Naravne beljakovine. Lastnosti naravnih beljakovin

Beljakovine ali proteini so kompleksne visokomolekularne organske spojine, sestavljene iz aminokislin. Predstavljajo glavni, najpomembnejši del vseh celic in tkiv živalskih in rastlinskih organizmov, brez katerih ne morejo potekati vitalni fiziološki procesi. Beljakovine so po svoji sestavi in lastnostih različne v različnih živalskih in rastlinskih organizmih ter v različnih celicah in tkivih istega organizma. Beljakovine različnih molekularnih sestav se različno topijo v in v vodnih raztopinah soli; v organskih topilih se ne topijo. Zaradi prisotnosti kislih in bazičnih skupin v proteinski molekuli ima nevtralno reakcijo.

Beljakovine tvorijo številne spojine s kakršnimi koli kemičnimi snovmi, kar določa njihov poseben pomen pri kemičnih reakcijah, ki se odvijajo v telesu in predstavljajo osnovo vseh manifestacij življenja in njegovo zaščito pred škodljivimi vplivi. Beljakovine tvorijo osnovo encimov, protiteles, hemoglobina, mioglobina, številnih hormonov in tvorijo kompleksne komplekse z vitamini.

S kombinacijo maščob in ogljikovih hidratov se lahko beljakovine v telesu med njihovo razgradnjo pretvorijo v maščobe in ogljikove hidrate. V živalskem telesu se sintetizirajo samo iz aminokislin in njihovih kompleksov - polipeptidov, ne morejo pa nastati iz anorganskih spojin, maščob in ogljikovih hidratov. Številne nizkomolekularne biološko aktivne beljakovinske snovi, podobne tistim, ki jih najdemo v telesu, na primer nekateri hormoni, se sintetizirajo zunaj telesa.

Splošne informacije o beljakovinah in njihovi razvrstitvi

Beljakovine so najpomembnejše bioorganske spojine, ki imajo poleg nukleinskih kislin posebno vlogo v živi snovi – brez teh spojin je življenje nemogoče, saj je življenje po definiciji F. Engelsa poseben obstoj beljakovinskih teles itd. .

"Proteini so naravni biopolimeri, ki so produkti reakcije polikondenzacije naravnih alfa aminokislin."

Obstaja 18-23 naravnih alfa aminokislin, njihova kombinacija tvori neskončno veliko število vrst beljakovinskih molekul, ki zagotavljajo vrsto različnih organizmov. Celo za posamezne organizme določene vrste so značilne lastne beljakovine in številne beljakovine najdemo v mnogih organizmih.

Za beljakovine je značilna naslednja elementarna sestava: tvorijo jih ogljik, vodik, kisik, dušik, žveplo in nekateri drugi kemični elementi. Glavna značilnost beljakovinskih molekul je obvezna prisotnost dušika v njih (poleg atomov C, H, O).

V proteinskih molekulah se realizira "peptidna" vez, to je vez med C atomom karbonilne skupine in dušikovim atomom amino skupine, ki določa nekatere značilnosti beljakovinskih molekul. Stranske verige proteinske molekule vsebujejo veliko število radikalov in funkcionalnih skupin, zaradi česar je proteinska molekula polifunkcionalna, sposobna velikega števila fizikalno-kemijskih in biokemičnih lastnosti.

Zaradi velike raznolikosti beljakovinskih molekul ter kompleksnosti njihove sestave in lastnosti imajo beljakovine več različnih klasifikacij, ki temeljijo na različnih značilnostih. Poglejmo si nekatere od njih.

I. Glede na sestavo ločimo dve skupini beljakovin:

1. Beljakovine (enostavne beljakovine; njihova molekula je sestavljena samo iz beljakovin, na primer jajčnega albumina).

2. Proteidi so kompleksne beljakovine, katerih molekule so sestavljene iz beljakovinskih in neproteinskih komponent.

Proteide delimo v več skupin, med katerimi so najpomembnejše:

1) glikoproteini (kompleksna kombinacija beljakovin in ogljikovih hidratov);

2) lipoproteini (kompleks beljakovinskih molekul in maščob (lipidov);

3) nukleoproteini (kompleks beljakovinskih molekul in molekul nukleinske kisline).

II. Glede na obliko molekule ločimo dve skupini beljakovin:

1. Globularni proteini - beljakovinska molekula ima sferično obliko (oblika globule), na primer molekule jajčnega albumina; takšni proteini so bodisi topni v vodi bodisi sposobni tvoriti koloidne raztopine.

2. Fibrilarni proteini - molekule teh snovi imajo obliko niti (fibril), na primer mišični miozin, fibroin svile. Fibrilarni proteini so netopni v vodi; tvorijo strukture, ki izvajajo kontraktilne, mehanske, oblikovalne in zaščitne funkcije, pa tudi sposobnost telesa, da se gibljejo v prostoru.

III. Beljakovine glede na topnost v različnih topilih delimo v več skupin, med katerimi so najpomembnejše naslednje:

1. Topen v vodi.

2. Topen v maščobi.

Obstajajo še druge klasifikacije beljakovin.

Kratke značilnosti naravnih alfa aminokislin

Naravne alfa aminokisline so vrsta aminokislin. Aminokislina je polifunkcionalna organska snov, ki vsebuje vsaj dve funkcionalni skupini - amino skupino (-NH 2) in karboksilno (karboksilno, pravilneje je slednja) skupino (-COOH).

Alfa aminokisline so aminokisline, v katerih se amino in karboksilna skupina nahajata na istem ogljikovem atomu. Njihova splošna formula je NH 2 CH(R)COOH. Spodaj so formule nekaterih naravno prisotnih alfa aminokislin; zapisane so v obliki, primerni za pisanje enačb polikondenzacijskih reakcij in se uporabljajo, ko je treba napisati reakcijske enačbe (sheme) za proizvodnjo določenih polipeptidov:

1) glicin (aminoocetna kislina) - MH 2 CH 2 COOH;

2) alanin - NH 2 CH (CH 3) COOH;

3) fenilalanin - NH 2 CH (CH 2 C 6 H 5) COOH;

4) serin - NH2CH(CH2OH)COOH;

5) asparaginska kislina - NH 2 CH (CH 2 COOH) COOH;

6) cistein - NH 2 CH (CH 2 SH) COOH itd.

Nekatere naravne alfa aminokisline vsebujejo dve amino skupini (na primer lizin), dve karboksi skupini (na primer asparaginska in glutaminska kislina), hidroksidne (OH) skupine (na primer tirozin) in so lahko ciklične (na primer prolin). ).

Glede na naravo vpliva naravnih alfa aminokislin na metabolizem jih delimo na zamenljive in nenadomestljive. Esencialne aminokisline moramo v telo vnesti s hrano.

Kratek opis zgradbe beljakovinskih molekul

Za beljakovine je poleg kompleksne sestave značilna tudi kompleksna zgradba beljakovinskih molekul. Obstajajo štiri vrste struktur beljakovinskih molekul.

1. Za primarno strukturo je značilen vrstni red razporeditve alfa aminokislinskih ostankov v polipeptidni verigi. Na primer, tetrapeptid (polipeptid, ki nastane s polikondenzacijo štirih molekul aminokislin) ala-fen-tiro-serin je zaporedje ostankov alanina, fenilalanina, tirozina in serina, ki so med seboj povezani s peptidno vezjo.

2. Sekundarna struktura proteinske molekule je prostorska razporeditev polipeptidne verige. Lahko je različna, najpogostejša pa je alfa vijačnica, za katero je značilen določen "naklon" vijačnice, velikost in razdalja med posameznimi zavoji vijačnice.

Stabilnost sekundarne strukture proteinske molekule je zagotovljena z nastankom različnih kemičnih vezi med posameznimi zavoji vijačnice. Najpomembnejša vloga med njimi ima vodikova vez (izvaja se tako, da se jedro atoma skupin - NH 2 ali =NH povleče v elektronsko ovojnico atomov kisika ali dušika), ionska vez (izvaja se z elektrostatično interakcijo -COO - in - NH + 3 ali =NH ioni + 2) in druge vrste komunikacije.

3. Za terciarno strukturo beljakovinskih molekul je značilna prostorska razporeditev alfa vijačnice ali druge strukture. Stabilnost takih struktur določajo iste vrste povezav kot sekundarna struktura. Kot rezultat izvajanja terciarne strukture nastane "podenota" proteinske molekule, ki je značilna za zelo kompleksne molekule, za relativno preproste molekule pa je terciarna struktura končna.

4. Kvartarna struktura beljakovinske molekule je prostorska razporeditev podenot beljakovinskih molekul. Značilen je za kompleksne beljakovine, kot je hemoglobin.

Pri obravnavi zgradbe beljakovinskih molekul je treba razlikovati med strukturo žive beljakovine – nativno strukturo in strukturo mrtve beljakovine. Protein v živi snovi (nativni protein) se razlikuje od proteina, ki je bil podvržen spremembi, pri kateri lahko izgubi lastnosti živega proteina. Plitka izpostavljenost se imenuje denaturacija, med katero se lahko pozneje obnovijo lastnosti živega proteina. Ena vrsta denaturacije je reverzibilna koagulacija. Z ireverzibilno koagulacijo se izvorna beljakovina spremeni v "mrtvo beljakovino".

Kratek opis fizikalnih, fizikalno-kemijskih in kemijskih lastnosti beljakovin

Lastnosti beljakovinskih molekul so velikega pomena za uresničevanje njihovih bioloških in okoljskih lastnosti. Tako so beljakovine glede na njihovo agregatno stanje razvrščene kot trdne snovi, ki so lahko topne ali netopne v vodi ali drugih topilih. Velik del bioekološke vloge beljakovin določajo fizikalne lastnosti. Tako sposobnost beljakovinskih molekul, da tvorijo koloidne sisteme, določa njihovo konstrukcijsko, katalitično in druge funkcije. Netopnost beljakovin v vodi in drugih topilih, njihova fibrilnost določa zaščitne in oblikotvorne funkcije itd.

Fizikalno-kemijske lastnosti beljakovin vključujejo njihovo sposobnost denaturacije in koagulacije. Koagulacija se kaže v koloidnih sistemih, ki so osnova vsake žive snovi. Med koagulacijo se delci povečajo zaradi zlepljenja. Koagulacija je lahko skrita (lahko jo opazujemo le pod mikroskopom) in očitna - njen znak je precipitacija beljakovin. Koagulacija je ireverzibilna, ko se po prenehanju delovanja koagulacijskega faktorja struktura koloidnega sistema ne obnovi, in reverzibilna, ko se po odstranitvi koagulacijskega faktorja koloidni sistem ponovno vzpostavi.

Primer reverzibilne koagulacije je obarjanje beljakovine jajčnega albumina pod vplivom raztopine soli, medtem ko se beljakovinska oborina raztopi, ko raztopino razredčimo ali ko oborino prenesemo v destilirano vodo.

Primer ireverzibilne koagulacije je uničenje koloidne strukture beljakovinskega albumina pri segrevanju do vrelišča vode. Med smrtjo (popolno) se živa snov spremeni v mrtvo zaradi ireverzibilne koagulacije celotnega sistema.

Kemijske lastnosti beljakovin so zelo raznolike zaradi prisotnosti velikega števila funkcionalnih skupin v beljakovinskih molekulah, pa tudi zaradi prisotnosti peptidnih in drugih vezi v beljakovinskih molekulah. Z ekološkega in biološkega vidika je največji pomen sposobnost beljakovinskih molekul za hidrolizacijo (pri tem na koncu nastane mešanica naravnih alfa aminokislin, ki so sodelovale pri nastanku te molekule; v tej mešanici so lahko tudi druge snovi, če beljakovina je bila beljakovina), do oksidacije (njeni produkti so lahko ogljikov dioksid, voda, dušikove spojine, na primer sečnina, fosforjeve spojine itd.).

Beljakovine gorijo s sproščanjem vonja po "zažganem rogu" ali "zažganem perju", kar je treba vedeti pri izvajanju okoljskih poskusov. Znane so različne barvne reakcije na beljakovine (biuret, ksantoprotein itd.), Več podrobnosti o njih najdete pri tečaju kemije.

Kratek opis ekoloških in bioloških funkcij beljakovin

Treba je razlikovati med ekološko in biološko vlogo beljakovin v celicah in v telesu kot celoti.

Ekološka in biološka vloga beljakovin v celicah

Ker so beljakovine (skupaj z nukleinskimi kislinami) snovi življenja, so njihove funkcije v celicah zelo raznolike.

1. Najpomembnejša funkcija beljakovinskih molekul je strukturna funkcija, ki je sestavljena iz dejstva, da je beljakovina najpomembnejša sestavina vseh struktur, ki tvorijo celico, v katero je vključena kot del kompleksa različnih kemičnih spojin.

2. Beljakovine so najpomembnejši reagent v teku velikega števila biokemičnih reakcij, ki zagotavljajo normalno delovanje žive snovi, zato je zanj značilna funkcija reagenta.

3. V živi snovi so reakcije možne le v prisotnosti bioloških katalizatorjev - encimov, in kot je bilo ugotovljeno na podlagi biokemičnih študij, so beljakovinske narave, zato proteini opravljajo tudi katalitično funkcijo.

4. Če je potrebno, se v organizmih beljakovine oksidirajo in hkrati sproščajo, zaradi česar se sintetizira ATP, t.j. beljakovine opravljajo tudi energijsko funkcijo, vendar zaradi dejstva, da imajo te snovi posebno vrednost za organizme (zaradi kompleksne sestave), energijsko funkcijo beljakovin organizmi uresničujejo le v kritičnih razmerah.

5. Beljakovine lahko opravljajo tudi funkcijo shranjevanja, saj so nekakšna "konzervirana hrana" snovi in energije za organizme (zlasti rastline), ki zagotavljajo njihov začetni razvoj (za živali - intrauterino, za rastline - razvoj zarodkov do pojav mladega organizma – sadike).

Številne funkcije beljakovin so značilne tako za celice kot za telo kot celoto, zato so obravnavane v nadaljevanju.

Ekološka in biološka vloga beljakovin v organizmih (na splošno)

1. Beljakovine tvorijo posebne strukture v celicah in organizmih (v kombinaciji z drugimi snovmi), ki so sposobne zaznati signale iz okolja v obliki draženja, zaradi česar nastane stanje "razburjenosti", na katero se telo odzove z določena reakcija, tj. Za beljakovine tako v celici kot v telesu kot celoti je značilna zaznavna funkcija.

2. Za beljakovine je značilna tudi prevodna funkcija (tako v celicah kot v telesu kot celoti), ki je sestavljena iz dejstva, da se vzbujanje, ki nastane v določenih strukturah celice (organizma), prenese v ustrezen center (celica ali organizem), pri katerem se oblikuje določena reakcija (odziv) organizma ali celice na prejeti signal.

3. Številni organizmi so sposobni gibanja v prostoru, kar je možno zaradi sposobnosti struktur celice oziroma organizma, da se krčijo, to pa je mogoče, ker imajo proteini fibrilarne strukture kontraktilno funkcijo.

4. Za heterotrofne organizme so beljakovine, tako ločeno kot v mešanici z drugimi snovmi, živila, to je, da so zanje značilna trofična funkcija.

Kratek opis proteinskih transformacij v heterotrofnih organizmih na primeru človeka

Beljakovine v hrani pridejo v ustno votlino, kjer se navlažijo s slino, zdrobijo zobje in spremenijo v homogeno maso (ob temeljitem žvečenju), skozi žrelo in požiralnik pa v želodec (dokler ne vstopijo vanj, se z njimi ne zgodi nič). beljakovine kot spojine).

V želodcu je bolus hrane nasičen z želodčnim sokom, ki je izloček želodčnih žlez. Želodčni sok je vodni sistem, ki vsebuje vodikov klorid in encime, med katerimi je najpomembnejši (za beljakovine) pepsin. Pepsin v kislem okolju povzroči hidrolizo beljakovin v peptone. Nato prehranska kaša vstopi v prvi del tankega črevesa - dvanajstnik, v katerega se odpre kanal trebušne slinavke, ki izloča sok trebušne slinavke, ki ima alkalno okolje in kompleks encimov, od katerih tripsin pospešuje proces hidrolize beljakovin in ga vodi. do konca, tj. do pojava mešanic naravnih alfa aminokislin (so topne in jih črevesne resice lahko absorbirajo v kri).

Ta mešanica aminokislin vstopi v medcelično tekočino, od tam pa v celice telesa, v katerih se (aminokisline) preoblikujejo. En del teh spojin se neposredno uporablja za sintezo beljakovin, značilnih za določen organizem, drugi je podvržen transaminaciji ali deaminaciji, pri čemer nastanejo nove spojine, potrebne za telo, tretji se oksidira in je vir energije, potrebne za telo. da uresničuje svoje vitalne funkcije.

Treba je opozoriti na nekatere značilnosti znotrajceličnih beljakovinskih transformacij. Če je organizem heterotrofen in enocelični, potem beljakovine v hrani vstopijo v celice v citoplazmo ali posebne prebavne vakuole, kjer se pod delovanjem encimov hidrolizirajo, nato pa vse poteka kot je opisano za aminokisline v celicah. Celične strukture se nenehno obnavljajo, tako da se »stara« beljakovina nadomesti z »novo«, medtem ko se prva hidrolizira v mešanico aminokislin.

Avtotrofni organizmi imajo svoje značilnosti pri transformacijah beljakovin. Primarni proteini (v meristemskih celicah) se sintetizirajo iz aminokislin, ki se sintetizirajo iz produktov transformacije primarnih ogljikovih hidratov (nastali so med fotosintezo) in anorganskih snovi, ki vsebujejo dušik (nitrati ali amonijeve soli). Zamenjava beljakovinskih struktur v dolgoživečih celicah avtotrofnih organizmov se ne razlikuje od tiste pri heterotrofnih organizmih.

Ravnovesje dušika

Beljakovine, sestavljene iz aminokislin, so osnovne spojine, bistvene za življenjske procese. Zato je izjemno pomembno upoštevati presnovo beljakovin in njihovih razpadnih produktov.

V znoju je zelo malo dušika, zato se analiza znoja na vsebnost dušika običajno ne izvaja. Količina dušika, prejetega s hrano, in količina dušika v urinu in blatu se pomnoži s 6,25 (16 %), druga vrednost pa se odšteje od prve vrednosti. Posledično se določi količina dušika, ki jo telo vnese in absorbira.

Ko je količina dušika, ki vstopi v telo s hrano, enaka količini dušika v urinu in blatu, to je, ki nastane med deaminacijo, obstaja dušikovo ravnovesje. Ravnovesje dušika je praviloma značilno za zdrav odrasel organizem.

Ko je količina dušika, ki vstopi v telo, večja od količine izločenega dušika, je dušikova bilanca pozitivna, to pomeni, da je količina beljakovin, vključenih v telo, večja od količine beljakovin, ki so se razgradile. Pozitivna bilanca dušika je značilna za rastoč zdrav organizem.

Ko se vnos beljakovin s hrano poveča, se poveča tudi količina dušika, izločenega z urinom.

In končno, ko je količina dušika, ki vstopi v telo, manjša od količine izločenega dušika, potem pride do negativne dušikove bilance, pri kateri razgradnja beljakovin presega njihovo sintezo in beljakovine, ki sestavljajo telo, se uničijo. To se zgodi med beljakovinskim stradanjem in ko telo ne dobi potrebnih aminokislin. Negativno bilanco dušika so ugotovili tudi po izpostavljenosti velikim dozam ionizirajočega sevanja, ki povzročajo povečano razgradnjo beljakovin v organih in tkivih.

Optimalni problem beljakovin

Najmanjša količina beljakovin v hrani, ki je potrebna za dopolnitev propadajočih beljakovin v telesu, ali količina razgradnje telesnih beljakovin z izključno ogljikohidratno prehrano je označena kot koeficient obrabe. Pri odrasli osebi je najmanjša vrednost tega koeficienta približno 30 g beljakovin na dan. Vendar pa ta količina ni dovolj.

Maščobe in ogljikovi hidrati vplivajo na porabo beljakovin nad minimumom, potrebnim za plastične namene, saj sprostijo količino energije, ki je bila potrebna za razgradnjo beljakovin nad minimumom. Ogljikovi hidrati med normalno prehrano zmanjšajo razgradnjo beljakovin za 3-3,5-krat več kot med popolnim postom.

Za odraslega z mešano hrano, ki vsebuje zadostno količino ogljikovih hidratov in maščob, in telesno težo 70 kg je norma beljakovin na dan 105 g.

Količina beljakovin, ki v celoti zagotavlja rast in vitalno aktivnost telesa, je označena kot beljakovinski optimum in je enaka 100-125 g beljakovin na dan za osebo med lažjim delom, do 165 g na dan med težkim delom, in 220-230 g pri zelo težkem delu.

Količina beljakovin na dan mora biti najmanj 17% celotne hrane po masi in 14% po energiji.

Popolne in nepopolne beljakovine

Beljakovine, ki pridejo v telo s hrano, delimo na biološko popolne in biološko nepopolne.

Biološko popolne beljakovine so tiste, ki vsebujejo v zadostnih količinah vse aminokisline, potrebne za sintezo beljakovin v živalskem telesu. Popolne beljakovine, potrebne za rast telesa, vključujejo naslednje esencialne aminokisline: lizin, triptofan, treonin, levcin, izolevcin, histidin, arginin, valin, metionin, fenilalanin. Iz teh aminokislin lahko iz fenilalanina nastanejo druge aminokisline, hormoni itd., iz tirozina s transformacijami nastaneta hormona tiroksin in adrenalin, iz histidina pa histamin. Metionin sodeluje pri tvorbi ščitničnih hormonov in je potreben za tvorbo holina, cisteina in glutationa. Potreben je za redoks procese, presnovo dušika, absorpcijo maščob in normalno delovanje možganov. Lizin sodeluje pri hematopoezi in spodbuja rast telesa. Triptofan je potreben tudi za rast, sodeluje pri tvorbi serotonina, vitamina PP in sintezi tkiv. Lizin, cistin in valin spodbujajo srčno aktivnost. Nizka vsebnost cistina v hrani upočasni rast las in poveča krvni sladkor.

Biološko pomanjkljive beljakovine so tiste, ki nimajo niti ene aminokisline, ki je živalski organizmi ne morejo sintetizirati.

Biološka vrednost beljakovin se meri s količino telesnih beljakovin, ki nastanejo iz 100 g beljakovin hrane.

Beljakovine živalskega izvora, ki jih najdemo v mesu, jajcih in mleku, so najpopolnejše (70-95%). Beljakovine rastlinskega izvora imajo nižjo biološko vrednost, na primer beljakovine rženega kruha, koruze (60 %), krompirja, kvasa (67 %).

Živalske beljakovine - želatina, ki ne vsebuje triptofana in tirozina, je slabša. Pšenica in ječmen vsebujeta malo lizina, koruza pa nizko vsebnost lizina in triptofana.

Nekatere aminokisline nadomeščajo druga drugo, na primer fenilalanin nadomešča tirozin.

Dve nepopolni beljakovini, ki nimata različnih aminokislin, skupaj lahko tvorita popolno beljakovinsko dieto.

Vloga jeter pri sintezi beljakovin

Jetra sintetizirajo beljakovine v krvni plazmi: albumine, globuline (z izjemo gama globulinov), fibrinogen, nukleinske kisline in številne encime, od katerih se nekateri sintetizirajo samo v jetrih, na primer encimi, ki sodelujejo pri tvorbi sečnine.

Beljakovine, sintetizirane v telesu, so del organov, tkiv in celic, encimov in hormonov (plastični pomen beljakovin), vendar jih telo ne skladišči v obliki različnih beljakovinskih spojin. Zato se tisti del beljakovin, ki nima plastičnega pomena, deaminira s sodelovanjem encimov - razgradi s sproščanjem energije v različne dušikove produkte. Razpolovna doba jetrnih beljakovin je 10 dni.

Beljakovinska prehrana v različnih pogojih

Neprebavljene beljakovine telo ne more absorbirati razen skozi prebavni kanal. Beljakovine, vnesene zunaj prebavnega kanala (parenteralno), povzročijo zaščitno reakcijo telesa.

Aminokisline razgrajene beljakovine in njihove spojine - polipeptidi - se prenašajo v telesne celice, v katerih pod vplivom encimov poteka neprekinjena sinteza beljakovin vse življenje. Prehranske beljakovine imajo predvsem plastični pomen.

V obdobju rasti telesa - v otroštvu in adolescenci - je sinteza beljakovin še posebej visoka. V starosti se sinteza beljakovin zmanjša. Posledično med procesom rasti pride do retencije oziroma zadrževanja v telesu kemikalij, ki sestavljajo beljakovine.

Študija metabolizma z uporabo izotopov je pokazala, da se v nekaterih organih v 2-3 dneh razgradi približno polovica vseh beljakovin in enako količino beljakovin telo sintetizira na novo (resinteza). V vsakem, v vsakem organizmu se sintetizirajo specifične beljakovine, ki se razlikujejo od beljakovin drugih tkiv in drugih organizmov.

Tako kot maščobe in ogljikovi hidrati se tudi aminokisline, ki niso porabljene za izgradnjo telesa, razgradijo, da sprostijo energijo.

Aminokisline, ki nastanejo iz beljakovin umirajočih, propadajočih celic telesa, se prav tako transformirajo s sproščanjem energije.

V normalnih pogojih je količina beljakovin, ki jih potrebuje odrasel človek na dan, 1,5-2,0 g na 1 kg telesne teže, v pogojih dolgotrajnega mraza 3,0-3,5 g, pri zelo težkem fizičnem delu 3,0-3,5 g.

Povečanje količine beljakovin na več kot 3,0-3,5 g na 1 kg telesne teže moti delovanje živčnega sistema, jeter in ledvic.

Lipidi, njihova razvrstitev in fiziološka vloga

Lipidi so snovi, ki so netopne v vodi in topne v organskih spojinah (alkohol, kloroform itd.). Lipidi vključujejo nevtralne maščobe, maščobam podobne snovi (lipoidi) in nekatere vitamine (A, D, E, K). Lipidi imajo plastični pomen in so del vseh celic in spolnih hormonov.

Posebno veliko lipidov je v celicah živčevja in nadledvične žleze. Velik del jih telo porabi kot energijsko snov.

Aminokisline Med naravne polipeptide in proteine uvrščamo aminokisline, v molekulah katerih sta amino in karboksilna skupina povezani na isti ogljikov atom. H 2 N–CH–COOH R Glede na strukturo ogljikovodikovega radikala R delimo naravne aminokisline na alifatske, aromatske in heterociklične. Alifatske aminokisline so lahko nepolarne (hidrofobne), polarne brez naboja ali polarne. Glede na vsebnost funkcionalnih skupin v radikalu ločimo aminokisline, ki vsebujejo hidroksilne, amidne, karboksilne in amino skupine. Običajno se uporabljajo trivialna imena za aminokisline, ki so običajno povezana z viri njihove izolacije ali lastnostmi.

Razvrstitev -aminokislin glede na strukturo ogljikovodikovega radikala Alifatski nepolarni radikal H –CH–COOH NH 2 CH 3 –CH–COOH glicin NH 2 CH 3 CH –CH–COOH CH 3 NH 2 alanin CH 3 CH CH 2– CH–COOH valin CH 3 CH 2 CH–CH–COOH H 3 C NH 2 izolevcin NH 2 levcin Alifatski polarni radikal CH 2 –CH–COOH OH NH 2 HS–CH 2 –CH–COOH CH 3 CH –CH–COOH serin OH NH 2 CH 2 – CH–COOH NH 2 cistein treonin SCH 3 NH 2 metionin CH 2 CH 2 –CH–COOH CH 2 –– CH–COOH СONН 2 NH 2 glutamin COOH NH 2 asparaginska kislina NH 2 glutaminska kislina CH 2 –CH–COOH NH 2 NH 2 lizin CH 2 –– CH–COOH H 2 N–C–NH–CH 2 –CH–COOH NH СONН 2 NH 2 asparagin NH 2 arginin Aromatski in heterociklični radikali ––CH –CH– COOH Heterociklični radikal –CH–COOH HO – –CH–COOH HN N NH COOH Karbociklični radikal tirozin NH fenilalanin NH 2 2 2 histidin N–H prolin

Zamenljive in esencialne aminokisline Vse naravne aminokisline delimo na esencialne, ki vstopajo v telo le iz zunanjega okolja, in neesencialne, katerih sinteza poteka v telesu. Esencialne aminokisline: Esencialne aminokisline: valin, levcin, izolevcin, glicin, alanin, prolin, lizin, metionin, treonin, serin, cistein, arginin, histidin, triptofan, fenilalanin asparagin, glutamin, asparaginska in glutaminska kislina Kot izhodne snovi v biosinteza aminokislin lahko delujejo druge aminokisline, pa tudi snovi, ki pripadajo drugim razredom organskih spojin (na primer ketokisline).Encimi so katalizatorji in udeleženci v tem procesu. Analiza aminokislinske sestave različnih beljakovin kaže, da delež dikarboksilnih kislin in njihovih amidov v večini beljakovin predstavlja 25–27% vseh aminokislin. Te iste aminokisline skupaj z levcinom in lizinom predstavljajo približno 50 % vseh beljakovinskih aminokislin. Hkrati delež aminokislin, kot so cistein, metionin, triptofan, histidin, ne predstavlja več kot 1,5 - 3,5%.

Stereoizomerizem -aminokislin Prostorske ali stereoizomeri ali optično aktivne spojine so spojine, ki lahko obstajajo v prostoru v obliki dveh izomerov, ki sta zrcalni podobi drug drugega (enantiomeri). Vse α-aminokisline, razen glicina, so optično aktivne spojine in lahko vrtijo ravnino polarizacije ravninsko polarizirane svetlobe (katere vsi valovi vibrirajo v isti ravnini) v desno (+, desno) ali levo (-). , levosučno). Znaki optične aktivnosti: - prisotnost v molekuli asimetričnega atoma ogljika (atom, povezan s štirimi različnimi substituenti); - odsotnost elementov simetrije v molekuli. Enantiomeri α-aminokislin so običajno prikazani kot relativne konfiguracije in poimenovani z D, L nomenklaturo.

Relativne konfiguracije -aminokislin V molekuli alanina je drugi atom ogljika asimetričen (ima 4 različne substituente: atom vodika, karboksilne, metilne in amino skupine. Ogljikovodikova veriga molekule je postavljena navpično, povezani so le atomi in skupine z asimetričnim ogljikovim atomom so običajno upodobljeni atom vodika in amino skupina, če je amino skupina na desni strani verige D; to je COOH H–C– NH 3 D-alanin COOH H 2 N–H CH 3 Naravni proteini vsebujejo samo L izomere aminokislin polarizacijska ravnina ravninsko polarizirane svetlobe Malo več kot polovica L aminokislin je desnosučnih (alanin, izolevcin, glutaminska kislina, lizin itd.);

Konfiguracija aminokislin določa prostorsko zgradbo in biološke lastnosti tako samih aminokislin kot biopolimerov – beljakovin, ki so zgrajene iz aminokislinskih ostankov. Pri nekaterih aminokislinah obstaja povezava med njihovo konfiguracijo in okusom, na primer L Trp, L Phen, L Tyr, L Leu imajo grenak okus, njihovi D enantiomeri pa so sladki. Sladek okus glicina je znan že dolgo. L izomer treonina je nekaterim sladek, drugim grenak. Mononatrijeva sol glutaminske kisline, mononatrijev glutamat je eden najpomembnejših nosilcev lastnosti okusa, ki se uporablja v prehrambeni industriji. Zanimivo je, da ima dipeptidni derivat asparaginske kisline in fenilalanina intenzivno sladek okus. Vse aminokisline so bele kristalne snovi z zelo visokimi temperaturami (več kot 230 ° C). Večina kislin je dobro topnih v vodi in praktično netopnih v alkoholu in dietiletru. To, pa tudi visoko tališče, kaže na soli podobno naravo teh snovi. Specifična topnost aminokislin je posledica prisotnosti v molekuli tako amino skupine (bazičnost) kot karboksilne skupine (kislinske lastnosti), zaradi česar aminokisline spadajo med amfoterne elektrolite (amfolite).

Kislinsko-bazične lastnosti aminokislin Aminokisline vsebujejo tako kislo karboksilno skupino kot bazično amino skupino. V vodnih raztopinah in trdnem stanju aminokisline obstajajo le v obliki notranjih soli – zwitterjevih ionov ali bipolarnih ionov. Kislinsko-bazično ravnovesje za aminokislino lahko opišemo: CH 3 –CH–COO - OH– NH 2 H+ anion CH 3 –CH–COO– H+ +NH 3 bipolarni OH- ion CH 3 –CH–COOH +NH 3 kation B V kislem okolju so molekule aminokislin kation. Ko skozi takšno raztopino teče električni tok, se kationi aminokislin premaknejo na katodo in se tam reducirajo. V alkalnem okolju so molekule aminokislin anioni. Ko skozi takšno raztopino teče električni tok, se anioni aminokislin premaknejo na anodo in tam oksidirajo. vrednost p H, pri kateri so skoraj vse molekule aminokislin bipolarni ion, imenujemo izoelektrična točka (str. I). Pri tej vrednosti p. Raztopina aminokislin ne prevaja električnega toka.

vrednosti p. Najpomembnejše α-aminokisline Cistein (Cys) Asparagin (Asp) Fenilalanin (Phe) Treonin (Thr) Glutamin (Gln) Serin (Ser) Tirozin (Tyr) Metionin (Met) Triptofan (Trp) Alanin (Ala) Valin (Val) Glicin (Gly) Levcin (Leu) Izolevcin (Ile) Prolin (Pro) 5, 0 5, 4 5, 5 5, 6 5, 7 5, 8 5, 9 6, 0 6, 1 6, 3 Asparaginska kislina kislina (Asp) Glutaminska kislina (Glu) Histidin (His) Lizin (Lys) Arginin (Arg) 3,0 3,2 7,6 9,8 10,8

Kemijske lastnosti -aminokislin Reakcije, ki vključujejo karboksilno skupino Reakcije, ki vključujejo amino skupino Reakcije, ki vključujejo ogljikovodikov radikal kisline Reakcije, ki vključujejo sočasno sodelovanje karboksilne in amino skupine

Reakcije, ki vključujejo karboksilno skupino -aminokislin Aminokisline lahko sodelujejo v enakih kemičnih reakcijah in dajejo enake derivate kot druge karboksilne kisline. CH 3 –CH–COOH Na. OH CH 3 –CH–COONa NH 2 CH 3 –CH–COOH NH 2 CH 3 OH NH 3 NH 2 t NH 2 CH 3 –CH–CONH 2 NH 2 alanin amid Ena najpomembnejših reakcij v telesu je dekarboksilacija. aminokislin. Ko se CO 2 odstrani pod delovanjem posebnih encimov dekarboksilaze, se aminokisline pretvorijo v amine: CH 2 –CH–COOH NH 2 glutaminska kislina + H 2 O alanin metil ester CH 3 –CH–COO– NH 4+ NH 2 CH 3 –CH–COOCH 3 H+ CH 3 –CH–COOH + H 2 O natrijeva sol alanina CH 2 –CH 2 NH 2 –CO 2 -aminomaslena kislina (GABA) deluje kot nevrotransmiter COOH Reakcije na ogljikovodikovem radikalu: oksidacija, ali bolje rečeno hidroksilacija fenilalanina: –CH 2 –CH–COOH NH 2 fenilalanin [O] HO– –CH 2 –CH–COOH NH 2 tirozin

Reakcije, ki vključujejo amino skupino aminokislin Tako kot drugi alifatski amini lahko aminokisline reagirajo s kislinami, anhidridi in kislinskimi kloridi ter dušikasto kislino. CH 3 –CH–COOH HCl CH 3 –CH–COOH NH 2 +NH CH 3 –CH–COOH NH 2 CH 3 COCl –HCl CH 33–CH–COOH CH –CH–COOH 3 Cl– alanin klorid CH 3 –CH –COOH NH–CO–CH 3 HNO 22 HNO 2-acetilaminopropanojska kislina CH 33–CH–COOH CH –CH–COOH + N 22+ H 22 O + N + HO OH 2 -hidroksipropanojska kislina NH 22 NH Pri segrevanju aminokislin pride do reakcije medmolekularne dehidracije, ki vključuje tako amino kot karboksilne skupine. Rezultat je tvorba cikličnega diketopiperazina. 2 CH 3 –CH–COOH NH 2 t – 2 H 2 O CH 3 –CH–CO–NH HN––CO–CH–CH 3 diketopiperazin alanin

Reakcije, ki vključujejo amino skupine -aminokisline Reakcije deaminacije. oksidativna deaminacija CH 3 –CH–COOH [O] NH 2 CH 3 –C – COOH + NH 3 piruvična O kislina reduktivna deaminacija CH 3 –CH–COOH [H] NH 2 CH 3 –CH 2 – COOH propanojska kislina + NH 3 hidrolitična deaminacija CH 3 –CH–COOH NH 2 H 2 O CH 3 –CH–COOH mlečna HO kislina + NH 3 intramolekularna deaminacija CH 3 –CH–COOH NH 2 CH 2 = CH – COOH propenojska kislina + NH 3 Reakcija transaminacije. CH 3 –CH–COOH NH 2 HOOC–CH 2–C – COOH + ketoglutarna kislina O CH 3 –C–COOH O HOOC–CH 2–CH– COOH NH 2

Tvorba peptidne vezi Amino in karboksilne skupine aminokislin lahko reagirajo med seboj, ne da bi tvorile cikel: H 2 N –CH–COOH + H 2 N –CH–COOH CH 3 CH 2 OH H 2 N –CH–CO– NH –CH– COOH –H 2 O CH 3 CH 2 OH dipeptid alanin serin alanilserin Nastalo vez –CO–NH– imenujemo peptidna vez, produkt interakcije aminokislin pa peptid. Če reagirata 2 aminokislini, dobimo dipeptid; 3 aminokisline - tripeptid itd. Peptidi z molekulsko maso največ 10.000 se imenujejo oligopeptidi, z molekulsko maso več kot 10.000 - polipeptidi ali proteini. Peptidne vezi v sestavi peptidov so po kemični naravi amidne. Polipeptidna veriga je sestavljena iz redno ponavljajočih se odsekov, ki tvorijo hrbtenico molekule, in variabilnih odsekov - stranskih radikalov aminokislinskih ostankov. Za začetek polipeptidne verige se šteje konec, ki nosi prosto amino skupino (konec N), polipeptidna veriga pa se konča s prosto karboksilno skupino (konec C). Peptid je poimenovan z zaporednim naštevanjem imen aminokislin, vključenih v peptid, začenši s koncem N; v tem primeru se pripona "in" nadomesti s pripono "il" za vse aminokisline razen C terminalne. Za opis strukture peptidov se ne uporabljajo tradicionalne strukturne formule, ampak se uporabljajo okrajšave, da je zapis bolj kompakten. H 2 N –CH–CONH –CH–CONH –CH 2–СONН –CH–COOH CH 2 SH CH 3 CH(CH 3)2 CH 2 OH Pentapeptid: cisteilalanilglicilvalilserin ali Cis-Ala-Gly-Val-Ser

Proteini Trenutno je polipeptidna teorija strukture beljakovinske molekule splošno sprejeta. Beljakovine lahko razvrstimo: – glede na obliko molekul (globularne in fibrilarne); – po molekulski masi (nizko in visokomolekulske); – po sestavi ali kemijski zgradbi (enostavne in kompleksne); – glede na opravljene funkcije; – z lokalizacijo v celici (jedrska, citoplazemska itd.); – z lokalizacijo v telesu (beljakovine v krvi, jetra itd.); – po možnosti adaptivno uravnavanje količine teh proteinov: proteinov, ki se sintetizirajo s konstantno hitrostjo (konstitutivnih), in proteinov, katerih sinteza se lahko poveča, če so izpostavljeni okoljskim dejavnikom (inducibilnih); – po življenjski dobi v celici (od zelo hitro obnavljajočih se beljakovin, katerih razpolovna doba je krajša od 1 ure, do zelo počasi obnavljajočih se beljakovin, katerih razpolovna doba se računa v tednih in mesecih); – glede na podobna področja primarne strukture in povezanih funkcij (proteinske družine).

Funkcije proteinov Delovanje proteinov Katalitska (encimska) Transportna Strukturna (plastična) Kontraktilna Regulativna (hormonska) Zaščitna Energija Esenca Primeri Pospeševanje kemijskih reakcij Pepsin, tripsin, katalaza v telesu, citokrom oksidaza Transport (transport) Hemoglobin, albumin, kemične spojine v telo transferin Zagotavljanje moči in Kolagen, elastičnost tkiva keratin Skrajšanje mišičnih sarkomer Aktin, miozin (kontrakcija) Regulacija presnove v inzulinu, somatotropinu, celicah in tkivih glukagon, kortikotranspin Zaščita telesa pred interferoni, škodljivimi dejavniki imunoglobulini, fibrinogen, trombin Sproščanje energije zaradi beljakovin v hrani in razgradnje aminokislin v tkivih

Razvrstitev enostavnih proteinov Albumin. Približno 75–80 % osmotskega tlaka serumskih beljakovin predstavlja albumin; Druga funkcija je transport maščobnih kislin. Globulini se v krvi nahajajo v kombinaciji z bilirubinom in lipoproteini visoke gostote. Frakcija globulina β vključuje protrombin, ki je predhodnik trombina, beljakovine, odgovorne za pretvorbo krvnega fibrinogena v fibrin med strjevanjem krvi. Globulini opravljajo zaščitno funkcijo. Protamini so beljakovine z nizko molekulsko maso, ki imajo zaradi prisotnosti 60 do 85 % arginina v svoji sestavi izrazite bazične lastnosti. V celičnem jedru so povezani z DNK. Histoni so tudi majhni bazični proteini. Vsebujejo lizin in arginin (20-30%). Histoni igrajo pomembno vlogo pri uravnavanju izražanja genov. Prolamini so beljakovine rastlinskega izvora, ki jih najdemo predvsem v semenih žit. Vse beljakovine v tej skupini pri hidrolizi dajo znatno količino prolina. Prolamini vsebujejo 20-25 % glutaminske kisline in 10-15 % prolina. Najbolj raziskani so oryzenin (iz riža), glutenin (iz pšenice), zein (iz koruze) in drugi so enostavni proteini, ki jih najdemo v semenih žit in zelenih delih rastlin. Za gluteline je značilna relativno visoka vsebnost glutaminske kisline in prisotnost lizina. Glutelini so skladiščne beljakovine.

Razvrstitev kompleksnih proteinov Ime razreda Nukleoproteini Protetična skupina Obarvane spojine (hemoproteini, flavoproteini) Nukleinske kisline Fosfoproteini Fosforna kislina Kromoproteini Metaloproteini Kovinski ioni Glikoproteini Lipoproteini Ogljikovi hidrati in njihovi derivati Lipidi in njihovi derivati Predstavniki razreda Hemoglobin, mioglobin, citokromi, katalaza, ribo peroksidaza soma , kromatin Mlečni kazein, ovalbumin, vitelin, ihtulin Feritin, transferin, ceruloplazmin, hemosiderin Glikoforin, interferon, imunoglobulini, mucin Hilomikroni, lipoproteini krvne plazme, lipovitelin

Primarna struktura proteina Primarna struktura proteina je zaporedje aminokislin v polipeptidni verigi. Določi se z zaporedno odstranitvijo aminokislin iz beljakovine s hidrolizo. Za odstranitev N terminalne aminokisline se protein obdela z 2, 4 dinitrofluorobenzenom in po kislinski hidrolizi se na ta reagent veže samo ena N terminalna kislina (Sangerjeva metoda). Po Edmanovi metodi se N terminalna kislina med hidrolizo loči v obliki reakcijskega produkta s fenil izotiocianatom. Za določitev C terminalne kisline se običajno uporablja hidroliza v prisotnosti posebnega encima karboksipeptidaze, ki prekine peptidno vez s konca peptida, ki vsebuje prosto karboksilno skupino. Obstajajo tudi kemične metode za odstranjevanje C terminalne kisline, na primer z uporabo hidrazina (metoda Akabori).

Sekundarna struktura proteina je metoda pakiranja zelo dolge polipeptidne verige v vijačno ali prepognjeno konformacijo. Zavoji vijačnice ali gube držijo skupaj predvsem intramolekularne vezi, ki nastanejo med atomom vodika (v skupinah –NH ali –COOH) enega zavoja vijačnice ali gube in elektronegativnim atomom (kisikom ali dušikom) sosednjega obrnite ali zložite.

Terciarna struktura proteina Terciarna struktura proteina je tridimenzionalna prostorska orientacija polipeptidne vijačnice ali nagubane strukture v določenem volumnu. Obstajajo globularne (sferične) in fibrilarne (podolgovate, vlaknaste) terciarne strukture. Terciarna struktura nastane samodejno, spontano in je popolnoma določena s primarno strukturo proteina. V tem primeru medsebojno delujejo stranski radikali aminokislinskih ostankov. Stabilizacija terciarne strukture poteka zaradi tvorbe vodikovih, ionskih, disulfidnih vezi med radikali aminokislin, pa tudi zaradi van der Waalsovih sil privlačnosti med nepolarnimi radikali ogljikovodikov.

Shema nastajanja vezi med radikali aminokislin 1 – ionske vezi, 2 – vodikove vezi, 3 – hidrofobne interakcije, 4 – disulfidne vezi

Kvartarna struktura proteina Kvartarna struktura proteina je način polaganja posameznih polipeptidnih verig v prostoru in tvorjenja strukturno in funkcionalno enotne makromolekularne tvorbe. Nastalo molekulo imenujemo oligomer, posamezne polipeptidne verige, iz katerih je sestavljena, pa protomeri, monomeri ali podenote (običajno sodo število: 2, 4, redkeje 6 ali 8). Na primer, molekula hemoglobina je sestavljena iz dveh - in dveh - polipeptidnih verig. Vsaka polipeptidna veriga obdaja hemsko skupino, neproteinski pigment, ki daje krvi rdečo barvo. V sestavi hema je železov kation, ki lahko veže in prenaša po telesu kisik, potreben za delovanje telesa. Tetramer hemoglobina Približno 5 % beljakovin ima kvartarno strukturo, vključno s hemoglobinom, imunoglobulini, inzulinom, feritinom in skoraj vsemi polimerazami DNA in RNA. Inzulinski heksamer

Barvne reakcije za odkrivanje proteinov in aminokislin Za identifikacijo peptidov, proteinov in posameznih aminokislin se uporabljajo tako imenovane "barvne reakcije". Univerzalna reakcija na peptidno skupino je pojav rdeče-vijolične barve, ko dodamo bakrove (II) ione v raztopino beljakovin v alkalnem mediju (biuretna reakcija). Reakcija na aromatske aminokislinske ostanke - tirozin in fenilalanin - pojav rumene barve, ko raztopino beljakovin obdelamo s koncentrirano dušikovo kislino (ksantoproteinska reakcija). Beljakovine, ki vsebujejo žveplo, se pri segrevanju z raztopino svinčevega (II) acetata v alkalnem mediju obarvajo črno (Folova reakcija). Splošna kvalitativna reakcija aminokislin je nastanek modro-vijolične barve pri interakciji z ninhidrinom. Beljakovine dajejo tudi ninhidrinsko reakcijo.

Pomen beljakovin in peptidov Beljakovine predstavljajo materialno osnovo kemijskega delovanja celice. Naloge beljakovin v naravi so univerzalne. Med njimi so encimi, hormoni, strukturni (keratin, fibroin, kolagen), transportni (hemoglobin, mioglobin), motorični (aktin, miozin), zaščitni (imunoglobulini), skladiščni proteini (kazein, jajčni albumin), toksini (kačji strupi, toksin davice). V biološkem smislu se peptidi od proteinov razlikujejo po ožjem obsegu funkcij. Najbolj značilna regulatorna funkcija peptidov (hormoni, antibiotiki, toksini, encimski inhibitorji in aktivatorji, ionski prenašalci skozi membrane itd.). Nedavno so odkrili skupino možganskih peptidov – nevropeptide. Vplivajo na učne in spominske procese, uravnavajo spanec in imajo protibolečinsko delovanje; Obstaja povezava med nekaterimi nevropsihiatričnimi boleznimi, kot je shizofrenija, in vsebnostjo nekaterih peptidov v možganih. Trenutno je bil dosežen napredek pri preučevanju problema razmerja med strukturo in funkcijami beljakovin, mehanizma njihovega sodelovanja v najpomembnejših življenjskih procesih telesa in razumevanju molekularne osnove patogeneze številnih bolezni. Trenutni problemi vključujejo kemično sintezo beljakovin. Sintetična proizvodnja analogov naravnih peptidov in proteinov naj bi pomagala pri reševanju vprašanj, kot so pojasnjevanje mehanizma delovanja teh spojin v celicah, ugotavljanje razmerja med njihovo aktivnostjo in prostorsko strukturo, ustvarjanje novih zdravil in živil, omogoča pa nam tudi pristopiti k modeliranju procesov v telesu .

Nekaj zanimivega o beljakovinah Beljakovine so osnova različnih vrst bioloških lepil. Tako so lovske mreže pajkov sestavljene predvsem iz fibroina, beljakovine, ki jo izločajo arahnoidne bradavice. Ta sirupasta, viskozna snov se na zraku strdi v močno, v vodi netopno nit. Svila, ki tvori spiralno nit mreže, vsebuje lepilo, ki zadrži plen. Sam pajek prosto teče vzdolž radialnih niti. Zahvaljujoč posebnim lepilom so muhe in druge žuželke sposobne izvajati preprosto čudeže akrobacij. Metulji lepijo svoja jajčeca na liste rastlin, nekatere vrste hudournikov gradijo gnezda iz strjenih izločkov žlez slinavk, jesetri svoja jajčeca pritrdijo na spodnje kamne. Za zimo ali v sušnih obdobjih imajo nekatere vrste polžev svoje lupine s posebnimi "vrati", ki jih polž sam izdela iz lepljive, trde beljakovine, ki vsebuje apno. Polž, ki se je ogradil od zunanjega sveta s precej trdno pregrado, čaka na neugodne čase v svoji lupini. Ko se razmere spremenijo, jo preprosto poje in preneha živeti kot samotarka. Lepila, ki jih uporabljajo podvodni prebivalci, se morajo pod vodo strditi. Zato vsebujejo več različnih beljakovin, ki odbijajo vodo in medsebojno delujejo, da tvorijo močno lepilo. Lepilo, s katerim so školjke pritrjene na kamen, je netopno v vodi in dvakrat močnejše od epoksi smole. Zdaj poskušajo ta protein sintetizirati v laboratoriju. Večina lepil ne prenaša vlage, vendar bi lahko lepilo iz beljakovin školjk uporabili za lepljenje kosti in zob. Te beljakovine telo ne zavrača, kar je zelo pomembno za zdravila.

Nekaj zanimivega o beljakovinah L aspartil L fenilalanin metil ester ima zelo sladek okus. CH3OOC-CH(CH2C6H5)-NH-CO-CH(NH2)-CH2-COOH. Snov je znana pod trgovskim imenom "aspartam". Aspartam ni le slajši od sladkorja (100-150-krat), ampak tudi izboljša njegov sladek okus, zlasti v prisotnosti citronske kisline. Številni derivati aspartama so tudi sladki. Iz jagod Dioscoreophylum cumminsii (brez ruskega imena), ki so jih leta 1895 našli v divjini Nigerije, so izolirali beljakovino monelin, ki je 1500-2000-krat slajša od sladkorja. Protein thaumatin, izoliran iz svetlo rdečih mesnatih plodov druge afriške rastline Thaumatococcus daniellii, je še močneje presegel saharozo - 4000-krat. Intenzivnost sladkega okusa taumatina se še poveča, ko ta protein medsebojno deluje z aluminijevimi ioni. Nastali kompleks, ki je dobil trgovsko ime talin, je 35.000-krat slajši od saharoze; Če ne primerjamo mase talina in saharoze, temveč število njunih molekul, se bo talin izkazal za 200 tisočkrat slajši! Še ena zelo sladka beljakovina, miraculin, je bila v prejšnjem stoletju izolirana iz rdečih plodov grma Synsepalum dulcificum daniellii, ki so jih imenovali "čudežni": občutki okusa osebe, ki žveči te plodove, se spremenijo. Tako kis razvije prijeten vinski okus, limonin sok se spremeni v sladek napitek, učinek pa traja dolgo časa. Če bo vse to eksotično sadje kdaj pridelano na plantažah, bo imela sladkorna industrija veliko manj težav s transportom izdelkov. Navsezadnje lahko majhen košček taumatina nadomesti celo vrečko granuliranega sladkorja! V zgodnjih 70. letih je bila sintetizirana spojina, najslajša od vseh sintetiziranih. To je dipeptid, zgrajen iz ostankov dveh aminokislin - asparaginske in aminomalonske. V dipeptidu sta dve karboksilni skupini ostanka aminomalonske kisline nadomeščeni z estrskimi skupinami, ki jih tvorita metanol in fenhol (najdemo ga v eteričnih oljih rastlin in se ekstrahira iz terpentina). Ta snov je približno 33.000-krat slajša od saharoze. Da čokoladica postane običajno sladka, je dovolj že delček miligrama te začimbe.

Nekaj zanimivega o beljakovinah Kemične in fizikalne lastnosti kože in las določajo lastnosti keratinov. Pri vsaki živalski vrsti ima keratin nekatere značilnosti, zato se ta beseda uporablja v množini. KERATINI so v vodi netopne beljakovine vretenčarjev, ki tvorijo njihovo dlako, volno, roženo plast in nohte. Pod vplivom vode se keratin kože, las in nohtov zmehča, nabrekne in po izhlapevanju vode ponovno strdi. Glavna kemijska lastnost keratina je, da vsebuje do 15 % aminokisline cisteina, ki vsebuje žveplo. Atomi žvepla, ki so prisotni v cisteinskem delu molekule keratina, zlahka tvorijo vezi z atomi žvepla sosednje molekule in nastanejo disulfidni mostovi, ki povezujejo te makromolekule. Keratini so fibrilarni proteini. V tkivih obstajajo v obliki dolgih niti - fibril, v katerih so molekule razporejene v snope, usmerjene v eno smer. V teh nitih so posamezne makromolekule med seboj povezane tudi s kemičnimi vezmi (slika 1). Spiralne niti so zavite v trojno vijačnico, 11 vijačnic pa je združenih v mikrofibrilo, ki sestavlja osrednji del lasu (glej sliko 2). Mikrofibrile se združijo in tvorijo makrofibrile. a) vodik b) ionski c) nepolarni d) disulfid Sl. 2. Lasni keratin je fibrilarni protein. povezave povezave interakcijski most Sl. 1. Vrste interakcij med verižnimi proteinskimi molekulami

Nekaj zanimivega o beljakovinah Lasje imajo v prerezu heterogeno strukturo. S kemijskega vidika so vse plasti las enake in sestavljene iz ene kemične spojine - keratina. Toda glede na stopnjo in vrsto strukturiranja keratina obstajajo plasti z različnimi lastnostmi: povrhnjica - površinska luskasta plast; vlaknasta ali kortikalna plast; jedro. Povrhnjica je sestavljena iz ploščatih celic, ki se med seboj prekrivajo kot ribje luske. S kozmetičnega vidika je to najpomembnejša plast las. Videz las je odvisen od njihovega stanja: sijaj, elastičnost ali, nasprotno, dolgočasnost, razcepljene konice. Stanje povrhnjice vpliva tudi na procese barvanja in kodranja las, saj je za prodiranje zdravil v globlje plasti las, do pigmenta, potrebno zmehčanje povrhnjice. Keratin, iz katerega so sestavljene »luske«, nabrekne, ko je izpostavljen vlagi, še posebej, če to spremljajo toplota in alkalni pripravki (mila). S kemijskega vidika je to razloženo s pretrganjem vodikovih vezi v molekulah keratina, ki se obnovijo, ko se lasje posušijo. Ko plošče nabreknejo, se njihovi robovi postavijo navpično in lasje izgubijo sijaj. Z mehčanjem povrhnjice se zmanjša tudi mehanska trdnost las: ko so mokri, se lažje poškodujejo. Prostor med robovi lusk je napolnjen s sebumom, ki daje lasem sijaj, mehkobo in elastičnost. Vlaknasto ali kortikalno plast tvorijo dolge vretenaste keratinizirane celice, ki se nahajajo v eni smeri; Od tega je odvisna elastičnost in odpornost las. Ta plast vsebuje pigment melanin, ki je "odgovoren" za barvo las. Barva las je odvisna od prisotnosti melanina in zračnih mehurčkov v njih. Svetli lasje vsebujejo razpršen pigment, temni lasje vsebujejo zrnat pigment. Jedro ali medula je sestavljeno iz nepopolno keratiniziranih celic.

Živ organizem, ki ima edinstveno strukturno organizacijo, ki zagotavlja njegove fenotipske značilnosti in biološke funkcije, v svoji strukturni in funkcionalni enotnosti temelji na beljakovinskih telesih (proteinih). To filozofsko in teoretično idejo, ki temelji na razmeroma majhnih dosežkih naravoslovja njegovega obdobja, je predstavil F. Engels, ki je v svojih spisih zapisal, da »povsod, kjer srečamo življenje, ugotovimo, da je povezano z nekim beljakovinskim telesom. , in Povsod, kjer naletimo na kakršno koli beljakovinsko telo, ki ni v procesu razgradnje, se brez izjeme srečujemo s pojavi življenja« (citirano po Engels F. Anti-dühring. 1950, str. 77).

Razvoj idej o beljakovinskih snoveh

Zamisel o beljakovinah kot razredu spojin se je oblikovala v 18.-19. stoletju. V tem obdobju so bile iz različnih predmetov živega sveta (semena in rastlinski sokovi, mišice, očesna leča, kri, mleko itd.) izolirane snovi s podobnimi lastnostmi: tvorile so viskozne, lepljive raztopine, pri segrevanju koagulirale, pri sušenju je bila pridobljena rogovita masa pri »analizi z ognjem« se je čutil vonj po zažgani volni ali rogu in sproščal se je amoniak. Beccari, ki je leta 1728 iz pšenične moke izoliral prvo beljakovinsko snov, jo je imenoval "gluten". Pokazal je tudi njegovo podobnost s proizvodi živalskega izvora in ker so bile vse te podobne lastnosti znane za jajčni beljak, so nov razred snovi poimenovali beljakovine.

Pomembno vlogo pri preučevanju strukture beljakovin je imel razvoj metod za njihovo razgradnjo s kislinami in prebavnimi sokovi. Leta 1820 je A. Braconneau (Francija) več ur izpostavil kožo in druga živalska tkiva žveplovi kislini, nato zmes nevtraliziral in dobil filtrat, pri izhlapevanju katerega so nastali kristali snovi, ki jo je imenoval glikokol ("lepilni sladkor") oborjeno. Bila je prva aminokislina, izolirana iz beljakovin. Njegova strukturna formula je bila določena leta 1846.

Leta 1838 je nizozemski kemik in zdravnik G. J. Mulder (1802-1880) po sistematični študiji elementarne sestave različnih proteinov, v kateri so odkrili ogljik, vodik, dušik, kisik, žveplo in fosfor, predlagal prvo teorijo zgradbe. proteinov - teorija proteinov. Na podlagi študij elementarne sestave je Mulder prišel do zaključka, da vse beljakovine vsebujejo eno ali več skupin ("radikalov") C 40 H 62 N 10 O 2 v kombinaciji z žveplom ali fosforjem ali obema. Za označevanje te skupine je predlagal izraz "protein" (iz grškega protosa - prvi, najpomembnejši), saj je verjel, da je ta snov "brez dvoma najpomembnejša od vseh znanih teles organskega kraljestva in brez nje , kot se zdi, na našem planetu ne more biti življenja" (Citirano iz knjige: Shamin A.N. Zgodovina kemije beljakovin. M.: Nauka, 1977. Str. 80.). Zamisel o obstoju takšne skupine je bila kmalu ovržena, pomen izraza "proteini" pa se je spremenil in se zdaj uporablja kot sinonim za izraz "proteini".

Nadaljnje raziskave so to omogočile do konca 19. stoletja. izolirati več kot ducat aminokislin iz beljakovin. Na podlagi rezultatov preučevanja produktov hidrolize beljakovin A.Ya. Danilevsky je bil prvi, ki je predlagal obstoj -NH-CO- vezi v proteinih, kot v biuretu, in leta 1888 postavil hipotezo o strukturi proteina, imenovano "teorija elementarnih serij", nemški kemik E. Fischer je skupaj s Hofmeisterjem pridobil kristalni protein - jajčni albumin, leta 1902 predlagal peptidno teorijo strukture beljakovin.

Kot rezultat dela E. Fischerja je postalo jasno, da so beljakovine linearni polimeri aminokislin, ki so med seboj povezani z amidno (peptidno) vezjo, vso raznolikost predstavnikov tega razreda spojin pa je mogoče pojasniti z razlikami. v aminokislinski sestavi in vrstnem redu menjavanja različnih aminokislin v polimerni verigi. Vendar to stališče ni takoj dobilo vsesplošnega priznanja: v nadaljnjih treh desetletjih so se pojavile druge teorije o strukturi beljakovin, zlasti tiste, ki so temeljile na ideji, da aminokisline niso strukturni elementi beljakovin, ampak nastanejo kot sekundarni produktov med razgradnjo beljakovin v prisotnosti kislin ali alkalij.

Nadaljnje raziskave so bile usmerjene v določanje molekulske mase beljakovin z uporabo ultracentrifuge, zasnovane v letih 1925-1930. Sangerja in pridobivanje proteinov v kristalni obliki, kar je zanesljiv dokaz o čistosti (homogenosti) zdravila. Zlasti leta 1926 je D. Sumner izoliral protein (encim) ureazo v kristalnem stanju iz semen jarka; D. Northrop in M. Kunitz v letih 1930-1931. dobimo kristale pepsina in tripsina.

Leta 1951 sta Pauling in Corey razvila model sekundarne strukture beljakovin, imenovan alfa vijačnica. Leta 1952 je Linderström-Lang predlagal obstoj treh ravni organizacije beljakovinske molekule: primarna, sekundarna in terciarna. Leta 1953 je Sanger prvi dešifriral zaporedje aminokislin v insulinu. Leta 1956 sta Moore in Stein ustvarila prvi avtomatski analizator aminokislin. Leta 1958 sta Kendrew in leta 1959 Perutz dešifrirala tridimenzionalni strukturi proteinov – mioglobina in hemoglobina. Leta 1963 je Tsang sintetiziral naravno beljakovino inzulin.

Tako je znano stališče o naravi življenja: "Življenje je način obstoja beljakovinskih teles", ki ga je oblikoval F. Engels, postopoma dobilo zanesljivo znanstveno potrditev.

Tabela 1. Vsebnost beljakovin v človeških organih in tkivih
Organi in tkiva	Vsebnost beljakovin, %		Organi in tkiva	Vsebnost beljakovin, %
Organi in tkiva	glede na težo suhega tkiva	iz celotnih telesnih beljakovin	Organi in tkiva	glede na težo suhega tkiva	iz celotnih telesnih beljakovin
Usnje	63	11,5	Vranica	84	0,2
Kosti (trdo tkivo)	20	18,7	Ledvice	72	0,5
Zobje (trda tkiva)	18	0,1	trebušna slinavka	47	0,1
Progaste mišice	80	34,7	Prebavni trakt	63	1,8
Možgansko in živčno tkivo	45	2,0	Maščobno tkivo	14	6,4
Jetra	57	3,6	Druga tekoča tkiva:	85	1,4
srce	60	0,7	Druge goste tkanine	54	14,6
pljuča	82	3,7	Celo telo	45	100

Zdaj je popolnoma zanesljivo ugotovljeno, da so beljakovine (beljakovinske snovi) osnova in struktura ter funkcije vseh živih organizmov, za katere je značilna široka raznolikost beljakovinskih struktur in njihova visoka urejenost; slednji obstaja v času in prostoru. Z beljakovinami je povezana tudi neverjetna sposobnost živih organizmov za razmnoževanje lastne vrste. Kontraktilnost in gibanje - nepogrešljiva atributa živih sistemov - sta neposredno povezana s proteinskimi strukturami mišičnega aparata. Končno si življenja ni mogoče zamisliti brez presnove, nenehnega obnavljanja sestavnih delov živega organizma, torej brez procesov anabolizma in katabolizma (te neverjetne enotnosti nasprotij živih bitij), ki temeljijo na delovanju katalitično aktivnih beljakovin. - encimi.

Po slikovitem izrazu enega od utemeljiteljev molekularne biologije F. Cricka so proteini pomembni predvsem zato, ker lahko opravljajo najrazličnejše funkcije, in to z izjemno lahkoto in gracioznostjo. Ocenjuje se, da je v naravi približno 10 10 -10 12 različnih proteinov, ki zagotavljajo obstoj približno 10 6 vrst živih organizmov različne kompleksnosti organizacije, od virusov do človeka. Od tega ogromnega števila naravnih beljakovin je znana natančna struktura in zgradba zanemarljivega dela - ne več kot 2500. Za vsak organizem je značilen edinstven niz beljakovin. Fenotipske značilnosti in raznolikost funkcij so posledica specifičnosti povezovanja teh proteinov, velikokrat v obliki supramolekularnih in večmolekularnih struktur, ki določajo ultrastrukturo celic in njihovih organelov.

Celica E. coli vsebuje približno 3000 različnih beljakovin, človeško telo pa vsebuje več kot 50.000 različnih beljakovin. Najbolj neverjetno je, da so vsi naravni proteini sestavljeni iz velikega števila razmeroma preprostih strukturnih blokov, ki jih predstavljajo monomerne molekule - aminokisline, povezane med seboj v polipeptidne verige. Naravne beljakovine so zgrajene iz 20 različnih aminokislin. Ker se te aminokisline lahko kombinirajo v zelo različnih zaporedjih, lahko tvorijo ogromno različnih beljakovin. Število izomerov, ki jih lahko dobimo z vsemi možnimi permutacijami določenega števila aminokislin v polipeptidu, je ogromno. Torej, če je iz dveh aminokislin mogoče oblikovati samo dva izomera, potem je iz štirih aminokislin teoretično mogoče oblikovati 24 izomerov in iz 20 aminokislin - 2,4 x 10 18 različnih beljakovin.

Ni težko predvideti, da se s povečanjem števila ponavljajočih se aminokislinskih ostankov v proteinski molekuli število možnih izomerov poveča na astronomske vrednosti. Jasno je, da narava ne more dovoliti naključnih kombinacij aminokislinskih zaporedij in za vsako vrsto je značilen lasten specifičen nabor beljakovin, ki ga, kot je zdaj znano, določajo dedne informacije, kodirane v molekuli DNK živih organizmov. Informacija, ki jo vsebuje linearno zaporedje nukleotidov DNA, določa linearno zaporedje aminokislin v polipeptidni verigi sintetiziranega proteina. Nastala linearna polipeptidna veriga je zdaj obdarjena s funkcionalno informacijo, v skladu s katero se spontano pretvori v določeno stabilno tridimenzionalno strukturo. Tako se labilna polipeptidna veriga zloži in zvije v prostorsko strukturo proteinske molekule, ne naključno, ampak v strogem skladu z informacijami, ki jih vsebuje zaporedje aminokislin.

Tkiva in organi ljudi in živali so najbogatejša z beljakovinskimi snovmi. Večina teh beljakovin je zelo topnih v vodi. Vendar pa so bile nekatere organske snovi, izolirane iz hrustanca, las, nohtov, rogov, kostnega tkiva - netopne v vodi - prav tako razvrščene kot beljakovine, saj se je izkazalo, da je njihova kemična sestava blizu beljakovinam mišičnega tkiva, krvnega seruma in jajc. Kvantitativna vsebnost beljakovin v različnih človeških tkivih in organih je podana v tabeli. 1.1. V mišicah, pljučih, vranici, ledvicah beljakovine predstavljajo več kot 70-80% suhe mase, v celotnem človeškem telesu pa do 45-50% suhe mase.

Viri beljakovin so tudi mikroorganizmi in rastline. Za razliko od živalskih tkiv rastlinska vsebujejo bistveno manj beljakovin (Tabela 2).

Porazdelitev beljakovin med podceličnimi strukturami je neenakomerna: največ jih je v celičnem soku (hialoplazmi) (tabela 3). Vsebnost beljakovin v organelih je bolj določena z velikostjo in številom organelov v celici.

Za preučevanje kemične sestave, strukture in lastnosti beljakovin jih običajno izoliramo iz tekočih tkiv ali iz živalskih organov, bogatih z beljakovinami, na primer krvnega seruma, mleka, mišic, jeter, kože, las, volne.

Beljakovine in njihove značilnosti

Elementna sestava beljakovin (tabela 4.) glede na suho snov je predstavljena s 50-54 % ogljika, 21-23 % kisika, 6,5-7,3 % vodika, 15-17 % dušika, 0,3-2,5 % žvepla in do 0,5 %. % pepela. Nekatere beljakovine vsebujejo tudi majhne količine fosforja, železa, mangana, magnezija, joda itd.

Tako je poleg ogljika, kisika in vodika, ki so del skoraj vseh organskih polimernih molekul, dušik bistvena sestavina beljakovin, zato beljakovine običajno imenujemo dušik vsebujoče organske snovi. Vsebnost dušika je bolj ali manj konstantna v vseh beljakovinah (v povprečju 16%), zato včasih količino beljakovin v bioloških objektih določimo s količino beljakovinskega dušika: maso dušika, ugotovljeno med analizo, pomnožimo s faktorjem 6,25 (100 : 16 = 6,25 ). Toda za nekatere beljakovine je ta lastnost netipična. Na primer, v protaminih vsebnost dušika doseže 30%, zato le po elementarni sestavi ni mogoče natančno ločiti beljakovin od drugih snovi, ki vsebujejo dušik v telesu.

Tako so beljakovine glede na elementarno sestavo visokomolekularne organske snovi, ki vsebujejo dušik, sestavljene iz aminokislin, povezanih v verige s peptidnimi vezmi in imajo kompleksno strukturno organizacijo. Ta definicija združuje značilne lastnosti beljakovin, med katerimi so naslednje:

dokaj stalen delež dušika (povprečno 16 % suhe teže);
prisotnost stalnih strukturnih enot - aminokislin;
peptidne vezi med aminokislinami, s pomočjo katerih se povezujejo v polipeptidne verige;
velika molekulska masa (od 4-5 tisoč do več milijonov daltonov);
kompleksna strukturna organizacija polipeptidne verige, ki določa fizikalno-kemijske in biološke lastnosti beljakovin.

Strukturne enote ali monomeri beljakovin lahko zaznamo po hidrolizi: kisle (HCl), alkalne (Ba(OH) 2) in/ali redkeje encimske. Ta tehnika se najpogosteje uporablja za preučevanje sestave beljakovin. Ugotovljeno je bilo, da se pri hidrolizi čistega proteina, ki ne vsebuje primesi, sprosti do 20 različnih α-aminokislin serije L, ki so proteinski monomeri. V beljakovinah so aminokisline povezane v verigo s kovalentnimi peptidnimi vezmi.

α-aminokisline so derivati karboksilnih kislin, v katerih je en vodikov atom, α-ogljik, nadomeščen z amino skupino (-NH 2), na primer:

Molekulska masa beljakovin . Najpomembnejša značilnost beljakovin je njihova visoka molekulska masa. Glede na dolžino verige lahko vse polipeptide razdelimo na peptide (vsebujejo od 2 do 10 aminokislin), polipeptide (od 10 do 40 aminokislin) in proteine (več kot 40 aminokislin). Če vzamemo povprečno molekulsko maso ene aminokisline približno 100, potem se molekulska masa peptidov približa 1000, polipeptidov - do 4000 in beljakovin - od 4-5 tisoč do več milijonov (tabela 5.)

Kompleksna strukturna organizacija proteinov . Nekateri naravni polipeptidi (običajno sestavljeni iz ene aminokisline) in umetno pridobljeni polipeptidi imajo veliko molekulsko maso, vendar jih ne moremo uvrstiti med beljakovine. Edinstvena značilnost, ki jih pomaga razlikovati od beljakovin, je sposobnost beljakovin za denaturacijo, to je izguba značilnih fizikalno-kemijskih lastnosti in, kar je najpomembneje, bioloških funkcij, pod delovanjem snovi, ki ne pretrgajo peptidnih vezi. Sposobnost denaturacije kaže na zapleteno prostorsko organizacijo proteinske molekule, ki je v običajnih polipeptidih ni.

stran 1

skupno strani: 7

Glede na novo oceno, objavljeno na spletni strani Applied Physiology, Nutrition and Metabolism, ni pomembna samo količina beljakovin, ki jih zaužijete, ampak tudi njihov vir. Obstajajo trije razlogi za skrb za to.

Prvič, vsak vir beljakovin, pa naj bo to piščanec ali arašidi, vsebuje različne količine aminokislin – gradnikov beljakovin. Od 20 možnih aminokislin jih je devet preprosto potrebnih za telo. Te aminokisline lahko dobite samo s hrano. Zato je zelo pomembno, da pravilno vključite različna živila, bogata z beljakovinami.

Živalski proizvodi (meso, jajca, mlečni izdelki) vsebujejo vse esencialne aminokisline v različnih količinah, večina rastlinskih proizvodov pa vsebuje le delce devetih esencialnih aminokislin.

»To pomeni, da bo vaše telo prikrajšano za pomembne aminokisline, če se odločite, da boste beljakovine dobivali le iz oreščkov,« pojasnjuje soavtor študije Rajavel Elango, specialist za prehrano in presnovo.

Ko dobite beljakovine iz rastlinske hrane, je pomembno, da izberete prave vrste in količine, da zagotovite popolno dnevno potrebo po esencialnih aminokislinah.

Seveda to ni razlog, da bi se odpovedali svojim prehrambenim željam in uživali le beljakovine, jih jedli za zajtrk, kosilo in večerjo. Takšna prehrana poleg beljakovin vključuje veliko količino kalorij, maščob in holesterola, kar negativno vpliva na vašo postavo in splošno zdravje. In to je drugi razlog, da pazite, katera živila izberete za nasičenje telesa z beljakovinami.

In končno, tretji razlog je najpomembnejši. "Vsako živilo, ki vam zagotavlja beljakovine, vsebuje določene količine vitaminov in mineralov," pravi Ilango. "Nekatera živila so bogata z vitaminom B, druga so bogata z železom, tretja pa praktično nimajo nobenih hranil."

Vaše telo ne bo moglo absorbirati nastale beljakovine v največji možni meri, če mu primanjkuje pomembnih hranil.

Se želite prepričati, da beljakovine dobivate s pravimi živili? Tukaj je nekaj najbolj zdravih virov beljakovin.

jajca

liz west/Flickr.com

»Ne samo, da vsako jajce vsebuje 6 gramov beljakovin, ampak je tudi najbolj zdrava beljakovina,« pravi Bonnie Taub-Dix, ameriška nutricionistka, blogerka in avtorica knjige Read Before You Eat.

Beljakovine, pridobljene iz jajc, so najbolj prebavljive in pomagajo pri oblikovanju telesnih tkiv. Poleg tega so jajca bogata s holinom ter vitaminoma B 12 in D – snovmi, ki so pomembne za vzdrževanje splošne ravni energije in njene oskrbe v telesnih celicah.

Kljub razširjenemu prepričanju, da holesterol iz jajc negativno vpliva na delovanje srca, zaradi česar ta izdelek ne smemo uživati več kot 2-3 krat na teden, so znanstveniki dokazali nasprotno. Študija, objavljena v British Medical Journal, je pokazala, da eno jajce na dan ne vpliva na delovanje srca ali poveča tveganje za možgansko kap.

Skuta

"Ena 150 g porcija skute vsebuje približno 25 g beljakovin in 18 % dnevne vrednosti kalcija," pravi nutricionist Jim White. Poleg tega je skuta bogata s kazeinom, počasi prebavljivo beljakovino, ki za več ur blokira občutek lakote.

piščanec

James/Flickr.com

Osnova beljakovinske prehrane naj bo perutnina. Vsebuje manj nasičenih maščob kot večina drugih vrst mesa in približno 40 gramov beljakovin na dojko (20 gramov beljakovin na 100 gramov mesa). Ilango svetuje, da čim pogosteje izbirate belo meso, da boste zaužili manj kalorij.

Polnozrnat

Polnozrnati izdelki so zdravi in vsebujejo veliko več beljakovin kot običajni izdelki iz moke. Na primer, kruh iz pšenične moke prvega razreda vsebuje 7 g beljakovin, polnozrnat kruh pa 9 g beljakovin na 100 g izdelka.

Še pomembneje pa je, da polnozrnata žita zagotavljajo vlaknine, so dobra za srce in pomagajo nadzorovati težo.

ribe

James Bowe/Flickr.com

"Ribe z nizko vsebnostjo kalorij in polne hranilnih snovi so odličen vir maščobnih kislin omega-3, ki spodbujajo zdravje srca in stabilizirajo razpoloženje," pravi Taub-Dix.

Med najbolj zdravimi ribami sta losos in tuna. Ena porcija lososa vsebuje približno 20 g beljakovin in 6,5 g nenasičenih maščobnih kislin. In tuna je pravo skladišče beljakovin: 25 g na 100 g izdelka.

Če se želite znebiti odvečne telesne maščobe, morate v svojo prehrano vključiti tudi lososa: vsebuje le 10-12 g maščobe, nasičene in nenasičene. Nutricionisti svetujejo uživanje rib dvakrat na teden, pečenih ali ocvrtih.

stročnice

cookbookman17/Flickr.com

Grški (filtriran) jogurt

Grški jogurt lahko služi kot zajtrk, prigrizek ali kot sestavina različnih jedi. V primerjavi z navadnim jogurtom ima grški jogurt skoraj dvakrat več beljakovin: namesto 5–10 g v eni porciji jogurta jih je 13–20 g. Poleg tega ima grški jogurt precej kalcija: 20 % dnevnega vrednost.

Orehi

Adam Wyles/Flickr.com

Oreščki so znani po tem, da so bogati z zdravimi nenasičenimi maščobnimi kislinami, vsebujejo pa tudi veliko beljakovin. Poleg tega je študija iz leta 2013, objavljena v New England Journal of Medicine, pokazala, da so imeli ljudje, ki so pojedli pest oreščkov na dan, 20 % manjše tveganje smrti zaradi bolezni.

Zelenje

Jason Bachman/Flickr.com

Različne vrste zelenjave in zelene listnate zelenjave so bogate z beljakovinami. Na primer, 100 g špinače vsebuje le 22 kcal in približno 3 g beljakovin, peteršilj pa 47 kcal in 3,7 g beljakovin. Čeprav zelena ne vsebuje dovolj esencialnih aminokislin, jo lahko kombinirate s stročnicami in tako dobite dovolj beljakovin in hranil.

Katera živila, bogata z beljakovinami, imate najraje?

Oblikovanje novega znanja. Blok predavanj.

Načrt študija teme:

1. Vloga beljakovin v telesu, naravni viri beljakovin.

2.Sestava in struktura beljakovin.

3. Funkcije beljakovin.

4.Fizikalne in kemijske lastnosti beljakovin.

5. Sinteza beljakovin.

6. Pretvorbe beljakovin v telesu

Od organskih snovi, vključenih v živo celico, imajo najpomembnejšo vlogo beljakovine. Predstavljajo približno 50% celične mase. Zahvaljujoč beljakovinam je telo pridobilo sposobnost gibanja, razmnoževanja, rasti, sprejemanja hrane, odzivanja na zunanje vplive itd.

Življenje je način obstoja beljakovinskih teles, katerega bistvo je nenehna izmenjava snovi z zunanjo naravo, ki jih obkroža, s prenehanjem te presnove pa preneha tudi življenje, kar vodi v razgradnjo beljakovin,” Engels je zapisal v svojih spisih.

Beljakovine so bistvene sestavine živil in so vključene v zdravila.

Beljakovine so pomembna sestavina človeške prehrane. Glavni viri prehranskih beljakovin: meso, mleko, žitni izdelki, kruh, ribe, zelenjava. Potreba po beljakovinah je odvisna od starosti, spola in vrste dejavnosti. V telesu zdrave osebe mora obstajati ravnovesje med količino vnesenih beljakovin in sproščenimi produkti razgradnje. Za oceno presnove beljakovin je bil uveden koncept beljakovinskega ravnovesja. V odrasli dobi ima zdrava oseba ravnotežje dušika, tj. količina dušika, pridobljena iz beljakovin hrane, je enaka količini izločenega dušika. V mladem rastočem telesu se beljakovinska masa kopiči, zato bo dušikova bilanca pozitivna, tj. količina vnesenega dušika presega količino, ki se odstrani iz telesa. Pri starejših ljudeh, pa tudi pri nekaterih boleznih, opazimo negativno ravnotežje dušika. Dolgotrajno negativno ravnotežje dušika vodi v smrt telesa.

Ne smemo pozabiti, da lahko nekatere aminokisline med toplotno obdelavo in dolgotrajnim skladiščenjem izdelkov tvorijo spojine, ki jih telo ne prebavi, tj. postanejo "nedosegljivi". S tem se zmanjša vrednost beljakovin.

Živalske in rastlinske beljakovine telo različno absorbira. Če se beljakovine mleka, mlečnih izdelkov, jajc absorbirajo za 96%, meso in ribe - za 93-95%, potem beljakovine kruha - za 62-86%, zelenjava - za 80%, krompir in nekatere stročnice - za 70 % Vendar je lahko mešanica teh produktov biološko popolnejša.

Na stopnjo absorpcije beljakovin v telesu vpliva tehnologija pridelave živil in njihova kulinarična predelava. Pri zmernem segrevanju živil, zlasti rastlinskega izvora, se prebavljivost beljakovin nekoliko poveča. Z intenzivno toplotno obdelavo se prebavljivost zmanjša.

Dnevna potreba odrasle osebe po različnih vrstah beljakovin je 1–1,5 g na 1 kg telesne teže, tj. približno 85–100 g živalskih beljakovin naj bo približno 55 % celotne količine.

2. Zgradba beljakovin.

Za številne organske spojine, ki sestavljajo celico, so značilne velike molekulske velikosti. Kako se imenujejo te molekule? (makromolekule) Običajno so sestavljene iz ponavljajočih se nizkomolekularnih spojin podobne zgradbe, ki so med seboj povezane s kovalentnimi vezmi. Njihovo strukturo lahko primerjamo s kroglicami na vrvici. Kako se imenujejo te komponente? (monomeri). Tvorijo polimere. Večina polimerov je zgrajena iz istih monomerov. Takšni monomeri se imenujejo navadni. Na primer, če je A monomer, potem je –A-A-A-…….A polimer. Polimere, v katerih imajo monomeri različne strukture, imenujemo nepravilni. Na primer -A-V-R-P-A-……G-R-P-A-. Sestava določa njihove lastnosti.

Beljakovine so nepravilni polimeri, katerih monomeri so aminokisline.

Beljakovine so kompleksne visokomolekularne naravne spojine, zgrajene iz aminokislin. Beljakovine vsebujejo 20 različnih aminokislin, kar pomeni, da obstaja ogromno različnih beljakovin z različnimi kombinacijami aminokislin. Tako kot lahko iz 33 črk abecede sestavimo neskončno število besed, lahko iz 20 aminokislin sestavimo neskončno število beljakovin. V človeškem telesu je do 100.000 beljakovin.

Večina beljakovin vsebuje 300–500 aminokislinskih ostankov, obstajajo pa tudi večji proteini, sestavljeni iz 1500 ali več aminokislin. Beljakovine se razlikujejo po sestavi aminokislin in številu enot aminokislin, predvsem pa po vrstnem redu njihovega menjavanja v polipeptidnih verigah. Izračuni kažejo, da je lahko za beljakovino, zgrajeno iz 20 različnih aminokislin, ki vsebujejo 100 aminokislinskih ostankov v verigi, število možnih variant 10.130 veliko beljakovin tako po dolžini kot po molekulski masi.

Insulin -5700

Ribonukleaza -12700

Albumin-36000

Hemoglobin-65000

S takšno maso morajo biti beljakovine dolge niti. Toda njihove makromolekule imajo formulo kompaktnih kroglic (globul) ali podolgovatih struktur (fibril).

Beljakovine delimo na proteine (enostavne beljakovine) in proteine (kompleksne beljakovine). Število aminokislinskih ostankov, vključenih v molekule, je različno, na primer: inzulin - 51, mioglobin - 140. Zato Mr protein od 10.000 do več milijonov.

Prva hipoteza o strukturi beljakovinske molekule je bila predlagana v 70. letih 19. stoletja. To je bila ureidna teorija strukture beljakovin. Leta 1903 je nemški znanstvenik E.G. Fischer predlagal peptidno teorijo, ki je postala ključ do skrivnosti strukture beljakovin. Fischer je predlagal, da so proteini polimeri aminokislinskih ostankov, povezanih s peptidno vezjo NH–CO. Idejo, da so beljakovine polimerne tvorbe, je leta 1888 izrazil ruski znanstvenik A.Ya Danilevsky. Ta teorija je bila potrjena v naslednjih delih. Po polipeptidni teoriji imajo proteini specifično strukturo

Mnogi proteini so sestavljeni iz več polipeptidnih delcev, ki se zložijo v en sam agregat. Tako je molekula hemoglobina (C738H1166S2Fe4O208) sestavljena iz štirih podenot. Upoštevajte, da Mr jajčni beljak = 36.000, Mr mišične beljakovine = 1.500.000.

Primarna struktura beljakovin– zaporedje menjave aminokislinskih ostankov se izvaja zaradi peptidnih (amidnih) vezi, vse vezi so kovalentne in močne.

Sekundarna struktura– oblika polipeptidne verige v prostoru. Proteinska veriga je zavita v spiralo, ki se izvaja zaradi številnih vodikovih vezi.

Terciarna struktura– resnična tridimenzionalna konfiguracija, ki jo zasukana vijačnica zavzame v prostoru terciarna struktura – tuljava polipeptidne vijačnice. (Demonstracija žoge iz elastične vrvice).

Lahko si je predstavljati konfiguracijo, težje pa je razumeti, katere sile jo podpirajo. (Vodikove vezi, disulfidni mostovi –S-S-, estrske vezi med radikali. Polarne skupine COOH in OH medsebojno delujejo z vodo, nepolarni radikali pa jo odbijajo, se usmerijo v globule. Radikali medsebojno delujejo zaradi van der Waalsovih sil .) (zaradi hidrofobnih vezi), v nekaterih proteinih - S–S vezi (bisulfidni mostovi), estrski mostovi..

Kvartarna struktura– beljakovinske makromolekule med seboj povezane tvorijo kompleks. Kvartarna struktura - struktura več polipeptidnih verig

Morda bi bilo koristno prebrati: