzen auf den Siedepunkt von Wasser. Beim Tod (vollständig) wird lebende Materie durch irreversible Koagulation des gesamten Systems in tote Materie umgewandelt.

Die chemischen Eigenschaften von Proteinen sind aufgrund des Vorhandenseins einer großen Anzahl funktioneller Gruppen in Proteinmolekülen sowie aufgrund des Vorhandenseins von Peptid- und anderen Bindungen in Proteinmolekülen sehr vielfältig. Aus ökologischer und biologischer Sicht ist die Fähigkeit von Proteinmolekülen zur Hydrolyse von größter Bedeutung (dies führt letztendlich zu einer Mischung natürlicher Alpha-Aminosäuren, die an der Bildung dieses Moleküls beteiligt waren; es können andere Substanzen in dieser Mischung enthalten sein, wenn das Protein war ein Protein), zur Oxidation (seine Produkte können Kohlendioxid, Wasser, Stickstoffverbindungen, zum Beispiel Harnstoff, Phosphorverbindungen usw. sein).

Beim Verbrennen von Proteinen entsteht der Geruch von „verbranntem Horn“ oder „verbrannten Federn“, der bei der Durchführung von Umweltexperimenten unbedingt bekannt sein muss. Es sind verschiedene Farbreaktionen auf Protein bekannt (Biuret, Xanthoprotein usw.), nähere Einzelheiten dazu finden Sie im Chemiekurs.

Kurze Beschreibung der ökologischen und biologischen Funktionen von Proteinen

Es ist notwendig, zwischen der ökologischen und biologischen Rolle von Proteinen in Zellen und im gesamten Körper zu unterscheiden.

Ökologische und biologische Rolle von Proteinen in Zellen

Da Proteine ​​(neben Nukleinsäuren) lebenswichtige Stoffe sind, sind ihre Funktionen in Zellen sehr vielfältig.

1. Die wichtigste Funktion von Proteinmolekülen ist die Strukturfunktion, die darin besteht, dass Protein der wichtigste Bestandteil aller Strukturen ist, die eine Zelle bilden, in die es als Teil eines Komplexes verschiedener chemischer Verbindungen eingebunden ist.

2. Protein ist das wichtigste Reagens im Verlauf einer Vielzahl biochemischer Reaktionen, die das normale Funktionieren lebender Materie gewährleisten, und zeichnet sich daher durch eine Reagensfunktion aus.

3. In lebender Materie sind Reaktionen nur in Gegenwart biologischer Katalysatoren – Enzyme – möglich, und wie aus biochemischen Studien hervorgeht, sind sie proteinischer Natur, daher erfüllen Proteine ​​auch eine katalytische Funktion.

4. Bei Bedarf werden Proteine ​​in Organismen oxidiert und gleichzeitig freigesetzt, wodurch ATP synthetisiert wird, d.h. Proteine ​​erfüllen auch eine Energiefunktion, aber da diese Stoffe (aufgrund ihrer komplexen Zusammensetzung) für Organismen einen besonderen Wert haben, wird die Energiefunktion von Proteinen von Organismen nur unter kritischen Bedingungen wahrgenommen.

5. Proteine ​​​​können auch eine Speicherfunktion erfüllen, da sie für Organismen (insbesondere Pflanzen) eine Art „Konserven“ mit Stoffen und Energie sind und deren anfängliche Entwicklung (bei Tieren - intrauterin, bei Pflanzen - die Entwicklung von Embryonen bis zum Aussehen eines jungen Organismus - eines Sämlings).

Eine Reihe von Proteinfunktionen sind sowohl für Zellen als auch für den gesamten Körper charakteristisch und werden daher im Folgenden erläutert.

Ökologische und biologische Rolle von Proteinen in Organismen (allgemein)

1. Proteine ​​bilden in Zellen und Organismen (in Kombination mit anderen Substanzen) spezielle Strukturen, die in der Lage sind, Signale aus der Umgebung in Form von Reizen wahrzunehmen, wodurch ein Zustand der „Erregung“ entsteht, auf den der Körper mit a reagiert bestimmte Reaktion, d.h. Proteine ​​zeichnen sich sowohl in der Zelle als auch im gesamten Körper durch eine Wahrnehmungsfunktion aus.

2. Proteine ​​zeichnen sich auch durch eine leitende Funktion (sowohl in Zellen als auch im gesamten Körper) aus, die darin besteht, dass die Erregung, die in bestimmten Strukturen der Zelle (Organismus) entsteht, an das entsprechende Zentrum (Zelle) weitergeleitet wird oder Organismus), bei dem eine bestimmte Reaktion (Antwort) eines Organismus oder einer Zelle auf ein empfangenes Signal entsteht.

3. Viele Organismen sind in der Lage, sich im Raum zu bewegen, was aufgrund der Fähigkeit der Strukturen der Zelle oder des Organismus zur Kontraktion möglich ist, und dies ist möglich, weil Proteine ​​der fibrillären Struktur eine kontraktile Funktion haben.

4. Für heterotrophe Organismen sind Proteine, sowohl einzeln als auch in Mischung mit anderen Stoffen, Nahrungsmittel, das heißt, sie zeichnen sich durch eine trophische Funktion aus.

Kurze Beschreibung von Proteinumwandlungen in heterotrophen Organismen am Beispiel des Menschen

Proteine ​​​​in der Nahrung gelangen in die Mundhöhle, wo sie mit Speichel befeuchtet, von den Zähnen zerkleinert und (bei gründlichem Kauen) in eine homogene Masse umgewandelt werden, und gelangen über den Rachen und die Speiseröhre in den Magen (bis sie in letzteren gelangen, passiert dem nichts). Proteine ​​als Verbindungen).

Im Magen wird der Nahrungsbolus mit Magensaft, dem Sekret der Magendrüsen, gesättigt. Magensaft ist ein wässriges System, das Chlorwasserstoff und Enzyme enthält, von denen das wichtigste (für Proteine) Pepsin ist. Pepsin bewirkt in einer sauren Umgebung die Hydrolyse von Proteinen zu Peptonen. Der Nahrungsbrei gelangt dann in den ersten Abschnitt des Dünndarms – den Zwölffingerdarm, in den der Pankreasgang mündet und Pankreassaft absondert, der ein alkalisches Milieu und einen Enzymkomplex aufweist, von dem Trypsin den Prozess der Proteinhydrolyse beschleunigt und leitet bis zum Ende, d.h. bis zum Auftreten von Mischungen natürlicher Alpha-Aminosäuren (sie sind löslich und können von den Darmzotten ins Blut aufgenommen werden).

Dieses Aminosäuregemisch gelangt in die interstitielle Flüssigkeit und von dort in die Körperzellen, in denen sie (Aminosäuren) verschiedene Umwandlungen eingehen. Ein Teil dieser Verbindungen wird direkt für die Synthese von Proteinen verwendet, die für einen bestimmten Organismus charakteristisch sind, der zweite Teil wird einer Transaminierung oder Desaminierung unterzogen, wodurch neue für den Körper notwendige Verbindungen entstehen, der dritte Teil wird oxidiert und ist eine für den Körper notwendige Energiequelle um seine lebenswichtigen Funktionen zu verwirklichen.

Es ist notwendig, einige Merkmale intrazellulärer Proteintransformationen zu beachten. Wenn der Organismus heterotroph und einzellig ist, gelangen die Proteine ​​​​in der Nahrung in die Zellen in das Zytoplasma oder in spezielle Verdauungsvakuolen, wo sie unter der Wirkung von Enzymen hydrolysiert werden, und dann verläuft alles wie für Aminosäuren in Zellen beschrieben. Zellstrukturen werden ständig erneuert, sodass das „alte“ Protein durch ein „neues“ ersetzt wird, während das erste hydrolysiert wird, um eine Mischung aus Aminosäuren zu erzeugen.

Autotrophe Organismen haben ihre eigenen Eigenschaften bei Proteinumwandlungen. Primärproteine ​​(in Meristemzellen) werden aus Aminosäuren synthetisiert, die aus den Umwandlungsprodukten primärer Kohlenhydrate (sie entstehen bei der Photosynthese) und anorganischen stickstoffhaltigen Substanzen (Nitrate oder Ammoniumsalze) synthetisiert werden. Der Austausch von Proteinstrukturen in langlebigen Zellen autotropher Organismen unterscheidet sich nicht von dem für heterotrophe Organismen.

Stickstoffbilanz

Proteine ​​bestehen aus Aminosäuren und sind die Grundverbindungen, die für die Lebensprozesse unerlässlich sind. Daher ist es äußerst wichtig, den Stoffwechsel von Proteinen und deren Abbauprodukten zu berücksichtigen.

Schweiß enthält sehr wenig Stickstoff, daher wird normalerweise keine Schweißanalyse auf Stickstoffgehalt durchgeführt. Die aus der Nahrung aufgenommene Stickstoffmenge und die in Urin und Kot enthaltene Stickstoffmenge werden mit 6,25 (16 %) multipliziert und der zweite Wert vom ersten Wert abgezogen. Dadurch wird die Menge an Stickstoff ermittelt, die vom Körper aufgenommen und aufgenommen wird.

Wenn die Stickstoffmenge, die mit der Nahrung in den Körper gelangt, gleich der Stickstoffmenge im Urin und im Kot ist, also bei der Desaminierung entsteht, dann herrscht Stickstoffgleichgewicht. Der Stickstoffhaushalt ist in der Regel charakteristisch für einen gesunden erwachsenen Organismus.

Wenn die in den Körper gelangende Stickstoffmenge größer ist als die ausgeschiedene Stickstoffmenge, liegt eine positive Stickstoffbilanz vor, d. h. die im Körper aufgenommene Proteinmenge ist größer als die abgebaute Proteinmenge. Eine positive Stickstoffbilanz ist charakteristisch für einen wachsenden gesunden Organismus.

Wenn die Proteinaufnahme über die Nahrung zunimmt, erhöht sich auch die Menge an Stickstoff, die mit dem Urin ausgeschieden wird.

Und schließlich, wenn die Menge an Stickstoff, die in den Körper gelangt, geringer ist als die Menge an ausgeschiedenem Stickstoff, liegt eine negative Stickstoffbilanz vor, bei der der Proteinabbau seine Synthese übersteigt und das Protein, aus dem der Körper besteht, zerstört wird. Dies geschieht bei Proteinmangel und wenn die für den Körper notwendigen Aminosäuren nicht bereitgestellt werden. Eine negative Stickstoffbilanz wurde auch nach der Einwirkung hoher Dosen ionisierender Strahlung festgestellt, die zu einem verstärkten Proteinabbau in Organen und Geweben führen.

Das Proteinoptimumproblem

Als Verschleißkoeffizient wird die Mindestmenge an Nahrungsproteinen bezeichnet, die erforderlich ist, um die sich zersetzenden Proteine ​​des Körpers wieder aufzufüllen, bzw. die Menge an Abbau von Körperproteinen bei einer ausschließlich kohlenhydrathaltigen Ernährung. Bei einem Erwachsenen liegt der kleinste Wert dieses Koeffizienten bei etwa 30 g Protein pro Tag. Diese Menge reicht jedoch nicht aus.

Fette und Kohlenhydrate beeinflussen den Proteinverbrauch über das für Plastikzwecke erforderliche Minimum hinaus, da sie die Energiemenge freisetzen, die für den Proteinabbau über dem Minimum erforderlich war. Kohlenhydrate während der normalen Ernährung reduzieren den Proteinabbau um das 3- bis 3,5-fache mehr als beim vollständigen Fasten.

Für einen Erwachsenen mit gemischter Nahrung, die ausreichend Kohlenhydrate und Fette enthält, und einem Körpergewicht von 70 kg beträgt die Proteinnorm pro Tag 105 g.

Die Proteinmenge, die das Wachstum und die Vitalität des Körpers vollständig gewährleistet, wird als Proteinoptimum bezeichnet und beträgt für einen Menschen bei leichter Arbeit 100-125 g Protein pro Tag, bei schwerer Arbeit bis zu 165 g pro Tag. und 220-230 g bei sehr harter Arbeit.

Die Proteinmenge pro Tag sollte mindestens 17 % des Gewichts der gesamten Nahrung und 14 % der Energie betragen.

Vollständige und unvollständige Proteine

Proteine, die mit der Nahrung in den Körper gelangen, werden in biologisch vollständige und biologisch unvollständige Proteine ​​unterteilt.

Biologisch vollständige Proteine ​​sind solche, die alle für die Proteinsynthese im tierischen Körper notwendigen Aminosäuren in ausreichender Menge enthalten. Zu den für das Wachstum des Körpers notwendigen vollständigen Proteinen gehören die folgenden essentiellen Aminosäuren: Lysin, Tryptophan, Threonin, Leucin, Isoleucin, Histidin, Arginin, Valin, Methionin, Phenylalanin. Aus diesen Aminosäuren können weitere Aminosäuren, Hormone usw. gebildet werden. Aus Phenylalanin entstehen die Hormone Thyroxin und Adrenalin, aus Tyrosin entstehen durch Umwandlungen und aus Histidin entsteht Histamin. Methionin ist an der Bildung von Schilddrüsenhormonen beteiligt und für die Bildung von Cholin, Cystein und Glutathion notwendig. Es ist für Redoxprozesse, den Stickstoffstoffwechsel, die Fettaufnahme und eine normale Gehirnaktivität notwendig. Lysin ist an der Blutbildung beteiligt und fördert das Körperwachstum. Tryptophan ist auch für das Wachstum notwendig, beteiligt sich an der Bildung von Serotonin, Vitamin PP und der Gewebesynthese. Lysin, Cystin und Valin regen die Herztätigkeit an. Ein niedriger Cystingehalt in der Nahrung verzögert das Haarwachstum und erhöht den Blutzucker.

Biologisch defiziente Proteine ​​sind solche, denen auch nur eine Aminosäure fehlt, die von tierischen Organismen nicht synthetisiert werden kann.

Die biologische Wertigkeit von Protein wird anhand der Menge an Körperprotein gemessen, die aus 100 g Nahrungsprotein gebildet wird.

Proteine ​​tierischen Ursprungs, die in Fleisch, Eiern und Milch vorkommen, sind am vollständigsten (70-95 %). Proteine ​​pflanzlichen Ursprungs haben eine geringere biologische Wertigkeit, beispielsweise Proteine ​​aus Roggenbrot, Mais (60 %), Kartoffeln, Hefe (67 %).

Tierisches Eiweiß – Gelatine, die kein Tryptophan und Tyrosin enthält – ist minderwertig. Weizen und Gerste enthalten wenig Lysin und Mais enthält wenig Lysin und Tryptophan.

Einige Aminosäuren ersetzen sich gegenseitig, beispielsweise ersetzt Phenylalanin Tyrosin.

Zwei unvollständige Proteine, denen verschiedene Aminosäuren fehlen, können zusammen eine vollständige Proteindiät bilden.

Die Rolle der Leber bei der Proteinsynthese

Die Leber synthetisiert im Blutplasma enthaltene Proteine: Albumine, Globuline (mit Ausnahme von Gammaglobulinen), Fibrinogen, Nukleinsäuren und zahlreiche Enzyme, von denen einige nur in der Leber synthetisiert werden, beispielsweise Enzyme, die an der Bildung von Harnstoff beteiligt sind.

Im Körper synthetisierte Proteine ​​sind Bestandteil von Organen, Geweben und Zellen, Enzymen und Hormonen (die plastische Bedeutung von Proteinen), werden jedoch vom Körper nicht in Form verschiedener Proteinverbindungen gespeichert. Daher wird der Teil der Proteine, der keine plastische Bedeutung hat, unter Beteiligung von Enzymen desaminiert – er zerfällt unter Energiefreisetzung in verschiedene stickstoffhaltige Produkte. Die Halbwertszeit von Leberproteinen beträgt 10 Tage.

Proteinernährung unter verschiedenen Bedingungen

Unverdautes Protein kann vom Körper nur über den Verdauungskanal aufgenommen werden. Außerhalb des Verdauungskanals (parenteral) zugeführtes Protein löst eine Schutzreaktion des Körpers aus.

Aminosäuren des aufgespaltenen Proteins und ihrer Verbindungen – Polypeptide – werden in die Körperzellen transportiert, in denen unter dem Einfluss von Enzymen die Proteinsynthese ein Leben lang kontinuierlich stattfindet. Nahrungsproteine ​​haben vor allem plastische Bedeutung.

Während der Wachstumsphase des Körpers – im Kindes- und Jugendalter – ist die Proteinsynthese besonders hoch. Im Alter nimmt die Proteinsynthese ab. Folglich kommt es während des Wachstumsprozesses zu einer Retention bzw. Retention der Chemikalien, aus denen Proteine ​​bestehen, im Körper.

Die Untersuchung des Stoffwechsels mittels Isotopen hat gezeigt, dass in einigen Organen innerhalb von 2-3 Tagen etwa die Hälfte aller Proteine ​​abgebaut wird und die gleiche Menge an Proteinen vom Körper neu synthetisiert wird (Resynthese). In jedem, in jedem Organismus werden spezifische Proteine ​​synthetisiert, die sich von den Proteinen anderer Gewebe und anderer Organismen unterscheiden.

Aminosäuren, die nicht zum Aufbau des Körpers benötigt werden, werden wie Fette und Kohlenhydrate abgebaut, um Energie freizusetzen.

Auch Aminosäuren, die aus den Proteinen sterbender, kollabierender Körperzellen gebildet werden, unterliegen Umwandlungen unter Freisetzung von Energie.

Unter normalen Bedingungen beträgt der tägliche Proteinbedarf eines Erwachsenen 1,5–2,0 g pro 1 kg Körpergewicht, bei längerer Erkältung 3,0–3,5 g und bei sehr schwerer körperlicher Arbeit 3,0–3,5 g.

Eine Erhöhung der Proteinmenge auf mehr als 3,0-3,5 g pro 1 kg Körpergewicht stört die Aktivität des Nervensystems, der Leber und der Nieren.

Lipide, ihre Klassifizierung und physiologische Rolle

Lipide sind Stoffe, die in Wasser unlöslich und in organischen Verbindungen (Alkohol, Chloroform usw.) löslich sind. Zu den Lipiden zählen Neutralfette, fettähnliche Stoffe (Lipoide) und einige Vitamine (A, D, E, K). Lipide haben eine plastische Bedeutung und sind Bestandteil aller Zellen und Sexualhormone.

Besonders viele Lipide finden sich in den Zellen des Nervensystems und der Nebennieren. Ein erheblicher Teil davon wird vom Körper als Energiematerial genutzt.

Aminosäuren Natürliche Polypeptide und Proteine ​​umfassen Aminosäuren, in deren Molekülen die Amino- und Carboxylgruppen an dasselbe Kohlenstoffatom gebunden sind. H 2 N–CH–COOH R Abhängig von der Struktur des Kohlenwasserstoffrests R werden natürliche Aminosäuren in aliphatische, aromatische und heterozyklische Aminosäuren unterteilt. Aliphatische Aminosäuren können unpolar (hydrophob), polar ungeladen oder polar geladen sein. Je nach Gehalt an funktionellen Gruppen im Rest werden Aminosäuren mit Hydroxyl-, Amid-, Carboxyl- und Aminogruppen unterschieden. Typischerweise werden Trivialnamen für Aminosäuren verwendet, die meist mit den Quellen ihrer Isolierung oder ihren Eigenschaften in Verbindung gebracht werden.

Klassifizierung von -Aminosäuren nach der Struktur des Kohlenwasserstoffrests Aliphatischer unpolarer Rest H –CH–COOH NH 2 CH 3 –CH–COOH Glycin NH 2 CH 3 CH –CH–COOH CH 3 NH 2 Alanin CH 3 CH CH 2– CH–COOH Valin CH 3 CH 2 CH–CH–COOH H 3 C NH 2 Isoleucin NH 2 Leucin Aliphatischer polarer Rest CH 2 –CH–COOH OH NH 2 HS–CH 2 –CH–COOH CH 3 CH –CH–COOH Serin OH NH 2 CH 2 – CH–COOH NH 2 Cystein Threonin SCH 3 NH 2 Methionin CH 2 CH 2 –CH–COOH CH 2 –– CH–COOH СONН 2 NH 2 Glutamin COOH NH 2 Asparaginsäure NH 2 Glutaminsäure CH 2 –CH–COOH NH 2 NH 2 Lysin CH 2 –– CH–COOH H 2 N–C–NH–CH 2 –CH–COOH NH СONН 2 NH 2 Asparagin NH 2 Arginin Aromatische und heterozyklische Reste ––CH –CH– COOH Heterozyklisches Radikal –CH–COOH HO – –CH–COOH HN N NH COOH Carbozyklisches Radikal Tyrosin NH Phenylalanin NH 2 2 2 Histidin N–H Prolin

Ersetzbare und essentielle Aminosäuren Alle natürlichen Aminosäuren werden in essentielle Aminosäuren unterteilt, die nur aus der äußeren Umgebung in den Körper gelangen, und in nicht essentielle Aminosäuren, deren Synthese im Körper erfolgt. Essentielle Aminosäuren: Essentielle Aminosäuren: Valin, Leucin, Isoleucin, Glycin, Alanin, Prolin, Lysin, Methionin, Threonin, Serin, Cystein, Arginin, Histidin, Tryptophan, Phenylalanin, Asparagin, Glutamin, Asparaginsäure und Glutaminsäure. Als Ausgangsstoffe in der Bei der Biosynthese von Aminosäuren können andere Aminosäuren sowie Substanzen anderer Klassen organischer Verbindungen (z. B. Ketosäuren) wirken. Enzyme sind Katalysatoren und Teilnehmer an diesem Prozess. Die Analyse der Aminosäurezusammensetzung verschiedener Proteine ​​​​zeigt, dass der Anteil der Dicarbonsäuren und ihrer Amide in den meisten Proteinen 25–27 % aller Aminosäuren ausmacht. Dieselben Aminosäuren machen zusammen mit Leucin und Lysin etwa 50 % aller Proteinaminosäuren aus. Gleichzeitig beträgt der Anteil an Aminosäuren wie Cystein, Methionin, Tryptophan, Histidin nicht mehr als 1,5 – 3,5 %.

Stereoisomerie von -Aminosäuren Räumliche oder Stereoisomere oder optisch aktive Verbindungen sind Verbindungen, die im Raum in Form zweier spiegelbildlicher Isomere (Enantiomere) existieren können. Alle α-Aminosäuren mit Ausnahme von Glycin sind optisch aktive Verbindungen und können die Polarisationsebene von linear polarisiertem Licht (wobei alle Wellen in derselben Ebene schwingen) nach rechts (+, rechtsdrehend) oder links (-) drehen. , linksdrehend). Anzeichen optischer Aktivität: - das Vorhandensein eines asymmetrischen Kohlenstoffatoms im Molekül (ein Atom, das mit vier verschiedenen Substituenten verbunden ist); - Fehlen von Symmetrieelementen im Molekül. Enantiomere von α-Aminosäuren werden üblicherweise als relative Konfigurationen dargestellt und nach der D-, L-Nomenklatur benannt.

Relative Konfigurationen von -Aminosäuren Im Alaninmolekül ist das zweite Kohlenstoffatom asymmetrisch (es hat 4 verschiedene Substituenten: ein Wasserstoffatom, Carboxyl-, Methyl- und Aminogruppen. Die Kohlenwasserstoffkette des Moleküls ist vertikal angeordnet, nur Atome und Gruppen sind miteinander verbunden Bei Aminosäuren handelt es sich üblicherweise um ein Wasserstoffatom und eine Aminogruppe auf der rechten Seite der Kohlenstoffkette. Es ist ein COOH H–C– NH 2 CH 3 D-Alanin COOH H 2 N–C– H CH 3 L-Alanin. Natürliche Proteine ​​enthalten nur L-Isomere von Aminosäuren. Die relative Konfiguration bestimmt nicht die Rotationsrichtung die Polarisationsebene von linear polarisiertem Licht. Etwas mehr als die Hälfte der L-Aminosäuren sind rechtsdrehend (Alanin, Isoleucin, Glutaminsäure, Lysin usw.);

Die Konfiguration von Aminosäuren bestimmt die räumliche Struktur und die biologischen Eigenschaften sowohl der Aminosäuren selbst als auch von Biopolymeren – Proteinen, die aus Aminosäureresten aufgebaut sind. Bei einigen Aminosäuren besteht ein Zusammenhang zwischen ihrer Konfiguration und ihrem Geschmack. Beispielsweise haben L Trp, L Phen, L Tyr und L Leu einen bitteren Geschmack und ihre D-Enantiomere sind süß. Der süße Geschmack von Glycin ist seit langem bekannt. Das L-Isomer von Threonin schmeckt für manche Menschen süß, für andere bitter. Das Mononatriumsalz der Glutaminsäure, Mononatriumglutamat, ist einer der wichtigsten Geschmacksträger in der Lebensmittelindustrie. Interessant ist, dass das Dipeptid-Derivat aus Asparaginsäure und Phenylalanin einen intensiv süßen Geschmack aufweist. Alle Aminosäuren sind weiße kristalline Substanzen mit sehr hohen Temperaturen (mehr als 230 °C). Die meisten Säuren sind in Wasser gut löslich und in Alkohol und Diethylether praktisch unlöslich. Dies sowie der hohe Schmelzpunkt weisen auf die salzartige Natur dieser Stoffe hin. Die spezifische Löslichkeit von Aminosäuren beruht auf dem Vorhandensein sowohl einer Aminogruppe (basischer Charakter) als auch einer Carboxylgruppe (saure Eigenschaften) im Molekül, weshalb Aminosäuren zu amphoteren Elektrolyten (Ampholyten) gehören.

Säure-Base-Eigenschaften von Aminosäuren Aminosäuren enthalten sowohl eine saure Carboxylgruppe als auch eine basische Aminogruppe. In wässrigen Lösungen und im festen Zustand liegen Aminosäuren nur in Form innerer Salze vor – Zwitterionen oder bipolare Ionen. Das Säure-Base-Gleichgewicht für eine Aminosäure kann beschrieben werden: CH 3 –CH–COO - OH– NH 2 H+ Anion CH 3 –CH–COO– H+ +NH 3 bipolares OH- Ion CH 3 –CH–COOH +NH 3 Kation B In einer sauren Umgebung sind Aminosäuremoleküle ein Kation. Wenn ein elektrischer Strom durch eine solche Lösung geleitet wird, wandern Aminosäurekationen zur Kathode und werden dort reduziert. In einer alkalischen Umgebung sind Aminosäuremoleküle Anionen. Wenn ein elektrischer Strom durch eine solche Lösung geleitet wird, wandern Aminosäureanionen zur Anode und werden dort oxidiert. p-Wert H, bei dem fast alle Aminosäuremoleküle ein bipolares Ion sind, wird als isoelektrischer Punkt (S. I) bezeichnet. Bei diesem Wert p. Eine Aminosäurelösung leitet keinen elektrischen Strom.

p-Werte. I wichtigste α-Aminosäuren Cystein (Cys) Asparagin (Asp) Phenylalanin (Phe) Threonin (Thr) Glutamin (Gln) Serin (Ser) Tyrosin (Tyr) Methionin (Met) Tryptophan (Trp) Alanin (Ala) Valin (Val) Glycin (Gly) Leucin (Leu) Isoleucin (Ile) Prolin (Pro) 5, 0 5, 4 5, 5 5, 6 5, 7 5, 8 5, 9 6, 0 6, 1 6, 3 Asparaginsäure Säure (Asp) Glutaminsäure (Glu) Histidin (His) Lysin (Lys) Arginin (Arg) 3,0 3,2 7,6 9,8 10,8

Chemische Eigenschaften von -Aminosäuren Reaktionen, an denen eine Carboxylgruppe beteiligt ist. Reaktionen, an denen eine Aminogruppe beteiligt ist. Reaktionen, an denen ein Kohlenwasserstoffrest einer Säure beteiligt ist. Reaktionen, an denen gleichzeitig eine Carboxyl- und eine Aminogruppe beteiligt sind

Reaktionen, an denen die Carboxylgruppe von -Aminosäuren beteiligt ist. Aminosäuren können dieselben chemischen Reaktionen eingehen und dieselben Derivate ergeben wie andere Carbonsäuren. CH 3 –CH–COOH Na. OH CH 3 –CH–COONa NH 2 CH 3 –CH–COOH NH 2 CH 3 OH NH 3 NH 2 t NH 2 CH 3 –CH–CONH 2 NH 2 Alaninamid Eine der wichtigsten Reaktionen im Körper ist die Decarboxylierung von Aminosäuren. Bei der Entfernung von CO 2 unter Einwirkung spezieller Decarboxylase-Enzyme werden Aminosäuren in Amine umgewandelt: CH 2 –CH–COOH NH 2 Glutaminsäure + H 2 O Alaninmethylester CH 3 –CH–COO– NH 4+ NH 2 CH 3 –CH–COOCH 3 H+ CH 3 –CH–COOH + H 2 O Natriumsalz von Alanin CH 2 –CH 2 NH 2 –CO 2 -Aminobuttersäure (GABA) wirkt als Neurotransmitter COOH Reaktionen am Kohlenwasserstoffradikal: Oxidation, bzw. Hydroxylierung von Phenylalanin: –CH 2 –CH–COOH NH 2 Phenylalanin [O] HO– –CH 2 –CH–COOH NH 2 Tyrosin

Reaktionen, an denen die Aminogruppe von Aminosäuren beteiligt ist. Wie andere aliphatische Amine können Aminosäuren mit Säuren, Anhydriden und Säurechloriden sowie salpetriger Säure reagieren. CH 3 –CH–COOH HCl CH 3 –CH–COOH NH 2 +NH CH 3 –CH–COOH NH 2 CH 3 COCl –HCl CH 33–CH–COOH CH –CH–COOH 3 Cl– Alaninchlorid CH 3 –CH –COOH NH–CO–CH 3 HNO 22 HNO 2-Acetylaminopropansäure CH 33–CH–COOH CH –CH–COOH + N 22+ H 22 O + N + HO OH 2 -Hydroxypropansäure NH 22 NH Beim Erhitzen von Aminosäuren kommt es zu einer intermolekularen Dehydratisierungsreaktion, an der sowohl Amino- als auch Carboxylgruppen beteiligt sind. Die Folge ist die Bildung von zyklischem Diketopiperazin. 2 CH 3 –CH–COOH NH 2 t – 2 H 2 O CH 3 –CH–CO–NH HN––CO–CH–CH 3 Diketopiperazin Alanin

Reaktionen unter Beteiligung von Aminogruppen – Aminosäuren – Desaminierungsreaktionen. oxidative Desaminierung CH 3 –CH–COOH [O] NH 2 CH 3 –C – COOH + NH 3 Brenztraubensäure O Säure reduktive Desaminierung CH 3 –CH–COOH [H] NH 2 CH 3 –CH 2 – COOH Propansäure + NH 3 hydrolytische Desaminierung CH 3 –CH–COOH NH 2 H 2 O CH 3 –CH–COOH Milchsäure HO + NH 3 intramolekulare Desaminierung CH 3 –CH–COOH NH 2 CH 2 = CH – COOH Propensäure + NH 3 Transaminierungsreaktion. CH 3 –CH–COOH NH 2 HOOC–CH 2–C – COOH + Ketoglutarsäure O CH 3 –C–COOH O HOOC–CH 2–CH– COOH NH 2

Bildung einer Peptidbindung Amino- und Carboxylgruppen von Aminosäuren können miteinander reagieren, ohne einen Zyklus zu bilden: H 2 N –CH–COOH + H 2 N –CH–COOH CH 3 CH 2 OH H 2 N –CH–CO– NH –CH– COOH –H 2 O CH 3 CH 2 OH Dipeptid Alanin Serin Alanylserin Die resultierende –CO–NH–-Bindung wird Peptidbindung genannt, und das Produkt der Wechselwirkung von Aminosäuren wird Peptid genannt. Reagieren 2 Aminosäuren, entsteht ein Dipeptid; 3 Aminosäuren – Tripeptid usw. Peptide mit einem Molekulargewicht von nicht mehr als 10.000 werden Oligopeptide genannt, mit einem Molekulargewicht von mehr als 10.000 – Polypeptide oder Proteine. Peptidbindungen in der Zusammensetzung von Peptiden sind chemischer Natur Amidbindungen. Die Polypeptidkette besteht aus sich regelmäßig wiederholenden Abschnitten, die das Rückgrat des Moleküls bilden, und variablen Abschnitten – Seitenresten von Aminosäureresten. Als Anfang der Polypeptidkette gilt das Ende, das eine freie Aminogruppe trägt (N-Ende), und die Polypeptidkette endet mit einer freien Carboxylgruppe (C-Ende). Das Peptid wird benannt, indem die Namen der im Peptid enthaltenen Aminosäuren, beginnend am N-Ende, der Reihe nach aufgelistet werden. In diesem Fall wird das Suffix „in“ für alle Aminosäuren außer der C-terminalen durch das Suffix „il“ ersetzt. Um die Struktur von Peptiden zu beschreiben, werden keine herkömmlichen Strukturformeln verwendet, sondern Abkürzungen, um die Notation kompakter zu gestalten. H 2 N –CH–CONH –CH–CONH –CH 2–СONН –CH–COOH CH 2 SH CH 3 CH(CH 3)2 CH 2 OH Pentapeptid: Cysteylalanylglycylvalylserin oder Cis-Ala-Gly-Val-Ser

Proteine ​​Derzeit ist die Polypeptidtheorie der Struktur des Proteinmoleküls allgemein anerkannt. Proteine ​​können wie folgt klassifiziert werden: – nach der Form der Moleküle (kugelförmig und fibrillär); – nach Molekulargewicht (niedriges und hohes Molekulargewicht); – nach Zusammensetzung oder chemischer Struktur (einfach und komplex); – entsprechend den ausgeführten Funktionen; – durch Lokalisierung in der Zelle (Kern, Zytoplasma usw.); – durch Lokalisierung im Körper (Blutproteine, Leber usw.); – wenn möglich, adaptiv die Menge dieser Proteine ​​regulieren: Proteine, die mit einer konstanten Geschwindigkeit synthetisiert werden (konstitutiv), und Proteine, deren Synthese sich steigern kann, wenn sie Umweltfaktoren ausgesetzt werden (induzierbar); – nach Lebensdauer in einer Zelle (von sehr schnell erneuerten Proteinen mit einer Halbwertszeit von weniger als einer Stunde bis zu sehr langsam erneuerten Proteinen, deren Halbwertszeit in Wochen und Monaten berechnet wird); – nach ähnlichen Bereichen der Primärstruktur und verwandten Funktionen (Proteinfamilien).

Funktionen von Proteinen Funktion von Proteinen Katalytischer (enzymatischer) Transport Struktureller (plastischer) Kontraktiler regulatorischer (hormoneller) Schutz Energie Essenzbeispiele Beschleunigung chemischer Reaktionen Pepsin, Trypsin, Katalase im Körper, Cytochromoxidase Transport (Transport) Hämoglobin, Albumin, chemische Verbindungen in Transferrin des Körpers, Gewährleistung von Festigkeit und Kollagen, Gewebeelastizität, Keratin, Verkürzung der Muskelsarkomere, Aktin, Myosin (Kontraktion), Regulierung des Stoffwechsels in Insulin, Somatotropin, Zellen und Geweben, Glucagon, Corticotranspin, Schutz des Körpers vor Interferonen, schädigenden Faktoren, Immunglobulinen, Fibrinogen, Thrombin, Freisetzung Energie durch Nahrungsproteine ​​und den Abbau von Aminosäuren im Gewebe

Klassifizierung einfacher Proteine ​​Albumin. Ungefähr 75–80 % des osmotischen Drucks von Serumproteinen werden durch Albumin verursacht; Eine weitere Funktion ist der Transport von Fettsäuren. Globuline kommen im Blut in Kombination mit Bilirubin und hochdichten Lipoproteinen vor. Die β-Globulinfraktion umfasst Prothrombin, eine Vorstufe von Thrombin, dem Protein, das während der Blutgerinnung für die Umwandlung von Blutfibrinogen in Fibrin verantwortlich ist. Globuline erfüllen eine Schutzfunktion. Protamine sind Proteine ​​mit niedrigem Molekulargewicht, die aufgrund des Vorhandenseins von 60 bis 85 % Arginin in ihrer Zusammensetzung ausgeprägte basische Eigenschaften aufweisen. In Zellkernen sind sie mit der DNA verbunden. Histone sind ebenfalls kleine Grundproteine. Sie enthalten Lysin und Arginin (20-30 %). Histone spielen eine wichtige Rolle bei der Regulierung der Genexpression. Prolamine sind Proteine ​​pflanzlichen Ursprungs, die hauptsächlich in Getreidesamen vorkommen. Alle Proteine ​​dieser Gruppe ergeben bei der Hydrolyse eine erhebliche Menge Prolin. Prolamine enthalten 20–25 % Glutaminsäure und 10–15 % Prolin. Am besten untersucht sind Oryzenin (aus Reis), Glutenin (aus Weizen), Zein (aus Mais) und andere. Gluteline sind einfache Proteine, die in Getreidesamen und grünen Pflanzenteilen vorkommen. Gluteline zeichnen sich durch einen relativ hohen Gehalt an Glutaminsäure und das Vorhandensein von Lysin aus. Gluteline sind Speicherproteine.

Klassifizierung komplexer Proteine ​​Klassenname Nukleoproteine ​​Prosthetische Gruppe Farbige Verbindungen (Hämoproteine, Flavoproteine) Nukleinsäuren Phosphoproteine ​​Phosphorsäure Chromoproteine ​​Metalloproteine ​​Metallionen Glykoproteine ​​Lipoproteine ​​Kohlenhydrate und ihre Derivate Lipide und ihre Derivate Vertreter der Klasse Hämoglobin, Myoglobin, Cytochrome, Katalase, Riboperoxidase Soma , Chromatin Milchkasein, Ovalbumin, Vitellin, Ichtulin Ferritin, Transferrin, Coeruloplasmin, Hämosiderin Glycophorin, Interferon, Immunglobuline, Mucin Chylomikronen, Blutplasma-Lipoproteine, Lipovitelin

Primärstruktur eines Proteins Die Primärstruktur eines Proteins ist die Abfolge von Aminosäuren in der Polypeptidkette. Sie wird bestimmt, indem nacheinander Aminosäuren durch Hydrolyse aus dem Protein entfernt werden. Um die N-terminale Aminosäure zu entfernen, wird das Protein mit 2,4-Dinitrofluorbenzol behandelt und nach Säurehydrolyse wird nur eine N-terminale Säure an dieses Reagenz gebunden (Sanger-Methode). Nach der Edman-Methode wird die N-terminale Säure während der Hydrolyse in Form eines Reaktionsprodukts mit Phenylisothiocyanat abgetrennt. Zur Bestimmung der C-terminalen Säure wird üblicherweise eine Hydrolyse in Gegenwart eines speziellen Enzyms, der Carboxypeptidase, eingesetzt, das die Peptidbindung vom Ende des Peptids, das die freie Carboxylgruppe enthält, aufbricht. Es gibt auch chemische Methoden zur Entfernung der C-terminalen Säure, beispielsweise mit Hydrazin (Akabori-Methode).

Die Proteinsekundärstruktur ist eine Methode zum Verpacken einer sehr langen Polypeptidkette in eine helikale oder gefaltete Konformation. Die Windungen einer Helix oder Falte werden hauptsächlich durch intramolekulare Bindungen zusammengehalten, die zwischen dem Wasserstoffatom (in den –NH- oder –COOH-Gruppen) einer Windung der Helix oder Falte und dem elektronegativen Atom (Sauerstoff oder Stickstoff) der benachbarten Windung entstehen drehen oder falten.

Tertiärstruktur eines Proteins Unter der Tertiärstruktur eines Proteins versteht man die dreidimensionale räumliche Orientierung einer Polypeptidhelix oder Faltstruktur in einem bestimmten Volumen. Es gibt globuläre (kugelförmige) und fibrilläre (längliche, faserige) Tertiärstrukturen. Die Tertiärstruktur entsteht automatisch, spontan und wird vollständig durch die Primärstruktur des Proteins bestimmt. In diesem Fall interagieren Nebenradikale von Aminosäureresten. Die Stabilisierung der Tertiärstruktur erfolgt durch die Bildung von Wasserstoff-, Ionen- und Disulfidbindungen zwischen Aminosäureresten sowie durch Van-der-Waals-Anziehungskräfte zwischen unpolaren Kohlenwasserstoffresten.

Schema der Bindungsbildung zwischen Aminosäureresten 1 – ionische Bindungen, 2 – Wasserstoffbrücken, 3 – hydrophobe Wechselwirkungen, 4 – Disulfidbindungen

Quartärstruktur eines Proteins Die Quartärstruktur eines Proteins ist eine Möglichkeit, einzelne Polypeptidketten im Raum anzuordnen und eine strukturell und funktionell einheitliche makromolekulare Formation zu bilden. Das resultierende Molekül wird Oligomer genannt, und die einzelnen Polypeptidketten, aus denen es besteht, werden Protomer, Monomer oder Untereinheit genannt (normalerweise eine gerade Zahl: 2, 4, seltener 6 oder 8). Beispielsweise besteht das Hämoglobinmolekül aus zwei – und zwar zwei – Polypeptidketten. Jede Polypeptidkette umgibt eine Hämgruppe, ein Nicht-Proteinpigment, das dem Blut seine rote Farbe verleiht. In der Zusammensetzung von Häm befindet sich ein Eisenkation, das den für das Funktionieren des Körpers notwendigen Sauerstoff binden und durch den Körper transportieren kann. Hämoglobin-Tetramer Etwa 5 % der Proteine ​​haben eine Quartärstruktur, darunter Hämoglobin, Immunglobuline, Insulin, Ferritin und fast alle DNA- und RNA-Polymerasen. Insulinhexamer

Farbreaktionen zum Nachweis von Proteinen und Aminosäuren Zur Identifizierung von Peptiden, Proteinen und einzelnen Aminosäuren werden sogenannte „Farbreaktionen“ eingesetzt. Eine universelle Reaktion auf eine Peptidgruppe ist das Auftreten einer rotvioletten Farbe, wenn Kupfer(II)-Ionen zu einer Proteinlösung in alkalischem Medium hinzugefügt werden (Biuret-Reaktion). Die Reaktion auf aromatische Aminosäurereste – Tyrosin und Phenylalanin – das Auftreten einer gelben Farbe, wenn eine Proteinlösung mit konzentrierter Salpetersäure behandelt wird (Xanthoprotein-Reaktion). Schwefelhaltige Proteine ​​​​färben sich schwarz, wenn sie mit einer Lösung von Blei(II)-acetat in alkalischem Medium erhitzt werden (Fol-Reaktion). Die allgemeine qualitative Reaktion von Aminosäuren ist die Bildung einer blauvioletten Farbe bei der Wechselwirkung mit Ninhydrin. Proteine ​​lösen auch eine Ninhydrin-Reaktion aus.

Die Bedeutung von Proteinen und Peptiden Proteine ​​bilden die materielle Grundlage der chemischen Aktivität der Zelle. Die Funktionen von Proteinen in der Natur sind universell. Darunter sind Enzyme, Hormone, Strukturproteine ​​(Keratin, Fibroin, Kollagen), Transportproteine ​​(Hämoglobin, Myoglobin), Motorproteine ​​(Aktin, Myosin), Schutzproteine ​​(Immunglobuline), Speicherproteine ​​(Kasein, Eialbumin), Toxine (Schlangengifte, Diphtherietoxin). Biologisch gesehen unterscheiden sich Peptide von Proteinen in einem engeren Funktionsumfang. Die typischste regulatorische Funktion von Peptiden (Hormone, Antibiotika, Toxine, Enzyminhibitoren und -aktivatoren, Ionentransporter durch Membranen usw.). Kürzlich wurde eine Gruppe von Gehirnpeptiden – Neuropeptide – entdeckt. Sie beeinflussen Lern- und Gedächtnisprozesse, regulieren den Schlaf und haben eine schmerzstillende Funktion; Es besteht ein Zusammenhang zwischen einigen neuropsychiatrischen Erkrankungen, wie z. B. Schizophrenie, und dem Gehalt bestimmter Peptide im Gehirn. Gegenwärtig wurden Fortschritte bei der Untersuchung des Problems der Beziehung zwischen der Struktur und den Funktionen von Proteinen, dem Mechanismus ihrer Beteiligung an den wichtigsten Prozessen des Körperlebens und dem Verständnis der molekularen Grundlagen der Pathogenese vieler Krankheiten erzielt. Aktuelle Probleme umfassen die chemische Proteinsynthese. Die synthetische Herstellung von Analoga natürlicher Peptide und Proteine ​​soll dazu beitragen, Probleme wie die Aufklärung des Wirkungsmechanismus dieser Verbindungen in Zellen, den Zusammenhang zwischen ihrer Aktivität und ihrer räumlichen Struktur sowie die Entwicklung neuer Medikamente und Lebensmittel zu lösen und uns darüber hinaus zu helfen sich der Modellierung der im Körper ablaufenden Prozesse zu nähern.

Etwas Interessantes an Proteinen Proteine ​​sind die Grundlage verschiedener Arten biologischer Klebstoffe. So bestehen die Jagdnetze von Spinnen hauptsächlich aus Fibroin, einem Protein, das von Spinnenwarzen abgesondert wird. Diese sirupartige, viskose Substanz verfestigt sich an der Luft zu einem starken, wasserunlöslichen Faden. Die Seiden, die den Spiralfaden des Netzes bilden, enthalten Klebstoff, der die Beute festhält. Die Spinne selbst läuft frei entlang radialer Fäden. Dank spezieller Kleber sind Fliegen und andere Insekten in der Lage, wahre Wunder der Akrobatik zu vollbringen. Schmetterlinge kleben ihre Eier an die Blätter von Pflanzen, einige Mauerseglerarten bauen Nester aus den erstarrten Sekreten der Speicheldrüsen, Störe befestigen ihre Eier an Bodensteinen. Für den Winter oder in Dürreperioden versehen einige Schneckenarten ihr Gehäuse mit einer speziellen „Tür“, die die Schnecke selbst aus einem klebrigen, aushärtenden, kalkhaltigen Eiweiß baut. Nachdem sie sich mit einer ziemlich stabilen Barriere von der Außenwelt abgeschirmt hat, wartet die Schnecke in ihrem Schneckenhaus auf ungünstige Zeiten. Wenn sich die Situation ändert, frisst sie es einfach auf und lebt nicht mehr als Einsiedlerin. Die von Unterwasserbewohnern verwendeten Klebstoffe müssen unter Wasser aushärten. Daher enthalten sie mehrere verschiedene Proteine, die Wasser abstoßen und miteinander interagieren, um einen starken Klebstoff zu bilden. Der Kleber, der die Muscheln am Stein befestigt, ist wasserunlöslich und doppelt so stark wie Epoxidharz. Nun versuchen sie, dieses Protein im Labor zu synthetisieren. Die meisten Klebstoffe vertragen keine Feuchtigkeit, aber Muschelproteinkleber könnte zum Zusammenkleben von Knochen und Zähnen verwendet werden. Dieses Protein löst keine Abstoßung durch den Körper aus, was für Medikamente sehr wichtig ist.

Etwas Interessantes an Proteinen: L-Aspartyl-L-Phenylalaninmethylester hat einen sehr süßen Geschmack. CH 3 OOC-CH(CH 2 C 6 H 5)-NH-CO-CH(NH 2)-CH 2-COOH. Der Stoff ist unter dem Handelsnamen „Aspartam“ bekannt. Aspartam ist nicht nur süßer als Zucker (100-150-mal), sondern verstärkt auch seinen süßen Geschmack, insbesondere in Gegenwart von Zitronensäure. Viele der Aspartam-Derivate sind auch süß. Aus den Beeren von Dioscoreophylum cumminsii (kein russischer Name), die 1895 in der Wildnis Nigerias gefunden wurden, wurde das Protein Monelin isoliert, das 1500-2000-mal süßer als Zucker ist. Das Protein Thaumatin, isoliert aus den leuchtend roten fleischigen Früchten einer anderen afrikanischen Pflanze, Thaumatococcus daniellii, übertraf Saccharose noch stärker – 4000-mal. Die Intensität des süßen Geschmacks von Thaumatin nimmt noch mehr zu, wenn dieses Protein mit Aluminiumionen interagiert. Der resultierende Komplex, der den Handelsnamen Talin erhielt, ist 35.000-mal süßer als Saccharose; Wenn wir nicht die Massen von Talin und Saccharose vergleichen, sondern die Anzahl ihrer Moleküle, dann wird Talin 200.000 Mal süßer! Ein weiteres sehr süßes Protein, Miraculin, wurde im letzten Jahrhundert aus den roten Früchten des Strauchs Synsepalum dulcificum daniellii isoliert, die als „wundersam“ bezeichnet wurden: Die Geschmacksempfindungen eines Menschen, der diese Früchte kaut, verändern sich. So entwickelt Essig einen angenehmen Weingeschmack, Zitronensaft wird zu einem süßen Getränk und die Wirkung hält lange an. Wenn all diese exotischen Früchte jemals auf Plantagen angebaut werden, wird die Zuckerindustrie deutlich weniger Probleme mit dem Transport der Produkte haben. Schließlich kann ein kleines Stück Thaumatin eine ganze Tüte Kristallzucker ersetzen! In den frühen 70er Jahren wurde eine Verbindung synthetisiert, die süßeste aller synthetischen Verbindungen. Dies ist ein Dipeptid, das aus den Resten zweier Aminosäuren aufgebaut ist – Asparaginsäure und Aminomalonsäure. Im Dipeptid sind zwei Carboxylgruppen des Aminomalonsäurerests durch Estergruppen ersetzt, die von Methanol und Fenchol gebildet werden (es kommt in ätherischen Pflanzenölen vor und wird aus Terpentin gewonnen). Dieser Stoff ist etwa 33.000-mal süßer als Saccharose. Damit eine Tafel Schokolade ihre gewohnte Süße erhält, reicht ein Bruchteil eines Milligramms dieses Gewürzes.

Interessantes über Proteine ​​Die chemischen und physikalischen Eigenschaften von Haut und Haar werden durch die Eigenschaften von Keratinen bestimmt. Bei jeder Tierart weist Keratin bestimmte Eigenschaften auf, daher wird dieses Wort im Plural verwendet. KERATINE sind wasserunlösliche Proteine ​​von Wirbeltieren, die Haare, Wolle, Stratum Corneum und Nägel bilden. Unter dem Einfluss von Wasser wird das Keratin der Haut, Haare und Nägel weicher, quillt auf und verhärtet sich nach dem Verdunsten des Wassers wieder. Die chemische Haupteigenschaft von Keratin besteht darin, dass es bis zu 15 % der schwefelhaltigen Aminosäure Cystein enthält. Die im Cystein-Teil des Keratinmoleküls vorhandenen Schwefelatome gehen leicht Bindungen mit den Schwefelatomen des Nachbarmoleküls ein und es entstehen Disulfidbrücken, die diese Makromoleküle verbinden. Keratine sind fibrilläre Proteine. In Geweben liegen sie in Form langer Fäden vor – Fibrillen, in denen die Moleküle in in eine Richtung gerichteten Bündeln angeordnet sind. Auch in diesen Fäden sind einzelne Makromoleküle durch chemische Bindungen miteinander verbunden (Abb. 1). Die helikalen Fäden sind zu einer Dreifachhelix verdrillt und 11 Helices sind zu einer Mikrofibrille zusammengefasst, die den zentralen Teil des Haares bildet (siehe Abb. 2). Mikrofibrillen verbinden sich zu Makrofibrillen. a) Wasserstoff b) ionisch c) unpolar d) Disulfid Abb. 2. Haarkeratin ist ein fibrilläres Protein. Verbindungen Verbindungen Interaktion Brücke Abb. 1. Arten von Wechselwirkungen zwischen Kettenproteinmolekülen

Etwas Interessantes an Proteinen: Haare haben im Querschnitt eine heterogene Struktur. Aus chemischer Sicht sind alle Haarschichten identisch und bestehen aus einer chemischen Verbindung – Keratin. Doch je nach Grad und Art der Strukturierung des Keratins gibt es Schichten mit unterschiedlichen Eigenschaften: Kutikula – oberflächliche Schuppenschicht; faserige oder kortikale Schicht; Kern. Die Kutikula besteht aus flachen Zellen, die einander wie Fischschuppen überlappen. Aus kosmetischer Sicht ist dies die wichtigste Haarschicht. Das Aussehen des Haares hängt von seinem Zustand ab: Glanz, Elastizität oder umgekehrt Stumpfheit, Spliss. Der Zustand der Nagelhaut beeinflusst auch die Prozesse des Färbens und Lockens der Haare, denn damit Medikamente in die tieferen Schichten des Haares, zum Pigment, eindringen können, ist es notwendig, die Nagelhaut aufzuweichen. Keratin, aus dem die „Schuppen“ bestehen, quillt bei Einwirkung von Feuchtigkeit auf, insbesondere wenn diese gleichzeitig mit Hitze und alkalischen Präparaten (Seife) einhergeht. Aus chemischer Sicht erklärt sich dies durch das Aufbrechen von Wasserstoffbrückenbindungen in Keratinmolekülen, die beim Trocknen des Haares wiederhergestellt werden. Wenn die Platten anschwellen, stehen ihre Kanten senkrecht und das Haar verliert seinen Glanz. Durch das Aufweichen der Schuppenschicht verringert sich auch die mechanische Festigkeit des Haares: Im nassen Zustand kann es leichter beschädigt werden. Der Raum zwischen den Schuppenrändern ist mit Talg gefüllt, der dem Haar Glanz, Geschmeidigkeit und Elastizität verleiht. Die faserige oder kortikale Schicht wird von langen, spindelförmigen, keratinisierten Zellen gebildet, die in einer Richtung angeordnet sind; Davon hängt die Elastizität und Widerstandsfähigkeit der Haare ab. Diese Schicht enthält das Pigment Melanin, das für die Haarfarbe „verantwortlich“ ist. Die Haarfarbe hängt vom Vorhandensein von Melanin und Luftblasen darin ab. Blondes Haar enthält verstreute Pigmente, dunkles Haar enthält körnige Pigmente. Der Kern oder die Medulla besteht aus unvollständig keratinisierten Zellen.

Ein lebender Organismus, der über eine einzigartige strukturelle Organisation verfügt, die seine phänotypischen Eigenschaften und biologischen Funktionen bereitstellt, ist in seiner strukturellen und funktionellen Einheit auf Proteinkörper (Proteine) angewiesen. Diese philosophische und theoretische Idee, die auf den relativ kleinen Errungenschaften der Naturwissenschaften seiner Zeit basiert, wurde von F. Engels vertreten, der in seinen Schriften feststellte: „Überall, wo wir auf Leben treffen, stellen wir fest, dass es mit einem Proteinkörper verbunden ist.“ , und überall, wo wir auf einen Eiweißkörper stoßen, der sich nicht im Zersetzungsprozess befindet, stoßen wir ausnahmslos auf die Erscheinungen des Lebens“ (zitiert nach Engels F. Anti-Dühring. 1950, S. 77).

Entwicklung von Ideen zu Eiweißstoffen

Die Idee von Proteinen als Verbindungsklasse entstand im 18.-19. Jahrhundert. In dieser Zeit wurden aus verschiedenen Gegenständen der Lebewelt (Samen und Pflanzensäfte, Muskeln, Augenlinse, Blut, Milch usw.) Stoffe mit ähnlichen Eigenschaften isoliert: Sie bildeten zähflüssige, klebrige Lösungen, koagulierten beim Erhitzen, beim Trocknen entstand eine hornartige Masse; bei der „Analyse durch Feuer“ war der Geruch von verbrannter Wolle oder Horn wahrnehmbar und Ammoniak wurde freigesetzt. Beccari, der 1728 die erste Proteinsubstanz aus Weizenmehl isolierte, nannte sie „Gluten“. Er zeigte auch dessen Ähnlichkeit mit Produkten tierischen Ursprungs, und da alle diese ähnlichen Eigenschaften von Eiweiß bekannt waren, wurde die neue Stoffklasse Proteine ​​genannt.

Eine wichtige Rolle bei der Untersuchung der Struktur von Proteinen spielte die Entwicklung von Methoden zu deren Zersetzung durch Säuren und Verdauungssäfte. Im Jahr 1820 setzte A. Braconneau (Frankreich) die Haut und andere Gewebe von Tieren viele Stunden lang Schwefelsäure aus, neutralisierte die Mischung dann und erhielt ein Filtrat, bei dessen Verdampfung Kristalle einer Substanz entstanden, die er Glykokol („Kleberzucker“) nannte. ausgefällt. Es war die erste aus Proteinen isolierte Aminosäure. Seine Strukturformel wurde 1846 festgelegt.

Im Jahr 1838 schlug der niederländische Chemiker und Arzt G. J. Mulder (1802-1880) nach einer systematischen Untersuchung der Elementzusammensetzung verschiedener Proteine, in der Kohlenstoff, Wasserstoff, Stickstoff, Sauerstoff, Schwefel und Phosphor entdeckt wurden, die erste Theorie der Struktur vor von Proteinen - das theoretische Protein. Basierend auf Untersuchungen der Elementzusammensetzung kam Mulder zu dem Schluss, dass alle Proteine ​​eine oder mehrere Gruppen („Radikale“) C 40 H 62 N 10 O 2 in Kombination mit Schwefel oder Phosphor oder beidem enthalten. Um diese Gruppe zu bezeichnen, schlug er den Begriff „Protein“ vor (von griechisch protos – zuerst, am wichtigsten), da er glaubte, dass diese Substanz „ohne Zweifel der wichtigste aller bekannten Körper des organischen Königreichs ist, und zwar ohne ihn.“ „Es scheint, dass es auf unserem Planeten kein Leben geben kann“ (Zitiert aus dem Buch: Shamin A.N. History of Protein Chemistry. M.: Nauka, 1977. S. 80.) Die Vorstellung von der Existenz einer solchen Gruppe wurde bald widerlegt und die Bedeutung des Begriffs „Proteine“ änderte sich, so dass er nun als Synonym für den Begriff „Proteine“ verwendet wird.

Weitere Forschungen machten es Ende des 19. Jahrhunderts möglich. isolieren über ein Dutzend Aminosäuren aus Proteinen. Basierend auf den Ergebnissen der Untersuchung der Produkte der Proteinhydrolyse von A.Ya. Danilevsky war der erste, der die Existenz von -NH-CO-Bindungen in Proteinen wie im Biuret vermutete und 1888 eine Hypothese über die Struktur des Proteins aufstellte, die „Theorie der Elementarreihen“ genannt wurde, und der deutsche Chemiker E . Fischer erhielt zusammen mit Hofmeister das kristalline Protein Eialbumin und schlug 1902 die Peptidtheorie der Proteinstruktur vor.

Als Ergebnis der Arbeit von E. Fischer wurde klar, dass Proteine ​​​​lineare Polymere von Aminosäuren sind, die durch eine Amidbindung (Peptidbindung) miteinander verbunden sind, und dass die ganze Vielfalt der Vertreter dieser Verbindungsklasse durch Unterschiede erklärt werden kann in der Aminosäurezusammensetzung und der Reihenfolge des Wechsels verschiedener Aminosäuren in der Polymerkette. Diese Sichtweise erlangte jedoch nicht sofort allgemeine Anerkennung: Im Laufe weiterer drei Jahrzehnte tauchten andere Theorien zur Proteinstruktur auf, insbesondere solche, die auf der Idee beruhten, dass Aminosäuren keine Strukturelemente von Proteinen seien, sondern sekundär gebildet würden Produkte beim Abbau von Proteinen in Gegenwart von Säuren oder Laugen.

Weitere Forschungen zielten darauf ab, das Molekulargewicht von Proteinen mithilfe einer zwischen 1925 und 1930 entwickelten Ultrazentrifuge zu bestimmen. Sanger und Erhalt von Proteinen in kristalliner Form, was ein zuverlässiger Beweis für die Reinheit (Homogenität) des Arzneimittels ist. Insbesondere isolierte D. Sumner 1926 das Protein (Enzym) Urease in kristallinem Zustand aus den Samen des Grabens; D. Northrop und M. Kunitz 1930-1931. Kristalle von Pepsin und Trypsin erhalten.

Im Jahr 1951 entwickelten Pauling und Corey ein Modell der Proteinsekundärstruktur namens Alpha-Helix. Im Jahr 1952 schlug Linderström-Lang die Existenz von drei Organisationsebenen des Proteinmoleküls vor: primär, sekundär, tertiär. 1953 entschlüsselte Sanger erstmals die Aminosäuresequenz im Insulin. 1956 entwickelten Moore und Stein den ersten automatischen Aminosäureanalysator. 1958 entschlüsselten Kendrew und 1959 Perutz die dreidimensionalen Strukturen von Proteinen – Myoglobin und Hämoglobin. 1963 synthetisierte Tsang das natürliche Protein Insulin.

So erhielt die von F. Engels formulierte bekannte Position über die Natur des Lebens: „Das Leben ist eine Existenzweise von Proteinkörpern“ nach und nach eine verlässliche wissenschaftliche Bestätigung.

Tabelle 1. Proteingehalt in menschlichen Organen und Geweben
Organe und Gewebe	Eiweißgehalt, %		Organe und Gewebe	Eiweißgehalt, %
	nach Gewicht des trockenen Gewebes	aus Gesamtkörperprotein		nach Gewicht des trockenen Gewebes	aus Gesamtkörperprotein
Leder	63	11,5	Milz	84	0,2
Knochen (hartes Gewebe)	20	18,7	Nieren	72	0,5
Zähne (Hartgewebe)	18	0,1	Pankreas	47	0,1
Gestreifte Muskeln	80	34,7	Verdauungstrakt	63	1,8
Gehirn- und Nervengewebe	45	2,0	Fettgewebe	14	6,4
Leber	57	3,6	Andere flüssige Gewebe:	85	1,4
Herz	60	0,7	Andere dichte Stoffe	54	14,6
Lunge	82	3,7	Ganzer Körper	45	100

Mittlerweile ist absolut sicher nachgewiesen, dass Proteine ​​(Eiweißstoffe) die Grundlage und Struktur und Funktion aller lebenden Organismen darstellen, die sich durch eine große Vielfalt an Proteinstrukturen und deren hohe Ordnungsmäßigkeit auszeichnen; Letzteres existiert in Zeit und Raum. Auch die erstaunliche Fähigkeit lebender Organismen, ihresgleichen zu reproduzieren, wird mit Proteinen in Verbindung gebracht. Kontraktilität und Bewegung – unverzichtbare Eigenschaften lebender Systeme – stehen in direktem Zusammenhang mit den Proteinstrukturen des Muskelapparates. Schließlich ist Leben ohne Stoffwechsel, die ständige Erneuerung der Bestandteile eines lebenden Organismus, also ohne die Prozesse des Anabolismus und Katabolismus (diese erstaunliche Einheit der Gegensätze des Lebewesens), die auf der Aktivität katalytisch aktiver Proteine ​​​​basieren, undenkbar - Enzyme.

Nach dem bildlichen Ausdruck eines der Begründer der Molekularbiologie, F. Crick, sind Proteine ​​vor allem deshalb wichtig, weil sie eine Vielzahl von Funktionen erfüllen können, und das mit außergewöhnlicher Leichtigkeit und Anmut. Es wird geschätzt, dass in der Natur etwa 10 10 -10 12 verschiedene Proteine ​​vorkommen, was die Existenz von etwa 10 6 Arten lebender Organismen unterschiedlicher Organisationskomplexität gewährleistet, von Viren bis hin zu Menschen. Von dieser riesigen Zahl natürlicher Proteine ​​ist die genaue Struktur und Struktur eines vernachlässigbaren Teils bekannt – nicht mehr als 2500. Jeder Organismus zeichnet sich durch einen einzigartigen Satz an Proteinen aus. Phänotypische Eigenschaften und Funktionsvielfalt sind auf die Spezifität der Assoziation dieser Proteine ​​zurückzuführen, in vielen Fällen in Form supramolekularer und multimolekularer Strukturen, die wiederum die Ultrastruktur von Zellen und ihren Organellen bestimmen.

Die E. coli-Zelle enthält etwa 3.000 verschiedene Proteine, und der menschliche Körper enthält über 50.000 verschiedene Proteine. Das Erstaunlichste ist, dass alle natürlichen Proteine ​​​​aus einer großen Anzahl relativ einfacher Strukturblöcke bestehen, die durch Monomermoleküle – Aminosäuren – dargestellt werden, die in Polypeptidketten miteinander verbunden sind. Natürliche Proteine ​​bestehen aus 20 verschiedenen Aminosäuren. Da diese Aminosäuren in sehr unterschiedlichen Reihenfolgen kombiniert werden können, können sie eine große Vielfalt an Proteinen bilden. Die Anzahl der Isomere, die mit allen möglichen Permutationen der angegebenen Anzahl von Aminosäuren in einem Polypeptid erhalten werden können, ist enorm. Wenn also aus zwei Aminosäuren nur zwei Isomere gebildet werden können, dann ist es aus vier Aminosäuren theoretisch möglich, 24 Isomere und aus 20 Aminosäuren 2,4 x 10 18 verschiedene Proteine ​​zu bilden.

Es ist nicht schwer vorherzusagen, dass mit zunehmender Anzahl sich wiederholender Aminosäurereste in einem Proteinmolekül die Anzahl möglicher Isomere auf astronomische Werte ansteigt. Es ist klar, dass die Natur keine zufälligen Kombinationen von Aminosäuresequenzen zulassen kann und jede Art durch ihren eigenen spezifischen Satz von Proteinen gekennzeichnet ist, der, wie heute bekannt ist, durch die im DNA-Molekül lebender Organismen kodierten Erbinformationen bestimmt wird. Es sind die in der linearen Sequenz von DNA-Nukleotiden enthaltenen Informationen, die die lineare Sequenz von Aminosäuren in der Polypeptidkette des synthetisierten Proteins bestimmen. Die resultierende lineare Polypeptidkette wird nun mit funktionellen Informationen ausgestattet, nach denen sie spontan in eine bestimmte stabile dreidimensionale Struktur umgewandelt wird. Somit faltet und verdreht sich die labile Polypeptidkette in die räumliche Struktur des Proteinmoleküls, nicht zufällig, sondern in strikter Übereinstimmung mit den in der Aminosäuresequenz enthaltenen Informationen.

Die Gewebe und Organe von Mensch und Tier sind am reichsten an Eiweißstoffen. Die meisten dieser Proteine ​​sind in Wasser gut löslich. Einige wasserunlösliche organische Substanzen, die aus Knorpel, Haaren, Nägeln, Hörnern und Knochengewebe isoliert wurden, wurden jedoch auch als Proteine ​​eingestuft, da sich herausstellte, dass ihre chemische Zusammensetzung den Proteinen von Muskelgewebe, Blutserum und Eiern nahe kommt. Der quantitative Gehalt an Proteinen in verschiedenen menschlichen Geweben und Organen ist in der Tabelle angegeben. 1.1. In Muskeln, Lunge, Milz, Nieren machen Proteine ​​mehr als 70-80 % der Trockenmasse aus, im gesamten menschlichen Körper bis zu 45-50 % der Trockenmasse.

Auch Mikroorganismen und Pflanzen sind Proteinquellen. Im Gegensatz zu tierischem Gewebe enthalten Pflanzen deutlich weniger Proteine ​​(Tabelle 2).

Die Verteilung der Proteine ​​zwischen den subzellulären Strukturen ist ungleichmäßig: Die meisten davon befinden sich im Zellsaft (Hyaloplasma) (Tabelle 3). Der Proteingehalt in Organellen wird vielmehr durch die Größe und Anzahl der Organellen in der Zelle bestimmt.

Um die chemische Zusammensetzung, Struktur und Eigenschaften von Proteinen zu untersuchen, werden sie üblicherweise entweder aus flüssigen Geweben oder aus proteinreichen tierischen Organen isoliert, beispielsweise Blutserum, Milch, Muskeln, Leber, Haut, Haar, Wolle.

Protein und seine charakteristischen Merkmale

Die elementare Zusammensetzung von Proteinen (Tabelle 4) in Trockenmasse wird durch 50–54 % Kohlenstoff, 21–23 % Sauerstoff, 6,5–7,3 % Wasserstoff, 15–17 % Stickstoff, 0,3–2,5 Schwefel und bis zu 0,5 % repräsentiert % Asche. Einige Proteine ​​enthalten auch geringe Mengen an Phosphor, Eisen, Mangan, Magnesium, Jod usw.

Somit ist Stickstoff neben Kohlenstoff, Sauerstoff und Wasserstoff, die Bestandteile fast aller organischen Polymermoleküle sind, ein wesentlicher Bestandteil von Proteinen, weshalb Proteine ​​üblicherweise als stickstoffhaltige organische Substanzen bezeichnet werden. Der Stickstoffgehalt ist in allen Proteinen mehr oder weniger konstant (im Durchschnitt 16 %), daher wird die Proteinmenge in biologischen Objekten manchmal durch die Menge an Proteinstickstoff bestimmt: Die bei der Analyse gefundene Stickstoffmasse wird mit dem Faktor multipliziert 6,25 (100: 16 = 6,25). Für einige Proteine ​​ist dieses Merkmal jedoch untypisch. Beispielsweise erreicht der Stickstoffgehalt in Protaminen 30 %, daher ist es allein anhand der Elementarzusammensetzung unmöglich, Protein genau von anderen stickstoffhaltigen Substanzen im Körper zu unterscheiden.

Unter Berücksichtigung der elementaren Zusammensetzung handelt es sich bei Proteinen also um hochmolekulare stickstoffhaltige organische Substanzen, die aus über Peptidbindungen zu Ketten verbundenen Aminosäuren bestehen und eine komplexe strukturelle Organisation aufweisen. Diese Definition vereint die charakteristischen Merkmale von Proteinen, darunter die folgenden:

• ein ziemlich konstanter Stickstoffanteil (durchschnittlich 16 % des Trockengewichts);
• das Vorhandensein dauerhafter Struktureinheiten – Aminosäuren;
• Peptidbindungen zwischen Aminosäuren, mit deren Hilfe sie zu Polypeptidketten verbunden werden;
• großes Molekulargewicht (von 4-5 Tausend bis mehrere Millionen Dalton);
• komplexe strukturelle Organisation der Polypeptidkette, die die physikalisch-chemischen und biologischen Eigenschaften von Proteinen bestimmt.

Struktureinheiten oder Monomere von Proteinen können nach der Hydrolyse nachgewiesen werden: sauer (HCl), alkalisch (Ba(OH) 2) und/oder seltener enzymatisch. Diese Technik wird am häufigsten zur Untersuchung der Zusammensetzung von Proteinen verwendet. Es wurde festgestellt, dass bei der Hydrolyse von reinem Protein, das keine Verunreinigungen enthält, bis zu 20 verschiedene α-Aminosäuren der L-Serie, bei denen es sich um Proteinmonomere handelt, freigesetzt werden. In Proteinen sind Aminosäuren durch kovalente Peptidbindungen zu einer Kette verbunden.

α-Aminosäuren sind Derivate von Carbonsäuren, bei denen ein Wasserstoffatom, der α-Kohlenstoff, durch eine Aminogruppe (-NH 2) ersetzt ist, zum Beispiel:

Molekulargewicht von Proteinen . Das wichtigste Merkmal von Proteinen ist ihr hohes Molekulargewicht. Abhängig von der Kettenlänge können alle Polypeptide in Peptide (enthalten 2 bis 10 Aminosäuren), Polypeptide (10 bis 40 Aminosäuren) und Proteine ​​(über 40 Aminosäuren) unterteilt werden. Wenn wir das durchschnittliche Molekulargewicht einer Aminosäure mit etwa 100 annehmen, dann nähert sich das Molekulargewicht von Peptiden 1000, von Polypeptiden bis zu 4000 und von Proteinen von 4-5.000 bis zu mehreren Millionen (Tabelle 5).

Komplexe strukturelle Organisation von Proteinen . Einige natürliche Polypeptide (die normalerweise aus einer Aminosäure bestehen) und künstlich gewonnene Polypeptide haben ein großes Molekulargewicht, können jedoch nicht als Proteine ​​​​klassifiziert werden. Ein einzigartiges Merkmal, das sie von Proteinen unterscheidet, ist die Fähigkeit von Proteinen zur Denaturierung, d. h. zum Verlust charakteristischer physikalisch-chemischer Eigenschaften und vor allem biologischer Funktionen unter Einwirkung von Substanzen, die Peptidbindungen nicht aufbrechen. Die Fähigkeit zur Denaturierung weist auf die komplexe räumliche Organisation des Proteinmoleküls hin, die in herkömmlichen Polypeptiden fehlt.

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Laut einer neuen Studie, die auf der Website Applied Physiology, Nutrition and Metabolism veröffentlicht wurde, kommt es nicht nur auf die Menge an Protein an, die Sie zu sich nehmen, sondern auch auf die Quelle. Es gibt drei Gründe, sich darum zu kümmern.

Erstens enthält jede Proteinquelle, sei es Huhn oder Erdnüsse, unterschiedliche Mengen an Aminosäuren – den Bausteinen von Proteinen. Von den 20 möglichen Aminosäuren sind neun für den Körper einfach notwendig. Diese Aminosäuren können Sie nur über die Nahrung aufnehmen. Daher ist es sehr wichtig, verschiedene proteinreiche Lebensmittel richtig zu sich zu nehmen.

Tierische Produkte (Fleisch, Eier, Milchprodukte) enthalten alle essentiellen Aminosäuren in unterschiedlichen Mengen, die meisten pflanzlichen Produkte enthalten jedoch nur Bruchteile der neun essentiellen Aminosäuren.

„Das bedeutet, dass Ihrem Körper wichtige Aminosäuren entzogen werden, wenn Sie sich dafür entscheiden, Ihr Protein nur aus Nüssen zu beziehen“, erklärt der Co-Autor der Studie, Rajavel Elango, ein Ernährungs- und Stoffwechselspezialist.

Wenn Sie Protein aus pflanzlichen Lebensmitteln zu sich nehmen, ist es wichtig, die richtigen Arten und Mengen auszuwählen, um sicherzustellen, dass Sie Ihren gesamten Tagesbedarf an essentiellen Aminosäuren decken.

Dies ist natürlich kein Grund, Ihre Essensvorlieben aufzugeben und Proteine ​​nur noch durch den Verzehr dieser Proteine ​​zum Frühstück, Mittag- und Abendessen zu sich zu nehmen. Eine solche Diät enthält neben Eiweiß eine große Menge an Kalorien, Fett und Cholesterin, was sich negativ auf Ihre Figur und Ihre allgemeine Gesundheit auswirkt. Und das ist der zweite Grund, darauf zu achten, welche Lebensmittel Sie wählen, um Ihren Körper mit Proteinen zu sättigen.

Und schließlich ist der dritte Grund der wichtigste. „Jedes Lebensmittel, das Protein liefert, enthält bestimmte Mengen an Vitaminen und Mineralstoffen“, sagt Ilango. „Einige Lebensmittel sind reich an Vitamin B, andere reich an Eisen und wieder andere enthalten praktisch überhaupt keine Nährstoffe.“

Bei einem Mangel an wichtigen Nährstoffen kann Ihr Körper das entstehende Protein nicht optimal aufnehmen.

Möchten Sie sicherstellen, dass Sie Ihr Protein aus den richtigen Lebensmitteln beziehen? Hier sind einige der gesündesten Proteinquellen.

Eier

liz west/Flickr.com

„Jedes Ei enthält nicht nur 6 Gramm Protein, es ist auch das gesündeste Protein“, sagt Bonnie Taub-Dix, eine amerikanische Ernährungswissenschaftlerin, Bloggerin und Autorin von „Read Before You Eat“.

Aus Eiern gewonnenes Protein ist am besten verdaulich und trägt zur Bildung von Körpergewebe bei. Darüber hinaus sind Eier reich an Cholin und den Vitaminen B 12 und D – Substanzen, die für die Aufrechterhaltung des Gesamtenergieniveaus und der Versorgung der Körperzellen wichtig sind.

Trotz der weit verbreiteten Meinung, dass Cholesterin aus Eiern die Herzfunktion negativ beeinflusst, weshalb dieses Produkt nicht mehr als 2-3 Mal pro Woche konsumiert werden darf, haben Wissenschaftler das Gegenteil bewiesen. Eine im British Medical Journal veröffentlichte Studie ergab, dass eine Eizelle pro Tag weder die Herzfunktion beeinträchtigt noch das Schlaganfallrisiko erhöht.

Hüttenkäse

„Eine 150-g-Portion Hüttenkäse enthält etwa 25 g Protein und 18 % des Tagesbedarfs an Kalzium“, sagt Ernährungswissenschaftler Jim White. Darüber hinaus ist Hüttenkäse reich an Kasein, einem langsam verdaulichen Protein, das das Hungergefühl für mehrere Stunden blockiert.

Huhn

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Geflügel sollte die Grundlage einer Proteindiät sein. Es enthält weniger gesättigte Fettsäuren als die meisten anderen Fleischsorten und etwa 40 g Protein pro Brust (20 g Protein pro 100 g Fleisch). Ilango empfiehlt, so oft wie möglich weißes Fleisch zu essen, um weniger Kalorien zu sich zu nehmen.

Vollkorn

Vollkornprodukte sind gesund und enthalten viel mehr Eiweiß als normale Mehlprodukte. Beispielsweise enthält Brot aus Weizenmehl erster Güteklasse 7 g Protein und Vollkornbrot 9 g Protein pro 100 g Produkt.

Noch wichtiger ist, dass Vollkornprodukte Ballaststoffe liefern, gut für das Herz sind und zur Gewichtskontrolle beitragen.

Fisch

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„Kalorienarm und voller Nährstoffe ist Fisch eine ausgezeichnete Quelle für Omega-3-Fettsäuren, die die Herzgesundheit fördern und die Stimmung stabilisieren“, sagt Taub-Dix.

Zu den gesündesten Fischen zählen Lachs und Thunfisch. Eine Portion Lachs enthält etwa 20 g Protein und 6,5 g ungesättigte Fettsäuren. Und Thunfisch ist ein echter Proteinspeicher: 25 g pro 100 g Produkt.

Wenn Sie überschüssiges Körperfett loswerden möchten, sollten Sie auch Lachs in Ihre Ernährung aufnehmen: Er enthält nur 10-12 g Fett, gesättigt und ungesättigt. Ernährungswissenschaftler empfehlen, zweimal pro Woche Fisch zu essen, gebacken oder gebraten.

Hülsenfrüchte

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Griechischer (gefilterter) Joghurt

Griechischer Joghurt kann als Frühstück, Snack oder Zutat in verschiedenen Gerichten dienen. Im Vergleich zu normalem Joghurt enthält griechischer Joghurt fast doppelt so viel Protein: Statt 5–10 g in einer Portion Joghurt sind es 13–20 g. Darüber hinaus enthält griechischer Joghurt ziemlich viel Kalzium: 20 % der Tagesmenge Wert.

Nüsse

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Nüsse sind dafür bekannt, reich an gesunden ungesättigten Fettsäuren zu sein, enthalten aber auch viel Eiweiß. Darüber hinaus ergab eine im New England Journal of Medicine veröffentlichte Studie aus dem Jahr 2013, dass Menschen, die täglich eine Handvoll Nüsse aßen, ein um 20 % geringeres Risiko hatten, an einer Krankheit zu sterben.

Grün

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Verschiedene Arten von Gemüse und grünem Blattgemüse sind reich an Proteinen. Beispielsweise enthalten 100 g Spinat nur 22 kcal und etwa 3 g Protein, und Petersilie enthält 47 kcal und 3,7 g Protein. Auch wenn Gemüse nicht genügend essentielle Aminosäuren enthält, können Sie es mit Hülsenfrüchten kombinieren und so ausreichend Protein und Nährstoffe zu sich nehmen.

Welche proteinreichen Lebensmittel bevorzugen Sie?

Bildung neuen Wissens. Vorlesungsblock.

Themenstudienplan:

1. Die Rolle von Proteinen im Körper, natürliche Proteinquellen.

2.Zusammensetzung und Struktur von Proteinen.

3. Funktionen von Proteinen.

4.Physikalische und chemische Eigenschaften von Proteinen.

5. Proteinsynthese.

6.Transformationen von Proteinen im Körper

Von den organischen Substanzen, aus denen eine lebende Zelle besteht, spielen Proteine ​​die wichtigste Rolle. Sie machen etwa 50 % der Zellmasse aus. Dank Proteinen hat der Körper die Fähigkeit erlangt, sich zu bewegen, zu vermehren, zu wachsen, Nahrung aufzunehmen, auf äußere Einflüsse zu reagieren usw.

„Leben ist eine Existenzweise von Proteinkörpern, deren wesentlicher Punkt der ständige Austausch von Stoffen mit der sie umgebenden äußeren Natur ist, und mit der Einstellung dieses Stoffwechsels hört auch das Leben auf, was zur Zersetzung von Proteinen führt.“ Engels schrieb in seinen Schriften.

Proteine ​​sind wesentliche Bestandteile von Nahrungsmitteln und in Arzneimitteln enthalten.

Protein ist ein wichtiger Bestandteil der menschlichen Nahrung. Die wichtigsten Nahrungsproteinquellen sind Fleisch, Milch, Getreideprodukte, Brot, Fisch, Gemüse. Der Proteinbedarf hängt vom Alter, Geschlecht und der Art der Aktivität ab. Im Körper eines gesunden Menschen muss ein Gleichgewicht zwischen der Menge der zugeführten Proteine ​​und den freigesetzten Abbauprodukten bestehen. Zur Beurteilung des Proteinstoffwechsels wurde das Konzept der Proteinbilanz eingeführt. Im Erwachsenenalter hat ein gesunder Mensch einen Stickstoffhaushalt, d.h. Die aus Nahrungsproteinen gewonnene Stickstoffmenge entspricht der ausgeschiedenen Stickstoffmenge. In einem jungen, wachsenden Körper sammelt sich Proteinmasse an, sodass die Stickstoffbilanz positiv ist, d.h. Die aufgenommene Stickstoffmenge übersteigt die aus dem Körper ausgeschiedene Menge. Bei älteren Menschen sowie bei einigen Krankheiten wird eine negative Stickstoffbilanz beobachtet. Eine langfristig negative Stickstoffbilanz führt zum Tod des Körpers.

Es ist zu beachten, dass einige Aminosäuren bei der Wärmebehandlung und Langzeitlagerung von Produkten für den Körper unverdauliche Verbindungen bilden können, d.h. „nicht verfügbar“ werden. Dadurch verringert sich der Wert des Proteins.

Tierische und pflanzliche Proteine ​​werden vom Körper unterschiedlich aufgenommen. Wenn die Proteine ​​von Milch, Milchprodukten, Eiern zu 96 %, Fleisch und Fisch zu 93–95 %, dann die Proteine ​​von Brot – zu 62–86 %, Gemüse – zu 80 %, Kartoffeln und einigen Hülsenfrüchten – absorbiert werden 70 %. Eine Mischung dieser Produkte kann jedoch biologisch vollständiger sein.

Der Grad der Proteinaufnahme durch den Körper wird durch die Technologie der Lebensmittelproduktion und deren kulinarische Verarbeitung beeinflusst. Bei mäßiger Erhitzung von Lebensmitteln, insbesondere pflanzlichen Ursprungs, erhöht sich die Verdaulichkeit von Proteinen leicht. Bei intensiver Wärmebehandlung nimmt die Verdaulichkeit ab.

Der Tagesbedarf eines Erwachsenen an verschiedenen Proteinarten beträgt 1–1,5 g pro 1 kg Körpergewicht, d.h. ca. 85–100 g. Der Anteil tierischer Proteine ​​sollte ca. 55 % der Gesamtmenge in der Nahrung betragen.

2. Struktur von Proteinen.

Viele organische Verbindungen, aus denen die Zelle besteht, zeichnen sich durch große Molekülgrößen aus. Wie heißen diese Moleküle? (Makromoleküle) Sie bestehen meist aus sich wiederholenden niedermolekularen Verbindungen ähnlicher Struktur, die durch kovalente Bindungen miteinander verbunden sind. Ihre Struktur lässt sich mit Perlen auf einer Schnur vergleichen. Wie heißen diese Komponenten? (Monomere). Sie bilden Polymere. Die meisten Polymere sind aus den gleichen Monomeren aufgebaut. Solche Monomere werden als regulär bezeichnet. Wenn A beispielsweise ein Monomer ist, dann ist –A-A-A-…….A ein Polymer. Polymere, bei denen die Monomere eine unterschiedliche Struktur aufweisen, werden als unregelmäßig bezeichnet. Zum Beispiel -A-V-R-P-A-……G-R-P-A-. Die Zusammensetzung bestimmt ihre Eigenschaften.

Proteine ​​sind unregelmäßige Polymere, deren Monomere Aminosäuren sind.

Proteine ​​sind komplexe hochmolekulare Naturverbindungen, die aus Aminosäuren aufgebaut sind. Proteine ​​enthalten 20 verschiedene Aminosäuren, was bedeutet, dass es eine große Vielfalt an Proteinen mit unterschiedlichen Aminosäurekombinationen gibt. So wie wir aus 33 Buchstaben des Alphabets unendlich viele Wörter bilden können, können wir aus 20 Aminosäuren unendlich viele Proteine ​​bilden. Im menschlichen Körper gibt es bis zu 100.000 Proteine.

Die meisten Proteine ​​enthalten 300–500 Aminosäurereste, es gibt aber auch größere Proteine, die aus 1500 oder mehr Aminosäuren bestehen. Proteine ​​unterscheiden sich in der Zusammensetzung der Aminosäuren und der Anzahl der Aminosäureeinheiten und insbesondere in der Reihenfolge ihres Wechsels in Polypeptidketten. Berechnungen zeigen, dass für ein Protein, das aus 20 verschiedenen Aminosäuren mit 100 Aminosäureresten in einer Kette besteht, die Anzahl der möglichen Varianten 10.130 betragen kann. Viele Proteine ​​sind sowohl in der Länge als auch im Molekulargewicht groß.

Insulin –5700

Ribonuklease –12700

Albumin-36000

Hämoglobin-65000

Bei einer solchen Masse sollten die Proteine ​​​​lange Fäden sein. Ihre Makromoleküle haben jedoch die Formel kompakter Kugeln (Kügelchen) oder länglicher Strukturen (Fibrillen).

Proteine ​​werden in Proteine ​​(einfache Proteine) und Proteine ​​(komplexe Proteine) unterteilt. Die Anzahl der in den Molekülen enthaltenen Aminosäurereste ist unterschiedlich, zum Beispiel: Insulin – 51, Myoglobin – 140. Daher liegt der Mr-Proteinwert zwischen 10.000 und mehreren Millionen.

Die erste Hypothese über die Struktur des Proteinmoleküls wurde in den 70er Jahren des 19. Jahrhunderts aufgestellt. Dies war die Ureid-Theorie der Proteinstruktur. Im Jahr 1903 schlug der deutsche Wissenschaftler E.G. Fischer die Peptidtheorie vor, die zum Schlüssel zum Geheimnis der Proteinstruktur wurde. Fischer schlug vor, dass Proteine ​​Polymere aus Aminosäureresten sind, die durch eine NH-CO-Peptidbindung verbunden sind. Die Idee, dass Proteine ​​​​Polymerformationen sind, wurde bereits 1888 vom russischen Wissenschaftler A. Ya. geäußert. Diese Theorie wurde in späteren Arbeiten bestätigt. Nach der Polypeptidtheorie haben Proteine ​​eine spezifische Struktur

Viele Proteine ​​bestehen aus mehreren Polypeptidpartikeln, die sich zu einem einzigen Aggregat zusammenfalten. Somit besteht das Hämoglobinmolekül (C738H1166S2Fe4O208) aus vier Untereinheiten. Beachten Sie, dass Mr. Eiweiß = 36.000, Mr. Muskelprotein = 1.500.000.

Primäre Proteinstruktur– Die Reihenfolge des Wechsels der Aminosäurereste erfolgt aufgrund von Peptidbindungen (Amidbindungen). Alle Bindungen sind kovalent und stark.

Sekundärstruktur– die Form der Polypeptidkette im Raum. Die Proteinkette ist aufgrund vieler Wasserstoffbrückenbindungen spiralförmig verdreht.

Tertiärstruktur– die tatsächliche dreidimensionale Konfiguration, die eine verdrehte Helix im Raum annimmt. Tertiärstruktur – eine Spirale einer Polypeptidhelix. (Vorführung eines Balls aus elastischem Seil).

Es ist leicht, sich eine Konfiguration vorzustellen, aber es ist schwieriger zu verstehen, welche Kräfte sie unterstützen. (Wasserstoffbrücken, Disulfidbrücken –S-S-, Esterbindungen zwischen Radikalen. Polare Gruppen COOH und OH interagieren mit Wasser, und unpolare Radikale stoßen es ab, sie werden in die Kügelchen geleitet. Radikale interagieren aufgrund von Van-der-Waals-Kräften miteinander .) (aufgrund hydrophober Bindungen), in einigen Proteinen - SS-Bindungen (Bisulfidbrücken), Esterbrücken.

Quartärstruktur– Untereinander verbundene Proteinmakromoleküle bilden einen Komplex. Quartärstruktur – eine Struktur aus mehreren Polypeptidketten

 

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